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1.
目的探讨p38 丝裂原激活蛋白激酶(MAPK)家族四种亚型对诱导型一氧化氮合酶(iNOS)基因的转录调控。方法以人胚胎肾293(HEK 293)细胞为靶细胞,采用脂质体(LPS)介导的细胞基因共转染技术、荧光素酶报告基因技术,分别将FLAG-tagged p38 MAPK 4种亚型、含有鼠iNOS基因启动子区的荧光素酶报告基因质粒(piNOS-Luc)、空载体(pcDNA3)、β-半乳糖苷酶表达质粒(pCMV-β)共转染,检测并比较荧光素酶相对活性。结果(1)未加刺激时,在HEK 293细胞中,p38 MAPK中仅有p38α能够诱导iNOS基因启动子的转录活性;(2)在LPS刺激下,p38 MAPK 4种亚型均能够诱导iNOS启动子的转录活性,其中,p38β所诱导的转录活性最高,p38α的诱导作用亦很明显。结论(1)LPS能够在HEK 293细胞中诱导iNOS基因转录活性;(2)在HEK 293细胞中,p38 MAPK参与了静息时及LPS刺激下对iN-OS基因的转录调控。 相似文献
2.
要抓好心理健康教育与心理疏导,新兵社会阅历浅,经历的生活挫折少,自我调控能力较弱。步入军营后,因生活环境变化大,他们在短期内较难适应,易出现心理“断乳”现象,产生亚健康心理。带兵干部和心理卫生工作者要注意把握新兵心理的变化特点和规律,有针对性地进行心理疏导和心理健康教育,提高他们正确对待得与失、胜与败、苦与乐的心理适应能力,使他们树立战胜困难的信心和勇气。 相似文献
3.
4.
自仲景“勤求古训、博采众方 ,撰用《素问》、《九卷》、《八十一难》、《阴阳大论》、《胎胪药录》并平脉辨证 ,为《伤寒杂病论》”以来 ,古今医家无不折腰称颂 ,推崇备至 ,尊仲景为医圣 ,崇其书为经典 ,赞其法为宗本 ,誉其方为众方之祖 ,颂其语为字字玑珠。唯对厥阴篇医家多感头痛 ,各持已见 ,争执千载 ,众说纷纭 ,终难统一 ,尚无定见 ,兹就厥阴篇之死证 ,略陈愚之管见。1 从厥阴病死证条文多于少阴病看 ,厥阴病篇理应在少阴之后对于厥阴和少阴的排列顺序古往今来亦有争执 ,中医院校二版教材《伤寒论释义》就曾明言 :“少阴病为伤寒六经… 相似文献
5.
当今世界各国糖尿病的患病奉与日俱增,糖尿病的防治问题日益突出。本研究在30多年临床实践和20多年研究中医辨证计算机辅助系统的基础上,运用中医学整体观念和辨证论治原则,依据多年来积累的临床数据,应用已建立的500多种中药的知识库,采用人工智能方法,多媒体和网络技术相结合,研制一套中药防治糖尿病的临床辅助系统。 相似文献
6.
用间接免疫荧光法检测了延边地区14岁以下不同年龄组的正常人群血清中抗B19病毒抗体。结果如下:抗体阳性率为12.9%,各年龄组抗体阳性率分布不均,主要在7.5%~22.5%之间,几何平均效价为1:19,各年龄组的几何平均效价在1:16~1:25之间;抗体效价分布在1:10~1:80之间,主要在1:40以下,朝鲜族和汉族的病毒抗体阳性率分别为9.7%和16.0%,几何平均效价分别为1:21和1:18.统计结果表明,各年龄组之间及朝鲜族和汉族之间,抗体阳性率和几何平均效价均无显著性差异(P>0.05). 相似文献
7.
TossyⅢ型肩锁关节脱位的手术治疗 总被引:6,自引:0,他引:6
自2001年1月~2003年12月分别采用三种内固定方法对27例TossyⅢ型肩锁关节脱位施行手术治疗,术后肩关节功能恢复佳,随访结果满意,回顾总结如下。 相似文献
8.
目的 构建人His-ARPC2融合蛋白表达载体,并在原核细胞中进行表达与纯化.以研究其功能及鉴定与其相互作用的蛋白。方法 采用PCR方法从人肝cDNA文库扩增ARPC2基因编码区,使用常规酶切、连接方法将其重组至pET-14b载体中。对阳性克隆进行酶切、PCR和测序鉴定。转化BL21(DE3)大肠杆菌株,用异丙基β-D硫代半乳糖(IPTG)诱导融合蛋白表达,并利用Ni-NTA亲和层析纯化该融合蛋白。结果 所构建的人ARPC2的His融合蛋白表达载体是正确的,该载体可在大肠杆菌内高效表达,用Ni-NTA纯化获得了相对分子质量约36000的融合蛋白。结论 成功构建了人His-ARPC2融合蛋白表达载体,并在原核细胞中获得了高效表达和纯化,为进一步研究ARPC2的生理功能提供了重要的实验材料。 相似文献
9.
许多重要的细胞过程如信号转导、转运、细胞运动以及多数调节机制均由蛋白-蛋白之间的相可作用介导,蛋白质之间的相互作用在物理上是通过在两个相互作用蛋白之间形成接触面的短残基序列来实现。识别蛋白-蛋白相互作用位点,以及检测相互作用氨基酸残基之间的特异性与强度特异性,是一个具有重要应用前景的课题,它的应用范围从理性的药物设计到代谢和信号转导网络的分析。虽然有不少准确度不断提高的实验技术和计算方法来检测蛋白质之间的相互作用,但很少有方法能够精确地指出参与蛋白质相互作用的特定残基及其位置,而这些信息是将相互作用数据直接应用于药物开发所必需的。随着生物信息学和计算生物学的发展,通过研究已知蛋白-蛋白相互作用位点的这些不同特征.出现了一些利用序列与结构信息顶测蛋白-蛋白相互作用位点的计算方法。本文简要介绍了近年来在顶测蛋白-蛋白的相互作用位点方面取得一定进展的计算方法,包括基于基因组信息的计算方法、基于蛋白质初级序列的计算方法以及基于蛋白复合物结构信息的计算方法。虽然这些方法在过去儿年里取得了显著的进展,但是大多数在这方面的研究仍处于起步阶段.而现在数据库的不足和实验技术的缺陷对计算预测方法的进一步发展和公平性评价也存在着较大的影响,要提高蛋白-蛋白相巨作用位点预测的鲁棒性与可靠性,仍要有很多的工作要做。(发表在这里的是第一部分) 相似文献
10.
目的: 探讨 LPS作用下p38蛋白激酶激活的动力学特点及其在细胞内超微结构中的定位。方法: 应用激酶活性测定、胶体金标记的免疫电镜技术观察LPS刺激前后p38蛋白激酶的动力学特点及在单核细胞株Raw264.7中的分布特征。结果: 动力学检测结果显示,LPS作用后15 min,p38磷酸化活性明显升高,30 min达到高峰,2 h达基线水平;p38在LPS浓度为100 μg/L时达最大激活效应。超微定位结果显示,未受刺激的及EGF刺激的细胞,p38在胞浆和胞核中金颗粒呈弥散性分布,金颗粒弥散在细胞的各个部分,如细胞质中线粒体、内质网、溶酶体;单核细胞株受到LPS刺激后,细胞核区的金颗粒明显增多,而胞浆区域的金颗粒显著减少。结论: 单核细胞株Raw264.7受LPS刺激后,其p38蛋白激酶由胞浆移位到胞核。 相似文献