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曙红Y与牛血清白蛋白相互作用机理
引用本文:史洪伟,陈志兵,曹稳根.曙红Y与牛血清白蛋白相互作用机理[J].光谱实验室,2009,26(6):1547-1551.
作者姓名:史洪伟  陈志兵  曹稳根
作者单位:宿州学院化学与生命科学系,安徽省宿州市汴河中路71号,234000 
基金项目:安徽省优秀青年人才基金2009SQRZ173ZD,安徽省教育厅自然科学研究计划项目,安徽省高校青年教师科研资助计划项目,宿州学院教授/博士基金项目 
摘    要:用分光光度法研究了在酸性介质中曙红Y(EOSY)与牛血清白蛋白(BSA)作用的吸收光谱,考察了不同pH、BSA浓度、EOSY浓度、乙醇浓度、NaCl浓度以及十二烷基硫酸钠(SDS)浓度对EOSY-BSA复合物的影响。实验结果表明,EOSY与BSA相互作用形成了EOSY-BSA复合物,最大吸收波长从原来的519nm红移到530nm。这主要是由于EOSY与BSA分子在静电作用的基础上,由EOSY与BSA分子间的疏水作用引起的。这为探讨有机小分子与生物大分子蛋白质相互作用的机理提供了依据。

关 键 词:曙红Y  牛血清白蛋白  分光光度法  反应机理

Mechanism of the Interaction Between Eosine Y and Bovine Serum Albumin
SHI Hong-Wei CHEN Zhi-Bing CAO Wen-Gen.Mechanism of the Interaction Between Eosine Y and Bovine Serum Albumin[J].Chinese Journal of Spectroscopy Laboratory,2009,26(6):1547-1551.
Authors:SHI Hong-Wei CHEN Zhi-Bing CAO Wen-Gen
Affiliation:SHI Hong-Wei CHEN Zhi-Bing CAO Wen-Gen (Department of Chemistry and Life Science,Suzhou University,Suzhou,Anhui 234000,P.R.China)
Abstract:The mechanism of interaction between eosine Y (EOSY) and bovine serum albumin (BSA) was studied by spectrophotometry under the acidic condition.The influence of different pH,different BSA concentration,alcohol concentration,NaCl concentration and sodium dodecyl sulfate (SDS) concentration on EOSY-BSA complex was discussed.The bathochromic shift from original 519 nm to 530nm of the absorption spectra of EOSY-BSA reaction system results mainly from the hydrophobic interaction between EOSY and BSA as well as t...
Keywords:Eosin Y  Bovine Serum Albumin  Spectrophotometry  Reaction Mechanism
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