食盐腌制对鸡肉品质、肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

为探究食盐浓度对冷藏腌制过程中鸡肉品质和肌原纤维蛋白的影响,将鸡肉置于不同浓度（0%、1.6%、3.2%、4.8%、6.4%、8.0%）的食盐腌制液中,进行不同时间（0.2、1、2、3、4 d）的冷藏腌制后,测定鸡肉的水分含量、持水性以及肌原纤维蛋白的溶解度、表面疏水性、羰基、巯基、二聚酪氨酸含量等。结果表明：经过不同浓度食盐液的腌制,鸡肉的持水性和肌原纤维蛋白表面疏水性发生变化,随着腌制时间的延长羰基含量和二聚酪氨酸含量增大,肌原纤维蛋白的溶解度、热稳定性、巯基含量降低,部分α-螺旋转化为β-折叠。随着食盐液浓度增大羰基和二聚酪氨酸含量先增加后减小,巯基含量不断增大,并且食盐液浓度范围为3.2%～4.8%时肌原纤维蛋白各特性指标变化较大。综上,食盐腌制能促使鸡肉肌原纤维蛋白结构和功能发生改变,此研究结果可为控制腌制过程中鸡肉品质变化和其肌原纤维蛋白氧化提供理论依据。     

儿茶素对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响

采用羟自由基氧化体系（10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC和1 mmol/L H2O2）研究不同添加量儿茶素（10、50、100、150 μmol/g）对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响,同时以未氧化和氧化后未添加儿茶素（0 μmol/g）肌原纤维蛋白作为对照组,对肌原纤维蛋白羰基含量、总巯基含量、表面疏水性、溶解度、粒径分布、凝胶强度、凝胶保水性及肌原纤维蛋白流变特性进行测定,并观察凝胶微观结构。结果表明：添加儿茶素能减少羰基化合物的产生,但添加量过高会促进肌原纤维蛋白氧化;与未氧化和未添加儿茶素组相比,添加儿茶素降低了肌原纤维蛋白表面疏水性;随着儿茶素添加量增加,肌原纤维蛋白巯基含量逐渐降低,溶解度显著降低,粒径逐渐增大,凝胶强度和保水性逐渐下降,凝胶微观结构更加疏松多孔,蛋白胶束聚集,中、高添加量（50、100、150 μmol/g）儿茶素使得肌原纤维蛋白失去典型的流变曲线。中、高添加量儿茶素与肌原纤维蛋白发生共价交联,并导致肌原纤维蛋白发生疏水性聚集,最终削弱了肌原纤维蛋白的凝胶特性。     

天然提取物对鸡肉肌原纤维蛋白氧化保护作用

为了研究天然提取物对冷藏肉制品的氧化保护作用,以鸡肉肌原纤维蛋白为研究对象,研究迷迭香提取物、竹叶抗氧化物、壳聚糖降解产物以及维生素C对贮藏过程中肌原纤维蛋白化学变化和凝胶特性的影响。结果表明当添加量质量分数为0.02%时,迷迭香提取物和壳聚糖辐照降解产物抗氧化效果较好。迷迭香提取物、竹叶抗氧化物和壳聚糖辐照降解产物均能有效抑制冷藏过程中肌原纤维蛋白盐溶性浓度、Ca~(2+)-ATPase活性、巯基及活性巯基含量的下降,延缓表面疏水性和羰基含量的上升,延缓鸡肉肌原纤维蛋白的氧化,但迷迭香提取物比竹叶抗氧化物、壳聚糖辐照降解产物有更好的抗氧化效果。此外,天然提取物对冷藏鸡肉肌原纤维蛋白凝胶特性影响不显著。     

