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可降解玉米赤霉烯酮的重组过氧化物酶A4-Prx的纯化与活性研究
引用本文:钟凤,吴晖,刘思利,唐语谦. 可降解玉米赤霉烯酮的重组过氧化物酶A4-Prx的纯化与活性研究[J]. 现代食品科技, 2015, 31(8): 65-70
作者姓名:钟凤  吴晖  刘思利  唐语谦
作者单位:(华南理工大学轻工与食品学院,广东广州 510640),(华南理工大学轻工与食品学院,广东广州 510640),(华南理工大学轻工与食品学院,广东广州 510640),(华南理工大学轻工与食品学院,广东广州 510640)
基金项目:国家自然基金项目(31201330);广州市科技攻关项目(20130000202);粮食公益性行业科研专项(201313005)
摘    要:以来源于不动杆菌Acinetobacter sp.SM04的过氧化物酶A4-Prx的毕赤酵母工程表达菌株GS115/p PIC9K-A4-Prx为研究对象,从培养液中纯化重组过氧化物酶A4-Prx,分析其ZEA降解活力,并研究过氧化物酶A4-Prx的酶学特性。本论文首先研究了蛋白的纯化方法,通过一系列分离纯化手段得到纯的过氧化物酶A4-Prx,最终纯化倍数约为12,HPLC实验结果表明纯化后的过氧化物酶A4-Prx具有ZEA降解能力,且ZEA降解率达到63%。对过氧化物酶A4-Prx进行酶学特性研究,结果表明,p H和温度均对A4-Prx的过氧化物酶酶活有显著影响,p H 9.0和反应温度60℃时酶活最高,A4-Prx的最大酶活是204.1 U,此时过氧化氢浓度为9.7 m M。A4-Prx过氧化物酶反应受EDTA的抑制作用明显。本研究为过氧化物酶的酶学研究奠定了基础,为后续的A4-Prx降解机理研究提供先决条件,推动生物降解ZEA研究的进展。

关 键 词:过氧化物酶;玉米赤霉烯酮;毕赤酵母;酶学特性
收稿时间:2014-09-12

Recombinant Peroxidase A4-Prx Purification and Zearalenone Degradation Activity
ZHONG Feng,WU Hui,LIU Si-li and TANG Yu-qian. Recombinant Peroxidase A4-Prx Purification and Zearalenone Degradation Activity[J]. Modern Food Science & Technology, 2015, 31(8): 65-70
Authors:ZHONG Feng  WU Hui  LIU Si-li  TANG Yu-qian
Affiliation:(School of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China),(School of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China),(School of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China) and (School of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China)
Abstract:
Keywords:peroxidase   zearalenone   Pichia pastoris   enzymatic characteristics
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