热休克蛋白70与肝脏缺血预处理延迟保护效应

目的 研究缺血预处理对大鼠肝脏缺血再灌注损伤后延迟保护效应的机制。方法 建立大鼠肝脏缺血再灌注模型并进行缺血预处理,实验分组如下：①假手术组（Sham-op-eration,S组）;②缺血再灌注组（ischemic reperfusion,I/R组）;③缺血预处理组（ischemic preconditioning,PC组）;④预处理加左旋硝基精氨酸组（preconditioning L-NNA,PC 组）,各组再灌注后检测血清谷丙转氨酶（alanine aminotrans-ferase,ALT）及丙二醛（malondialdehyde,MDA）含量、热休克蛋白70（HSP70）免疫组化染色,肝组织石蜡切片HE染色及电镜观察。结果 PC组ALT及MDA含量明显低于I／R组（P＜0.01）,肝组织损伤程度明显减轻;PC＋L组在0－3h阶段ALT和MDA含量与I／R组无显区别（P＞0.05）,而在6－48h阶段则显低于I／R组（P＜0.01）但仍高于PC组（P＜0.05）。HSP70免疫组化染色：PC组、PC＋L组3－48h染色阳性率逐渐增多并显高于I／R组（P＜0.01）。结论 NO和HSP70均对大鼠肝脏缺血再灌注损伤具有保护作用,HSP70可能是导致延迟保护效应的重要因素。     

热休克蛋白70与肿瘤免疫

近年热休克蛋白70(HSP70)在免疫中的作用日益受到重视。HSP70在肿瘤免疫中充当了多重角色,一方面作为“分子伴侣”参与肿瘤细胞的功能代谢,保护肿瘤细胞免受有害因素的损害;另一方面肿瘤细胞与机体正常细胞生长、代谢、分化的异质性,使HSP70成为与其相结合的肿瘤抗原多肽的靶载体,在参与肿瘤抗原的免疫反应中充当了举足轻重的角色。     

热休克蛋白70与脑缺血

随着分子生物学研究手段的应用 ,人们已逐渐认识到在脑中存在着完善的适应机制 ,通过迅速诱导基因表达和蛋白质合成来阻止导致脑细胞死亡的病理生理变化。众多的研究表明脑缺血可诱导许多基因的表达 ,其中大多数参与脑的自我修复 [1 ]。热休克蛋白 (HSP)是机体在遭受各种应激刺激后诱导产生的一种应激蛋白 ,对细胞具有保护作用 ,与缺血型脑损伤等多种神经系统疾患关系密切。其中热休克蛋白 70(heat shock protein70 ,HSP70 )作为脑缺血所诱导的一种神经元保护性物质可阻止蛋白质在压力下发生聚集或错误折叠而日益受到医学界的广泛关注 ,…     

热休克蛋白70与心肌保护

热休克蛋白（heat shock proteins，HSPs），也称应激蛋白，是生物体或离体培养细胞在应激状态下产生的一类内源性保护蛋白，因Ritossall^[1]首先从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名。     

热休克蛋白70与肿瘤相关性研究进展

热休克蛋白70(heat shock prote in HSP70)是一组重要的应激蛋白,它在肿瘤,特别是恶性肿瘤中常有高表达,它能与癌基因、抑癌基因产物结合,具有抗肿瘤细胞凋亡作用。目前认为HSP70参与肿瘤免疫应答过程,肿瘤组织中提取的HSP70-肽复合物具有肿瘤特异性免疫原性,可诱导产生特异性抗肿瘤免疫效应,HSP70-肽复合物作为肿瘤疫苗具有很好的临床应用前景。     

热休克蛋白70与肿瘤免疫

热休克蛋白可以与肿瘤抗原多肽结合,形成热休克蛋白-多肽复合物,抗原性由多肽所决定,而热休克蛋白作为分子伴侣,可以增强肿瘤免疫。这种特性可以用于治疗肿瘤。     

热休克蛋白70和热休克蛋白27在宫颈鳞癌中的表达及其意义

目的探讨热休克蛋白70(HSP70)和热休克蛋白27(HSP27)在宫颈鳞癌中的表达及其相关性。方法应用免疫组织化学方法检测HSP70、HSP27在60例宫颈鳞癌,18例宫颈上皮内瘤变(C IN),7例正常宫颈组织中的表达。结果宫颈鳞癌组织中HSP70,HSP27阳性表达率与正常宫颈组织相比差异有统计学意义(P<0.05);宫颈鳞癌中HSP70的阳性表达与病理分级、临床分期、淋巴结转移密切相关(P<0.05),HSP27的阳性表达与病理分级密切相关(P<0.05);HSP70与HSP27在宫颈鳞癌中的表达无相关关系(P>0.05)。结论HSP70、HSP27均在宫颈鳞癌发生和发展中起重要作用,HSP70可能作为判断宫颈癌预后的重要指标。     

