大豆分离蛋白-磷脂复合乳化体系乳化及氧化稳定性研究

研究了添加大豆磷脂以及添加量对大豆分离蛋白-磷脂复合乳化体系乳化性质、储存稳定性和氧化稳定性等特性的影响。对大豆分离蛋白-磷脂复合乳化体系分别进行乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位、乳层析指数、氢过氧化物值和TBARS值的测定。通过激光共聚焦显微镜技术观察乳液中油滴分布及微观结构的变化。研究结果表明:随着磷脂添加量的增加,乳液的物理稳定性、储存稳定性和氧化稳定性均基本呈现先升高后降低的趋势。其中,当磷脂添加量为10%时,乳液的稳定性表现最佳,较对照组明显提高,表明添加磷脂可促进大豆分离蛋白与磷脂相互作用,在水-油界面上形成界面膜(较稳定的薄膜)。与适量磷脂的复合,可提高乳液的稳定性及氧化稳定性。     

酶解时间对大豆蛋白-溶血磷脂相互作用及乳化特性的影响

通过不同酶解时间得到大豆溶血磷脂,对大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用及其对复合乳化体系乳化特性的影响进行探究,采用荧光光谱法在Stern-Volmer和Van’t Hoff方程基础上对大豆分离蛋白-溶血磷脂荧光猝灭作用、相互结合常数、结合位点及相互作用力类型进行判断,并对复合乳化体系分别进行乳化活性、乳化稳定性的测定及微观结构变化的观察。结果表明:随着磷脂酶A1酶解时间的延长,大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用先增强后下降,乳化特性指标同样基本呈现先升高后降低的趋势,这表明二者的相互作用对乳化特性具有一定影响。其中,当酶解时间为4 h时,二者相互作用最强,乳液的乳化特性表现最佳,这表明适度酶解产生的溶血磷脂会促进其与大豆分离蛋白的相互作用,在水油界面上形成较稳定的界面膜,形成稳定的复合乳状液。     

酰基转移现象对大豆蛋白-磷脂酶解物相互作用及乳化特性的影响

通过联合采用核磁共振氢谱与三维荧光光谱技术,针对酶解过程中酰基转移现象对复合体系中大豆分离蛋白-磷脂酶解物相互作用及乳状液乳化稳定性、储存稳定性的影响机理进行探究。结果显示:在大豆分离蛋白乳液、大豆分离蛋白-磷脂复合乳液、大豆分离蛋白-磷脂4 h酶解物复合乳液、大豆分离蛋白-磷脂8 h酶解物复合乳液4种样品中,大豆分离蛋白-磷脂4 h酶解物复合乳液具有最佳的乳化稳定性、储存稳定性。而磷脂经8 h酶解由于酰基转移现象的发生,溶血磷脂会部分转变成甘油磷脂酰胆碱,导致其与大豆蛋白之间相互作用减弱,稳定性有所下降。因此,适度酶解时间磷脂酶解产物的添加会促进其与大豆分离蛋白相互作用,在水油界面上形成较稳定的界面膜,从而提高乳液的乳化特性。     

酶法改性磷脂对大豆蛋白共建体系乳化稳定性及氧化稳定性的影响

为探究磷脂酶解物-大豆分离蛋白复合乳化体系稳定性及氧化稳定性的机理,研究了不同酶解时间对乳液乳化性质、贮存稳定性和氧化稳定性等特性的影响,通过核磁共振法对酶解后的磷脂产物组分进行分析,并对乳状液的乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位、乳层析指数、氢过氧化物值和硫代巴比妥酸反应物值进行测定。结果发现：随着酶解时间的延长,磷脂经4 h酶解后主要产物为溶血磷脂,其与大豆蛋白共建乳化体系后,乳化稳定性、贮存稳定性及氧化稳定性均优于对照组,酶解6 h左右酰基转移现象加剧,产生的溶血磷脂会继续被酶解生成甘油磷脂酰胆碱,导致稳定性略有下降;添加一定酶解时间的磷脂酶解产物,会促进乳化体系通过相互作用在水油界面上形成较稳定的界面膜,可以提高乳液的稳定性及氧化稳定性。     

酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液的制备及稳定性分析

为找到一种具有胃保护作用的天然载体,通过胃蛋白酶水解大豆分离蛋白,使大豆分离蛋白改性,建立稳定的酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液体系。通过显微观察、粒径及电位测定、乳液乳化活性指数、乳化稳定性指数和乳层析指数计算,采用单因素试验、正交试验确定pH 2.0和pH 7.0时的酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液的最适配比。结果表明:大豆分离蛋白酶解120 min后酶解完全;随着酶解大豆分离蛋白质量浓度的增加,酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液的稳定性先增加后不变;当磷脂添加量在0.001 0 g/mL时,酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液的稳定性最大;随着油相体积分数的增加,酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液的稳定性先增加后不变;正交试验得到,pH 2.0条件下酶解大豆分离蛋白质量浓度0.020 0 g/mL、磷脂添加量0.000 5 g/mL、油相体积分数10%时,酶解大豆分离蛋白-磷脂复合乳液在pH 2.0时最稳定。     

响应面优化酶法制备磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系的研究

选择天然大豆分离蛋白(SPI)与磷脂构成的复合体系在磷脂酶A2(PLA2)酶解后经乳化,对其乳化活性进行研究。在单因素试验基础上,选定酶解温度、酶解时间和酶添加量对磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系进行响应面分析,建立复合乳化体系乳化活性数学模型。在分析各因素的显著性和交互作用后,确定提高磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系乳化活性的最佳酶解条件为酶添加量3 400U/100 g、酶解时间6 h、酶解温度47℃,该条件下的磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系乳化活性为35.72 m2/g,与未经酶解的磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系相比乳化活性提高了66.14%。     

微波处理对大豆分离蛋白-磷脂复合体系功能特性的影响

研究不同微波功率处理对大豆分离蛋白-磷脂复合体系起泡性、乳化性、凝胶性等功能特性的影响,对大豆分离蛋白-磷脂复合体系分别进行了起泡活性、泡沫稳定性、乳化活性、乳化稳定性、絮凝指数、乳层析指数、持水性及质构性的测定并通过扫描电子微镜技术对凝胶的微观结构变化进行观察。结果发现：随着微波功率的增加,复合体系的起泡性质、乳化性质、凝胶性质均基本呈现先升高后降低的趋势。其中,当微波功率为900 W时,复合体系的起泡性质和乳化性质均表现最佳;当微波功率为1 100 W时,复合体系的凝胶性质较对照组有明显提高,这表明微波处理会促进大豆分离蛋白与磷脂通过相互作用在水油界面上形成较稳定的界面膜,且蛋白适宜的结构改变可以提高复合体系的凝胶特性。     

超声改性大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖复合乳化体系的冻融稳定性研究

本实验针对不同超声功率改性的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖形成的复合乳液的冻融稳定性进行研究, 揭示乳液冻融稳定机理与形成乳液复合物结构特性之间的构效关系。对2 次冻融循环处理前后乳液油滴进行共聚焦 观察,研究等温结晶固脂含量、油脂被乳化量的变化和作为乳化剂的大豆分离蛋白不同超声处理（0、200、300、 400、500 W）下二级结构的变化,进而分析其与乳液冻融稳定性的关系。结果表明：乳液经2 次冻融循环处理后 随着超声功率的增加聚结程度降低,400 W超声处理的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖复合乳液最为稳定;等温 结晶条件下不同乳液固脂含量增加速率不同,但最终平衡时总含量相同;油脂被乳化量发生不同程度的变化;不 同超声处理改变了大豆分离蛋白的二级结构,400 W超声处理的大豆分离蛋白无规卷曲结构含量最高。说明不同 超声改性的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖会形成不同结构的复合物,影响了乳液的冻融稳定性,初步明确了 适当的超声处理能够改善大豆分离蛋白的空间结构,促进其与大豆可溶性多糖分子的键合,进而影响大豆分离蛋 白-多糖界面结构特性和乳化体系的冻融稳定性。     

水相组分差异对大豆蛋白-磷脂复合乳化体系的影响

乳状体系由水相和油相组成,不同的水相添加物显著影响乳状液性质 本实验分离纯化出大豆分离蛋白及其主要组分7S及11S球蛋白,针对水相添加不同大豆蛋白分子即7S、11S、SPI蛋白分子,分析各组分差异对大豆蛋白-磷脂复合乳化体系乳化性、粒径分布、流变性的影响 经研究发现7S相较11S更有助于蛋白-磷脂复合乳化体系的形成及稳定,形成的粒径也更小.     

