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目的研究Zn~(2+)对PPR蛋白锌指结构域的原核表达、纯化过程的影响,并对Zn~(2+)的作用机制进行了初步探索。方法采用分子克隆的方法构建PPR蛋白锌指结构域及其突变体的His-SUMO融合蛋白表达质粒,研究Zn~(2+)对其原核表达及Ni-柱亲和纯化过程的影响,并利用快速诱导法对Zn~(2+)的作用机制进行了初步探索。结果培养基中添加1 mmol/L Zn~(2+)可明显提高融合蛋白的稳定性;亲和纯化时在上清中添加10 mmol/L EDTA可明显提高亲和纯化效率;Zn~(2+)作用机制的初探实验表明只有Zn~(2+)可作用于锌指结构位点,并帮助稳定锌指结构域。结论 Zn~(2+)可作用于PPR蛋白的锌指结构位点,并使锌指结构变得稳定;在蛋白原核表达时添加一定浓度的Zn~(2+)可明显提高蛋白稳定性。 相似文献
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