蛋白质氧化及对肉品品质影响

蛋白质是生命的物质基础,与各种形式的生命活动紧密联系。蛋白质氧化(protein oxidation)虽有几十年在非传染性慢性疾病方向的研究历史,但食品中蛋白质氧化机制和影响尚未完全了解。本文综述了蛋白质氧化的发生机制及氧化造成的蛋白质构象和功能性的变化,阐述蛋白质氧化对肉色、嫩度、持水力和消化性影响的研究进展,为肉品加工与贮藏提供参考理论依据。     

脂质和蛋白质氧化对肉品品质影响及交互氧化机制研究进展

肉中富含脂质和蛋白质,具有极高的营养价值。脂质和蛋白质的氧化会引起肉品品质的变化。在肉品这一 复杂的体系中,脂质氧化和蛋白氧化不是孤立发生的,而是具有一定的联系。全面地理解脂质和蛋白质氧化对肉品 品质的影响及各组分氧化间的相互关系,对于解释肉品品质劣变以及选择合理的抗氧化措施具有重要的意义。本文 对脂质和蛋白质氧化引起的肉品品质变化,以及脂质-肌红蛋白、脂质-非血红素蛋白和肌红蛋白-非血红素蛋白间的 交互氧化关系进行了综述。     

蛋白质氧化对肉类成熟的影响研究进展

在肉的宰后成熟过程中会伴随着肌肉蛋白质的氧化并导致肉的食用品质劣变。本文综述近年来在肉品领域关于蛋白质氧化的研究成果,主要阐述肌肉蛋白质氧化机制以及蛋白氧化对肉宰后成熟的影响,包括对肉色、嫩度、持水力及营养价值等食用品质指标的影响,旨在为有关肉类蛋白氧化研究提供一定的参考,并对未来的研究方向进行展望。     

脂质氧化产物-蛋白质相互作用研究进展

富含不饱和脂质的食品及其原料在加工和储存过程中易受多种因素影响而发生氧化。在此过程中生成的过氧化自由基和其他次级氧化产物能够使得蛋白质发生复杂变化。脂质氧化产物与蛋白质相互作用可以诱发蛋白质的交联、聚合,导致蛋白质共价结构变化、功能特性下降、风味恶化及营养损失,甚至产生有毒有害物质。研究表明,脂质氧化产物诱导的蛋白质氧化会造成色氨酸、精氨酸、酪氨酸等氨基酸含量减少;巯基含量增加、可溶性蛋白质的表面疏水性降低;α-螺旋、β-折叠增加;蛋白质聚集形成粒径较大的高分子聚集体。本文综述了脂质氧化产物-蛋白质相互作用及其对蛋白质结构和功能特性的影响,对于揭示脂质氧化产物与蛋白质的互作机制具有一定的指导意义。     

不同食盐添加量腌制对鸡肉脂质氧化、蛋白质氧化及食用品质的影响

以鸡肉为研究对象,研究不同食盐添加量(质量分数0%、3%、6%、9%、12%和15%)腌制后鸡肉的脂质氧化、蛋白质氧化和食用品质的变化情况。结果表明:随着食盐质量分数的增加,羰基含量和表面疏水性显著上升,巯基含量显著下降,硫代巴比妥酸反应物值和蛋白质溶解度先增大后减小,十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果表明食盐质量分数的增加会促进二硫键的形成,说明食盐可以加剧蛋白质交联。对于鸡肉食用品质而言,随着食盐质量分数的增加,pH值和水分含量先增大后减小,蒸煮损失率先减小后增大,亮度值(L*)显著降低,红度值(a*)受食盐添加的影响会显著上升,但食盐添加量对a*的影响并不显著,黄度值(b*)在食盐质量分数为3%时达到最大。总而言之,食盐添加量的增大会促进脂质氧化和蛋白质氧化,进而对鸡肉的食用品质产生影响。     

影响肉品含水量的因素

肉品的系水力和含水量与肉品质量和实用价值密切相关，因此应找出影响肉的相关因素，并对影响肉品系水力的因素加以研究分析，然后采取相应措施加以控制，以便减少肉品水分蒸发和流失，提高肉与肉制品的质量。     

