酶法改性大豆分离蛋白研究进展及发展前景

综述了大豆分离蛋白酶法改性的概况和研究进展以及改性后利用价值的变化,分析了存在的问题及发展前景。大豆分离蛋白经改性后其功能性质如溶解性、凝胶性、乳化性、吸油性、抗氧化性等变化十分显著,同时其营养性质也得到提高,但仍然存在产率低、原料利用率低、成品得率低等问题。     

氮气对改性大豆分离蛋白功能性的影响

利用氮气对大豆分离蛋白(SPI)进行改性，研究结果表明充氮气、反应温度、反应时间、充氮量四因素对SPI改性均有影响。通过正交试验确定了经氮气改性的SPI凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性的4组最佳处理组合。试验表明改性后SPI的凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性分别比对照样提高了100％、210％、7％和91％。     

蛋白质酶法改性研究进展

论述了蛋白质功能特性及其与结构的关系,改性目的及原理,化学改性与酶法改性的比较,蛋白质酶法改性的现状及研究进展等内容。着重论述了目前研究较多的转谷酰胺酶,蛋白质激酶,肽谷酰胺酶等的研究现状及发展前景并将其与收白质水解酶的作用进行了比较。     

氮气对改性大豆分离蛋白功能性的影响

利用氮气对大豆分离蛋白 (SPI)进行改性 ,研究结果表明充氮气、反应温度、反应时间、充氮量四因素对SPI改性均有影响。通过正交试验确定了经氮气改性的SPI凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性的 4组最佳处理组合。试验表明改性后SPI的凝胶性、保水性、乳化性和乳化稳定性分别比对照样提高了 10 0 %、 2 10 %、 7%和 91%。     

鹰嘴豆分离蛋白分离纯化

以Native-PAGE或RP-HPLC为纯度检测手段,运用Sephacryl S-200和DEAE-Sepharose CL-6B对CPI进行分离纯化,得到分子量为170kD(标记为B)和110kD标记为(D)的两个主要组分,这两个主要组分分别占蛋白质总量的60.4%和17.7%.     

酶法改性大豆分离蛋白最新研究进展

为改进大豆分离蛋白(SPI)的功能特性,近年来,人们广泛研究了对大豆分离蛋白进行酶处理改性来引起分子结构的变化。经过适当的改性可以得到符合人们所期望的功能特性,提高其作为功能性成分在食品工业中的应用。综述了近年来国内外有关大豆分离蛋白酶法改性方面的研究,并着重介绍大豆分离蛋白酶法改性对其功能性质的影响,分析了酶法改性大豆分离蛋白存在的问题,并对大豆分离蛋白酶法改性的应用方向进行了展望。     

酶法改性食品蛋白质的研究进展

本文综述了酶法改性蛋白质后其功能特性发生的变化,包括溶解性、持水性、凝胶性、乳化性,并介绍了蛋白质结构与其功能特性关系的研究进展.     

热烘改性对大豆分离蛋白功能性的影响

研究了利用热处理对大豆分离蛋白(SPI)进行改性。热烘改性对SPI的吸水性、吸油性、发泡性和泡沫稳定性无显著性影响,常温粘度、高温粘度、耐热性、凝胶性和保水性分别比对照提高了118%、135%、108%、81%和83%。比较适宜的热烘改性条件为10min/85℃。     

冰淇淋专用大豆分离蛋白的酶法改性

研究了大豆分离蛋白用Alcalase碱性蛋白内切酶改性,使大豆分离蛋白轻度改性,研究其乳化特性和起泡性这两个功能特性,得出了预处理及酶解的最佳条件.     

