鲤鱼鱼皮和鱼骨酶溶性胶原蛋白性质异同的分析

本研究对以鲤鱼鱼皮和鱼骨为原料得到的两种酶溶性胶原蛋白(PSC)的性质进行比较分析。结果表明,两种胶原蛋白中脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛皮酸溶性胶原蛋白;黏度法测定鱼皮PSC的变性温度为28.1℃,鱼骨PSC的变性温度为30.0℃;DSC分析的结果也说明鱼骨PSC的热稳定性高于鱼皮PSC;电泳结果表明,鱼皮PSC和鱼骨PSC的肽链组成和多肽链的分子量相近,二者具有很大的相似性。     

冬夏鲤鱼鱼皮和鱼骨胶原蛋白稳定性比较

从冬季(2008 年2 月)和夏季(2008 年7 月)的鲤鱼鱼皮和鱼骨中分别提取酸溶性胶原蛋白,在一定温度下加热,通过蛋白酶的酶解和圆二色谱(CD)法研究其热稳定性。结果显示：冬季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别为31.0℃和 32.8℃,比夏季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别低1.0℃和0.6℃。通过圆二色谱(CD)法得到了与此一致的结果。测定结果显示,来源于夏季鱼皮和鱼骨胶原蛋白的热稳定性要优于冬季鱼皮和鱼骨胶原蛋白。     

鲢鱼鱼皮和鱼骨胶原蛋白的提取及理化性质分析

以鲢鱼鱼皮和鱼骨为原料,分别采用酸法和酶法从中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),探讨其在氨基酸组成、等电点、热变性温度及黏度等方面的差异。结果表明:4种不同类型的胶原蛋白的紫外光谱扫描结果较为类似,在230 nm波长处均出现最大吸收峰,在280 nm波长处吸收峰不明显,氨基酸组成和比例大体类似,均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。鱼皮ASC、鱼皮PSC、鱼骨ASC、鱼骨PSC的热变性温度分别为30.5,31.7,31.2,32.1℃,等电点均在6.7左右。胶原蛋白的黏度随蛋白质量浓度的增加而增加;随Na Cl含量的增加而降低;p H值对胶原蛋白的黏度影响较大,在等电点附近时黏度最低,p H 3时黏度最大。     

斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的理化特征研究

选用斑点叉尾鮰(Ictalurus punctatus)鱼皮为材料,用乙酸和乙酸-胃蛋白酶,分别提取鱼皮中的酸溶性胶原蛋白(acid-solubilise collagen,ASC)和酶溶性胶原蛋白(pepsin-solubilise collagen,PSC),并对其理化性质特征进行研究研究发现,提取得到的ASC纯度高达93.11％,PSC纯度高达93.46％;紫外吸收分析表明,ASC和PSC的吸收峰值均在233nm处;蛋白图谱中两种胶原蛋白均由两种不同的α链(α1) 2α2组成,具备Ⅰ型胶原蛋白的特征;ASC和PSC的傅里叶红外图谱相似,具有完整的三螺旋结构;ASC的变性温度为34.2℃,PSC的变性温度为33.9℃.     

草鱼皮酸溶性和酶溶性胶原蛋白的提取及性质

本文研究了从草鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC)及其部分性质。草鱼皮中ASC和PSC的提取得率以干基计分别为8.0%和18.6%;对草鱼皮ASC和PSC的紫外光谱分析,最大吸收峰都接近223nm;SDS-PAGE电泳图谱显示草鱼皮胶原蛋白是由两条不同的α链组成,分子量都在100kDa以上,与猪皮I型胶原蛋白相似;草鱼皮ASC和PSC热变性温度分别为33.8、34.5℃,只比猪皮的热变性温度(37℃)低3℃左右。结果表明草鱼皮胶原蛋白在功能食品、医药、化妆品、制药等方面有潜在的应用。     

草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白粘度特性及变性温度研究

采用旋转流变仪系统考察了浓度、pH、剪切速率、NaCl、CaCl2、丙三醇、乙醇和保温时间对草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白(PSC)粘度的影响。结果显示,PSC溶液粘度随浓度增大呈指数增加;pH 3时粘度最大,pH 4和pH6~9时粘度下降,pH 10时粘度又陡然回升;粘度随剪切速率的增大呈对数下降;NaCl和CaCl2的添加都会使PSC溶液粘度下降;丙三醇和乙醇添加量在10%以内,其添加浓度与粘度成正相关;保温时间长短对PSC溶液的粘度影响不大。通过粘度变化考察了不同处理下的变性温度,结果表明,随温度升高,PSC乙酸溶液粘度降低,在28.0℃左右粘度急剧下降,胶原蛋白变性,这与乌氏粘度计测定结果(胶原蛋白乙酸溶液的变性温度为32.0℃)存在较大差异。添加4%丙三醇或4%乙醇对PSC溶液的变性温度基本没有影响,而添加1.5%NaCl或2%CaCl2时,都使变性温度下降到22.0℃左右;PSC水溶液粘度明显大于其柠檬酸和乙酸溶液,且变性温度(32.0℃)高于其柠檬酸(26.0℃)和乙酸(28.0℃)溶液。     

鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白提取工艺研究

以鲢鱼鱼皮为原料,通过单因素试验和正交试验对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的提取工艺参数进行分析,并用AR-500动态流变仪对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的热变性温度进行分析。结果表明:鲢鱼鱼皮原料中酸溶性胶原蛋白提取的最佳工艺条件为:以乙酸作为提取剂,乙酸浓度0.3 mol/L,料液比1∶60(g/m L),提取时间96 h;此胶原蛋白的热变性起始温度为32.31℃,峰值温度为34.82℃。     

草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白特性对比研究

从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析。紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与I型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)鱼皮ASC(32℃)鱼鳞ASC(31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关。     

马面鱼皮胶原蛋白的提取及其特性研究

目的:从马面鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白,并对其理化性质进行研究,为马面鱼皮的开发利用提供一定理论依据。方法:通过氨基酸分析、UV、FTIR及SDS-PAGE凝胶电泳初步探讨了酸溶性胶原蛋白的结构特征;同时对酸溶性胶原蛋白的等电点、热变性温度、热收缩温度及溶解性进行了研究。结果:氨基酸分析发现,马面鱼皮酸溶性胶原蛋白中甘氨酸含量为24.12%,羟脯氨酸含量为9.31%;每1 000个总氨基酸残基中,甘氨酸为349个,羟脯氨酸70个,未检测到色氨酸、半胱氨酸。UV光谱显示酸溶性胶原蛋白在210 nm波长处有最大吸收。FTIR光谱表明酸溶性胶原蛋白有特殊的三螺旋结构。SDS-PAGE显示酸溶性胶原蛋白有2条α链,1条β链和1条γ链;酸溶性胶原蛋白的等电点为5.70,热变性温度和热收缩温度分别为34.99℃和84.59℃。溶解性结果表明酸溶性胶原蛋白易溶于0.5 mol/L乙酸溶液,Na Cl含量1%~3%时溶解性稳定,之后随Na Cl含量增加,溶解性迅速下降。结论:马面鱼皮酸溶性胶原蛋白具有典型的Ⅰ型胶原蛋白特征,热稳定性较好,不同介质和盐含量对酸溶性胶原蛋白溶解度有很大影响。     

鱼皮胶原蛋白性质的圆二色性和色谱法研究

从鲤鱼(Cyprinus carpio)和鳕鱼(Gadus morhua)鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),并对两种胶原蛋白的性质进行研究和比较。通过圆二色性(CD)分析鲤鱼鱼皮ASC的变性温度为36℃,鳕鱼鱼皮ASC的变性温度为19.0℃,与胶原蛋白亚氨基酸含量的分析结果一致。柱色谱层析结果显示,两种胶原蛋白都由3种不同的α 链组成(α1,α2,α3),3种单链形成的聚合体含有(α1)2α2 和 α1α2α3两种不同的形式。鲤鱼和鳕鱼鱼皮α1 链的胃蛋白酶酶解图谱显示两种胶原蛋白之间存在明显的差异。     

Biochemical properties of skin collagens isolated from black carp (Mylopharyngodon piceus)

Acid-soluble collagen (ASC) and pepsin-soluble collagen (PSC) were extracted with the yield of 15.5 and 26.5% on the basis of dry weight from the skin of black carp (Mylopharyngodon piceus). ASC and PSC were similar in amino compositions and subunit compositions, but they were slightly different in the secondary structure. Both of ASC and PSC, either rehydrated in distilled water or in acetic acid, had a lower denaturation temperature than pig skin collagen (PPSC), but their denaturation temperature were higher than that of collagens from other freshwater fish. Intrinsic viscosity of different collagens decreased in the order of PPSC>PSC>ASC. Both of ASC and PSC showed only partial degradation in collagenase solution, but they revealed more sensitive to collagenase compared with PPSC. Black carp skin collagens did not induce a significant cytotoxic effect according to the results of in vitro cytotoxicity test.     

