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利用分子对接技术,研究热休克蛋白27(heat shock protein 27,HSP27)与β受体激动剂类药物的结合能力,探究HSP27用于检测β受体激动剂的可能性。将人工表达的HSP27和β2肾上腺素受体(β2 adrenergic receptor,β2AR)分别与β受体激动剂类药物进行分子对接,比较它们的结合能力的差异性,并对对接结果进行酶联免疫吸附实验(enzyme-linked immunosorbent assay,ELISA)验证。对接结果显示,15种β受体激动剂类药物中有9种药物与HSP27对接的总评分值高于β2AR。ELISA的结果显示,HSP27可以与HRP-克伦特罗、HRP-非诺特罗和HRP-莱克多巴胺特异性结合,OD值分别为0.685、0525、0.662,这与分子对接结果基本一致。结论:HSP27与β肾上腺素受体激动剂类药物具有较强的结合能力,可以用于检测 β肾上腺素受体激动剂的可能性较大。 相似文献
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为提高人工表达的β_2肾上腺素受体(β_2adrenergic receptor,β_2AR)蛋白的活性并对其进行活性鉴定,利用分子对接技术将β_2AR与15种β受体激动剂进行柔性分子对接,依据筛选出的与β受体激动剂结合力较好的β_2AR分子结构,人工合成和改造β_2AR基因,构建重组表达质粒转入大肠杆菌BL21(DE3),表达出具有活性的受体蛋白。SDS-PAGE鉴定结果显示,受体蛋白大小在47 ku左右。活性鉴定结果显示,与克伦特罗、莱克多巴胺及非诺特罗均能够特异性结合,OD值分别为0.45、0.32、0.36,受体蛋白与激动剂的结合力与其活性鉴定结果基本一致。标准检测曲线结果显示,受体蛋白对β受体激动剂类药物具有一定检测能力。利用分子对接技术,成功获得一定活性的β_2AR受体蛋白,为β_2AR在β受体激动剂多残留检测中的应用奠定了基础。 相似文献
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