小鼠肝脏免疫抑制蛋白质的分离和纯化

我们应用硫酸铵分段盐析,结合多种离子交换柱层析和羟磷灰石柱层析,从正常小鼠肝浸液中分离纯化出一种免疫抑制蛋白质,在体外它能很强地抑制小鼠T和B淋巴细胞对促有丝分裂原和同种异型抗原的增生反应。纯化的免疫抑制蛋白质经聚丙烯酰胺凝胶电泳及等电聚焦电泳鉴定均为一条带,其pI值在7.5～7.8之间。Sephadex G-100凝胶层析测得纯化蛋白质的分子量为78,000,SDS-PAGE测得此蛋白质亚基的分子量为38,500。同时经初步鉴定,此纯化的蛋白质既非糖蛋白又非脂蛋白。