脂质和蛋白质氧化对肉品品质影响及交互氧化机制研究进展

为研究L-赖氨酸（L-lysine,L-Lys）对丙二醛（Malondialdehyde,MDA）诱导氧化下牦牛肉品质特性及蛋白氧化的影响。本文以MDA作为诱导剂建立模拟氧化体系,以牦牛肉为研究对象,经不同浓度L-Lys及氧化体系处理后,测定和分析其在贮藏期间食用品质、脂质氧化、蛋白氧化及肌肉组织学特性的变化。结果表明,L-Lys可使pH升高,缓解MDA引起的肌肉硬度和咀嚼性过度增加,并通过显著抑制氧合肌红蛋白转化成高铁肌红蛋白从而提高L^*值和a^*值（P<0.05）,使其保持良好色泽;此外,L-Lys对MDA诱导的脂质和蛋白氧化有明显抑制作用,表现为过氧化物值（Peroxide value,POV）的降低和硫代巴比妥酸（Thiobarbituric acid reactive substances,TBARS）值显著降低（P<0.05）,巯基和活性巯基显著增加（P<0.05）,10 mmol/L的L-Lys在贮藏前期可显著抑制蛋白羰基化（P<0.05）,且肌肉组织学特性表明L-Lys能在一定程度上维持肌纤维结构完整性,降低肌原纤维小片化指数（Myofibril fragmentation index,MFI）。综上,L-lys可有效修复MDA造成的氧化损伤,抑制肌肉脂质和蛋白氧化,提高肌肉氧化稳定性,延缓肌肉品质劣变,且整体来看,10 mmol/L的L-Lys效果较好。因此,L-Lys具有抑制牦牛肉制品氧化和改善其食用品质的潜在应用价值。     

贮藏期间蛋白质氧化对牛肉品质的影响

为研究4 ℃冷藏过程中蛋白质氧化对秦川牛肉贮藏品质的影响,以秦川牛背最长肌为研究对象,测定不同贮藏期(0,2,4,6,8 d)蛋白质羰基、巯基含量及pH、色差、剪切力、贮藏损失、离心损失和水分含量等指标,采用Pearson相关性分析蛋白质羰基及巯基含量与品质指标的关系。结果表明,随着贮藏时间的延长,蛋白质羰基含量逐渐增多,巯基含量逐渐减少;随着贮藏时间的延长,pH值和离心损失都呈先下降后上升的趋势;贮藏损失逐渐增加,L值先升高后降低,b值逐渐升高,a值逐渐降低,剪切力先上升后下降;随着贮藏时间的延长,结合水P2b和不易流动水P21含量降低,自由水P22含量上升;相关性分析表明,羰基与巯基、pH和a值呈极显著负相关(P<0.01),与剪切力呈显著负相关(P<0.05),与b值、贮藏损失和离心损失呈极显著正相关(P<0.01);巯基与pH、a值和剪切力呈显著正相关,与L值、b值、贮藏损失和离心损失呈极显著负相关(P<0.01)。通过探究贮藏期间蛋白质氧化与牛肉品质的变化规律及二者关系,以期对肉及肉制品贮藏过程中蛋白质氧化控制研究提供支持。     

芬顿反应诱导的肉类蛋白质氧化及干预研究进展

肉及肉制品生产加工过程中伴随着蛋白质氧化的发生,这会导致肉制品营养性和可食用性降低,甚至产生有毒、有害物质,这些有害化合物严重威胁人体健康。蛋白质的氧化修饰改变其结构和理化特性（如构象、结构、组成、溶解性、流变性和反应性）,然而适度的修饰也可起到调控肉制品品质的作用。肉蛋白氧化过程中最主要和最有效的活性氧是羟自由基（·OH）,芬顿反应是产生高活性羟自由基的主要途径之一,因此本文综述芬顿反应中蛋白质氧化的基本原理、反应产物以及蛋白质氧化在肉品加工中对肉类色泽、嫩度、持水性等的作用,以期为肉制品的品质控制提供理论支撑。     

蛋白质氧化机制及其评价技术研究进展

肉制品在贮藏一段时间后,颜色会变成让人难以接受的程度,为肉制品的销售带来不利影响。肉制品颜色的变化在一定程度上与蛋白质氧化有很大地关系。对肉制品中蛋白质氧化的研究有助于延缓肉制品颜色的劣变,提高肉制品的货架期。主要就蛋白质氧化的机理、氧化后蛋白质发生的主要变化以及氧化后蛋白质的评价技术作了阐述,旨在建立食品中蛋白质氧化的完善评价机制。      