热休克蛋白70对冷冻保存大鼠坐骨神经细胞活性及异体移植后神经再生的影响

目的 ·探讨热休克蛋白70(heat shock protein 70,HSP70)对冷冻保存大鼠坐骨神经细胞活性及异体移植后神经再生的影响.方法 ·将SD大鼠双侧坐骨神经置于DMEM培养基中,分别于37、42、45℃体外预处理1 h(记为37℃组、42℃组、45℃组),并设置未经热应激处理的对照组(Con组),每组神...     

热休克蛋白70心肌保护研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是所有原核细胞和真核细胞在高温或应激情况下由热休克基因编码产生的一组序列高度保守的细胞蛋白,又称应激蛋白。参与细胞的损伤与修复。因R itossa[1]首先从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名,随后的研究发现除高温外,缺血、低氧、重金属盐及大多数病理状态下都能诱导细胞产生HSP。根据分子量大小和同源程度可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子量HSP等几个家族,每个家族又有多个成员。HSP70是HSP中最保守、最主要、含量最丰富的一类。近年来国内外许多学者一直在探索HSP70的特性及…     

热休克蛋白70在肝缺血再灌注中的作用

目的：探讨热休克蛋白70（HSP70）在肝缺血再灌注中的作用。方法：阅读国内外有关文献并进行综述。结果：HSP70对肝缺血再灌注具有保护作用。在细胞接受应激刺激后,HSP70表达丰度最高,因此HSP70最受关注。结论：HSP70是目前发现的具有重要保护作用的一类蛋白质,经缺血预处理等的情况下,可诱导组织细胞大量表达,并可能对肝缺血再灌注损伤产生保护作用。     

热休克蛋白70与肿瘤治疗的研究进展

热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）是进化上古老的、生物在不利条件下产生的一种保护机体的蛋白,具有重要的病理、生理功能。在正常时以较低水平表达;在环境温度变化、炎症、发热、微生物感染、肿瘤、放射等情况下均诱导HSPs合成,从而减轻不利条件下导致的损害。近年研究发现,HSP70在肿瘤治疗中充当了多重角色,     

热休克蛋白与胃粘膜病变

热休克蛋白 (Heat shock protein,Hsp)是一组具有重要生理功能、高度保守的蛋白质分子。 1 962年 ,Ritossa把2 5℃培育的果蝇幼虫置于 3 2℃热环境中 ,3 0 min后发现果蝇唾液腺染色体上出现很大的膨突。随后于 1 974年由Tissieres证实该膨突与热休克激发基因转录合成的一种特异     

氯胺酮对感染性休克大鼠脑组织中热休克蛋白70的影响

目的观察氯胺酮对感染性休克大鼠血流动力学、7d生存率以及脑组织中热休克蛋白70的影响。方法取健康成年雄性（SD）大鼠60只,随机分为对照组、CLP组和氯胺酮组,各组20只。采用盲肠结扎穿孔（CLP）法复制感染性休克模型（CLP组）,氯胺酮组于制模前腹腔给予80mg/kg。采用颈总动脉穿刺置管,持续监测平均动脉压（MAP）;观察各组大鼠7d存活时间及存活率;用免疫组化法测定脑组织热休克蛋白70（HSP70）阳性表达。结果对照组各时间点的MAP趋于稳定,CLP组术后MAP进行性下降,氯胺酮处理能逆转MAP下降;CLP组大鼠存活率（0）显著低于对照组（100%）及氯胺酮组（40%）,差异均有显著性（P〈0.05）;CLP组HSP70阳性产物灰度值显著低于对照组,但显著高于氯胺酮组（P〈0.01）。结论氯胺酮可以提高大鼠7d生存率具有抗感染性休克作用,可能与增加脑组织中热休克蛋白70的表达有关。     

热休克蛋白70基因家族与肾脏疾病

生物体接触高温或其他应激因素时,会应激产生一组被称为热休克蛋白(HSPs)的高度保守蛋白质。HSPs的主要功能是作为分子伴侣帮助细胞适应应激反应。在肾脏,HSPs不仅参与维持肾脏的生理状态,更是在保护肾组织免受损伤,促进受损组织修复以及某些肾脏疾病的病理生理过程中发挥重要作用。     

