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人工合成的单链甜蛋白monellin基因在大肠杆菌中的高效表达
引用本文:陈忠军,路福平,蔡恒,杜连祥. 人工合成的单链甜蛋白monellin基因在大肠杆菌中的高效表达[J]. 食品与发酵工业, 2005, 31(9): 18-20
作者姓名:陈忠军  路福平  蔡恒  杜连祥
作者单位:天津市工业微生物重点实验室,天津科技大学生物工程学院,天津,300222
摘    要:根据已报道的单链monellin甜蛋白的氨基酸序列,采用细菌偏爱密码子,人工合成了全长294bp的monellin基因。插入到大肠杆菌表达载体pET22b中,构建重组分泌型表达载体pETMO。经IPTG诱导pETMO所含有的甜蛋白基因可在大肠杆菌BL21(DE3)中高效表达,表达量占菌体可溶性蛋白的44.8%。且经纯化后测定其甜度是蔗糖的3000倍。

关 键 词:甜蛋白monellin  细菌优化密码子  重组PCR  诱导表达
收稿时间:2005-03-23
修稿时间:2005-07-04

High-level Expression of A Sweet Protein, Single-chain Monellin, in E. coli
Chen Zhongjun,Lu Fuping,Cai Heng,Du Lianxiang. High-level Expression of A Sweet Protein, Single-chain Monellin, in E. coli[J]. Food and Fermentation Industries, 2005, 31(9): 18-20
Authors:Chen Zhongjun  Lu Fuping  Cai Heng  Du Lianxiang
Abstract:According to the amino acid sequence of monellin, a single chain 294bp monellin gene was synthesized based on E.coli biased codons. The fragment was inserted into vector pET-22b to construct the recombinant secretary plasmid pETMO. Induced by IPTG, monellin could be produced at a high level in E.coli BL21 (DE3), accounts for 44.8% of the soluble protein. The E.coli expressed single-chain monellin was 3000 times sweeter than sucrose.
Keywords:monellin   bacteria preferred condon   recombination PCR   inducing expression
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