Sprödbruchsicherheit von Stahlbauteilen mit gestanzten Löchern

Brucherscheinungen bei Bauteilen mit gebohrten und gestanzten Löchern. Grundlagen für den Übergang vom zähen zum spröden Bruch. Untersuchung von Bauteilen mit gestanzten Löchern. Zusammenhang zwischen Übergangstemperaturen an Bauteilen und an Kerbschlagproben. Einfluß der Bauteildicke auf das Sprödbruchverhalten.     

Eidotterproteine und ihre Spaltprodukte

Zusammenfassung Phosvitin wurde mit einer Phosphatase aus Apfelsinenrinden zu zwei Dritteln dephosphoryliert. Das partiell dephosphorylierte Protein wurde von Trypsin wesentlich stärker angegriffen als Phosvitin selbst. Die Trennung eines tryptischen Hydrolysats an Dowex 50 × 2 führte zu einer Reihe von Peptiden mit 4–9 Aminosäureresten, die auf Aminosäurezusammensetzung und N-terminale Reste analysiert wurden. In den meisten Fällen folgte daraus die Aminosäuresequenz eindeutig. Vorherrschend sind Peptide mit 3,4 oder 6 Serinresten und 1 oder 2 basischen Aminosäuren.Fräulein A.Woelfer hat in ausgezeichneter Weise mitgearbeitet.Dem Verband der Chemischen Industrie danke ich für die finanzielle Unterstützung.     

Studies on enzymic browning of potatoes (Solanum tuberosum)

Summary Using analytical data from the literature the tyrosine turnover was calculated by a method published previously by us for 72 potato samples with different rates of browning. The samples included 9 varieties grown at three locations in 1969, which were analysed after harvest and after different times of storage at three temperatures. For 58 samples (81%) this calculation led to the same classification of the varieties as did visual observation of the rate of discolouration. It is concluded that enzymic browning of potatoes is correlated rather with tyrosine turnover, which depends on the concentrations of phenol oxidase, tyrosine, chlorogenic acid, and ascorbic acid, than with any single parameter.

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Untersuchungen zur enzymatischen Bräunung bei Kartoffeln (Solanum tuberosum)IV. Beziehung zwischen Tyrosinumsatz und Bräunung

Zusammenfassung Aus Analysendaten der Literatur wurde für 72 unterschiedlich bräunende Kartoffelproben der Tyrosinumsatz nach einer von uns kürzlich veröffentlichten Methode berechnet. Die Proben beinhalten 9 Sorten aus 3 Standorten im Jahr 1969, die nach der Ernte and nach verschiedenen Lagerzeiten bei 3 verschiedenen Temperaturen analysiert wurden. Die Berechnung des Tyrosinumsatzes führte bei 58 Proben (81%) zur gleichen Klassifizierung der Sorten wie die sensorische Beurteilung der Bräunung. Es wird gefolgert, daß die enzymatische Bräunung bei Kartoffeln eher mit dem Tyrosinumsatz, der von den Konzentrationen an Phenoloxydase, Tyrosin, Chlorogensäure und Ascorbinsäure abhängig ist, als mit einem einzelnen Parameter korreliert ist.

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Dedicated to Prof. Dr. L. Acker on his 65 ^th birthday     

Diffusion des Stickstoffs in flüssigen eisenreichen Mehrstofflegierungen

Darstellung der Theorien zur Berechnung von Diffusionskoeffizienten des Stickstoffs in reinem flüssigem Eisen. Aussagen über den thermodynamischen Faktor zur Bewertung des Einflusses von Legierungselementen. Angabe empirischer Ansätze zur Berechnung des Einflusses von Legierungselementen mit Hilfe von Aktivitätskoeffizienten und Gleichgewichtslöslichkeiten sowie ihre Anwendung auf Systeme mit einem oder mehreren Zusatzelementen. Hinweise auf die Notwendigkeit weiterer Versuche zur Erhärtung der Zusammenhänge auch in theoretischer Sicht.     

Extractability of glutenins with water/alcohol mixtures under reducing conditions

Summary After the extraction of albumins, globulins and gliadins from defatted wheat flour, the glutenin-containing residue was further subjected to extraction under reducing conditions with water/alcohol mixtures. The protein pattern of the extracts and of the residues was characterized by reversed-phase high-performance liquid chromatography and sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis. A rather high amount of middle-molecular-weight glutenins and of low-molecular-weight glutenins was extracted at 4°C with 30%–70% and 50%–70% aqueous ethanol, respectively. The high-molecular-weight glutenins were subdivided into two groups. The larger subunits (band nos. 1–5) were extracted with 40%–60% aqueous ethanol at 4°C, whereas the smaller subunits (bands nos. 8–11 according to Krause et al.) were not extracted. The same results were obtained with (n-10)% aqueous 2-propanol. By stepwise extraction with 35%, 70% and 50% aqueous ethanol at 4°C, a rather high yield in the glutenins was obtained only with the first solvent. The reduced glutenins appeared to be almost completely soluble in 70% ethanol at 60°C and at pH 3.5.

