核桃蛋白及其组分构象和功能特性的研究

本文研究了核桃蛋白及其主要组分谷蛋白和球蛋白的物化特性与功能特性。研究表明:核桃蛋白的变性温度Td(104.42℃)和热焓值ΔH(12.93 J/g)都显著高于谷蛋白和球蛋白的变性温度、热焓值(p0.05),且变性协同性较好;谷蛋白和球蛋白的巯基含量较核桃蛋白高,且大部分巯基暴露在表面,而核桃蛋白巯基主要包埋在分子内部且二硫键含量为三者中最高(为5.2μmol/g);由荧光结果表明核桃蛋白有着较致密的三级结构,而球蛋白结构相对较疏松;表面疏水性指数由高至低依次为谷蛋白、核桃蛋白和球蛋白。谷蛋白表现出较高的乳化活性,但乳化稳定性最差,核桃蛋白的乳化活性较谷蛋白稍差,但乳化稳定性最好;球蛋白的巯基和二硫键含量较高,结构松散,作用位点较多,形成的凝胶强度高,其次是核桃蛋白和谷蛋白。     

不同碱处理对蛋清凝胶物理化学变化的影响研究

采用两种碱处理加工方式制成蛋清凝胶制品(蛋清碱诱导凝胶和皮蛋清),以TPA(Texture Profile Analysis)、溶解度、巯基与二硫键含量、表面疏水性、蛋白质组分、微观结构、蛋白质二级结构为考察指标,研究蛋清碱诱导凝胶与皮蛋清凝胶特性的差异及其作用机理,结果表明:各碱处理组蛋清的蛋白质分子高度交联而形成凝胶网络结构,且蛋清碱诱导凝胶组较为致密有序。蛋清碱诱导凝胶比皮蛋清具有较高的硬度(186.73±3.29 g)、内聚性(0.98±0.02)、咀嚼性(176.21±6.13)、溶解度(55.68±1.20%)、表面巯基(60.34±1.01μmol/g)和二硫键含量(29.42±0.57μmol/g),且具有较低的总巯基含量(64.60±2.28μmol/g)和表面疏水性(419.80±17.22)。蛋清碱诱导凝胶蛋白质二级构象以β-折叠为主(31.24%),分子内具有较强的氢键总相互作用;皮蛋清蛋白质二级结构中α+β构象较低(33.65%),β1(21.21%)、T-转角(25.36%)和γ无规则卷曲(19.78%)较大。蛋清蛋白质组分在两种碱处理加工方式下都发生明显变性。     

聚乙二醇修饰β-乳球蛋白羧基对其抗原性和结构的影响

采用聚乙二醇（polyethylene glycol,PEG）对β-乳球蛋白（β-lactoglobulin,β-LG）羧基共价修饰,探究PEG修饰及PEG化程度对β-LG抗原性和结构的影响。结果表明：总修饰率为82.91%;使用SP?Sepharose?Fast?Flow阳离子交换柱分离纯化,获得纯度分别为99.66%和98.61%的两种主要修饰产物;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳及基质辅助激光解析电离飞行时间质谱鉴定产物分子质量分别为23.3?kDa和28.6?kDa,为单修饰产物（mono-PEG-β-LG）及两点修饰产物（di-PEG-β-LG）。β-LG、mono-PEG-β-LG和di-PEG-β-LG的间接竞争酶联免疫吸附测定半抑制浓度（IC50）分别为1.90、2.47?μg/mL和10.41?μg/mL;mono-PEG-β-LG和di-PEG-β-LG的IC50分别是β-LG的1.30?倍和5.48?倍,表明提高PEG修饰程度可极显著降低β-LG的抗原性。mono-PEG-β-LG和di-PEG-β-LG的游离巯基含量分别为42.70?μmol/g和37.97?μmol/g,表明PEG化程度增强,遮蔽作用增强。表面疏水性和内源荧光分析表明,mono-PEG-β-LG只发生了三级结构变化,而di-PEG-β-LG二级结构水平同时发生变化,表明PEG修饰后β-LG空间结构的改变可能是导致其构象表位破坏和抗原性下降的因素。PEG分子遮蔽可能是导致修饰产物抗原性降低的另一原因。PEG共价修饰β-LG可以显著降低后者的抗原性,且随PEG化程度增大β-LG抗原性降低幅度增加。     

