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1.
目的对高选择性增菌培养基结合侧向层析免疫方法 (Rapid Chek~?)快速筛选检测沙门氏菌方法的有效性进行研究及评价。方法参照GB 4789.4-2016《食品安全国家标准食品微生物学检验沙门氏菌检验》、ISO 16140-2-2016《食品链的微生物学-可替代方法的验证方案》,对Rapid Chek~?方法检测食品中沙门氏菌进行了实验室内验证。结果 Rapid Chek~?方法与参照方法的相对准确性、相对特异性、相对灵敏度和相对检测限无差异。结论 Rapid Chek~?方法可以作为一种处理大量样本的日常快速检测方法。  相似文献   
2.
张娜  刘均洪 《工业催化》2005,13(7):48-51
介绍了接近无水条件下以悬浮状态存在的酶以及固定化酶生物催化特性。采用电子顺磁共振(EPR)及核磁共振(NMR)研究了水与酶之间的关系。在有机溶剂中加水和不加水情况下,处于悬浮状态的酶及固定化酶结构和功能存在差别。研究发现,尽管以悬浮状态存在的酶和固定化酶结构明显不同,但水含量、酶活性、酶柔性以及活性位点极性之间存在着密切的关系。结果表明,在含水量很少的条件下,水对酶活性位点的生物催化起着关键作用。  相似文献   
3.
脂肪酶已广泛用于制备手性化合物的动力学拆分中,但大多数酶催化拆分外消旋化合物,特别是大分子手性化合物的对映选择性不很理想。目前,提高脂肪酶对映选择性的研究主要在改造脂肪酶蛋白结构、优化体系的反应条件、改善反应过程以及对映选择性抑制等方面进行。本文主要介绍了几种改善脂肪酶催化动力学拆分大分子手性化合物对映选择性的合理方法。  相似文献   
4.
目前生物催化主要用于更加经济简便的合成已知和未知的化舍物。利用突变的微生物、加工酶及新颖的酶的复合,可以提高产量,也可以探索出新式合成方法。复合酶的应用利用了系统水平的生物学知识,成为新式的化舍物合成方法。随着对蛋白质功能及其相互作用的逐步了解,这种体外的生物合成方法也正在进一步得到完善。  相似文献   
5.
酶促木质素与酚聚合反应分子量及分布实验   总被引:1,自引:1,他引:0  
在反相微乳液系统中 ,进行了过氧化物酶催化木质素与酚共聚反应实验 ,考察了酶浓度、WO(水 /表面活性剂 ,质量比 )、表面活性剂浓度、单体 (酚、木质素 )浓度及醇烃比对聚合物分子量的影响。结果表明 ,聚合物重均分子量可用表面活性剂浓度、酶浓度、单体浓度及油相中醇烃比来调控。用单纯形优化法关联了实验数据 ,得到了聚合物重均分子量的关联式 :M =6 2 7× 10 4 (Y1× 10 7) -0 .3 4Y0 .982 Y0 .83 Y2 .4 64 Y1.0 55。聚合物分子量分布出现双峰 ,是两种反应机理竞争的结果。  相似文献   
6.
木寡糖可以从多种多样含木聚糖的原材料中通过化学法或酶法制得,然后再利用物理化学方法精制。作为食物配料,木寡糖具有许多有利的技术特性,并且具有调节肠功能的能力,能导致生物前效应。除了对肠功能的作用外,其他关于木寡糖的生物活性也作了相关综述,包括木寡糖在生物合成配置方面的作用以及他们的技术特性和市场前景。  相似文献   
7.
探讨了阿普唑仑口崩片的处方和工艺。得到优选处方中各成分的质量分数:阿普唑仑0.4%,微晶纤维素35%,交联聚维酮5%,微粉硅胶1%,硬脂酸镁0.5%,甘露醇54.8%,无水柠檬酸1.5%,薄荷脑1.2%,安塞蜜0.6%。根据优选处方采用直接压片法制备了口崩片,对阿普唑仑口崩片的口感、碎脆度、崩解时间、溶出度进行了考察,结果表明各指标均符合用药要求。  相似文献   
8.
近年来,离子液由于其独特的优点, 在生物催化及化学合成领域越来越受到青睐。由于缺乏蒸气压,离子液作为绿色溶剂有很大潜能。此外,离子液不像极性有机溶剂那样会使酶失活,因而简化了类似含有糖类这样极性底物的反应。在离子液中,生物催化反应表现出较高的选择性、较快的反应速率和较高的酶稳定性。但这些溶剂还存在着离子液的纯化、控制水活性和pH、高粘度以及产品分离等问题。  相似文献   
9.
介绍了高粘流体垂直向下流动沸腾传热实验中的新两相流型;闪蒸沸腾。分析了这种流型的成因,并建立了流型判别关联式。  相似文献   
10.
南极假丝酵母脂肪酶发酵条件优化及酶学性质   总被引:7,自引:0,他引:7  
分别用摇瓶和15L发酵罐,对南极假丝酵母产胞外脂肪酶的培养基成分和操作条件进行了实验研究。得到最优的培养基组成为:豆粉40g/L,淀粉15g/L,豆油5mL/L,K2HPO4g/L,MgsO4·7H2O1g/L,Tween-800.1%,酵母膏5g/L;操作条件为:温度24℃,初始pH值为6.0,通气量为10.0L/min。在此培养条件下,发酵周期缩短至54h。由15L发酵罐生产的酶液酶活达到19.2U/mL。酶液在pH值为4.0~6.0和7.5~9.0范围内较稳定,其最适宜pH值范围为6~8.5;70℃时酶的催化活性最大.在40~70℃的温度范围内保持1h后残留酶活为60%。  相似文献   
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