鱼鳞盐酸脱钙过程中胶原蛋白含量的变化

研究了鱼鳞盐酸法脱钙过程中胶原蛋白的变化 ,经过和脱除液中总蛋白的比较可以看出 :当脱除液中盐酸浓度 <0 0 8mol/L时 ,胶原蛋白和总蛋白溶出具有同样的规律 ,即随着酸度的增加而增加 ;当盐酸的浓度 >0 1mol/L时 ,胶原蛋白溶出随着酸度的增加而降低 ,总蛋白仍然随着酸度的增加而增加 ,盐酸浓度为 0 0 8～ 0 1mol/L范围时 ,脱钙液中羟脯氨酸含量最高 ,胶原蛋白溶出最多。     

胃蛋白酶水解牛皮胶原成分的动力学研究

以牛皮胶原成分为底物,研究了胃蛋白酶用量和温度对胶原成分水解动力学的影响。实验结果表明,在15~40℃范围内,提高温度有利于水解过程的进行;提高酶用量,也可以促进水解过程。胃蛋白酶对牛皮胶原成分的水解过程基本符合内切酶限制水解历程,其动力学模型为:C(-NH2)=b-1.ln[1 a.b.t],式中动力学参数a随着实验条件的不同而不同,其与实验条件的关系有待进一步的研究,而动力学参数b为胃蛋白酶在一定条件下水解牛皮胶原成分的水解动力学常数,其值在6.0附近波动。     

鹅骨胶原蛋白及肽对大鼠骨髓间充质干细胞增殖及向成骨分化的影响

本实验通过研究鹅骨胶原蛋白、含钙胶原蛋白、胶原肽、含钙胶原肽对大鼠骨髓间充质干细胞(Bone marrow mesenchymal stem cells,BMSCs)增殖及向成骨细胞(Osteoblast,OB)分化的影响,阐述鹅骨胶原蛋白及多肽对骨质疏松的作用机制。采用MTT(噻唑蓝)法测定鹅骨胶原蛋白及多肽对BMSCs增殖的影响;碱性磷酸酶(Alkaline phosphatase,ALP)染色、ALP活性测定、茜素红染色和骨钙素(BGP)分泌量测定分析BMSCs成骨分化能力。结果表明,相较于对照组,试验组可促进BMSCs的增殖,第14d ALP染色试验组ALP染色阳性率显著高于对照组(p0.05),第7 d和第14 d鹅骨胶原蛋白及肽可显著提高ALP的活性表达(p0.05),第21 d茜素红染色试验组钙结节个数相较于对照组显著增加(p0.05),骨钙素分泌量试验组显著高于对照组(p0.05)。由此表明,大分子胶原蛋白、含钙大分子胶原蛋白、小分子胶原多肽、含钙小分子胶原多肽均可促进BMSCs的增殖及向成骨细胞分化,以含钙小分子胶原多肽作用效果最佳。     

淡水鱼皮胶原蛋白提取工艺研究(Ⅰ)

研究了罗非鱼、鳙鱼、草鱼和鲫鱼4种淡水鱼皮胶原蛋白的提取工艺。结果表明,鱼皮用乙醚2次除脂效果显著,除脂率依次为92.4%、95.1%、66.8%和76.7%,除脂后胶原蛋白的提取率和得率都略有增加。除非胶原蛋白的工艺为:先用NaOH浸泡6h,再用NaCl浸泡6h,4种鱼皮胶原蛋白对应的提取率分别为34.4%、28.7%、31.5%和42.5%,得率依次为8.4%、8.0%、8.2%和6.1%,比其他处理相应高出0.4-2.3倍、0.04-1.6倍、0.1-0.9倍和0.07-0.5倍。乙酸的提取效果优于柠檬酸,对应提取率分别为34.8%、23.6%、33.6%、43.0%,得率依次为8.5%、6.6%、8.63%、6.19%,比柠檬酸相应高2.4-4.3倍、1.7-4.0倍。温度对罗非鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮胶原蛋白提取影响较大,最佳提取温度都为20℃,其对应提取率依次为34.05%、27.05%、33.38%,得率分别为8.32%、7.54%、8.58%;温度对鲫鱼鱼皮胶原蛋白的提取影响较小,在520℃范围内提取率和得率分别约为42%和6%左右。     

