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英红九号茶蛋白ACE抑制肽的制备、氨基酸组成及不同超滤组分的活性评价
引用本文:马凤,叶灏铎,夏珍,徐燕,孙世利,曹庸,苗建银.英红九号茶蛋白ACE抑制肽的制备、氨基酸组成及不同超滤组分的活性评价[J].现代食品科技,2023,39(7):237-245.
作者姓名:马凤  叶灏铎  夏珍  徐燕  孙世利  曹庸  苗建银
作者单位:(1.华南农业大学食品学院,广东省功能食品活性物重点实验室,广东广州 510642);(2.安徽农业大学茶树生物学与资源利用国家重点实验室,安徽合肥 230036);(3.广东省茶树资源创新利用重点实验室,广东省农业科学院茶叶研究所,广东广州 510640)
基金项目:安徽农业大学茶树生物学与资源利用国家重点实验室开放课题资助项目(SKLTOF20210104);广东省茶树资源创新利用重点实验室开放课题(2020KF01)
摘    要:以英红九号红茶渣经碱溶酸沉提取的茶蛋白为研究对象,血管紧张素转化酶(ACE)抑制率为评价指标,通过单因素试验和响应面优化得到茶蛋白ACE抑制肽的最佳制备工艺,并对酶解物进行氨基酸组成分析、超滤膜分离和不同分子量组分的ACE抑制活性分析。结果表明,英红九号茶蛋白ACE抑制肽的最优酶解工艺为酶解温度37 ℃、3.20 h、pH值7.20、底物质量分数3%、酶底质量比0.40%,在此条件下进行的验证试验ACE抑制率为83.38%,与理论值84.48%较相符。英红九号茶蛋白ACE抑制肽酶解物富含必需氨基酸(33.03%)和对ACE抑制活性有重要意义的疏水性氨基酸(47.20%),且经超滤膜分离所得<3 ku组分的ACE抑制活性(IC50=0.85 mg/mL)要显著强于酶解物(IC50=1.37 mg/mL)和>3 ku组分(IC50=2.81 mg/mL)。该研究为食源性ACE抑制肽的研究开发和英红九号茶蛋白的高值化利用提供了理论依据。

关 键 词:英红九号茶蛋白  ACE抑制肽  酶解  响应面优化  氨基酸组成  超滤分离
收稿时间:2022/7/31 0:00:00

Preparation and Amino Acid Composition of ACE-inhibitor Peptides in Yinghong Tea Proteins and the Activity of Their Ultrafiltrated Components
MA Feng,YE Haoduo,XIA Zhen,XU Yan,SUN Shili,CAO Yong,MIAO Jianyin.Preparation and Amino Acid Composition of ACE-inhibitor Peptides in Yinghong Tea Proteins and the Activity of Their Ultrafiltrated Components[J].Modern Food Science & Technology,2023,39(7):237-245.
Authors:MA Feng  YE Haoduo  XIA Zhen  XU Yan  SUN Shili  CAO Yong  MIAO Jianyin
Affiliation:(1.College of Food Science, South China Agricultural University, Guangdong Provincial Key Laboratory of Nutraceuticals and Functional Foods, Guangzhou 510642, China);(2.State Key Laboratory of Tea Plant Biology and Utilization, Anhui Agricultural University, Hefei 230036, China);(3.Guangdong Provincial Key Laboratory of Tea Plant Resources Innovation and Utilization, Tea Research Institute, Guangdong Academy of Agricultural Sciences, Guangzhou 510640, China)
Abstract:
Keywords:Yinghong No  9 tea protein  ACE-inhibitor peptide  enzymolysis  response surface optimization  amino acid composition  ultrafiltration-based separation
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