磷脂对大豆乳清蛋白乳化特性的影响

以非变性大豆乳清蛋白(NWSP)及热变性大豆乳清蛋白(DWSP)为研究对象,探究了磷脂(Lec)对NWSP乳液、DWSP乳液的影响,并对Lec添加前后乳化体系的乳化活性、乳化稳定性、大豆乳清蛋白的表面疏水性、ζ-电位、粒径分布、激光共聚焦显微成像(CSLM)等进行表征。研究发现:与纯大豆乳清蛋白乳化体系比较,添加磷脂后的DWSP-Lec乳化体系、NWSP-Lec乳化体系乳化活性显著提高、乳滴平均粒径减小、乳液的ζ-电位值增加,有效阻止了乳滴絮凝聚集乳液稳定性增强,DWSP-Lec乳液稳定性高于NWSP-Lec乳液,这可能是热处理后大豆乳清蛋白分子发生折叠,包埋于蛋白内部的疏水基团及巯基暴露从而增强大豆乳清蛋白与Lec间的疏水交互作用,大豆乳清蛋白-磷脂的协同作用使其乳化活性增强,乳液更趋于稳定。     

超声处理大豆分离蛋白与壳聚糖复合物对O/W型乳液稳定性的影响

为探究超声处理大豆分离蛋白-壳聚糖（soybean protein isolate-chitosan,SPI-CS）复合物对形成O/W型乳 液性质的影响,主要研究了复合物表面疏水性、乳化活性、乳化稳定性与油-水界面张力、乳液粒径、乳液稳定性 之间的关系。结果表明：未经超声处理的SPI-CS复合物表面疏水性、乳化活性、乳化稳定性和界面吸附性较低,形 成的O/W型乳液粒径相对较大,约100 μm,乳液Zeta电位较低,乳滴有发生聚集的倾向。乳液贮存7 d后乳层析指数 最高。经超声处理后SPI-CS复合物形成的乳状液性质发生明显变化,随着超声功率的增加,形成的O/W型乳液的稳 定性有所增加：超声功率为400 W时SPI-CS复合物形成的乳液最为稳定,乳层析指数最低;当超声功率超过400 W 时,乳液的光学显微镜观察显示其粒径有所增大,同时乳液的Zeta电位、乳化活性和乳化稳定性明显下降,界面张 力降低缓慢。超声处理暴露了蛋白质分子的内部结构,使部分结构展开、柔性增加,促进了其与壳聚糖之间的静电 相互作用,说明超声处理的大豆分离蛋白与壳聚糖形成的复合物影响了O/W型乳液的稳定性及相关性质。     

高乳化特性大米蛋白酶解产物的结构与性能研究

为了探究大米蛋白酶解产物中乳化性较好的关键组分,采用酸性蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰蛋白酶限制性酶解大米蛋白,分析表面疏水性、二级结构、乳化活性及乳液稳定性以探究不同酶解产物结构特性和乳化特性的关系;筛选最优乳化特性样品后对其超滤分离得到<5 kDa、5~10 kDa和>10 kDa组分,通过界面张力、耗散型石英晶体微天平、粒径、微观结构及贮藏稳定性等指标,探究不同分子量肽的界面特性和乳液稳定性的关系。结果表明,胰蛋白酶酶解产物的得率最高;与大米蛋白相比,除水解度为6%的胰蛋白酶酶解产物外,其他酶解产物的表面疏水性均降低;酶解后β-折叠显著降低,蛋白结构更加舒展;胰2%具有较好的乳化性能;<5 kDa制备的乳液稳定性最差,贮存7 d后粒径由2.59 μm增加到7.82 μm;而>10 kDa组分界面张力较小,界面层较厚,具有较好的乳液贮藏稳定性,表明分子量较大的肽更能有效地稳定乳液。     