酶法改性对米糠蛋白溶液流变性影响

利用NDJ-5S型粘度计,对米糠蛋白溶液(RBP-S)与酶法改性米糠蛋白溶液(EMRBP-S)流变特性进行对比研究。结果表明,EMRBP-S和RBP-S均为非牛顿流体,与RBP-S相比,EMRBP-S流变性发生改变;在不同浓度下,EMRBP-S粘度均小于RBP-S,当浓度在100 g/L以上时,差异显著(ρ<0.05);EMRBP-S粘度在不同转速下均明显低于RBP-S(ρ<0.05);在不同温度下,EMRBP-S粘度均明显低于RBP-S(ρ<0.05),尤其当温度为100℃时,RBP-S粘度急剧下降,而前者变化不明显,两者粘度差异非常显著(ρ<0.01)。当pH=pI时,EMRBP-S粘度明显大于RBP-S(ρ<0.05),而在其它pH值时后者粘度均明显大于前者(ρ<0.05);在整个24 h存放过程中,EMRBP-S粘度显著低于RBP-S(ρ<0.05);RBP-S经冻融后其粘度明显下降(ρ<0.05),而EMRBP-S经冻融后,其粘度变化不明显(ρ>0.05)。研究表明,酶法改性有利于改善米糠蛋白溶液流变学性能。     

超高压对鹰嘴豆分离蛋白功能性质的影响

研究了超高压(100-600 MPa)对鹰嘴豆分离蛋白功能性质的影响。结果表明:随着压力的增大和处理时间的延长,鹰嘴豆分离蛋白(CPI)的溶解性不同程度的下降,而表面疏水性、乳化性和起泡性都显著提高。当压力大于400 MPa(乳化性)、500 MPa(起泡性、表面疏水性),或者处理时间大于10 min时,反而导致功能性质的下降。     

鹰嘴豆分离蛋白质的特性

研究了鹰嘴豆分离蛋白质质量、功能性质、物理化学性质及结构特征．氨基酸分析表明，鹰嘴豆蛋白含有所有必需氨基酸，与FAO／WHO模式相比，色氨酸是其第一限制性氨基酸，蛋白质的化学评分为71分．表面荧光探针ANS法测得的表面疏水性为94．3．DSC热分析显示该蛋白质含有两个热变性温度，分别为83．7℃和95．7℃．圆二色谱(CD)分析了鹰嘴豆分离蛋白的二级结构：α-螺旋36．2％，β-折叠28．4％，转角10．3％，无规卷曲25．2％．经凝胶过滤色谱Sephacryl S-200分离纯化得到7个不同相对分子质量蛋白质组分，其中两个主要组分的相对分子质量为170000及110000．     

鹰嘴豆分离蛋白的胶凝性

研究了蛋白质浓度、pH、NaCl及CaCl2对鹰嘴豆分离蛋白胶凝性的影响。pH3.0、无盐加入时,蛋白质分散液以溶液状存在;pH3.0、0.1mol/LNaCl与pH7.0、高离子强度(NaCl:0.5～1.0mol/L)条件下,蛋白质分散液表现出半溶液状性质。pH3.0、高离子强度(NaCl:0.5～1.0mol/L)与pH7.0、低离子强度(NaCl:0～0.1mol/L)条件下,蛋白质分散液以凝胶状存在。pH3.0、NaCl浓度0.5～1.0mol/L与pH7.0、NaCl浓度0～0.1mol/L时具有相似的胶凝动力学。CaCl2对蛋白质的胶凝性影响与NaCl基本相同。pH3.0时,CaCl2的浓度为0.1和0.3mol/L时的凝胶强度分别为24和26.4g;NaCl浓度为0.1、0.5、1.0mol/L时的凝胶强度分别为7.6、8.4和9.3g。     

Functional Properties of Acetylated Chickpea Proteins

Functional properties were investigated on chickpea proteins acetylated at 6 and 49% of the -amino groups of lysine. In water and in 0.25M NaCl solutions, acetylated chickpea proteins (ACP) were more soluble at high pH (pH>8), but less soluble at low pH (pH 2–7), than native chickpea protein (NCP). The solubility of ACP and NCP was reduced in 0.25–0.75M CaCl2 solutions. Acetylation increased the water and oil absorption capacity of ACP. ACP also had higher emulsion capacity than that of NCP, but acetylation made emulsions of chickpea protein dispersions less stable.     

