热处理温度和离子强度对汉麻蛋白热聚集行为的影响

目的 研究热处理和不同离子强度条件下汉麻蛋白的热聚集行为。方法 以汉麻籽为原料，考察在80、90、100℃热处理下，以及不同离子强度（0、0.2、0.4、0.6、0.8 mol/L NaCl溶液）下汉麻蛋白的ζ-电位、粒径、浊度、二级结构、凝胶电泳、巯基及二硫键等指标。结果 汉麻蛋白随着热处理温度的升高和离子强度的增大，ζ-电位绝对值降低、粒径增大、浊度增加；电泳图中在70 kDa处有聚集条带显示；红外光谱显示随着热处理温度升高，α-螺旋结构显著降低，β-折叠和无规则卷曲结构显著增大，β-转角的相对含量变化不大；随着离子强度增大，α-螺旋和β-转角结构显著降低，β-折叠结构增加，无规则卷曲变化不大；90℃热处理时游离巯基含量低于80℃和100℃，二硫键含量在80℃处理下最少；离子强度对汉麻蛋白总巯基影响不显著。结论 热处理温度的升高及离子强度增大对汉麻蛋白聚集行为具有促进作用，为汉麻蛋白热加工工艺优化和品质调控提供了理论基础。     

热处理对汉麻乳稳定性的影响及蛋白结构表征

为研究热处理对汉麻乳稳定性及其蛋白结构的影响,本实验通过汉麻乳氮溶解指数、离心沉淀率、乳化特性、乳液表面电位和粒径等指标监测汉麻乳热处理过程中稳定性的变化,利用傅里叶变换红外光谱表征热处理对汉麻乳蛋白二级结构的影响。结果表明：随着热处理温度的升高（55～95 ℃）,汉麻乳氮溶解指数由58.55%逐渐减小到39.81%,离心沉淀率由16.58%逐渐增加到34%,汉麻乳蛋白的平均粒径由192.2 nm逐渐增大到304.6 nm;傅里叶变换红外光谱分析结果显示,随着热处理温度的升高,汉麻乳蛋白分子二级结构发生变化,α-螺旋结构相对含量由28.57%减少到23.70%,无规卷曲结构的相对含量由21.13%增加至25.41%;汉麻乳在65 ℃热处理时,Zeta电位绝对值达到最大（20.57 mV）,此时汉麻乳表现最稳定,乳化活性及乳化稳定性最高,乳化活性指数为0.357 m2/g、乳化稳定性指数为43.74%。本研究结果将为汉麻乳加工及应用提供理论依据。     

不同热处理温度下大豆11S球蛋白Zeta电位、粒径和红外光谱分析

对不同热处理条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位、粒径和红外光谱进行研究。随着热处理时间的延长,80?℃和90?℃条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位绝对值逐渐减小,而100?℃条件下Zeta电位绝对值呈先减小后增大的趋势,3?个温度条件下11S球蛋白的平均粒径逐渐增加。100?℃热处理的Zeta电位绝对值变化更显著,平均粒径更大。Zeta电位和平均粒径的变化与热处理改变了蛋白质的分子结构有关。对于2%的大豆11S球蛋白溶液,80?℃热处理过程中β-转角和无规卷曲结构的转化可能相互抵消,而最终表现为α-螺旋结构转变为β-折叠结构;90?℃热处理前30?min发生α-螺旋和β-折叠结构向β-转角结构转变,超过30?min各二级结构不再相互转化;100?℃热处理前20?min会使α-螺旋和β-折叠结构迅速转变为β-转角和无规卷曲结构,20～45?min各二级结构没有相互转化,而超过45?min后这种转变进一步加强。     

热处理对葵花分离蛋白结构特性的影响

研究了热处理对葵花分离蛋白结构性质的影响。将浓度8%(V/V)的葵花分离蛋白分散液(pH 7.0)分别于92,102,112℃条件下热处理20 min,以天然蛋白质为对照,分析热处理蛋白质的氨基酸组成、二级结构、分子柔性、粒径分布、表面形态的变化。结果表明,葵花分离蛋白经92,102℃热处理后α-螺旋结构显著增加,无规则卷曲降低;112℃热处理后β-折叠结构明显增加;92℃热处理后蛋白质分子柔性增强,之后随着温度升高,分子的柔性减弱。热处理后葵花分离蛋白表面粗糙、结构松散,蛋白质分子之间发生交联或聚集,粒径增大,但氨基酸组成随温度变化不显著。     