储藏微环境对小麦中蛋白质含量变化规律的影响

将小麦储藏在模拟四个小麦主产区-蒙新、华北、华中和华南等的储粮微环境条件(15℃,50%RH;20℃,65%RH;28℃,75%RH和35℃,85%RH)下,研究小麦蛋白质组分及巯基和二硫键含量的变化规律。结果表明:储藏时间对各微环境储藏小麦总蛋白质含量的影响不显著(P0.05);至储藏末期(240 d)时,三种储藏条件(20℃,65%RH;28℃,75%RH和35℃,85%RH)下小麦醇溶蛋白和巯基含量比低温低湿组(15℃,50%RH),分别减少2×10-4、1×10-4、1.2×10-3 g/g和0.13、0.55、0.75?mol/g,谷蛋白和二硫键含量分别增加5×10-4、1.3×10-3、2.4×10-3 g/g和0.22、0.27、0.42?mol/g;高温高湿(35℃,85%RH)条件下,小麦醇溶蛋白、谷蛋白、巯基和二硫键含量变化显著(P0.05),且谷蛋白/醇溶蛋白的比例升高,更易于诱导游离巯基氧化为二硫键。显然,低温低湿储粮条件,更有利于保持小麦蛋白质组分的稳定而实现小麦安全储藏。     

蒸制过程中馒头坯蛋白质变化特性研究

研究馒头坯在蒸制过程中蛋白质各组分含量、蛋白质二级结构、游离巯基和二硫键含量、蛋白质分子质量以及蛋白质体外消化率的变化.结果表明:随着蒸制的进行,馒头坯中总粗蛋白含量基本不变,清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、SDS可溶性麦谷蛋白的含量呈现显著下降趋势,麦谷蛋白大聚体含量呈现显著上升趋势;蛋白质二级结构中α-螺旋和β-折叠含量均出现明显下降趋势,β-转角含量和无规则卷曲含量呈现上升趋势;二硫键含量显著上升;高分子质量谷蛋白亚基(分子质量 66.2 kD)含量上升,低分子质量谷蛋白亚基和醇溶蛋白(分子质量31.0～66.2 k D)、清蛋白和球蛋白(分子质量31.0 k D)的含量均降低;蛋白质的体外消化率呈显著上升趋势.     

芦丁诱导猪肉肌原纤维蛋白结构变化对蛋白凝胶特性的改善作用

向猪肉肌原纤维蛋白氧化体系（40?mg/mL蛋白、10?μmol/L?FeCl3、100?μmol/L?VC和1?mmol/L?H2O2）中添加不同量的芦丁（0、10、50、100、150?μmol/g,以蛋白计）,测定蛋白质的巯基含量、表面疏水性、电泳、溶解度、凝胶强度和保水性、流变特性,研究芦丁对肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响。结果表明,添加芦丁使肌原纤维蛋白的巯基含量显著下降（P＜0.05）,表面疏水性先下降后上升;芦丁使肌球蛋白重链（myosin heavy chain,MHC）强度减弱,肌动蛋白条带强度在其较高含量下（100?μmol/g和150?μmol/g）降低,添加β-巯基乙醇后,MHC和肌动蛋白条带大部分被还原;溶解度随着芦丁添加量的增加而降低;芦丁用量增加,蛋白的凝胶强度与保水性显著增强（P＜0.05）,凝胶最终形成阶段的储能模量（G’）提高。因此,芦丁可通过与肌原纤维蛋白的共价交联或适度增加蛋白的表面疏水性而改善蛋白的凝胶特性。     

