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本研究采用37℃、10~50 MPa的高压二氧化碳(HPCD)处理大肠杆菌及其全蛋白溶液30 min,检测菌落总数、表观形态、蛋白质溶解性、蛋白质组和蛋白质二级结构的变化,研究HPCD胁迫下大肠杆菌的蛋白质变化规律。结果表明:HPCD处理压强升至30 MPa,菌落总数对数值有显著降低;经不同压强处理,菌体形态没有发生显著变化;与对照组(0.1 MPa)相比,可溶性蛋白经20 MPa的HPCD处理后含量显著降低,从1.77 mg/mL降为0.57 mg/mL,并随压强继续上升逐渐降低;30 MPa的HPCD处理菌液,经双向电泳分离到46个差异最大的蛋白点,质谱鉴定具代表性的16个点,分别涉及细胞骨架、新陈代谢、信号转换、运输与翻译等功能;蛋白溶液圆二色谱结果显示,对照组中α-螺旋占68.04%,β-折叠占0.33%,随HPCD处理压强增加,α-螺旋含量显著降低(P0.05)。经20 MPa的HPCD处理,β-折叠含量显著增加(P0.05),但随压强继续增加含量变化不显著。 相似文献
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为得到适合肉制品发酵的菌株,本研究采用传统微生物分离方法对侗族传统发酵酸肉中的乳酸菌进行分离鉴定,并对其发酵特性和安全性进行分析。结果表明,从发酵酸肉中分离得到54株乳酸菌,按照肉用发酵剂的基本原则进行筛选后得到S26、S42、S53三株性能优良菌株,结合形态学、生理生化特征和16S rRNA序列分析后确定:S26为香肠乳杆菌(Lactobacillus farciminis),S42为植物乳杆菌(Lactobacillus plantarum),S53为乳酸片球菌(Pediococcus acidilactici);三株菌生长良好且产酸速度快,24 h内可以将pH降到3.5左右;菌株对于氨基糖苷类、青霉素类、头孢类等大多数抗生素无耐药性,且无质粒和溶血现象;并且三株菌之间无拮抗作用,可将三株菌复配后用于肉类的发酵。 相似文献
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欧拉型藏羊肉理化及近红外光谱特性研究 总被引:5,自引:2,他引:3
欧拉型藏羊是生长在青藏高原的肉用羊,具有独特的耐高寒低氧属性.本研究对1.0~1.5岁龄的欧拉型藏羊背最长肌的理化特性和近红外光谱特性进行分析,发现其蛋白质和肌内脂肪含量分别高达24.18%和2.05%,剪切力为40.92N,总体品质较好;欧拉型藏羊背最长肌近红外原始光谱在1180、1450nm有吸收峰,一阶求导可以对原始数据进行有效处理,经一阶求导后近红外光谱在1380nm处有明显峰值特征.研究结果表明,欧拉型藏羊肉有良好的食用和加工价值,其特定理化特性导致其出现独特的近红外光谱特性. 相似文献
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静态腌制过程中牛干巴理化特性 总被引:2,自引:1,他引:1
以牦牛背最长肌为原料,采用静态腌制法,研究不同腌制时间牛干巴内外部的水分、盐度、色泽、蛋白质含量变化特征,以及脂肪和蛋白氧化的变化.结果表明:随着腌制时间的延长,牛干巴内部和外部的水分含量逐步下降,而盐度先增加后下降;内部和外部的L*变化不显著(P>0.05),但a*、b*在静态腌制的前3d降低,至第20天时升至最高值后缓慢下降,内部和外部差异显著(P<0.05);随着水分的蒸发,蛋白质含量逐渐增加,且内部和外部无显著差异(P>0.05);静态腌制过程中,牛干巴发生蛋白质和脂肪氧化,且蛋白质氧化和脂肪氧化之间存在相互作用,脂肪氧化程度先增后降,蛋白质氧化水平升至0.55nmol/mg后逐步下降.总之,牛干巴静态腌制过程中,肌肉成分发生均衡变化,30d的腌制有利于控制氧化程度. 相似文献
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为探究解僵成熟对羊肉品质的影响,该文对贮藏1 d和5 d的小尾寒羊和湖羊的pH值、色差、保水性、质构、剪切力、氨基酸等指标进行测定,探讨解僵成熟后羊肉的食用价值。结果表明,羊肉在解僵期间pH值一直处于鲜肉标准,解僵成熟后红度值(a*值)增加;滴水损失率随贮藏时间的延长而增加,但半膜肌部位保水性更好;羊肉的硬度、黏附性显著增加(P<0.05),弹性和剪切力显著下降(P<0.05),且嫩度变化受部位影响较大;总游离氨基酸含量显著下降(P<0.05)。羊肉经贮藏5 d解僵成熟后,颜色更为鲜亮,嫩度得到明显提高,该时的羊肉更适合烹饪加工,但氨基酸含量降低较多,营养价值有所流失。 相似文献
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纳米纤维素具备来源广泛、可再生降解和稳定性强等优点,其制备的乳液具有低毒、乳液稳定性高、乳化剂用量少、对环境友好和根据自身的理化性质赋予乳液独特的性质等优点,更多的研究者开始以纳米纤维素为原料来制备Pickering乳液。该文论述Pickering乳液的稳定机理及影响其稳定性的部分因素,并综述近些年来科研人员对纳米纤维素制备Pickering乳液的相关研究,最后对关于纳米纤维素稳定Pickering乳液的应用进行总结,为纳米纤维素制备Pickering乳液及其应用研究提供参考依据。 相似文献
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为明确热处理对胶原蛋白三螺旋结构域的影响,采用红外光谱分析了胶原蛋白在脱水和水溶液两种加热环境下的结构变化规律。结果表明,脱水和水溶液两种加热环境下,胶原蛋白二级结构含量变化规律相同,溶液状态下胶原蛋白对温度更加敏感;随温度的升高,其主要吸收峰发生迁移,三螺旋结构解旋,α-螺旋含量降低,无规则卷曲含量增加,分子结构逐渐舒展,无序性增大。二维红外相关光谱结果表明,脱水和水溶液两种加热环境下,胶原蛋白基团对温度的响应顺序不同,脱水加热时,脯氨酸CH3基团摇摆振动先作出响应,而水溶液加热时,N-H弯曲振动先作出响应。 相似文献