冻藏肉及其制品中蛋白氧化的研究进展

冻藏是肉及其制品最重要的贮藏方式,可有效抑制微生物生长繁殖及酶促反应,从而延长其货架期.然而,肉及其制品在长期冻藏过程中不可避免地发生品质下降.除冰晶、嗜冷微生物、干耗、脂肪氧化等因素外,蛋白氧化在品质劣化中所发挥的作用受到关注.本文综述肉及其制品中蛋白氧化的发生机制、氧化结果以及检测方法;冻藏过程中影响蛋白氧化的因素...     

蛋白质氧化对肉食用品质影响的研究进展

肉品质变化的内部因素从理化方面而言主要包括脂肪氧化以及蛋白质氧化,其中蛋白质氧化是近年来研究的热点。本文首先分析了肉蛋白质氧化机理（蛋白质的共价修饰）和蛋白质氧化表征（羰基化、巯基化以及交联等氧化修饰类型）;其次从可能的微观机理到宏观外在表现来说明蛋白质氧化对肉食用品质的影响;最后提出了在蛋白质氧化领域一些目前还未研究透彻的问题及可采用的解决方法,以期对肉蛋白质氧化机理及其对肉食用品质影响的研究提供思路。     

蛋白质氧化和翻译后修饰对肉品质的影响及机制研究进展

动物屠宰后,肌肉向可食肉转变的过程中涉及一系列的生化变化,它们相互影响并决定了肉的品质.其中氧化应激引起的蛋白质氧化以及蛋白质翻译后修饰对肉品质的形成具有重要影响,但鲜见对其机理系统的深入总结报道.本文综述了氧化应激与蛋白质氧化的关系,总结了动物屠宰后蛋白质氧化和翻译后修饰对肉的嫩度、持水性、肉色和营养价值等品质形成的...     

氧化对兔肉肌原纤维蛋白结构、乳化性和凝胶性的影响研究

为探讨氧化对兔肉肌原纤维蛋白结构的氧化修饰及对肌原纤维蛋白乳化性质和凝胶质构特性的影响,本文利用0~10.0 mmol/L 2,2'-盐酸脒基丙烷(2,2'-azobis(2-amidinopropane)dihydrochloride,AAPH)热解产生的烷过氧自由基对兔肉肌原纤维蛋白进行氧化处理。结果表明,随着AAPH浓度的增加,兔肉肌原纤维蛋白游离巯基含量、内源性荧光强度和蛋白乳化稳定性不断减小,而羰基含量、二聚酪氨酸含量、蛋白粒径、乳化活性显著增加(P<0.05),表面疏水性则呈现先增后减再增的趋势。聚丙烯酰胺凝胶电泳(polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)结果显示,低浓度AAPH(0~1.0 mmol/L)和高浓度(10.0 mmol/L)分别诱导了蛋白的聚集和裂解,这些结构的改变引起了肌原纤维蛋白凝胶性质的改变。适度的氧化改性(AAPH 0~1.0 mmol/L)能提高兔肉肌原纤维蛋白凝胶的质构特性,而进一步氧化(AAPH 1.0~10.0 mmol/L)则显著降低了凝胶的性能(P<0.05)。因此,烷过氧自由基的氧化修饰能显著影响兔肉肌原纤维蛋白的结构和乳化凝胶性质(P<0.05)。     

Protein Oxidation: Basic Principles and Implications for Meat Quality

The involvement of oxidized proteins to the development of biological diseases has been studied for a few decades, but the effects and the mechanisms of protein oxidation in food systems are largely unknown. Protein oxidation is defined as the covalent modification of a protein induced either by the direct reactions with reactive oxygen species (ROS) or indirect reactions with secondary by-products of oxidative stress. ROS can cause oxidation in both amino acid side chains and protein backbones, resulting in protein fragmentation or protein–protein cross-linkages. Although all amino acids can be modified by ROS, cysteine, and methionine that are the most susceptible to oxidative changes due to high reaction susceptibility of the sulfur group in those amino acids. Oxidative modifications of proteins can change their physical and chemical properties, including conformation, structure, solubility, susceptibility to proteolysis, and enzyme activities. These modifications can be involved in the regulation of fresh meat quality and influence the processing properties of meat products. Oxidative stress occurs when the formation of oxidants exceeds the ability of antioxidant systems to remove the ROS in organisms. Increased levels of protein oxidation have been associated with various biological consequences, including diseases and aging, in humans and other animal species. The basic principles and products of protein oxidation and the implications of protein oxidation in food systems, especially in meat, are discussed in this review.     