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Extrahierbarkeit von Gluteninen mit Wasser/Alkohol-Mischungen unter reduzierenden Bedingungen

Zusammenfassung Die in entfettetem Weizenmehl nach Extraktion der Albumine, Globuline und Gliadine zurückbleibenden Proteine (Glutenine) wurden unter reduzierenden Bedingungen mit verschiedenen Wasser/Alkohol-Mischungen extrahiert. Die Proteinmuster der Extrakte und Rückstände wurden durch Umkehrphasen-Hochleistungsflüssigchromatographie und SDS-Polyacrylamidgel-Elektrophorese charakterisiert. Die MMW-Glutenine werden bei 4°C durch 30–70%iges und die LMW-Glutenine durch 50–70%iges, wäßriges Ethanol in größeren Mengen extrahiert. Die HMW-Glutenine verhalten sich unterschiedlich und können in zwei Gruppen eingeteilt werden: Die Untereinheiten mit den höheren Molekulargewichten (Banden 1–5 nach Krause et al.) werden durch 40–60%iges Ethanol extrahiert, während die Untereinheiten mit den niedrigeren Molekulargewichten (Banden 8–11) bei 4°C mit wäßrigem Ethanol nicht extrahierbar sind. Dieselben Ergebnisse werden mit (n-10)%igem, wäßrigen 2-Propanol erhalten.Bei 4 °C und schrittweiser Extraktion mit 35%, 70% und 50%igem Ethanol werden nur im ersten Schritt nennenswerte Mengen an Gluteninen extrahiert. Eine nahezu vollständige Extraktion aller reduzierten Glutenine ist mit 70%igem Ethanol bei 60 °C und pH 3,5 möglich.

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Supported by a grant from AIF     

Amino-acid sequence of the coeliac active gliadin peptide B 3142

Summary Peptide B 3142, which has been isolated from a peptic tryptic digest of whole gliadin by several separation steps [1], was examined for coeliac activity in an immunological test and in an organ-culture test, comparing enlarged groups of coeliac patients and control persons. In both test systems the peptide shows a coeliac specific effect.The N-terminal sequence analysis (EDMAN degradation), the C-terminal sequence analysis (incubation with carboxypeptidase Y) and the sequence determination of peptides, obtained from B 3142 by digestion with papain and chymotrypsin, result in the following total amino-acid sequence: H-Val-Pro-Val-Pro-Gln-Leu-Gln-Pro-Gln-Asn-Pro-Ser-Gln-Gln residues correspond to a molecular mass of 6,129 g/mol.

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Aminosäuresequenz des coeliakieaktiven Gliadinpeptids B 3142

Zusammenfassung Das in vorangegangenen Arbeiten [1] aus einem peptisch-tryptischen Partialhydrolysat von Gliadin über einen mehrstufigen Trennprozeß gewonnene Peptid B 3142 wurde an einem erweiterten Patientenkreis im immunologischen Test und im Organkultur-Test auf Coeliakie-Aktivität geprüft. In beiden Tests zeigt das Peptid eine Coeliakie-spezifische Wirkung. Die N-terminale Sequenzanalyse (EDMAN-Abbau), die C-terminale Sequenzanalyse (Umsetzung mit Carboxypeptidase Y) sowie die Sequenz-analyse von Spaltpeptiden aus den mit Papain und Chymotrypsin erhaltenen Partialhydrolysaten ergeben folgende, aus 53 Aminosäureresten bestehende Gesamtsequenz: H-Val-Pro-Val-Pro-Gln-Leu-GlnPro-Gln-Asn-Pro-Ser-Gln-Gln-Gln-Pro-Gln-Glu Gln-Val-Pro-Leu-Val-Gln-Gln-Gln-Gln-Phe-Pro-Gly-Gln-Gln-Gln-Pro-Phe-Pro-Pro-Gln-Gln-Pro-Tyr-Pro-Gln-Pro-Gln-Pro-Phe-Pro-Ser-Gln-Gln-Pro-Tyr-OH. Daraus errechnet sich eine Molmasse von 6129 g/mol.

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Supported by grants from Stiftung Volkswagenwerk and from Deutsche Forschungsgemeinschaft

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We gratefully acknowledge the excellent assistance given by Mrs. Schiltzler