β2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究 |
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引用本文: | 黎根,刘宁,刘志强,刘淑莹.β2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究[J].高等学校化学学报,2007,28(1):92-96. |
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作者姓名: | 黎根 刘宁 刘志强 刘淑莹 |
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作者单位: | 1. 中国科学院长春应用化学研究所,长春质谱中心,长春130022;中国科学院研究生院,北京100049 2. 中国科学院长春应用化学研究所,长春质谱中心,长春130022 |
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基金项目: | 国家自然科学基金
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中国科学院知识创新工程项目 |
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摘 要: | 采用Endoproteinase Glu-C, Lys-C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白, 产生一系列肽段, 利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应. 利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术, 对抗原决定簇肽段-抗体复合物进行系统研究, 结果表明, 与抗体结合部位即连续表位的位点为肽段(59~69)(DWSFYLLYYTE). 该研究方法简便、准确, 可用来对其它抗原连续表位的快速测定.
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关 键 词: | 基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱 免疫亲和 β2-微球蛋白 连续表位 单克隆抗体 |
文章编号: | 0251-0790(2007)01-0092-05 |
收稿时间: | 2005-12-05 |
修稿时间: | 2005-12-05 |
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