EGCG浓度对肌原纤维蛋白侧链结构和凝胶水分分布的影响

以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,在羟自由基氧化体系中添加不同浓度（0、0.1、0.2、0.5、1.0、2.0 mmol/L）表没食子儿茶素没食子酸酯（epigallocatechin gallate,EGCG）,以未加EGCG和氧化剂的肌原纤维蛋白溶液作为空白对照组,研究肌原纤维蛋白侧链结构以及蛋白凝胶水分分布的变化规律。结果表明,EGCG降低了肌原纤维蛋白游离巯基和总巯基含量,0.1 mmol/L～2.0 mmol/L EGCG组显著低于空白对照组（P＜0.05）;肌原纤维蛋白侧链形成的羰基和二聚酪氨酸含量随EGCG浓度的增加而逐渐下降,2.0 mmol/L EGCG组下降最明显。凝胶储能模量（G''）随EGCG浓度的增加而升高。随EGCG浓度的增加,凝胶保水性逐渐升高,凝胶中不易流动水含量增加,自由水含量降低,2.0 mmol/L EGCG组降低效果最显著。相关性分析表明,EGCG浓度与蛋白质侧链羰基含量、游离氨基含量和表面疏水性呈极显著负相关（P＜0.01）,凝胶保水性与游离巯基含量、总巯基含量、羰基含量、表面疏水性呈极显著负相关（P＜0.01）。     

脂肪添加量对发酵香肠脂质和蛋白质氧化及挥发性化合物形成的影响

通过研究不同脂肪添加量（5%、10%、15%和20%）的香肠在发酵过程中脂质和蛋白质的氧化水平,并对发酵前后的挥发性化合物进行分析,最后对香肠进行感官评价。结果表明,随着脂肪添加量的增加,硫代巴比妥酸值显著增加,肌原纤维蛋白的羰基含量增加,总巯基含量降低（P＜0.05）,说明增加脂肪添加量会促进发酵香肠中脂肪和蛋白质的氧化;挥发性化合物分析可知,脂肪添加量较高的发酵香肠,因脂质自动氧化产生的醛、酮、酸、醇、酯和烷烃类化合物含量也相应增加（P＜0.05）;感官评价结果表明,脂肪添加量为15%的发酵香肠,其整体可接受性最佳（P＜0.05）。     

宰后初期不同温度处理对鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶品质的影响

研究不同温度处理对宰后初期鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶特性的影响。分别将鸭胸肉在不同温度处理（0、40℃分别孵育1 h）,之后提取肌原纤维蛋白,测定蛋白氧化特征变化（羰基含量、巯基含量）以及对其凝胶特性（流变特性、质构和微观结构）的影响,并对蛋白特征使用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE）进行分析。结果表明：与对照组（0℃）肌原纤维蛋白相比,热处理组（40℃）肌原纤维蛋白中的羰基含量升高,而巯基含量降低52.7%,蛋白凝胶的保水性降低14.1%,凝胶强度降低45.5%,三者均显著降低（P<0.05）;两组间蛋白流变特性差异不明显,而SDS-PAGE分析发现,40℃处理组中部分肌浆蛋白附着于肌原纤维蛋白上,且凝胶网格结构整体较松散,说明在热处理过程中会伴随鸭肉肌原纤维蛋白发生氧化,从而使其凝胶特性受到影响。     

脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化及其结构和功能性质的影响

通过建立不同氧化程度的脂肪促进肌原纤维蛋白氧化模型,研究脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化的促进作用 及其对蛋白氧化后性质和结构的影响。结果表明：脂肪氧化产生的自由基可以促进蛋白质发生氧化反应,随着脂肪 氧化程度的增加,肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量发生显著变化（P＜0.05）,当硫代巴比妥 酸反应产物含量为2.5 mg/kg时,羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量分别为4.12、81.33 nmol/mg pro、563.36 AU, 表明蛋白质的氧化程度和表面疏水性逐渐升高,流变学特性储能模量和损失模量也随之降低,稳定的α-螺旋和β-折 叠部分遭到破坏,转变成不稳定的β-转角和无规卷曲,肌原纤维蛋白的结构和功能特性都随着脂肪氧化程度的增加 发生变化。     

磷酸盐对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以草鱼肌原纤维蛋白为对象,研究三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,TPP）和焦磷酸钠（sodiumpyrophosphate,SPP）的添加量对肌原纤维蛋白溶解度和浊度、二级结构和表面疏水性、总巯基和活性巯基含量的影响。结果表明：随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白溶解度升高,浊度下降;蛋白链伸展使得α-螺旋含量有所降低,β-转角含量升高;同时稳定蛋白二级结构的作用力如表面疏水性、总巯基以及活性巯基含量也均增加。结论：磷酸盐可以改变蛋白质的结构特性,且SPP相对TPP而言,对肌原纤维蛋白结构的影响更为显著。     

