烷过氧自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响

采用不同浓度2,2’-偶氮(2-脒基丙烷)二盐酸盐(2,2’-azobis(2-amidinopropane)dihydrochloride,AAPH)溶液有氧热分解产生的烷过氧自由基体系对草鱼肌原纤维蛋白进行模拟氧化,通过测定草鱼及原纤维蛋白热稳定性、表面疏水性、Zeta电位、浊度、平均粒径并进行内源荧光光谱分析以及原子力显微镜观察,研究不同氧化程度肌原纤维蛋白溶液在加热过程中热聚集行为的差异。结果显示,较低浓度(不高于1.0 mmol/L)AAPH氧化处理有助于增强草鱼肌原纤维蛋白的热稳定性,而高浓度(5.0 mmol/L)AAPH氧化则降低其热稳定性。随着加热温度的升高,对照组和各氧化处理组样品蛋白溶液的表面疏水性指数、Zeta电位绝对值、浊度呈先升高后降低趋势。内源荧光强度随加热温度的升高逐渐降低并出现红移,且氧化程度越大,红移现象越明显。对照组和0.2 mmol/L AAPH氧化组样品热聚集体的平均粒径随着加热温度的升高逐渐增大,1.0 mmol/L和5.0 mmol/L AAPH氧化组样品则呈先增大后减小趋势。原子力显微镜观察结果显示,热聚集体颗粒大小均随着加热温度的升高而...     

菊粉对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

提取鲤鱼肌原纤维蛋白,通过不同温度热诱导条件研究不同浓度菊粉对肌原纤维蛋白凝胶的硬度、弹性、持水性和色差的影响,目的是提高鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性。并且在肌原纤维蛋白中添加NaCl、CaCl2和Na4P2O7,研究三种盐对凝胶特性的影响。结果表明:在80℃加热条件下菊粉添加量为1%,肌原纤维蛋白凝胶的硬度和弹性最大;凝胶的持水性随着菊粉浓度增加先下降后升高;凝胶的白度随着菊粉的浓度增大而降低。添加1%菊粉条件下,同时添加不同浓度的NaCl、CaCl2和Na4P2O7表明,这几种盐均会使肌原纤维蛋白凝胶硬度和弹性显著降低。添加NaCl、CaCl2会降低肌原纤维蛋白的凝胶持水性,但添加Na4P2O7能够获得最大的凝胶持水性;添加CaCl2获得的凝胶白度最大。总之,菊粉添加量、加热温度和盐类会对鲤鱼肌原纤维的凝胶特性产生显著的影响。      

魔芋粉对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

从鲤鱼背部肌肉中提取肌原纤维蛋白,分别添加0.05、0.10、0.15、0.20g/100mL的魔芋粉,研究其在不同加热温度(70、80、90℃)和不同NaCl浓度(0.05、0.10、0.15、0.20mol/L)条件下对肌原纤维蛋白凝胶的硬度、弹性、白度和保水性的影响。结果表明：相同魔芋粉添加量条件下,加热温度80℃时形成的肌原纤维蛋白凝胶的硬度和弹性显著高于70℃和90℃(P＜0.05);90℃时凝胶白度高于70℃和80℃;90℃时保水性显著高于70℃时的保水性(P＜0.05),与80℃的凝胶保水性差异不显著(P＞0.05)。在此条件下,随着NaCl浓度增加,凝胶的硬度和弹性增大;肌原纤维蛋白凝胶的保水性显著提高。同一温度条件下,添加0.10g/100mL魔芋粉的蛋白凝胶硬度达到最大值,且80℃时硬度最大为129g,凝胶的白度随着魔芋粉质量浓度增加呈现下降趋势,保水性随着魔芋粉质量浓度的增加而增大;添加NaCl可以显著提高凝胶的白度。     