pH对水酶法大豆乳状液稳定性影响的机理研究

以水酶法大豆乳状液为研究对象,通过激光共聚焦、红外光谱、荧光光谱等手段研究p H对水酶法乳状液粒径、Zeta电位、微观结构及其中蛋白质性质的影响,研究pH对乳状液稳定性影响的机理。结果表明:随着乳状液pH的增加(2～10),乳状液的Zeta电位显著降低,且当p H为4. 5～4. 7范围内时乳状液的Zeta电位接近0;当pH在蛋白质等电点附近,乳状液的粒径最大,乳状液中蛋白质的表面疏水性最低,相对分子质量最大,荧光强度最低,三级结构更加松散,二级结构中有序的α-螺旋含量最低,而无规卷曲含量最高。表明pH在蛋白质等电点附近时,乳状液是最不稳定的,在此环境下更容易破除乳状液。     

大豆分离蛋白-维生素D3复合物的结构及性质

采用表面疏水性、粒径、ζ-电位、浊度等指标,以及荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶红外光谱等方法分析研究维生素D3(VD3)与大豆分离蛋白(SPI)复合物的结构及性质。结果表明:SPI与VD3形成复合物后其表面疏水性显著下降(P<0.05),且VD3的添加量与SPI的表面疏水性成反比。VD3的加入使复合物的粒径明显减小,ζ-电位的绝对值增大,溶液液滴粒径分布更加均匀,溶液的稳定性更强。随着VD3含量的增加,复合物的浊度略有增大。荧光光谱和紫外-可见光谱分析发现复合物最大发射波长和最大吸收波长分别较SPI对照红移了3.6 nm和8 nm,表明VD3改变了SPI的空间结构,使其芳香氨基酸残基所处的微环境向极性增强的方向变化。傅里叶红外光谱显示VD3引起SPI的二级结构改变,其中α-螺旋和β-折叠含量减少,β-转角和无规则卷曲含量增多。研究结果为营养强化VD3技术以及拓宽大豆蛋白的应用领域提供参考。     

热处理羊乳酪蛋白结构与抗原性的变化规律

热加工处理羊乳α-酪蛋白(α-casein,α-CN)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN),通过圆二色谱、荧光光谱等方法探索不同热加工条件下羊乳的蛋白结构变化与抗原性的关系。结果表明:随着对蛋白热处理温度的升高,会破坏羊α-CN和β-CN的天然结构,使得分子内部发生交联或聚集,导致分子量发生改变,分子内游离羰基含量升高,在134℃时,羰基含量分别增长了134.72%、110.98%;自由巯基含量则不断下降;疏水性探针检测最大荧光吸收强度分别增加了50.38%和9.61%,升温引起疏水基团或二硫键等被暴露出来,导致蛋白疏水性随着温度的升高而增大。圆二色谱显示,二级结构中卷曲程度或弹性结构发生复杂的转化,使蛋白质空间结构发生改变,α-螺旋呈现增加趋势,β-转角和无规则卷曲则在减少。两种蛋白的抗原性随着温度的升高而降低,经模拟胃肠消化,134℃处理后抗原性分别减少了80.63%和84.12%。故热处理可降低羊乳酪蛋白的抗原性,且抗原性变化与蛋白的游离羰基含量变化呈反比,还与二级结构中的无规则卷曲及β-转角含量呈正相关关系。     

不同植物油水包油型乳状液物理特性及氧化稳定性研究

以紫苏油、橄榄油、棕榈油和葵花籽油为油相,以乳清分离蛋白为乳化剂,制备水包油(O/W)型乳状液,研究其粒径、ζ-电位、絮凝指数等物理特性,比较不同乳状液在贮存期间的氧化稳定性。结果显示,4种乳状液中,紫苏油乳状液体积平均粒径D_(4,3)较小(0.824μm),ζ-电位绝对值较大(37.5mV),呈现良好的物理贮存稳定性;但由于油脂中有较高的多不饱和脂肪酸,体系易被氧化。棕榈油乳状液具有良好的氧化稳定性,体系初级和次级氧化产物浓度均最低;但乳状液粒径较大(D_(4,3)为1.845μm),物理稳定性较差。通过内源性荧光测定发现,乳状液中蛋白质氧化与脂质氧化存在一定关联性。     