新疆莎车1号扁桃仁2S-清蛋白的纯化及特性研究

清蛋白是扁桃种仁中主要蛋白质,为揭示扁桃仁主要蛋白质组成及结构特性,以新疆莎车1号(SC-1)扁桃仁为研究对象,对其种仁中2S-清蛋白进行分离纯化和结构特性研究,即经有机溶剂多次沉淀提取,获得扁桃仁清蛋白的粗提物,再经Q Sepharose FF分离纯化,获得扁桃仁2S-清蛋白。经高效液相色谱-质谱联用分析表明,纯化后的扁桃仁2S-清蛋白准确分子质量为31.40 k D,其在十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果中显示为18.0 k D和19.5 k D 2个条带,表明其由两个不同的亚基通过二硫键结合而成。扁桃仁2S-清蛋白中谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)和精氨酸(Arg)的含量最高;其二级结构中主要为β-折叠,占65.9%;扁桃仁2S-清蛋白羰基含量为4.45 nmol/mg、活性巯基含量为39.95?μmol/g、总巯基含量为57.11?μmol/g、表面疏水性为23.45?μg;变性温度为43.3℃。研究结果可为新疆扁桃仁的开发利用提供理论依据。     

单孔孔板水力空化对大豆球蛋白理化性质的影响

本研究利用单孔孔板水力空化处理大豆球蛋白,通过比较处理前后大豆球蛋白的十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）图、粒径分布、Zeta电位、内源荧光光谱、表面疏水性及巯基含量等的变化,研究单孔孔板水力空化对大豆球蛋白理化性质的影响。结果表明：经单孔孔板水力空化处理30 min后,大豆球蛋白的分子质量分布未发生改变,平均粒径从（335.67±3.43）nm减小至（234.73±4.32）nm,Zeta电位绝对值从（24.47±0.51）mV增加至（31.30±2.74）mV,内源荧光光谱最大吸收峰红移,表面疏水性从1 970.67±35.00增加至2 373.67±75.57,暴露巯基含量从（5.11±0.35）μmol/g降低至（3.76±0.16）μmol/g,总巯基含量从（7.31±0.27）μmol/g降低至（5.35±0.28）μmol/g。由此可见,单孔孔板水力空化可改变大豆球蛋白的高级结构,从而使其理化性质发生变化。该研究可为水力空化技术应用于蛋白质的改性提供一定的理论依据。     

牡蛎蛋白分离及其基本组成分析

根据蛋白的溶解特性对牡蛎蛋白进行分离,分析各蛋白组分的一般成分、氨基酸组成,进一步采用SDS-PAGE测定其分子质量分布。实验结果表明,牡蛎各分离蛋白组分占总蛋白含量分别为:非蛋白氮0.83%,水溶性蛋白37.79%,盐溶性蛋白31.10%,不溶性蛋白26.44%;牡蛎各蛋白氨基酸种类齐全,必需氨基酸比例适宜,必需氨基酸和呈味氨基酸含量高。SDS-PAGE电泳显示,未经巯基乙醇处理样品蛋白条带少于经巯基乙醇处理样品。经过β-巯基乙醇处理的样品电泳图中,水溶性蛋白的分布范围较广,在200-14 kDa之间;盐溶性蛋白的分子质量集中在200¹0 kDa,在200 kDa和45 kDa附近处有明显的条带,在97 kDa附近出现明显的副肌球蛋白条带;不溶性蛋白的分子质量分布在20010 kDa,在200 kDa和45 kDa附近处有明显的条带,在97 kDa附近出现明显的副肌球蛋白条带;不溶性蛋白的分子质量分布在200²9 kDa。未经β-巯基乙醇处理的样品电泳图,水溶性蛋白在116 kDa处有一条带,盐溶性蛋白在200 kDa和116 kDa处和不溶性蛋白36 kDa、29 kDa处存在蛋白条带。研究结果为进一步开发利用牡蛎蛋白资源提供理论基础数据。     

荔枝浊汁粗蛋白组分的结构和特性研究

采用Osborne分级法提取荔枝浊汁的上清液蛋白,沉淀中的球蛋白、醇蛋白和谷蛋白,对这4种蛋白进行了十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、差示扫描量热法(DSC)和红外光谱分析,并测定了等电点(p I)、表面疏水性、总巯基和游离巯基及二硫键的含量。结果表明:4种蛋白的等电点在p H=4.0~4.5,上清液蛋白亚基分子量主要集中在(30~95)ku,谷蛋白(270 ku);上清液蛋白、球蛋白、醇蛋白和谷蛋白的游离巯基含量分别占总巯基的71.86%、92.18%、58.82%、37.96%,且二硫键的含量均较低;上清液蛋白和醇蛋白均有2个变性峰,分别为88.0℃和129.5℃、40.5℃和92.3℃,而球蛋白和谷蛋白均只有一个变性峰,分别为103.0℃、85.3℃;4种蛋白的二级结构均以β-折叠和β-转角为主。综上所述,荔枝浊汁在热处理过程中上清液蛋白、醇蛋白和谷蛋白易变性,在贮藏过程中谷蛋白可能直接聚集,而其他几种蛋白可能逐渐变性而聚集。     