冻融次数对镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能和结构特性变化的影响

本实验通过测定肌原纤维蛋白溶解性、乳化性、δ-电势、巯基含量、自由氨基酸含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性和α-螺旋含量的变化,探究反复冻融过程引起镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性和结构特性的变化。结果表明：当冻融次数增加到5 次时,肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性分别显著下降至62.85%、20.67 m2/g、34.83%（P＜0.05）;在冻融过程中随着冻融次数的增加,蛋白质的δ-电势、表面疏水性和二聚酪氨酸含量不断增加,而巯基、自由氨基酸和α-螺旋含量不断下降。蛋白质的这些变化表明,冷冻-解冻循环破坏了镜鲤鱼肌原纤维蛋白的完整结构,降低了蛋白质的功能特性。     

热处理中芡实黄酮对肌原纤维蛋白结构的影响

通过采用分子荧光测定、近红外光谱分析以及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析测定等方法探究芡实黄酮对热处理中肌原纤维蛋白结构的影响,进而解释不同芡实黄酮与肌原纤维蛋白质量比条件下卤味鸭腿感官品质变化规律.结果 表明,当芡实黄酮与肌原纤维蛋白质量比为1∶9且混合液热处理30 min时,卤味鸭腿感官评分最高(85),此时...     

不同盐对鲤鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响

肌原纤维蛋白是鱼肉中的主要蛋白质,对鱼糜类制品的质量起到关键的作用。文中研究了NaCl、CaCl2和Na4P2O73种盐类及其浓度对鲤鱼肌原纤维蛋白结构特性(表面疏水性、蛋白聚合程度)和凝胶特性(质构、微观结构、蛋白浊度)的影响。结果表明:鲤鱼肌原纤维蛋白的等电点为5.5;3种盐加入肌原纤维蛋白后会引起肌原纤维蛋白发生一定程度的聚集,表面疏水性降低;随着盐浓度的增大,肌原纤维蛋白凝胶硬度、弹性、浊度降低;添加CaCl2比其它盐类更明显降低鱼糜的凝胶硬度、弹性和浊度,且差异性显著(P<0.05);NaCl和Na4P2O7使鱼糜凝胶微观结构更致密、CaCl2使鱼糜凝胶微观结构变得松散。因此,在鲤鱼肌原纤维蛋白中添加NaCl、CaCl和NaPO对鱼糜肌原纤维蛋白结构和凝胶特性均有不同程度的影响。     

羟自由基氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性的影响

研究羟自由基( ·OH)氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性、凝胶质地及凝胶微观结构的影响。采用由FeCl3、抗坏血酸浓度和不同浓度(0～20mmol/L)H2O2组成的 ·OH氧化体系,对鲤鱼肌原纤维蛋白分别氧化1、3、5h后测定蛋白的乳化活力及乳化稳定性,利用质构仪、扫描电镜对凝胶特性和微观结构进行研究。结果表明：蛋白质氧化会引起鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性发生改变,表现在乳化活力和乳化稳定性下降,凝胶弹性、硬度、保水性及白度有不同程度的下降,凝胶微观结构遭到破坏。这些蛋白氧化引起的变化说明,蛋白质氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性能有较大的破坏作用。     

马铃薯淀粉对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的影响

将马铃薯淀粉(1%,2%,3%和4%)添加到鲤鱼肌原纤维蛋白溶液中,并诱导形成凝胶,通过测定不同温度条件下肌原纤维蛋白的浊度、乳化性、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶的硬度、弹性、白度值、保水性等指标,研究马铃薯对肌原纤维蛋白功能特性的影响。随着马铃薯淀粉添加量的增加浊度变化差异性显著(p0.05)。在马铃薯淀粉添加量为2%时肌纤维蛋白的乳化活性达到最大值为25.66 m2/g,当马铃薯淀粉添加量为1%时,肌原纤维蛋白的乳化稳定性达到最大值90.67%,并与其它处理组有显著性差异(p0.05);不同添加量的马铃薯淀粉的蛋白溶液样品中的电泳条带有不同的变化,在马铃薯淀粉添加量为3%,4%时各条带颜色都有所减弱;肌原纤维蛋白溶液的凝胶硬度、弹性和保水性逐渐增加(p0.05),凝胶的白度值随着马铃薯淀粉添加量的增加逐渐降低。     

