氧化强度对肌原纤维蛋白结构及凝胶性能的影响

采用模拟氧化体系（10 μmol/L FeCl3,100 μmol/L抗坏血酸,0、0.5、1、3、5、10 mmol/L H2O2）,研究不同氧化程度对猪肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）结构及凝胶性质的影响。结果表明：随H2O2浓度升高,蛋白羰基含量上升,总巯基含量、自由氨基含量及内源荧光强度下降,十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳表明氧化诱导二硫键的形成引起蛋白质交联聚集加剧,进而导致蛋白表面疏水性和溶解度降低;当H2O2浓度小于1.0 mmol/L时,MP热诱导凝胶性能无明显变化,当H2O2浓度大于1.0 mmol/L时,热诱导凝胶蒸煮损失显著增强（P＜0.05）,凝胶强度明显降低（P＜0.05）,但凝胶白度无明显变化。总体来说,H2O2浓度越高蛋白氧化程度越严重,凝胶强度越低。     

冻藏时间对猪肉中肌原纤维蛋白氧化程度的影响

对在-18℃下贮藏不同时间(0,1,4,8,12周)的原料猪肉进行肌原纤维蛋白提取,对其羰基、总巯基、自由氨基、表面疏水性和内源性色氨酸荧光进行测定。结果表明:随着贮藏时间的延长,羰基含量显著升高(P<0.05),总巯基、自由氨基、表面疏水性和内源性色氨酸荧光含量整体上呈下降趋势(P<0.05);贮藏时间与羰基、总巯基、自由氨基或表面疏水性之间具有显著相关性。因此,即便在冻藏条件下,肌原纤维蛋白也会出现一定程度的氧化,导致原料肉品质下降。     

冻藏方式对猪肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶特性的影响

本实验将小块猪后腿肉采用密封包装、复合抗氧化剂/密封包装、真空包装三种方式包装保存并冻藏24周,期间取样提取肌原纤维蛋白并进行凝胶的制备与流变分析。结果表明,蛋白主要在非真空包装的冻藏过程中发生氧化,并引起肉制品保水能力下降。ATP酶活测定结果表明氧化改变了肌球蛋白头部构象,蛋白发生了部分变性。由于冻藏过程中氧化导致蛋白分子间相互作用的增加,增强了肌原纤维蛋白凝胶能力;但储藏中发生过度氧化时,又会使得蛋白凝胶强度大幅下降。      

3种鱿鱼冻藏过程中肌原纤维蛋白功能特性变化

为探讨阿根廷鱿鱼、北太平洋鱿鱼(以下简称北太鱿鱼)和秘鲁鱿鱼冻藏过程中肌原纤维蛋白功能特性的变化情况.将3种鱿鱼于-18℃C冰箱中冻藏,分别于0、15、30、45、60、75、90、105 d和120 d进行取样,分析测定鱿鱼肌肉中肌原纤维蛋白质量浓度、溶解性、浊度、乳化能力、Ca2+-ATPase活力、起泡性及泡沫稳...     

超高压对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

为了探究不同超高压条件对草鱼片肌原纤维蛋白结构的影响。分别研究了0.1~600 MPa,保压时间15 min的条件下对草鱼肉肌原纤维蛋白的总巯基活性巯基,拉曼光谱等结构指标的影响。结果表明:随着压力的不断增大,总巯基含量、Ca~(2+)-ATPase活性逐渐减小,活性巯基先增大后减小,表面疏水性持续增大。内源荧光光谱表明超高压处理对肌原纤维蛋白的三级结构产生影响,改变了色氨酸的微环境。拉曼光谱分析了超高压对肌原纤维蛋白二级结构的改变,结果表明,α-螺旋结构不断减少,β-折叠或无规则卷曲相应增加。     