草鱼鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究

以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和胃蛋白酶溶性胶原蛋白(PSC),在对胶原蛋白分子结构表征的基础上,开展鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。结果表明：制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原,3种胶原蛋白的分子质量和二级结构较为相似,但氨基酸组成存在一定差异。采用浊度实验的方法观察胶原蛋白的体外自组装行为,结果表明：在合适的温度和pH值条件下,3种胶原蛋白均可产生体外自组装行为,其自组装进程可划分为迟滞段、快速上升段和平稳段3个阶段,其出现时间受溶液pH值的影响;在相同条件下,PC的体外自组装程度最高,其次为鱼鳞PSC和ASC;环境温度、胶原蛋白质量浓度以及蛋白的热变性处理均会不同程度的影响胶原蛋白的体外自组装行为。     

狮子鱼皮胶原蛋白的提取及理化性质研究

利用酸提法从狮子鱼(Pterois anennata)的鱼皮中提取了酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作了研究。其氨基酸组成和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。傅氏红外线光谱(FTIR)表明其中存在三螺旋的结构。由乌氏黏度法测定它的变性温度(Td)是34.1℃,差示量热扫描法(DSC)测定它的热稳定性温度(Ts)为66.7℃,它的Td明显高于阿拉斯加狭鳕(Td,24.6℃)、马哈鱼(Td,19.4℃)、刀鱼(Td,23.0℃)等一些常见的鱼皮胶原蛋白的变性温度。     

Isolation and partial characterization of pepsin-soluble collagen from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella)

Pepsin-soluble collagen was extracted from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella) with a yield of 46.6%, on a dry weight basis. Electrophoretic patterns showed that the collagen contained α1 and α2 chains, similar to those of calf skin collagen. The imino acid content of the collagen from grass carp skin was much lower than those of mammalian’s collagens, as also were the transition temperature and denaturation temperature which were only 24.6 °C and 28.4 °C respectively. Peptide maps of the collagen digested by trypsin and V8 protease showed different peptide fragments from those of calf skin collagen and other fish skin collagens, suggesting differences in amino acid sequences and collagen conformation. In addition, the lyophilized collagen sponge from grass carp skin had a uniform and regular network structure, just like calf skin collagen sponge. These results suggest that grass carp skin has potential for use as a supplementary source of collagen.     

酸法和酶法提取鳄鱼皮胶原蛋白及性质研究

对以鳄鱼皮为原料得到的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(psc)的性质进行比较分析.紫外扫描结果表明所提取出的胶原蛋白在232nm波长处有显著吸收峰;SDS-PAGE结果表明ASC和PSC的肽链组成具有很大的相似性,均含有两种a肽链及其交联链(β链及γ链);溶解性分析表明鳄鱼皮胶原蛋白的等电点在pH7左右;ASC和PSC的保水性经过6h (25℃)仍然高于85％; ASC的吸油性(24mL/g)和PSC的吸油性(41 mL/g)差异较大.根据上述测定结果可知,鳄鱼皮胶原蛋白ASC和PSC组成类似,符合Ⅰ型胶原蛋白的特征,但二者具体的功能性质略有差异.     

Studies on collagen from the skin of channel catfish (Ictalurus punctaus)

Acid-soluble and pepsin-soluble collagens (ASC and PSC) were extracted from the skin of channel catfish (Ictalurus punctaus) and partially characterized . The collagen obtained in the experiment contained more than 23% glycine as the most abundant amino acid. The denaturation temperature of acid-soluble collagen was 32.5 °C, about 5 °C lower than that of the porcine skin collagen. SDS–PAGE showed that the collagens were composed of two distinct alpha chains, which is similar to the porcine type I collagen. The contents of the skin ASC and PSC, on a dry weight basis, were 25.8% and 38.4%, respectively. These results suggest that channel catfish skin has potential as a supplement to the sources of vertebrate collagens.     

草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其理化性质研究

以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化性质进行系统测定。实验结果表明,ASC 和PSC 的热变性温度分别为30～35℃和28～35℃; PSC 在溶解性能、乳化性能和乳化稳定性方面优于ASC,而在溶液黏度、吸水性能、吸油性能、起泡性以及泡沫稳定性方面,ASC 明显好于PSC。     

草鱼和乌鳢鱼皮胶原体外自组装过程中的凝胶化行为比较研究

以草鱼和乌鳢鱼皮胶原为研究对象,分别采用浊度实验和流变学实验方法研究两种胶原的体外自组装行为和凝胶化行为。结果表明：两种胶原的组装浊度曲线和流变黏弹曲线均表现为典型的3 阶段模式,即成核段、组装段和平衡段。浊度实验测定的胶原组装成核时间为13.5 min（草鱼PSC）和3.5 min（乌鳢PSC）,平衡时间为72.6 min（草鱼PSC）和10.0 min（乌鳢PSC）;而流变学实验测定的胶原组装成核时间为6.7 min（草鱼PSC）和1.9 min（乌鳢PSC）,平衡时间为105 min（草鱼PSC）和58.0 min（乌鳢PSC）。流变学实验测定的成核段时间明显缩短而组装段时间显著延长。扫描电镜纤维直径分析结果表明：胶原纤维直径在浊度实验平衡时间之后仍在继续增长直至流变学测定的平衡时间,说明流变黏弹实验能更灵敏、更完整地反映胶原的体外自组装行为。与草鱼皮胶原相比,乌鳢胶原组装速率更快、形成的胶原凝胶强度更大,说明不同种类胶原体外自组装行为存在明显的差异性。