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N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶(N-acetylornithine deacctylase,NAOase)为新型氨基酸拆分酶,可在重组菌BL21(DE3)-pET22b-argE中胞内诱导表达.为降低生产成本并提高酶活,优化了培养基成分及诱导条件.结果表明,进口的蛋白胨和酵母膏明显优于国产原料.5.0g/L的乳糖可以代替昂贵的IPTG(isopropy 1β-D-1-Thiogalacto pyranoside,异丙基β-D硫代半乳糖苷)起到有效的诱导效果.最佳碳源为1.0g/L甘油,氮源为15.0ml/L玉米浆和5.0g/L蛋白胨.NAOase大多以不可溶的包涵体形式表达,少量为可溶的活性表达.降低诱导温度可增大活性表达的比例,而整菌表达量也随之降低.22℃诱导10h为活性表达的最适条件,生物量为6.91,酶活为392.65U/ml,分别为优化前的1.65倍和5.72倍. 相似文献
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针对酶法合成茶氨酸中存在的自转肽副反应,合成了L-谷氨酰胺-锌(II)配合物Zn(Gln)2,以其为供体、乙胺为受体、枯草芽孢杆菌B. subtilis GGT为催化剂,酶法制备茶氨酸. 结果表明,Zn(Gln)2在反应主体相稳定性良好,以Zn(Gln)2为供体可有效抑制自转肽副反应;B. subtilis GGT对Zn(Gln)2和Gln的亲和力常数分别为0.53 mmol/L和1.01 mmol/L. 在Zn(Gln)2 6.0 mmol/L、乙胺200 mmol/L及GGT 0.5 U/mL条件下,经37℃反应2 h,茶氨酸浓度最高可达7.38 mmol/L,较以Gln为供体时提高了14.42%. 相似文献
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甘氨酸席夫碱Ni(Ⅱ)复合物法不对称合成丝氨酸 总被引:1,自引:0,他引:1
采用甘氨酸席夫碱Ni(Ⅱ)复合物法不对称合成光学纯的D-和L-丝氨酸。以2-N-(N'-苄基)脯氨酰-氨基-二苯甲酮甘氨酸席夫碱Ni(Ⅱ)复合物与聚甲醛反应,生成2-N-(N'-苄基)脯氨酰-氨基-二苯甲酮丝氨酸席夫碱Ni(Ⅱ)复合物,经水解生成D-或L-丝氨酸,对映体过量值(e.e.)达到98%,重结晶后e.e.为99.5%,并对手性辅基2-N-(N;-苄基)脯氨酰-氨基-二苯甲酮进行了回收,回收率为85%~95%。 相似文献
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本文报道在两相溶剂体系中利用木瓜蛋白酶催化合成Aspartame前体Z-APM的研究。实验结果表明,木瓜蛋白酶在水-正丁醇两相体系具有较好的催化活性,在底物比为1:1,温度37℃条件下连续反应72h,Z-APM的产率可达62.8%。 相似文献