冻藏过程中文昌鸡肉肌原纤维蛋白变化规律研究

为了探讨冻藏过程中文昌鸡肉肌原纤维蛋白变化规律,以肌原纤维蛋白盐溶性,Ca2+-ATPase活性,巯基含量以及质构分析为指标,研究了肌原纤维蛋白在-18、-30、-78℃下冻藏时的变性情况。结果表明,冻藏温度越低,冻藏时间越短,肌原纤维蛋白质的生化特性越稳定。冻藏前10d,肌原纤维蛋白盐溶性显著降低,-18、-30和-78℃条件下分别降低了41.7%、39.9%和33.3%;Ca2+-ATPase活性随冻藏时间的延长而降低,第40d时,-18、-30、-78℃条件下分别降低了46.15%、44.62%、41.54%;巯基含量在0³0d内逐渐降低,31⁴0d内变化不明显,第30d时,-18、-30、-78℃条件下分别降低了41.27%、37.81%、34.29%;另外,鸡肉的硬度、弹性、内聚性随着冻藏时间的延长都有不同程度的降低,且经Pearson相关系数分析发现,Ca2+-ATPase活性、巯基含量与质构参数之间呈现出较好的相关性。      

低温冻藏对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究了冻藏温度(-5,-18,-26,-35,-70℃)和冻藏时间(1,3,6,12个月)对猪肉肌原纤维蛋白溶解性、浊度和凝胶特性(白度值、保水性、流变学特性、微观结构)的影响。结果表明:冻藏后肌原纤维特性发生明显变化,且差异显著(P0.05)。冻藏后肌原纤维蛋白的溶解性降低,浊度增加,蛋白凝胶持水性、白度值、硬度、弹性、黏性、回弹性和流变学参数G′值均显著降低,且冻藏时间越长、冻藏温度越高变化越显著。凝胶扫描电镜图表明:冻藏后肌原纤维蛋白凝胶三维网状结构被破坏。     

线性与非线性多糖对鸡肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将不同质量浓度(0.15~0.30 g/100mL)的线性魔芋胶(konjac glucomannan,KGM)和非线性支链淀粉(amylopectin,AP)添加到鸡胸肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)溶液中,通过测定MP凝胶的保水性、凝胶硬度、流变特性和横向弛豫时间变化,研究不同分子链形态多糖对其凝胶特性的影响。结果表明:与未添加多糖的对照组相比,线性多糖能明显增强MP凝胶硬度(P<0.05),且添加量大于0.30g/100mL时,凝胶的保水性显著提高(P<0.05);而非线性多糖对持水性和凝胶硬度影响不显著(P>0.05),且其对储能模量(G’)和耗能模量(G’’)的提高作用也不及线性多糖。同时,两种多糖(0.30g/100mL)均在一定程度上降低了T22和T23值,但变化不明显(P>0.05)。因此,线性多糖对鸡胸肉肌原纤维蛋白凝胶特性的改善作用大于非线性多糖。     

冻藏条件下魔芋葡甘聚糖降解产物对肌原纤维蛋白结构的影响

为了研究魔芋降解产物对肌原纤维蛋白冷冻保护的作用机制,以草鱼肌原纤维为研究对象,采用紫外光谱、傅里叶红外光谱和扫描电镜研究不同的魔芋葡甘聚糖（konjac glucomannan,KGM）降解产物对冷冻贮藏草鱼肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：随着贮藏时间的延长,肌原纤维蛋白的最大吸收波长呈红移,主要由酪氨酸产生,不同的冷冻保护剂均不能保护酪氨酸的暴露。α-螺旋和β-折叠为草鱼肌原纤维蛋白主要的二级结构,随着贮藏时间的延长,α-螺旋结构所占比例上升,β-折叠结构所占比例下降,β-转角和无规卷曲的含量变化不大。辐照降解KGM和酶解KGM均对草鱼肌原纤维蛋白的二级结构有保护作用,稳定α-螺旋和β-折叠所占比例;而蔗糖-山梨糖醇促进草鱼肌原纤维蛋白中α-螺旋结构形成,不利于β-转角结构。显微观察的结果显示,辐照KGM样品和酶解的KGM样品可以延缓蛋白分子的聚集,延缓蛋白出现多孔状结构,而蔗糖-山梨糖醇样品冻藏过程保持片层结构。     