碱性蛋白酶水解时间对玉米谷蛋白理化性质及抗氧化活性的影响

为探究碱性蛋白酶(alcalase)水解对玉米谷蛋白理化性质及抗氧化活性的影响,对不同水解时间获得的玉米谷蛋白水解物的表面疏水性、二硫键含量、热性能、分子质量分布、抗氧化活性等进行了评价。结果表明：碱性蛋白酶水解对玉米谷蛋白的性质有显著影响,分子质量和二硫键含量显著降低(P<0.05),与玉米谷蛋白相比其水解物具有较高的溶解性、起泡性、乳化性和热稳定性。此外,玉米谷蛋白水解产物具有良好的抗氧化性能,当水解时间为150 min时玉米谷蛋白水解物的DPPH自由基清除为(54.46±1.43)%,羟自由基(·OH)清除率为(74.06±1.49)%,Fe²⁺螯合力为(86.69±1.35)%。     

高压微射流处理对米谷蛋白热聚集体性质的影响

天然大米谷蛋白通过酸法热处理（pH?2.0、90?℃、30?min）制备纤维化热聚集体,采用高压微射流处理（35、70、105、140?MPa）,以未经热处理和高压处理的样品为对照,对样品形貌、粒径、ζ电位、表面疏水性、巯基含量、热特性、流变性、乳化性能及二级结构组成等进行比较分析,探究高压处理对其理化特性的影响。结果表明：高压微射流处理后,样品结构变得疏松,粒径增大,由（146.93±1.04）nm增加到（184.77±4.82）nm;总游离巯基含量先增加后减小,乳化活性指数及乳化稳定性指数先上升后下降,在70?MPa时达到最大,分别为（30.08±0.75）m2/g和（150.58±2.03）min;ζ电位和表面疏水性的变化较小;高压微射流处理对热稳定性和表观黏度均有一定影响;二级结构组成α-螺旋、β-转角含量增加,β-折叠含量减少。低压会使蛋白进一步聚集,较高的压力则会使其解聚;70?MPa处理的样品具有较好的乳化特性和热稳定性。     

制油工艺对棉籽粕中蛋白结构与功能特性的影响

以亚临界流体萃取法、热榨浸出法、冷榨浸出法所得棉籽饼粕为实验材料,采用超声波辅助碱法提取棉籽蛋白,对其蛋白结构与功能特性进行分析。结果表明：棉籽蛋白的主要亚基分子质量为50、45?kDa且只有一个吸热峰,起始温度、变性温度和焓变范围分别为85.6～87.8、94.3～97.7?℃和5.6～7.9?J/g,热榨浸出粕蛋白二硫键的含量最低并且含有许多低分子质量亚基;亚临界流体萃取粕蛋白和冷榨浸出棉籽粕蛋白的二级结构中有较低的β-折叠含量、较高的α-螺旋和β-转角含量;热榨浸出粕蛋白的变性温度最高。亚临界流体萃取粕蛋白具有较高的吸水性、吸油性、乳化稳定性、起泡性、表面疏水性和荧光强度。冷榨浸出粕蛋白的吸水性、吸油性、表面疏水性和荧光强度高于热榨浸出粕蛋白。亚临界流体萃取法所得棉籽粕的蛋白变性程度最小,更多地保留了棉籽蛋白的天然结构和功能特性。     

