超声波辅助没食子酸对鲈鱼肌原纤维蛋白结构特性的影响

通过拉曼光谱、内源荧光光谱、表面疏水性、差示热量扫描(DSC)、动态流变和电泳分析,以海鲈鱼肌原纤维蛋白为对象,研究0,1,2,4,6 mg/g的没食子酸在超声波辅助下,对海鲈鱼肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明,没食子酸与超声波协同作用能改变鲈鱼肌原纤维蛋白的二级结构。未超声处理时,当没食子酸的添加量从0 mg/g增到2 mg/g,肌原纤维蛋白的α-螺旋含量从52.81%升至74.68%,β-折叠从21.3%降至5%,同时,β-转角和无规则卷曲含量下降;当没食子酸的含量继续增加时,α-螺旋含量呈降低的趋势。超声处理后,随着没食子酸含量增加,α-螺旋含量也增加,当没食子酸的添加量为2 mg/g时,α-螺旋含量最高达80%。同时,荧光强度降低,表面疏水性显著增加(P < 0.05),肌原纤维蛋白热变性温度提高,焓变值和流变性能增加,蛋白质的三级结构及凝胶性能发生改变。超声波辅助没食子酸能够改变蛋白质的结构,从而促进肌原纤维蛋白形成更具有黏弹性的凝胶网络结构,蛋白质凝胶性能得到显著增强。     

超声波对肌原纤维蛋白理化和质构特性的影响

目的:研究超声波功率:0、100、200、300、400、500 W对肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP)理化与质构特性的影响。方法:取活AA鸡屠宰,提取MP,用超声波处理MP然后制成热诱导凝胶。结果:随着超声功率的增加,MP粒径从1914.67(0 W)显著降低至624.50(500 W)(p<0.05)而溶解度从8.15%(0 W)显著增加至15.50%(500 W)(p<0.05);Zeta电位绝对值从5.36(0 W)一直增加至 7.40(500 W);表面疏水性从398.63(0 W)缓慢增加至 526.11(200 W)后快速增加至772.29(500 W);MP凝胶的硬度先从30.10 g(0 W)迅速增加至51.40 g(200 W)而后缓慢降低至49.40 g(500 W);超声波处理功率为200 W时,动态流变特性的储能模量(G')和损耗模量(G″)的效果最好,同时MP凝胶网络结构致密,网孔均匀。相关性分析结果表明,超声波功率与MP理化特性(粒径、溶解度、电位绝对值和表面疏水性)显著相关(p<0.05)而与质构特性(硬度)相关性不显著(p>0.05)。结论:超声波显著影响MP的理化特性,对质构特性影响较小。     

不同频率超声对鲢鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以鲢鱼为原料,采用单频、双频和三频超声分别处理鲢鱼肌原纤维蛋白,研究不同频率超声处理对肌原纤维蛋白表面疏水性和表面巯基含量的影响。结果表明:经不同超声处理后,随着超声时间的延长,肌原纤维蛋白的表面疏水性和表面巯基含量均呈现先增大后减小的趋势。单频和三频超声在分别处理肌原纤维蛋白15 min和10 min后,其表面疏水性和表面巯基含量达到最高值。与未超声处理蛋白的表面疏水性相比,80 kHz超声处理15 min后的蛋白表面疏水性提高了56.88%,三频超声处理10 min的蛋白表面疏水性提高了65.34%。与未超声处理蛋白的表面巯基含量相比,80 kHz超声处理15 min后的蛋白表面巯基含量提高了11.19%,三频超声处理10 min的蛋白表面巯基含量提高了13.32%。双频超声对蛋白表面疏水性和表面巯基的影响作用介于单频和三频超声处理的之间。     