热处理对鱼肌原纤维蛋白结构及腥味物质结合能力的影响

为了阐明热处理对鱼肌原纤维蛋白与腥味物质结合作用的影响,选取4种典型鱼腥味物质,建立肌原纤维蛋白-腥味物质相互作用体系。采用紫外、荧光和拉曼光谱结合顶空-气相色谱-质谱联用技术研究鱼糜一段式加热过程中肌原纤维蛋白结构及其与腥味物质结合能力的变化。结果表明,随着热处理时间的延长,肌原纤维蛋白溶液的浊度、表面疏水性、总巯基含量均呈先增加后下降的趋势(P0.05),蛋白质内源荧光强度逐渐降低。加热时间在0～5 min范围内,α-螺旋含量显著下降(P0.05),而β-折叠和β-转角的含量显著增加(P0.05);当加热时间超过5 min后,α-螺旋含量又逐渐升高,β-折叠降低。热处理对醛类物质与肌原纤维蛋白的结合能力影响显著。在加热初期,肌原纤维蛋白结构展开,对醛类物质的结合能力显著增强(P0.05),其中对己醛、庚醛和壬醛的结合能力均在加热5 min时达到最大值,对辛醛的结合能力在2 min时达到最大值;之后,随着加热时间的延长,结合能力显著减弱(P0.05)。     

马铃薯淀粉对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的影响

将马铃薯淀粉（不同添加量0%、1%、2%、3%和4%）添加到鲤鱼肌原纤维蛋白中,通过测定肌原纤维蛋白的浊度、乳化性、凝胶的硬度、弹性、保水性、白度值等指标,较为系统地研究了马铃薯淀粉对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的影响。结果表明:在温度一定时,淀粉-蛋白复合物的浊度随着马铃薯淀粉添加量的增大而升高;在马铃薯淀粉添加量一定时,淀粉-蛋白复合物的浊度随着温度的升高而升高。随着马铃薯淀粉添加量的增加,乳化活力和乳化稳定性呈先上升后下降后又有所增加的趋势,在马铃薯淀粉添加量为2%和1%时乳化活性和乳化稳定性分别达到最大值25.66m2/g,90.67%。当温度相同时,淀粉-蛋白复合凝胶的硬度和弹性值随着马铃薯淀粉添加量的增大而升高,在80℃条件下,添加了4%淀粉的样品与对照组相比硬度和弹性分别提高了65.85%,20.85%,且效果显著（p<0.05）,而随着马铃薯淀粉添加量的增加,凝胶持水性增大（p<0.05）,最大增加了18.75%,但凝胶的白度值呈现下降趋势。因此添加马铃薯淀粉可以有效改善肌原纤维蛋白的功能特性。      

大豆分离蛋白制备过程中热处理及干燥方式对其热聚集行为和凝胶性能的影响

该研究以低温脱脂豆粕为原料,采用“碱溶酸沉”法收集大豆蛋白沉淀,对其进行分散、热处理和喷雾干燥或冷冻干燥制备获得大豆分离蛋白（SPI）。通过观察该产品的热聚集行为及其所成热致凝胶机械性能,考察热处理和干燥方式对所得产品凝胶性能的影响。结果表明,热处理使制得大豆分离蛋白多以聚集体的形式存在,导致其溶解性（pH值7.0）分别从79.9%和69.8%下降至35.2%和42.0%。相对于经过热处理制得的大豆分离蛋白,未经过热处理制得的大豆分离蛋白其差示扫描量热仪分析图存在78℃和98℃吸热峰;其分散液再次经历热处理后,分散液中蛋白的体积分数约从30%下降至20%,展现出进一步聚集并形成有序结构的趋势;对于质量分数为16%的喷雾干燥大豆分离蛋白（SD-SPI）和冷冻干燥大豆分离蛋白（FD-SPI）样品分散液所制备的凝胶,其断裂应力分别为10.80 kPa和12.50 kPa,显著高于对应HSD-SPI（经热处理）凝胶的3.69 kPa和HFD-SPI（经热处理）的4.36 kPa,但后两者硬度高于前两者。另一方面,干燥方式没有对所得大豆分离蛋白的凝胶性质产生显著的影响。可见,大豆分离蛋白制备过程...     