Effect of thermal treatment on the proteins of amaranth isolates

The effect of thermal treatment of proteins from Amaranthus hypochondriacus was studied. Two protein isolates were obtained from the defatted flour by water extraction at a pH of 9 (A9 isolate) and 11 (A11 isolate), followed by isoelectric precipitation at a pH of 5. Effect of thermal treatment (70 and 90 °C, during 3, 5, 10, 15 and 30 min) on A9 and A11 dispersions were analyzed by differential scanning calorimetry (DSC), polyacrylamide gel electrophoresis, UV spectrophotometry, superficial hydrophobicity and solubility in water. Thermal treatment induced the aggregate formation of high molecular mass stabilized by disulfide and non‐covalent bond. Thermal treatment at 70 °C produced a 30% denaturation in both, while at 90 °C A9 was more denatured than A11 (75% and 55% of denaturation, respectively). An increase in thermal stability was also detected by DSC in A9 treated at 90 °C. The denaturation process was accompanied at short heating times by an increase in UV absorbance and changes in superficial hydrophobicity. A decrease in water solubility (35–50%, depending on time–temperature conditions) was also observed for the A9 isolates. The results suggest that the A9 isolates, enriched in a globulin protein fraction, are more sensitive to thermal treatment than isolates A11 enriched in glutelin protein fraction. The changes shown by both isolates, indeed, could affect their functional properties and could definitely limit their use in food products. Copyright © 2007 Society of Chemical Industry     

青稞和小麦醇溶蛋白和谷蛋白结构性质的比较研究

采用Osbron法分别提取青稞和小麦中的醇溶蛋白和谷蛋白,对这4 种蛋白质进行十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）分析和红外光谱分析,并测定其表面疏水性、热稳定性、总巯基和二硫键含量。结果表明：醇溶蛋白在青稞蛋白质中的含量为16.96%,低于其在小麦蛋白质中的含量;谷蛋白在青稞蛋白质中的含量为47.83%,高于其在小麦蛋白质中的含量,但经SDSPAGE分析发现青稞中高分子质量谷蛋白亚基（high molecular weight glutenin subunit,HMW-GS）含量远低于小麦中的。青稞醇溶蛋白和谷蛋白中的二硫键和总巯基含量均低于小麦中的。4 种蛋白的表面疏水性差异不大。青稞谷蛋白的热稳定性高于小麦谷蛋白,不利于其吸收水分和部分展开。红外光谱分析发现小麦醇溶蛋白和青稞醇溶蛋白的二级结构主要由β-转角和β-折叠组成,而小麦醇溶蛋白中的β-转角所占比例更高;青稞谷蛋白和小麦谷蛋白的二级结构主要以β-折叠为主。     

4种花生粕蛋白的理化性质及功能特性研究

以花生粕为原料,采用分级提取工艺提取花生清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,研究4种花生粕蛋白的理化性质和功能特性。扫描电镜观察,4种花生粕蛋白的形态结构各不相同。SDS-PAGE法测定分子量表明,清蛋白含有4种亚基,相对分子量分别为70kDa、40kDa、30kDa、25kDa和15kDa;醇溶蛋白含有2种亚基,分子量分别为25kDa和15kDa;球蛋白含有5种亚基,分子量分别为40kDa、38kDa、30kDa、25kDa和15kDa;谷蛋白含有4种亚基,分子量分别为40kDa、30kDa、25kDa和15kDa。花生清蛋白、醇溶蛋白、球蛋白、谷蛋白的等电点分别为pH3.6、pH5.2、pH4.6、pH5.0。功能性质研究表明,球蛋白的持水性最好,为1.52mL/g,其次为谷蛋白1.10mL/g,清蛋白和醇溶蛋白的持水性较低分别为0.49mL/g、0.14mL/g;清蛋白的持油量相对较高为8.21mL/g,其次为球蛋白为7.16mL/g,谷蛋白和醇溶蛋白的持油量相对较低,分别为3.82mL/g和5.49mL/g;清蛋白的乳化性和乳化稳定性相对较高,乳化能力EC值和乳化稳定性ES值分别为71.4% 和83.33%,谷蛋白次之,EC和ES值分别为66.7% 和82.86%,醇溶蛋白和球蛋白相对较低,EC值分别为64.0% 和62.2%,ES值分别为82.35% 和76.67%。综上,花生粕清蛋白的持油性、乳化性和乳化稳定性相对较好。     