鱼胶原蛋白肽对α-乳白蛋白和表没食子儿茶素没食子酸酯聚集行为的影响及所形成三元复合物的热稳定性

为研究鱼胶原蛋白肽(CP)对α-乳白蛋白(α-La)和表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)聚集行为的影响及其形成的三元复合物的热稳定性,采用浊度法、动态光散射、荧光光谱和圆二色谱四种光谱学手段。结果表明,α-La、EGCG和CP的添加顺序直接影响所形成的三元复合物的结构特性。在温度为25℃条件下,低浓度的CP促进α-La-EGCG复合物的聚集,聚集体粒径增大,粒径分布不均一,溶液浊度增加;而较高浓度的CP则抑制α-La和EGCG的聚集行为,聚集体粒径较小,粒径分布均一,溶液相对澄清。zeta电位(ζ-电位)结果表明,在澄清溶液中,溶液的ζ-电位接近于0,这可能与CP抑制α-La和EGCG聚集的机理有关。荧光结果表明,CP的加入使三元复合物中α-La的结构伸展,α-La分子中色氨酸的亲水性增强。圆二色谱分析表明,澄清溶液中,CP使三元复合物中α-La的α-螺旋结构增加,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构减小。热处理能够进一步降低溶液的浊度,增加颗粒粒径,使三元复合物中的α-La结构更加伸展,但对溶液ζ-电位和α-La二级结构影响不大。     

生物解离大豆过程中形成的乳状液结构

以不同酶解时间（1、2、3?h）、不同酶添加量（1%、2%）生物解离大豆过程中形成的乳状液为研究对象,探究乳状液中乳滴聚集机制、结构特征及分子间相互作用。通过乳状液中蛋白水解度、显微镜观察、Zeta电位、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）、荧光色谱等指标的测定发现：经过蛋白酶酶解,乳状液中蛋白水解度在7%左右;生物解离使乳状液蛋白被酶解成分子质量较小的肽段,乳状液油脂与蛋白之间的亲和力降低,乳滴出现聚集,Zeta电位绝对值减小;SDS-PAGE条带上出现了由二硫键引起的大分子质量的蛋白聚集体;另外,乳状液荧光光谱中,乳状液相对于相同酶解条件下大豆分离蛋白荧光强度明显减弱,可能是由磷脂的存在、蛋白质-油脂之间的相互作用及蛋白质聚集体导致。     

低温超微粉碎对豆渣蛋白结构及功能性质的影响

为研究低温超微粉碎对豆渣蛋白结构与功能性质的影响,明确低温超微粉碎对豆渣蛋白的作用机制。本文利用低温超微粉碎技术处理豆渣,采用荧光光谱法分析不同处理条件下豆渣蛋白的结构变化,并通过豆渣蛋白界面性质、溶解性、粒度分析及ζ-电位对其功能性质进行表征。结果表明:低温粉碎200目下豆渣蛋白性质最佳,其粒径分布稳定,体积平均粒径D_[4,3]降低至(24.06±0.02)μm,ζ-电位绝对值增大至14.02±0.02;通过荧光光谱分析可知,低温超微粉碎使得豆渣蛋白结构发生解折叠,蛋白分子内疏水性氨基酸暴露。     

花青素共价交联大豆蛋白对其表面疏水性及功能性的影响

为了研究在不同共价交联条件(生物酶法和化学碱法)下,花青素对大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)的表面疏水性与功能特性的影响。采用荧光探针表征SPI交联花青素后表面疏水性的变化,采用起泡性、乳化性、粒径分析及ζ-电位分析等指标研究花青素对SPI功能性质的影响。结果表明,SPI与花青素共价交联后其表面疏水性显著下降(p<0.05),且添加的花青素浓度与SPI的表面疏水性成反比。尤其是花青素浓度为0.05%时,相较于SPI,酶法和碱法交联的花青素-SPI共价复合物(LC3和AC3)表面疏水性分别减少了87.71%和82.71%;花青素的添加使SPI的起泡性能和乳化性能得以改善,当添加相同浓度的花青素时,生物酶法比化学碱法的改善效果更明显;SPI与花青素交联后提高了ζ-电位的绝对值,使溶液液滴粒径分布更加均匀,溶液的稳定性更强,尤其LC3的ζ-电位绝对值比SPI和AC3分别高了64.35%和10.98%。     