不同黏度多糖阿拉伯胶和瓜尔胶对肌原纤维蛋白乳化性质的影响

选取两种分子质量相近、黏度相差较大的天然高分子多糖阿拉伯胶（arabic gum,AG）和瓜尔胶（guar gum,GG）分别与肌原纤维蛋白（myofibrillarprotein,MP）进行复合,研究不同多糖添加量（0.1%～0.5%）对MP-多糖复合物乳液性质的影响规律。结果表明,AG和GG均可以显著改善MP的乳化性质,其中AG对乳化活性的改善效果较好,而GG更有利于乳液的稳定性。随着多糖质量分数增加,乳化活性指数和稳定性指数均呈先升高后降低趋势,AG和GG添加量分别为0.3%和0.2%时,乳化活性指数和稳定性指数达到最大值。界面蛋白含量测定结果显示,AG和GG均会导致界面蛋白含量下降,尤其是GG的作用更明显。随着AG和GG添加量增加,乳液粒径逐渐减小,且尺寸分布更加均一,添加量超过0.3%后,GG组乳液出现少量絮凝现象。同一添加量下,GG组乳液粒径明显小于AG组。流变学分析证实,所有乳液均为假塑性流体,表现出弱凝胶性质。AG添加量较少（≤0.3%）时会降低乳液黏度,并明显提高乳液的储能模量,而GG的添加使乳液表观黏度和储能模量均显著提高,与AG相比,高黏度GG制备的乳液拥有更高的...     

Manipulating interfacial behaviour and emulsifying properties of myofibrillar proteins by L-Arginine at low and high salt concentration

The present work examined the impact of L-Arginine (Arg) on the emulsifying properties, interfacial behaviour and conformational characteristics of myofibrillar proteins (MPs) at high (0.6 m ) and low (0.15 m ) salt concentration to maintain good emulsifying properties of MPs at low salt concentration. The data indicated that Arg increased the emulsifying activity index/emulsion stability index (EAI/ESI) and decreased the CI and droplet size of emulsions regardless of salt concentration. Raman spectra revealed that the α-helix content decreased from 60.30% to 51.26% at high salt concentration, and from 60.20% to 54.82% at low salt concentration in the presence of Arg. In addition, MPs treated with Arg exhibited a higher interfacial pressure and more rapidly diffusion to the oil surface. Meanwhile, Arg increased the interfacial protein loading. The results demonstrated that Arg caused the unfolding of MPs, promoting the adsorption of proteins and decreasing the interfacial tension, ultimately improving the stability of emulsions at low salt concentration.     

提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的研究

为了拓宽大豆分离蛋白在食品中的应用，提高其乳化性及乳化稳定性。研究了大豆分离蛋白物理、化学和生物改性，并对改性前后大豆分离蛋白的乳化性及乳化稳定性进行了比较。同时也探讨了pH对大豆分离蛋白及其改性物形成乳状液的影响，并利用成膜蛋白质分子所受的相互作用解释了蛋白质的乳化稳定性受外界条件和内部因素所发生的变化。研究发现适度改性可以提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性；碱性有利于大豆分离蛋白及其改性物乳化性的提高；而且用吸光值比(K)可较好地表示乳化稳定性．     

抗坏血酸对大豆分离蛋白酶解产物功能特性影响研究

采用木瓜蛋白酶水解不同浓度的大豆分离蛋白,研究了抗坏血酸对较低水解度（DH为3.7%）和较高水解度（DH为8.9%）酶解产物黏度、发泡性、发泡稳定性、乳化性和乳化稳定性的影响.结果表明：在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的黏度最大、乳化性最强、乳化稳定性最高;在水解度为8.9%的、浓度为3%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的发泡性最大;在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.5%抗坏血酸,体系的泡沫体积比最大.     

Interfacial and emulsifying behaviour of rice protein concentrate

Interfacial and emulsifying properties of rice protein concentrate (RPC) have been studied in order to evaluate its potential application to stabilize O–W emulsions. The interfacial behaviour of adsorbed proteins films constituted with RPC has been studied at the air–water and oil–water interfaces at two pH values (2 and 8). The type and the amount of soluble proteins have been determined in aqueous dispersions and results put forward the presence of most frequent rice protein profile and a significant degree of protein denaturation with a very low solubility. Air–water and oil–water interfacial properties have been determined as a function of time, concentration and pH: air–water by surface pressure under compression–expansion cycles and oil–water by interfacial tension. Interfacial rheology has been studied under dilatational deformations, either at the initial step of film formation or once the interfacial tension was at equilibrium (the film was completely formed). RPC-stabilised O–W emulsions has been also analysed by Droplet Size Distribution (DSD) measurements and interfacial protein concentration. Both interfacial and bulk emulsion properties reveal that RPC showed an enhanced potential as emulsifier at low pH. Globally; results indicate clearly important differences in the structural characteristics of rice protein films between pH 2 and 8 that impact on emulsifying properties.