热休克蛋白与心肌缺血预处理

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一组在进化上高度保守的蛋白质,在正常的生理条件下,一些HSP有组织型表达,它们参与一些重要的细胞生理活动,如多肽的折叠、跨膜转位,因此又被称为"分子伴侣".但通常在多种应激条件下产生,在高热、缺氧、组织损伤、病毒、细菌及其产物以及某些化学物质如乙醇、亚砷酸钠的条件下均可诱导HSP的产生.在临床上,可产生于缺血再灌注损伤、失血性休克之后.目前认为各种刺激因素引起的热休克反应是细胞对于各种不利于自身的因素所表现出的一种以基因表达和调控方面发生改变的反应.在这种反应过程中,转录和翻译合成某些蛋白质的基因被关闭,而HSP基因被激活,产生一组大量的保护性蛋白,又称应激蛋白(stress protein, SP).HSP通过阻止蛋白的聚集,协助受损蛋白的重新折叠,或将无法恢复的蛋白转移给蛋白质降解系统,使之降解,产生应激状态下的保护作用.     

去甲肾上腺素诱导热休克蛋白70保护心肌细胞的机制

目的探讨去甲肾上腺素预处理心肌细胞后诱导心肌热休克蛋白70(HSP70)的表达及其对心肌细胞保护作用机制。方法 Wistar大鼠乳鼠心肌细胞培养,分为3组:对照组:心肌培养3～5天未施加任何因素;缺氧/复氧组:心肌细胞培养3～5天后,模拟缺氧(加入饱和氮气pH 6.8 D-Hank’s液培养细胞)3 h,复氧(用含20%新生牛血清的DMEM液培养细胞)孵育6 h;去甲肾+缺氧/复氧组:模拟缺氧前30 min加入100 nmol/L去甲肾,其它同缺氧/复氧组。测定心肌HSP70和bcl-2以及相关的细胞凋亡指标。结果 HSP70和bcl-2的表达在去甲肾+缺氧/复氧组明显高于缺氧/复氧组,去甲肾+缺氧/复氧组的细胞凋亡率明显低于缺氧/复氧组。结论去甲肾上腺素预处理可能通过诱导心肌组织HSP70和bcl-2高表达,发挥其对供心的保护作用。     

热休克蛋白70的免疫学进展

生物细胞在受热和其他理化因素(如缺血、缺氧、重金属离子、氨基酸类似物、病毒感染、DNA损伤等)作用后,发生热休克反应( Heat shock response,HSR) ,抑制一些正常蛋白质的合成,同时启动一类新的蛋白合成基因-热休克蛋白基因,合成热休克蛋白。它是上个世纪70年代由美国学者Tiss     

热休克蛋白70与急性胰腺炎

热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）是一组在应激状态下由细胞新合成或合成增加的蛋白,在正常和应激状态下参与蛋白折叠、运输、移位、分解和组装。1962年,Ritossa首先发现黑腹果蝇幼虫唾液腺在温度骤变过程中产生热休克反应。当细胞从25℃加热至30℃,在染色体的特定区域会发生松散现象,这些松散区域提示编码HSPs的基因发生转录。     

热休克蛋白70肿瘤疫苗的安全性和生物活性研究

目的探讨热休克蛋白70（HSP70）肿瘤疫苗的安全性,研究其生物活性,为应用HSP70治疗人类恶性肿瘤提供有重要参考价值的实验依据。方法用液相色谱法提纯人、小鼠肿瘤细胞中的HSP70。通过动物实验观察HSP70的生物安全性及其抗肿瘤作用。用ELISA法测定HSP70免疫后小鼠体内细胞因子及趋化因子的水平。结果所有实验小鼠在皮下接种10倍于人类临床研究剂量的HSP70后,未出现任何不良反应。用HSP70免疫后,小鼠周围血中Th1型细胞因子IFN-和趋化因子CXCL-9、CXCL-10水平均升高,与对照组相比,差异有统计学意义（〈0.01）。结论 HSP70肿瘤疫苗具有良好的安全性和显著的抗肿瘤免疫活性,对治疗人类恶性肿瘤有借鉴意义。     

热休克蛋白70与肝细胞肝癌的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一组广泛存在于微生物和动、植物体内的生物进化中高度保守的多肽蛋白.它主要作为分子伴侣参与蛋白质的合成、折叠、积聚、装配、运输和降解,在细胞的生长发育、代谢分化、基因转录、维持组织细胞的自稳和环境适应性方面有很重要的作用.