聚葡萄糖对罗非鱼鱼糜肌原纤维蛋白冷冻保护作用及其机制

多糖的分子结构特征具备了作为抗冻剂的特点。通过鱼糜肌原纤维蛋白理化指标的测定、微观结构、内源荧光光谱的变化分析,研究不同质量分数的聚葡萄糖(2%、4%、6%)对冷冻罗非鱼鱼糜冷冻保护作用并探讨其机制。结果表明,在–18℃下冻藏60 d后,与对照组相比聚葡萄糖对罗非鱼鱼糜肌原纤维蛋白具有明显的冷冻保护作用。添加4%聚葡萄糖冻藏后鱼糜盐溶性蛋白含量、总巯基含量、Ca²⁺-ATP酶活性分别下降了33.90%、39.61%、34.06%,均低于对照组的下降幅度(58.65%、63.96%、62.23%),接近商业抗冻剂组下降幅度(30.33%、36.71%、32.83%)(P<0.05);表面疏水性增加了92.70%,低于对照组的增加幅度(157.72%),接近商业抗冻剂组增加幅度(84.17%)(P<0.05)。同时聚葡萄糖的添加明显抑制了鱼糜冻藏过程中凝胶特性的劣化。微观结构、内源荧光光谱分析表明聚葡萄糖能够抑制冻藏引起的肌原纤维蛋白结构改变,延缓鱼糜肌原纤维蛋白冷冻变性,有望成为一种新型的鱼糜抗冻剂。     

刺云实胶对草鱼肌原纤维蛋白的冷冻保护作用

为探究刺云实胶对肌原纤维蛋白的冷冻保护作用,以商业抗冻剂(4%蔗糖+4%山梨醇)为对照,研究刺云实胶对草鱼肌原纤维蛋白溶液冻结曲线的影响,并通过测定0～28 d冻藏过程(-20±1℃)中肌原纤维蛋白Ca²⁺-ATPase活性、巯基含量、表面疏水性、内源性荧光光谱及解冻后水分流动性的变化来研究刺云实胶对草鱼肌原纤维蛋白冻藏稳定性的影响。结果表明,添加1.0%刺云实胶和商业抗冻剂的草鱼肌原纤维蛋白溶液的冻结点分别为-8.3℃和-7.3℃,低于空白样品的-5.5℃。与新鲜肌原纤维蛋白相比,冻藏28 d后,添加1%刺云实胶和商业抗冻剂的肌原纤维蛋白的Ca²⁺-ATPase活性、总巯基含量、活性巯基含量分别下降了45.69%和45.17%、24.49%和42.28%、25.13%和39.79%,而表面疏水性分别增加了176.00%和122.23%,变化幅度显著低于空白对照组。低场核磁共振分析研究结果表明添加1%刺云实胶和商业抗冻剂可以显著抑制肌原纤维蛋白溶液解冻后水分流动性增加。因此,1%刺云实胶可以增强冻藏过程中草鱼肌原纤维蛋白的稳定性。     

不同冷冻方式对调味鱼贮藏期间肌原纤维蛋白的影响

为探究不同冷冻方式对调味鱼冻藏品质的影响,提取快速（－80 ℃）、中速（－30 ℃）、慢速 （－18 ℃）冷冻调味鱼贮藏期间的肌原纤维蛋白,测定相关蛋白变性指标,并用电子鼻对气味进行测定。结果 表明：随着贮藏时间的延长,3 种冷冻处理调味鱼的肌原纤维蛋白均发生不同程度的氧化,具体表现为羰基含 量、表面疏水性不断上升,活性巯基含量、乳化性及稳定性不断下降;－80 ℃冷冻调味鱼的肌原纤维蛋白变性 程度最低,－18 ℃冷冻调味鱼的肌原纤维蛋白变性最严重;－30、－80 ℃冷冻调味鱼贮藏期间气味变化较小, 而－18 ℃冷冻调味鱼贮藏期间气味变化较大。     

地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将地衣芽孢杆菌接种到草鱼肌原纤维蛋白中,研究不同贮藏温度条件下地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明：地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性和结构有较大影响。4 ℃和25 ℃贮藏条件下,随着贮藏时间的延长,凝胶强度、硬度、弹性和白度均呈下降趋势,且对照组下降幅度大于空白组;空白组和对照组凝胶的菌落总数均显著增加,自由水含量随着贮藏时间延长逐渐增加,对照组上升更明显,其保水性逐渐变差;场发射扫描电镜观察到凝胶微观结构被破坏,由紧密的网状结构逐渐变得疏松多孔;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）结果表明肌球蛋白重链和肌动蛋白逐渐被降解,且对照组凝胶的结构和蛋白降解程度均大于空白组。25 ℃条件下更适宜地衣芽孢杆菌的生长,样品凝胶破坏程度大于4 ℃条件下贮藏的样品。     