羟基自由基结合宰后高温处理的鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶结构变化

该研究探讨了羟基自由基结合宰后高温处理的鸭肉肌原纤维蛋白(DMP)氧化及理化特性变化。鸭胸肉分别在宰后0.5~4.5 h期间经过0、40 ℃处理,之后提取的DMP经过不同浓度H2O2处理（0、5、10 mmol/mL）,测定氧化后DMP的羰基含量、巯基含量、表面疏水性、保水性,蛋白质组成特征及凝胶结构分析。随着H2O2浓度的增加,两个温度处理组其DMP巯基含量和保水均显著降低（p<0.05）;同时羰基含量和表面疏水性均显著升高（p<0.05）。需要指出的是,高温处理组（40 ℃）与对照组（0 ℃）间差异统计学上显著（p<0.05）。10 mmol/mL H2O2结合40 ℃处理后DMP羰基含量、巯基含量、表面疏水性和保水性分别达到15.72 nmol/mg pro、21.73 nmol/mg pro、96.57 μg和83.09%。蛋白特征分析发现随着H2O2浓度升高不同温度处理组DMP间交联度均显著增加,其中40 ℃处理组较0 ℃处理组MP表现出较高的交联度,凝胶网络的均匀性显著降低且空隙增加。以上结果表明羟基自由基结合高温处理的DMP通过形成了二硫键使交联度增加,致使凝胶空间结构受到影响,这为鸭肉中蛋白氧化控制提供一定理论参考。     

脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化及其结构和功能性质的影响

通过建立不同氧化程度的脂肪促进肌原纤维蛋白氧化模型,研究脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化的促进作用 及其对蛋白氧化后性质和结构的影响。结果表明：脂肪氧化产生的自由基可以促进蛋白质发生氧化反应,随着脂肪 氧化程度的增加,肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量发生显著变化（P＜0.05）,当硫代巴比妥 酸反应产物含量为2.5 mg/kg时,羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量分别为4.12、81.33 nmol/mg pro、563.36 AU, 表明蛋白质的氧化程度和表面疏水性逐渐升高,流变学特性储能模量和损失模量也随之降低,稳定的α-螺旋和β-折 叠部分遭到破坏,转变成不稳定的β-转角和无规卷曲,肌原纤维蛋白的结构和功能特性都随着脂肪氧化程度的增加 发生变化。     

高铁肌红蛋白氧化对牦牛肉肌原纤维蛋白生化特性的影响

为探究高铁肌红蛋白(metmyoglobin,MetMb)氧化处理对宰后牦牛肉成熟24 h肌原纤维蛋白生化特性的影响,以不同浓度(0、0.01、0.05、0.5 mmol/L)MetMb氧化体系氧化孵育24 h的牦牛肉肌原纤维蛋白为研究对象,以未加氧化剂的肌原纤维蛋白为空白对照,测定不同氧化浓度下肌原纤维蛋白的羰基浓度、巯基浓度、二硫键浓度、表面疏水性、Ca/K-ATPase活性、二聚酪氨酸等指标的变化规律。结果表明,随着MetMb浓度的增加,不同处理组间牦牛肉肌原纤维蛋白均表现出不同程度的氧化水平,其中羰基浓度、二硫键浓度、表面疏水性、二聚酪氨酸含量和Ca-ATPase活性均呈显著增加趋势(P<0.05),巯基浓度和K-ATPase活性则显著降低(P<0.05)。当氧化液浓度增加至0.5 mmol/L时,羰基浓度较空白对照组升高了近4倍,而巯基浓度较空白对照组下降31.5%。综上,MetMb氧化促使肌原纤维蛋白发生了不同程度的氧化,增加了蛋白的氧化程度。本研究结果为牦牛肉生产加工过程中蛋白氧化控制提供了一定的参考。