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用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了2-对氯苯氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)-酮与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,2-对氯苯氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)-酮能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,2-对氯苯氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)-酮分子与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FDT对BSA构象的影响. 相似文献
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用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了1-甲基-2,6-二苯基-哌啶酮-4(MPP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并计算了结合位点数(n)、结合常数(KA)和热力学参数如ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等.结果表明,荧光猝灭机理为动态猝灭,MPP与BSA以1:1结合,主要作用力是疏水力.根据Frster非辐射能量转移原理计算了MPP与BSA的结合距离. 相似文献
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通过Aza-Wittig反应。碳二亚胺与酚类化合物在碱性催化条件下成环,合成了3-苯基-2-(4-叔丁基苯氧基)-3’-氧环己烷并噻吩并[2,3-胡嘧啶-4(3H)-酮(PTP)。在生理条件下。采用紫外吸收光谱法及荧光光谱法研究了PTP与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。并采用同步荧光法考察了PTP的加入对BSA构象的影响。结果表明,PTP对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭过程。PTP与BSA的结合反应为自发进行,反应中主要作用力是氢键和范德华力,两者的结合位点数为1、结合距离为1.78nm.PTP的加入对BSA构象没有明显影响。 相似文献
4.
运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱探讨了L-半胱氨酸(L-Cys)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并计算了猝灭常数、结合常数、结合位点数以及3个热力学参数△H、△G和△S。结果表明,L-Cys使BSA的内源荧光发生猝灭,BSA的发射峰从350nm蓝移到347.5nm,荧光猝灭机制为动态猝灭;L-Cys与BSA之间的作用力主要为疏水作用力;L-Cys对BSA结构的微环境有一定的影响。 相似文献
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《应用化工》2015,(7):1285-1289
合成并表征了6-甲基-4-(4-甲氧酰基苯基)-5-甲氧羰基-3,4-二氢嘧啶-2-酮,利用荧光光谱法和紫外光谱法研究了该化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,化合物对BSA内源荧光的猝灭为静态猝灭;化合物与BSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n)在298 K时分别是7.043 7×102L/mol和0.970 3,化合物与BSA以接近1∶1(物质的量比)的比例生成基态复合物;热力学数据表明化合物与BSA主要以疏水作用力相结合(ΔH0,ΔS0,ΔG0);结合距离(r)为3.49 nm,表明化合物与BSA分子之间发生了非辐射能量转移。 相似文献
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合成了2,6-二甲基-4-苯基-1,4-二氢吡啶-3,5-二甲酸乙酯(药物分子a)和2,6-二甲基-4-甲基苯基-1,4-二氢吡啶-3,5-二甲酸乙酯(药物分子b),并用红外光谱、质谱和核磁共振氢谱表征了利用荧光光谱法研究了该药物分子与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用,并计算出不同温度下药物分子与BSA之间相互作用的动态猝灭常数、结合常数、结合位点数及热力学参数。实验结果表明:药物分子可以使牛血清白蛋白(BSA)发生荧光猝灭,其猝灭机理是形成基态复合物的静态猝灭;药物分子a与BSA的作用力主要是疏水力(ΔH0,ΔS0);药物分子b与BSA的作用力为氢键和范德华力(ΔH0,ΔS0)。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了Mn(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BsA)间的结合作用;采用荧光猝灭法计算出不同温度下Mn(Ⅱ)与BSA结合的结合常数、结合位点数、热力学参数;采用同步荧光技术考察了Mn(Ⅱ)对BSA构象的影响,并讨论了Mn(Ⅱ)与BSA的结合模式。结果表明,Mn(Ⅱ)与BSA的结合位点数为1,猝灭过程为动态猝灭,结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。在此基础上采用荧光猝灭法进一步研究了Mn(Ⅱ)-BSA-Zn(Ⅱ)双金属体系中Mn(Ⅱ)、Zn(Ⅱ)与BSA的相互作用;在Stern-Volmer方程的基础上推导出双金属体系中荧光猝灭的缔合公式;在与单金属体系对比后,推测出Zn(Ⅱ)会竞争Mn(Ⅱ)与BSA的结合。 相似文献
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合成1-吲哚基苯基甲酮,并对其进行了红外光谱、质谱和核磁共振表征,通过荧光光谱法、紫外光谱法研究该药物分子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果显示,在309K时,1-吲哚基苯基甲酮与牛血清蛋白(BSA)的猝灭速率常数Kq=1.771×10~(12) L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数Ka=3.726 5×10~3 L/mol,结合位点数n=0.884 0,ΔH=2.01kJ/mol,ΔS=36.19J·mol~(-1)·K~(-1)。结果表明:1-吲哚基苯基甲酮对BSA具有荧光猝灭作用,该药物分子与BSA的主要作用力是疏水作用力(ΔH0,ΔS0)。 相似文献
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光谱法研究一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-异丙氧基-3-苯基-3H-喹唑啉-4-酮(PHQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,PHQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭。在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及ΔHθ,ΔGθ,ΔSθ等热力学参数等。结果表明PHQ与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力。根据Frster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(PHQ)之间的结合距离。 相似文献
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荧光光谱法研究了注射用核黄素(Riboflavin,Rf)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.核黄素对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭;在301和317K下用Stem-Volmer方程和热力学方程等处理实验数据,求出了结合常数KA、结合位点数n及热力学参数ΔG、ΔH和ΔS.核黄素与BSA之间的作用力主要为氢... 相似文献
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应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了锡离子(Ⅳ)与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了锡离子(Ⅳ)对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理.测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数.依据能量转移理论确定了锡离子(Ⅳ)和白蛋白间的结合距离.采用同步荧光技术考察了锡离子(Ⅳ)对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了锡离子(Ⅳ)与白蛋白的结合模式.实验结果表明猝灭机理是动态猝灭,锡离子(Ⅳ)与BSA以物质的量比1∶1的比例结合形成复合物,结合过程主要是熵驱动,相互作用主要为疏水作用力. 相似文献
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采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。 相似文献
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应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。 相似文献
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采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。 相似文献
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利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。 相似文献