杏鲍菇分离蛋白和清蛋白的理化性质及功能分析

以杏鲍菇为原料,分别利用碱溶酸沉法提取杏鲍菇分离蛋白（Pleurotus eryngii protein isolate,PEPI）、Osborne法分离主要蛋白组分,并研究其理化性质和功能分析。结果表明,杏鲍菇的蛋白质量分数为17.57%（以干质量计）,以杏鲍菇清蛋白（Pleurotus eryngii albumin,PEA）为主,占总分离蛋白组分的81.12%。PEPI和PEA中均含18?种氨基酸,且必需氨基酸含量分别占总氨基酸含量的40.80%和40.51%。与PEPI相比,PEA的表面疏水性（265.25）显著高于PEPI（164.27）（P＜0.05）,而总巯基、二硫键含量较低,分别为61.53?μmol/g和10.39?μmol/g;热变性温度（100.98?℃）低于PEPI（108.27?℃）,且PEA持水性（1.64?mL/g）、持油性（5.59?mL/g）显著低于PEPI（3.58、8.36?mL/g）（P＜0.05）。PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随pH值的变化趋势均相似,在等电点时均为最低。傅里叶变换红外光谱显示PEPI和PEA的二级结构主要是β-折叠和β-转角,扫描电镜观察PEPI呈蜂巢结构。相比PEA,PEPI具有更好的理化性质和功能特性。     

不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后质构特性变化及其机理

通过测定不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后（100 ℃、5 min）的蒸煮失水率、质构特性、化学作用力、蛋白质电泳和拉曼光谱等指标变化规律,探讨冷藏对鳝鱼肉熟化后质构特性变化的影响及机理。结果表明,随着冷藏时间的延长,其蒸煮失水率逐渐增加,硬度和弹性无显著性变化（P＞0.05）,内聚性和胶黏性分别在第2天和第3天显著增加（P＜0.05）,咀嚼性和回复性呈现先增加后降低的趋势（P＜0.05）。价键分析表明,疏水作用和二硫键是熟化鳝鱼肉蛋白间的最主要作用力,贮藏时间越长的鳝鱼肉,经熟化后其疏水作用越低,二硫键含量则呈先增加后降低的趋势。相关性分析表明不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后二硫键含量与弹性、咀嚼性、回复性之间呈显著正相关（P＜0.05）。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明分子质量低于30 kDa及分子质量约30、37、60 kDa的蛋白组分可能参与二硫键的形成,进而对熟化鳝鱼肉的相关质构特性产生影响。拉曼光谱结果显示,色氨酸、酪氨酸残基的疏水性降低,这与疏水作用变化趋势一致。二级结构分析结果表明,冷藏前3 d主要是α-螺旋和无规卷曲向β-转角和β-折叠结构转化,后期则由α-螺旋和β-折叠结构转化为β-转角和无规卷曲,蛋白无序化程度增加。综合各项指标表明二硫键和疏水作用成为熟化鳝鱼肉蛋白间的主要作用力,其变化导致蛋白构象趋于无序,进而造成不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后相关质构特性变化。     

3 种有机酸在不同pH值条件下酸沉处理对米糠蛋白结构的影响

以传统碱溶酸沉制备米糠蛋白所用的盐酸为对照,采用酒石酸、苹果酸、柠檬酸3?种有机酸分别在pH?4.0、3.5、3.0、2.0条件下酸沉制备米糠蛋白,研究有机酸酸沉对米糠蛋白结构的影响。结果表明,同种有机酸在不同pH值条件下酸沉,当酸沉pH值下降时,米糠蛋白总巯基含量和α-螺旋相对含量无显著变化,游离巯基含量和无规卷曲相对含量上升,β-折叠和β-转角相对含量下降,内源荧光强度和表面疏水性先增加后下降。相比盐酸酸沉,有机酸在相同pH值条件下酸沉制备米糠蛋白的总巯基、二级结构组成和表面疏水性无显著差异,但游离巯基含量下降、内源荧光强度升高。分子质量分布、粒径分布及电泳结果表明,较低pH值条件下的酸沉可导致米糠蛋白结构发生部分解离和聚集,但没有形成新的亚基和高分子质量聚集体。