加工方式对牛肉蛋白质氧化的影响

为了研究热加工过程中蛋白质氧化的变化规律,以牛腱子和牛肩为研究对象,对其进行不同温度（40、50、60、70、80、90、100 ℃,保温时间30 min）以及70 kPa高压下保温不同时间（15、20、25、30、35 min）的热处理,通过分析羰基含量、巯基含量、蛋白粒径、表面疏水性、SDS-PAGE电泳以及蛋白二级结构等的变化,结果表明:温度可以导致蛋白羰基含量增加,巯基含量先升高后降低,蛋白粒径增大,蛋白表面疏水性先增大后减小;高压导致蛋白羰基含量增加,巯基含量减少,蛋白粒径先增大后减少,蛋白疏水性逐渐增加。另外,不同热处理下肌原纤维蛋白发生了明显的降解聚集,出现大量小分子蛋白质。红外研究发现在热加工过程中,肌原纤维蛋白的二级结构不断转变,促使α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲之间的转换。可知,温度和压力都能促进牛肉蛋白的氧化并能够改变牛肉蛋白的化学作用力及二级结构。本研究为低温牛肉产品的工业化调控提供理论依据。     

腌制风干过程中卵形鲳鲹鱼肉性质、蛋白质氧化及游离氨基酸的变化

为探究卵形鲳鲹在腌制风干过程中蛋白质氧化及游离氨基酸的变化规律,对卵形鲳鲹鱼肉含水率、盐含量、质构特性、肌原纤维蛋白二级结构、羰基含量、巯基含量、蛋白质水解指数、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱和游离氨基酸等进行测定分析。结果表明：在腌制风干过程中,卵形鲳鲹鱼肉的盐含量整体呈上升趋势,含水率下降,硬度增加,而弹性则先上升后下降。鱼肉蛋白质在加工过程中发生氧化反应,羰基含量明显增加,而巯基含量明显下降,同时肌原纤维蛋白二级结构中α-螺旋含量减少,而无规卷曲含量增加。在加工过程中肌球蛋白重链条带和肌动蛋白发生明显变化,肌球蛋白重链条带变浅并在风干后消失,表明肌原纤维蛋白发生水解;鱼肉的蛋白质水解指数增加,非蛋白氮含量在腌制后下降而在风干过程中增加;游离氨基酸总量在干制1 d后达到最高,鲜味氨基酸和苦味氨基酸含量整体呈上升趋势。本研究可为腌制水产品加工过程中品质控制提供一定理论参考。     

电子束辐照对鲈鱼肉肌原纤维蛋白生化特性及其构象的影响

为研究电子束辐照在水产品保鲜应用上的可行性,采用1、3、5、7 kGy剂量电子束辐照处理鲈鱼肉,以盐溶蛋白含量、巯基含量、二硫键含量、Ca2＋-ATPase活力、表面疏水性、羰基含量及其构象单元组成等为指标,探究不同剂量辐照对鲈鱼肉肌原纤维蛋白生化特性及其空间结构的影响。与对照组相比,1 kGy辐照组除总巯基含量显著上升外（P＜0.05）,其他指标水平均无显著变化（P＞0.05）。随着辐照剂量继续上升,盐溶蛋白含量、活性巯基含量、Ca2＋-ATPase活力下降,羰基和二硫键含量上升,且呈剂量-效应关系;表面疏水性则随辐照剂量上升先增大后减小,并于5 kGy时达到最大值。圆二色光谱分析结果显示,随着辐照剂量的上升,鲈鱼肉肌原纤维蛋白中的α-螺旋结构向β-折叠转化。结果显示高剂量辐照会引起鲈鱼肉肌原纤维蛋白氧化,利用电子束辐照保鲜鲈鱼肉应控制剂量,实验结果为辐照保鲜鱼肉提供了依据。     