高压均质对大豆分离蛋白功能特性的影响

研究了高压均质压力(40～160MPa)和均质次数(1次/2次)对大豆分离蛋白(SPI)功能特性的影响。结果表明:均质次数为1次时,40MPa和80MPa可显著提高SPI的溶解性,压力增加至120MPa和160MPa时,溶解性反而明显下降,但持水性提高;1次均质可以显著改善SPI乳化活性,而对其乳化稳定性影响不大;80MPa1次均质和160MPa2次均质能显著提高SPI凝胶性;除160MPa外,均质压力相同时,1次均质比2次均质更有利于改善SPI功能特性(包括溶解性、乳化性、凝胶性和持油性)。     

大豆分离蛋白的改性及其对功能性质的影响

大豆分离蛋白是大豆蛋白最为精制的形式，作为一种组成成分，它广泛应用于食品工业，在不同的产品中表现出不同的功能。为了探讨改性大豆分离蛋白的功能性质，主要综述了近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、酶法改性方面的研究，以及这些改性对大豆分离蛋白功能性质的影响，同时也提供了大豆分离蛋白基因工程改性方面的研究进展。结果表明，经过不同方式的适当改性可产生合适的功能性质，拓宽大豆分离蛋白在食品工业中应用的范围。     

Flow Properties of Acetylated Chickpea Protein Dispersions

Abstract: Chickpea protein concentrate was acetylated with acetic anhydride at 5 levels. Acetylated chickpea protein (ACP) dispersions at 3 levels (6%, 45%, and 49%) were chosen for this flow property study. Effects of protein concentration, temperature, concentrations of salt addition and particularly, degree of acetylation on these properties were examined. Compared with native chickpea proteins, the ACP dispersions exhibited a strong shear thinning behavior. Within measured temperature range (15 to 55 °C), the apparent viscosities of native chickpea protein dispersions were temperature independent; those of ACP dispersions were thermally affected. The flow index (n), consistency coefficient (m), apparent yield stress, and apparent viscosities of ACP dispersions increased progressively up to 45% acetylation but decreased at 49% acetylation level. Conformational studies by gel filtration suggested that chickpea proteins were associated or polymerized at up to 45% acetylation but the associated subunits gradually dissociated to smaller units at higher levels (49%) of acetylation. Practical Application: The results of this study should be useful for chickpea protein application in food systems to make high protein functional food products.     

Functional Properties of Chinese Rapeseed Protein Isolates

A membrane-based protein isolation process developed in our laboratory produced two protein isolates from CH₃OH/NH₃/H₂O-hexane-extracted Chinese rapeseed meal. Both contained ～99% protein (NX6.25), and they were essentially free of glucosinolates or their breakdown products (<2,2 μmol/g). Their functional properties were evaluated and compared with a commercial soybean protein isolate. The precipitated isolate gave high values for all properties except nitrogen solubility index (NSI) while the soluble isolate showed excellent NSI and fat absorption but poor emulsification characteristics. They both had good foaming properties. The two Chinese rapeseed protein isolates complemented each other and were comparable to soybean protein isolate in most functions.     

鹰嘴豆分离蛋白的乳化性及结构关系

研究了蛋白质浓度、加油量、pH及离子强度对鹰嘴豆分离蛋白的乳化活力及乳化稳定性的影响。在蛋白质的等电点pH50时,乳化活力最小,乳化稳定性最高;离子强度增加,乳化活力呈现先降后升,而乳化稳定性表现为先升后降的趋势,当离子强度为02时,乳化活力最低而乳化稳定性最高。为了解释这一现象,研究了pH及离子强度对蛋白质的二级结构及表面疏水性的影响。结果表明,蛋白质的二级结构及表面疏水性随溶液的pH及离子强度的变化而变化,在蛋白质的等电点或离子强度较低(如01)时,蛋白质的二级结构主要以α螺旋形式存在,且当离子强度为01时,蛋白质的表面疏水性最低。