阿拉伯树胶-肌原纤维蛋白共建乳状液体系的物理稳定性

研究不同质量分数阿拉伯树胶(arabic gum,AG)对肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)为乳化剂的乳化体系稳定性的影响。结果显示,乳化活性和乳化稳定性随着AG质量分数的增加呈先增加后降低的变化趋势。AG质量分数为0.3%时,MP-AG共建乳状液体系表现出最高的物理稳定性,显著地增加了ζ-电势,降低了粒径大小,表现出最低的乳析指数(P0.05)。激光共聚焦显微镜(confocal laser scanning microscopy,CLSM)观察结果表明,与单独以MP为乳化剂的样品相比,添加0.3%AG的乳状液样品液滴颗粒最小,这与粒径大小和分布的结果相一致。通过CLSM进一步观察MP在界面上的吸附行为,结果表明,与未添加AG的乳状液样品相比,添加0.3%AG的MP-AG共建乳状液体系所形成的界面膜更加坚固和致密。总之,AG可以促进蛋白质在油水界面上的吸附作用,提高MP乳化的水包油型乳状液的物理稳定性。     

热激对产气荚膜梭菌芽孢内膜蛋白理化特性的影响

为研究热激对产气荚膜梭菌（Clostridium perfringens）芽孢内膜蛋白的影响，以25 ℃处理为空白对照，通过粒径分布、表面疏水性、紫外吸收光谱、内源荧光光谱和拉曼光谱指标表征不同热激温度（37、75、95 ℃）处理20 min后芽孢内膜蛋白理化特性的变化。结果表明：产气荚膜梭菌芽孢内膜蛋白在不同温度热激作用下存在明显差异。与空白组相比，37 ℃处理对芽孢内膜蛋白无明显影响，其蛋白粒径分布、氨基酸微环境、表面疏水性和二级结构均未发生显著变化。75 ℃热激后芽孢内膜蛋白粒径分布均一稳定，紫外光谱和荧光光谱强度显著增强，表面疏水性明显增加，其二级结构中α-螺旋结构含量下降3.17%、β-折叠结构含量降低3.94%、无规卷曲比例上升8.31%；95 ℃热激后芽孢内膜蛋白结构被破环，蛋白质发生明显的聚集或变性，粒径分布向大粒径方向显著移动。结果表明，75 ℃热激可有效影响产气荚膜梭菌芽孢内膜蛋白的理化特性，热激后芽孢内膜蛋白的疏水位点暴露，氨基酸残基暴露，二级结构发生了明显变化。本研究为进一步解析热激对产气荚膜梭菌芽孢内膜蛋白功能特性的影响提供了一定理论基础。     

Effect of ultrasound on physicochemical properties of emulsion stabilized by fish myofibrillar protein and xanthan gum

To investigate the effects ultrasound (20 kHz, 150–600 W) on physicochemical properties of emulsion stabilized by myofibrillar protein (MP) and xanthan gum (XG), the emulsions were characterized by Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy, ζ-potential, particle size, rheology, surface tension, and confocal laser scanning microscopy (CLSM). FT-IR spectra confirmed the complexation of MP and XG, and ultrasound did not change the functional groups in the complexes. The emulsion treated at 300 W showed the best stability, with the lowest particle size, the lowest surface tension (26.7 mNm⁻¹) and the largest ζ-potential absolute value (25.4 mV), that were confirmed in the CLSM photos. Ultrasound reduced the apparent viscosity of the MP-XG emulsions, and the changes of particle size were manifested in flow properties. Generally, ultrasound was successfully applied to improve the physical stability of MP-XG emulsion, which could be used as a novel delivery system for functional material.     

热烫温度对小麦面团介观特性的影响机制

本实验以热烫面团为研究对象，通过凯氏定氮法、粒径分析、傅里叶变换红外光谱以及快速黏度分析等手段，研究55、65、75、85 ℃和95 ℃热烫温度下小麦面团中麦谷蛋白大聚体的质量分数、粒径分布、蛋白质二级结构以及面团中淀粉的糊化特性的变化情况。结果表明：随着热烫温度的升高，面团中麦谷蛋白大聚体质量分数呈现显著增大的趋势（P＜0.05），小粒径的麦谷蛋白大聚体向中粒径和大粒径转变；面团中蛋白质二级结构发生变化，部分α-螺旋和β-折叠结构转变为β-转角和无规卷曲。同时，面团中淀粉的糊化度随着热烫温度的升高逐渐增大；淀粉的峰值黏度、最低黏度、衰减值、最终黏度、回生值和峰值时间均呈现出减小的趋势，在热烫温度高于75 ℃时，这种变化更加显著。     