冻藏时间对猪肉中肌原纤维蛋白氧化程度的影响

对在-18℃下贮藏不同时间(0,1,4,8,12周)的原料猪肉进行肌原纤维蛋白提取,对其羰基、总巯基、自由氨基、表面疏水性和内源性色氨酸荧光进行测定。结果表明:随着贮藏时间的延长,羰基含量显著升高(P<0.05),总巯基、自由氨基、表面疏水性和内源性色氨酸荧光含量整体上呈下降趋势(P<0.05);贮藏时间与羰基、总巯基、自由氨基或表面疏水性之间具有显著相关性。因此,即便在冻藏条件下,肌原纤维蛋白也会出现一定程度的氧化,导致原料肉品质下降。     

槲皮素和NaCl添加量对牦牛肉饼蛋白质和脂质氧化的影响

为研究槲皮素（Quercetin,Q）和不同NaCl添加量（0%、2%、4%、6%,m/m）对牦牛肉饼在贮藏过程中蛋白质和脂质氧化的影响,测定了牦牛肉饼在冷藏15 d期间的pH值、色差、羰基含量、表面疏水性、色氨酸荧光强度、二聚酪氨酸含量、过氧化值（Peroxide Value,POV）和硫代巴比妥酸反应物（Thiobarbituric Acid Reactive Substances,TBARS）值。结果表明,随着NaCl添加量增加,pH值增加（P<0.05）,L*、a*和b*值先增加后降低（P<0.05）;添加槲皮素后咸肉饼的pH值（P<0.05）、a*和b*值增加（P<0.05）、L*值降低（P<0.05）。添加NaCl使肉饼的羰基、表面疏水性、二聚酪氨酸、POV值和TBARS值增加（P<0.05）,色氨酸荧光强度减小（P<0.05）;但槲皮素处理使咸肉饼的色氨酸荧光强度、二聚酪氨酸、POV值及TBARS值降低,使4% NaCl（质量分数）肉饼的羰基含量降低了27.80%;表面疏水性在0~2% NaCl（质量分数）添加量下进一步增加（P<0.05）,而在4%~6% NaCl添加量下降低（P<0.05）。该研究表明,NaCl能促进牦牛肉饼蛋白质和脂质氧化,但加入槲皮素可有效缓解肉饼氧化。该结果可为槲皮素作为肉制品天然抗氧化剂提供参考。     

羟自由基氧化对海鲈鱼肌原纤维蛋白生化特性及其乳化性能的影响

采用羟自由基氧化体系对海鲈鱼肌原纤维蛋白进行体外模拟氧化,研究羟自由基氧化氧化对肌原纤维蛋白生化特性和乳化性能影响。结果显示:随氧化时间的延长,羰基含量、表面疏水性和肌原纤维蛋白(MPI)平均粒径增加,总巯基和活性巯基含量下降,生色氨基酸含量减少,二聚酪氨酸含量在4 h达到最大值。H2O2浓度在1 mmol/L时上述指标变化显著,H2O2浓度在5 mmol/L和10 mmol/L条件下,前4 h乳化活性和乳化稳定性显著下降,活性巯基含量较对照组分别下降了51.93%和65.88%,MPI平均粒径较对照组分别增加了47.87%和72.38%,4 h后变化不明显,且不同氧化剂浓度之间差异性显著。SDS-PAGE电泳图谱表明经羟自由基氧化后蛋白质发生交联,形成大量高分子凝集体,在200 ku上方区域堆积,肌球蛋白重链含量减少。结果表明,羟自由基氧化体系能使海鲈鱼肌原纤维蛋白结构发生改变,导致其乳化性能下降。     

低温贮藏过程中水牛肉蛋白质的变化

目的:探明低温贮藏过程中水牛肉蛋白质的变化规律.方法:以水牛肉为研究对象,分别将肉样于4,-18,-60℃贮藏,测定贮藏过程中水牛肉的总蛋白质含量、表面疏水性、总巯基含量、游离巯基含量及羰基值,并对蛋白质指标之间的相关性进行分析.结果:不同低温贮藏过程中,随着贮藏时间的延长,水牛肉的总蛋白质、总巯基、游离巯基含量呈不断...     