鲤鱼肌原纤维蛋白酶解及产物抗氧化性的研究

从鲤鱼肌肉中提取肌原纤维蛋白,以水解度(DH)和邻苯三酚自由基(DPPH)清除率为指标,探讨了木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶和胰蛋白酶水解鲤鱼肌原纤维蛋白的酶解效果。研究表明,木瓜蛋白酶是制备鲤鱼肌原纤维蛋白酶解物的优选蛋白酶,通过单因素及正交试验获得了最佳酶解条件:温度55℃、pH7、酶用量1 000 U/g、底物浓度4%、酶解时间2 h;在此优化条件下鲤鱼肌原纤维蛋白酶解物对DPPH清除率为82.73%,表现出较强的抗氧化活性水平。     

鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜混合热聚集行为分析

为了研究不同混合比例下鳀鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜的热聚集行为,本文以凝胶强度、动态流变、热稳定性、粒径、内源荧光、拉曼光谱和扫描电子显微镜作为测定指标。当鳀鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜的质量比例为1:9和2:8时,混合体系的凝胶强度可达到7568.01和6804.22 g·mm。当鳀鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜的质量比例为0:10、1:9和2:8时,混合体系的热稳定性和储能模量最高。随着加热的进行,混合体系的最大荧光强度逐渐降低,与未加热时相比,第一段加热后(40 ℃,30 min)和第二段加热后(40 ℃,30 min;90 ℃,20 min)分别降低了38.8%和44.4%。当鳀鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜的质量比例为1:9时,二段式加热后混合体系中的α-螺旋相对含量最低,β-折叠相对含量最高;微观结构最为致密。结果表明,当鳀鱼鱼肉与白鲢鱼鱼糜的质量比例为1:9时,混合体系的热聚集效果最佳。     

超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响

采用超声波技术对草鱼肌原纤维蛋白进行处理,通过分析处理前后肌原纤维蛋白粒度、表面疏水性、巯基含量及分子质量等结构信息的变化,研究超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响。结果表明：超声波处理可使草鱼肌原纤维蛋白颗粒分布更加均匀,肌原纤维蛋白颗粒粒径、热聚集程度、内源荧光强度及巯基含量降低,且随着处理时间的增加,降低的幅度增加,肌原纤维蛋白颗粒平均粒径最小可达270.3 nm。处理后的肌原纤维蛋白表面疏水性增加,分子质量无明显变化。这说明超声波可诱导草鱼肌原纤维蛋白分子展开,使疏水基团等暴露,高级结构受到破坏,蛋白颗粒发生解聚集,但对肌原纤维蛋白一级结构无影响。     

磷酸盐对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以草鱼肌原纤维蛋白为对象,研究三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,TPP）和焦磷酸钠（sodiumpyrophosphate,SPP）的添加量对肌原纤维蛋白溶解度和浊度、二级结构和表面疏水性、总巯基和活性巯基含量的影响。结果表明：随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白溶解度升高,浊度下降;蛋白链伸展使得α-螺旋含量有所降低,β-转角含量升高;同时稳定蛋白二级结构的作用力如表面疏水性、总巯基以及活性巯基含量也均增加。结论：磷酸盐可以改变蛋白质的结构特性,且SPP相对TPP而言,对肌原纤维蛋白结构的影响更为显著。     

Thermal Aggregation Properties of Duck Salt-Soluble Proteins at Selected pH Values

Thermal aggregation properties of duck breast and leg salt-soluble proteins (SSP) were studied at pH 5.50, 5.75 and 6.00. At pH 5.50, a major transition for breast was observed at 60.3°C and for leg at 41.8°C. At pH 5.75, major transitions at 44.6 and 43.2°C were obtained, respectively, for the breast and leg SSP. Three transitions at 46.0, 53.0 and 59.0°C were exhibited by breast SSP at pH 6.00, whereas only two major transitions at 47.4 and 54.0°C were identified in leg SSP. Changes in transition peak heights and shifts in transition temperatures as a result of pH changes indicated that, depending on fiber type, pH may enhance or suppress the aggregation behavior of specific constituents of the myosin/actomyosin complex, thereby altering the overall aggregation pattern of the protein preparation.