天然和热变性乳铁蛋白与α-乳白蛋白聚集体的超分子结构表征

本文在pH6.5磷酸盐缓冲溶液中研究了热变性前后牛乳铁蛋白(bovine lactoferrin,LF)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,ALA)之间的自组装行为。采用ζ-电位、浊度法、动态光散射、光学显微镜、荧光光谱和红外色谱等方法进行表征。结果表明,与天然LF和ALA自组装复合物相比,热变性LF和ALA自组装复合物的ζ-电位较低。天然LF与ALA可以自组装可形成纳米颗粒,粒径最大为(35.24±0.82) nm;经过热变性的LF与ALA自组装形成超分子结构,通过调整ALA浓度,可以得到亚微米和微米颗粒,颗粒粒径最大为(4.11±0.14) μm。天然LF与ALA的复合物均为球状聚集体,分布均一;而热变性LF与ALA的复合物则为网状聚集体,分布不均一。ALA的添加增强了LF中色氨酸残基的疏水性。LF中的C=O和C-N基团均参与了与ALA_{25 ℃}的相互作用。本研究为构建新型双蛋白自组装体及理解双蛋白组装机制提供了理论依据。     

高压均质协同高酰基结冷胶对青椒蛋蔬液流变特性及稳定性的影响

研究高压均质（high pressure homogenization,HPH）协同高酰基结冷胶（high acyl gellan gum,HA）处理对青椒蛋蔬液（liquid egg with green pepper juice,LEGP）稳定系数、持水力、流变特性、粒径及电位的影响,进而探讨HPH协同HA对LEGP流变特性及稳定性的影响。结果表明：HPH处理可以明显提高LEGP的稳定系数、持水力、屈服应力、表观黏度和ζ-电位绝对值,并减小体系粒径,说明HPH处理可以有效提高LEGP体系稳定性。与HPH相比,HPH协同HA处理可以进一步提高LEGP的稳定系数、持水力、屈服应力、表观黏度和ζ-电位绝对值,使体系粒径进一步减小且分布更均匀,表明HPH协同HA处理可以更好地提高LEGP体系稳定性;其中,均质压力为150 MPa时,LEGP的稳定系数和持水力达到最大。流变实验结果表明HPH处理或HPH协同HA处理样品的流变模型均符合Herschel-Buckley模型,且其流体为带屈服值的假塑性流体,其中,HPH协同HA处理均质压力为150 MPa时,LEGP的屈服应力、表观黏度和弹性模量最高,流体的假塑性最强,体系粒径最小,ζ-电位绝对值最大,LEGP表现出最高的稳定性。     

Influence of variation in calcium content on casein micelle stability and techno-functional properties of buffalo milk

Changes in techno-functional properties of buffalo milk were evaluated due to variation in calcium content. Decalcification resulted in significant variation in ζ-potential, casein size, colour and η_app. However, calcium addition only influenced ζ-potential of milk. In case of acid gelation, the time and temperature required for coagulation decreased significantly for both calcium-depleted and -added milks. However, during chymosin gelation, only 20%–30% of calcium-depleted milk coagulated with an increased clotting time. Furthermore, calcium addition increased firmness, consistency and cohesiveness of both chymosin and acid-induced gelation.     

Interactions and complex stabilities of grape seed procyanidins with zein hydrolysate

The objective of this paper was to investigate the complex of grape seed procyanidins (GSP) with zein hydrolysate (ZH). The interaction was determined using isothermal titration calorimetry (ITC) and fluorescence spectroscopy. The particle size, ζ-potential, scanning electronic microscopy (SEM) and stability test of the ZH-GSP complex were measured. The results of ITC, particle size and SEM suggested that there was a hydrogen bond-dominated interaction between GSP and ZH, and the ZH-GSP complex presented as a spherical shape with particle size of 234 nm, polydispersity index of 0.11 and ζ-potential of −46.4 mV. The results of the fluorescence spectroscopy showed that the fluorescence quenching effect of GSP on ZH was GSP concentration-dependent and the quenching process was mainly static quenching. The ZH-GSP complex had better physical stability in aqueous solution, and their solution was more stable than GSP solution under illumination and high-temperature treatment at 75°C.