冻藏对肌原纤维蛋白结构特性与功能特性的影响

冷冻贮藏是肉类食品重要的贮藏方法,但在冻藏会引起肉类食品中的主要蛋白一肌原纤维蛋结构发生变化,引起蛋白质发生变性,从而影响其功能特性,降低肉类制品的品质。论述了肌原纤维蛋白的冷冻变性机理,并对冷冻贮藏期间肌原纤维蛋白结构与功能特性的变化进行论述。     

Cryoprotectant Effects during Short Time Frozen Storage of Chicken Myofibrillar Protein Isolates

The purpose of our study was to determine whether stabilization of myofibrillar protein isolates (MPI) during frozen storage could be achieved by addition of certain cryoprotectants. For 2–4 wk at - 21°C MPI were exposed to different freezing and thawing treatments to also determine to what extent cryoprotectants may prevent denaturation of MPI. Overall evaluation of color, weight losses of gels during cooking as well as texture proved that 2.8% sorbitol in combination with 4% starch was the best cryoprotectant. A positive effect was also noted for a mixture of 2.8% sorbitol and 4% sucrose. In contrast, the addition of a dextrose polymer mixture to MPI was not effective in maintaining product integrity.     

磷酸盐对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以草鱼肌原纤维蛋白为对象,研究三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,TPP）和焦磷酸钠（sodiumpyrophosphate,SPP）的添加量对肌原纤维蛋白溶解度和浊度、二级结构和表面疏水性、总巯基和活性巯基含量的影响。结果表明：随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白溶解度升高,浊度下降;蛋白链伸展使得α-螺旋含量有所降低,β-转角含量升高;同时稳定蛋白二级结构的作用力如表面疏水性、总巯基以及活性巯基含量也均增加。结论：磷酸盐可以改变蛋白质的结构特性,且SPP相对TPP而言,对肌原纤维蛋白结构的影响更为显著。     

冷冻贮藏过程中氧化诱导牦牛肉肌原纤维蛋白结构的变化

探讨在普通包装和真空包装冻藏条件下的牦牛背最长肌和股二头肌的肌原纤维蛋白氧化变化。结果表明：羰基含量60 d时显著增加（P＜0.05）,除股二头肌普通包装组在90 d保藏时的羰基含量显著升高外,其他处理组都呈下降趋势（P＞0.05）;总巯基含量在冻藏60 d内总体上升（P＜0.05）,60 d之后呈下降趋势;采用真空包装的两个处理组的表面疏水性在冷冻贮藏90 d以后都比普通包装的低;背最长肌的Ca2＋-ATP酶活性比股二头肌的低,而K-ATP酶活性则无显著差异。背最长肌肌原纤维蛋白溶解性在整个实验周期中有显著变化（P＜0.05）,股二头肌肌原纤维蛋白溶解性的变化不显著（P＞0.05）。此外,冷冻贮藏期间的蛋白质条带发生了变化,肌球蛋白重链和肌动蛋白随着冻藏时间的延长都发生了不同程度的降解。该结果说明随着冷冻贮藏时间的延长,肌原纤维蛋白发生了氧化。且随时间延长,蛋白氧化越严重,表面疏水性和溶解性越低,总巯基含量、K-ATP酶活性和Ca-ATP酶活性含量越高。     

不同频率超声对鲢鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以鲢鱼为原料,采用单频、双频和三频超声分别处理鲢鱼肌原纤维蛋白,研究不同频率超声处理对肌原纤维蛋白表面疏水性和表面巯基含量的影响。结果表明:经不同超声处理后,随着超声时间的延长,肌原纤维蛋白的表面疏水性和表面巯基含量均呈现先增大后减小的趋势。单频和三频超声在分别处理肌原纤维蛋白15 min和10 min后,其表面疏水性和表面巯基含量达到最高值。与未超声处理蛋白的表面疏水性相比,80 kHz超声处理15 min后的蛋白表面疏水性提高了56.88%,三频超声处理10 min的蛋白表面疏水性提高了65.34%。与未超声处理蛋白的表面巯基含量相比,80 kHz超声处理15 min后的蛋白表面巯基含量提高了11.19%,三频超声处理10 min的蛋白表面巯基含量提高了13.32%。双频超声对蛋白表面疏水性和表面巯基的影响作用介于单频和三频超声处理的之间。