生产类群、性别及包装方式对冷藏牦牛肉肌浆蛋白氧化的影响

为了探讨冷藏条件下牦牛肉肌浆蛋白的氧化规律,本实验通过羰基含量、巯基含量、表面疏水性、紫外吸收光谱及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法研究了普通包装和真空包装方式下不同生产类群的公、母牦牛肉的肌浆蛋白氧化特性。结果表明：随冷藏时间的延长,两种包装的肌浆蛋白羰基含量呈波浪式上升趋势（P＜0.05）,总巯基含量下降;普通包装组表面疏水性上升（P＜0.05）,真空包装组表面疏水性先上升后下降;同一包装方式的不同生产类群之间肌浆蛋白羰基、总巯基含量及表面疏水性均有显著差异（P＜0.05）;公、母牦牛肉之间肌浆蛋白羰基、总巯基及疏水性差异均不显著（P＞0.05）。两种包装的肌浆蛋白紫外吸收光谱的二阶导数光谱在冷藏第3天谱图改变最明显。随着氧化的进行,肌浆蛋白分子质量降低,所有蛋白条带均有不同程度的弱化,普通包装组肌浆蛋白降解程度大于真空包装;相同冷藏时间,2 种包装方式的不同生产类群及性别的牦牛肉的肌浆蛋白紫外吸收谱图及电泳图趋于一致。该研究认为,在冷藏过程中,肌浆蛋白的蛋白氧化与包装方式、生产类群密切相关,与牦牛的性别无关。     

低温冷链贮藏对鱼糜凝胶化学作用力和肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响

为研究低温冷链对鱼糜肌原纤维蛋白和凝胶化学作用力的影响。本实验以鱼糜为研究对象,测定了低温冷链贮藏时间对肌原纤维蛋白功能基团、二级结构、三级结构和凝胶化学作用力的影响,并进一步通过主成分分析和相关性分析探究凝胶化学作用力与肌原纤维蛋白之间的关系。结果表明,贮藏过程中鱼糜盐溶性蛋白含量、Ca2＋-ATPase活力和总巯基含量呈下降趋势,而羰基含量上升。此外,蛋白质二级结构由有序向无序转变,肌原纤维蛋白荧光强度下降,说明蛋白极性环境发生改变。揭示了肌原纤维蛋白中的活性基团与凝胶化学作用力的形成密切相关。因此,在贮藏初期防止蛋白氧化和冷冻变性是维持鱼糜凝胶化学作用力,保持鱼糜凝胶特性的有效途径。本研究可为鱼糜在低温冷链贮藏过程中的品质保持提供基础理论支持。     

Effect of multiple freeze-thaw cycles on protein and lipid oxidation in rabbit meat

Frozen storage is chosen to be the preferred method in meat preservation. However, multiple freeze-thaw (F-T) cycles will occur during the transfers or distribution processes under poor cold-chain conditions. This study investigated the effects of multiple freeze-thaw (F-T) cycles on water mobility, microstructure damage, protein oxidation and lipid oxidation in rabbit meat during seven F-T cycles through 56 days. Scanning electron microscopy results indicated that the increase of F-T cycles induced the rupture of endomysia and the increase of gaps between fibres. Low-field nuclear magnetic resonance (LF-NMR) results showed that the peak area of T₂₁ and T₂₂ decreased with increasing number of repeated F-T cycles, indicating that immobile water shifted to free water, and free water mobility increased. During repeated freeze-thaw process, the peroxide value, thiobarbituric acid-reactive substances, non-haem iron content and carbonyl groups of rabbit meat gradually increased, whereas haem content, haem iron content and sulfhydryl content of rabbit meat gradually decreased. In addition, the results of Fourier transform infrared, sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis, and intrinsic fluorescence spectroscopy indirectly proved that multiple F-T cycles could cause α-helix structure disruption, protein aggregation and degradation, and tryptophan oxidation of rabbit meat myofibrillar protein (MP). Overall, multiple repeated F-T cycles changed moisture migration, damaged microstructure and promoted lipid and protein oxidation of rabbit meat.