表面活性剂和胶原间的相互作用

研究了十二烷基硫酸钠（SDS），二十烷基苯磺酸钠（SDBS），溴化十六烷基吡啶翁（CPB）和Igepal CA-720等表面活性剂与胶原（来源于牛跟腱）间的相互作用，发现了不同的反应条件下，上述离子性表面活性剂的吸附等温线，得到了适当条件下的吸附等温线，同时发现在等电条件下等温线呈对数关系，Igepal没有吸附，表面活性剂与胶原的作瓿 其质量的变化是相互关联的，这种变化取决于反应条件，即pH值和反应溶液中的离子强度，胶原的膨胀程度（am)被用来描述这种变化，在pH3.0，无SDBS存在且在低的离子强度下，胶原得到了大的膨胀；加入SDBS将会导致强烈的消肿作用，并且当胶原对SDBS的结合量达到1mmol/g时，am的值将不再随SDBS结合量的进一步增加而变化，在高的离子强度下，am与SDBS的平衡吸附量无关，在等电条件下am的变化明显小于在酸性条件下的变化，两种条件下am具有相反的特点。     

胶原蛋白与肉品品质

胶原蛋白是肌内结缔组织的主要成分,本文简要介绍了胶原蛋白在肌肉中的分布、架桥结构的形成及其稳定性,并阐述了胶原蛋白随动物年龄变化的规律及其与肌肉嫩度之间的关系。     

氨基酸组成及溶剂环境对淡水鱼胶原蛋白热稳定性能的影响

本文探讨了氨基酸组成、分布以及溶剂环境对鱼源胶原蛋白蛋白热稳定性能的影响。利用不同鱼类的胶原蛋白为实验样本,测定胶原蛋白氨基酸组成和热变性温度,通过相关性分析明确了影响胶原蛋白热变性温度的主要氨基酸种类和分布指标。结果表明,胶原蛋白中脯氨酸羟基化率、碱性氨基酸、带电荷极性氨基酸和总极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈正相关,而亚氨基酸与非极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈负相关(p0.01)。运用逐步多元回归分析方法,建立了脯氨酸羟基化率和带电荷极性氨基酸与胶原蛋白热变性温度之间的相关性数学模型,经验证,该模型能较好的预测鱼源胶原蛋白的热变性温度。在此基础上,进一步研究了胶原蛋白所处溶剂环境对其热稳定性能的影响。结果表明,提高水分子浸润胶原蛋白程度和体系离子强度,或降低体系pH均会显著降低胶原蛋白热稳定性能。     

磷酸化与钙交联处理对刺参胶原聚集体凝胶特性的影响

磷酸化与钙交联是影响刺参胶原聚集体凝胶特性的最重要因素之一。本文通过质构剖面(TPA)实验、应力松弛实验、低场核磁、VG染色等,研究了磷酸化与钙交联凝胶的质构学特征、水分迁移规律、化学键型变化以及胶原纤维特征的改变。结果表明:用2%三聚磷酸钠进行磷酸化对刺参胶原聚集体的凝胶特性有一定的破坏,其黏性、咀嚼性、η1、E1与空白组相比发生明显降低,其结合水含量降低,自由水含量升高,水分活度Aw明显升高;而在磷酸化基础上进行1%Ca Cl2交联则会对刺参胶原聚集体凝胶特性产生明显影响,其硬度及粘性比磷酸化刺参高,水分活度降低,提高了胶原聚集体与水分的结合程度,增强了凝胶性,使得胶原纤维结构更加稳定。与高温高压处理相比较,磷酸化与钙交联处理能够增强刺参胶原聚集体的凝胶特性,为刺参的加工及改性工艺提供了新途径。     

皮胶原蛋白/PVA复合纤维的研制-提高初生纤维中蛋白质含量的研究

将皮胶原蛋白与PVA共混,添加交联剂和消泡剂配制纺丝原液,利用正交试验设计得到最佳的纺丝原液配方及反应条件,即反应温度为75℃,pH值3·5,PVA和胶原蛋白的物料比为6∶4,交联剂AlCl3添加量质量分数为3·0%,消泡剂磷酸三丁酯添加量质量分数1·0%。为了进一步提高初生纤维中蛋白质的存留率,通过改变凝固浴饱和硫酸钠溶液的温度和pH值,考察它们对初生纤维中蛋白质存留率的影响,结果表明:当在45℃下,凝固浴的pH值调到5·0时,得到初生纤维中蛋白质存留率最高,约为97·96%。