氯化钠对猪肉肌原纤维蛋白构像及其与辣椒素相互作用的影响

摘要：目的探究氯化钠浓度对猪肉肌原纤维蛋白（Myofibrillar Proteins, MPs）与辣椒素（Capsaicin, CAP）相互作用的影响。方法 本实验选择0~0.9 mol/L的氯化钠处理MPs,然后与CAP在25℃进行反应,并采用粒度仪、SDS-PAGE、激光共聚焦显微拉曼光谱、荧光光谱分析了不同氯化钠浓度对MPs的结构以及MPs与CAP相互作用的影响。结果 MPs的溶解性及其在溶液中的稳定性随氯化钠浓度的增加而逐渐增强;SDS-PAGE表明,氯化钠浓度的改变,会引起MPs溶液中各种蛋白质分子组成的变化;氯化钠浓度的升高会增强MPs表面疏水性,并进一步促进了MPs与CAP的结合。拉曼光谱数据表明氯化钠的存在没有显著改变MPs的二级结构,同时,CAP与MPs结合不影响MPs的二级结构。荧光猝灭光谱数据表明：在不同氯化钠浓度下,CAP均能引起MPs的内源荧光产生静态猝灭;且随着氯化钠浓度的增加,MPs-CAP复合物的结合常数Kb值及n值均增大,表明氯化钠能够促进MPs与CAP的相互作用。结论 氯化钠浓度的增加能够提高MPs的溶解性、稳定性,不改变MPs的二级结构,能够通过增加MPs表面疏水性的方式促进MPs与CAP之间的相互作用。     

氯化钠对肌原纤维蛋白与风味物质相互作用的影响

为了阐明氯化钠浓度对肌肉蛋白风味吸附特性的影响和相关原理,选取17种典型性醇类、醛类、酮类和酯类化合物,研究0.0~1.0 mol/L氯化钠浓度对肌原纤维蛋白与上述物质的吸附关系,以及对蛋白结构的影响。结果表明,肌原纤维蛋白的表面疏水性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时显著升高,在0.4~1.0 mol/L时显著下降;氯化钠浓度在0.0~0.4 mol/L时α-螺旋和β-折叠转化为β-转角,之后无显著变化;肌原纤维蛋白对醇类吸附很弱,随氯化钠浓度升高,醇类、酮类和醛类吸附性总体降低;酯类吸附性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时趋于下降,在0.4~1.0 mol/L时趋于升高。蛋白对醛、酮吸附的下降,前期可能是由于二级结构改变导致席夫碱结合位点被屏蔽,后期可能是由于疏水作用力下降;对酯类的吸附作用变化趋势与疏水性相反,是由于静电相互作用为主要结合力。     

超高压对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

为了探究不同超高压条件对草鱼片肌原纤维蛋白结构的影响。分别研究了0.1~600 MPa,保压时间15 min的条件下对草鱼肉肌原纤维蛋白的总巯基活性巯基,拉曼光谱等结构指标的影响。结果表明:随着压力的不断增大,总巯基含量、Ca~(2+)-ATPase活性逐渐减小,活性巯基先增大后减小,表面疏水性持续增大。内源荧光光谱表明超高压处理对肌原纤维蛋白的三级结构产生影响,改变了色氨酸的微环境。拉曼光谱分析了超高压对肌原纤维蛋白二级结构的改变,结果表明,α-螺旋结构不断减少,β-折叠或无规则卷曲相应增加。     

不同部位牛肉肌原纤维蛋白乳化特性研究

该文以肉品加工中常用的牛霖肉、牛肩颈肉和牛腩肉为研究对象,通过测定不同部位牛肉肌原纤维蛋白的蛋白质量浓度,乳化稳定性、乳化活性、化学作用力、蛋白二级结构,牛肉乳化能力等指标的变化规律,研究不同部位牛肉肌原纤维蛋白的乳化特性,为乳化牛肉糜类制品的原料选择提供一定的理论依据。结果表明,3个取样部位肌原纤维蛋白的蛋白质量浓度由高到低依次为牛肩颈肉、牛腩肉、牛霖肉(P<0.05);在蛋白质量浓度相同的条件下,牛肩颈肉肌原纤维蛋白的乳化稳定性和乳化活性最高(P<0.05),肌原纤维蛋白的乳化稳定性和乳化活性呈显著正相关(P<0.05);肌原纤维蛋白氢键含量由高到低依次为牛肩颈肉、牛腩肉、牛霖肉(P<0.05);肌原纤维蛋白离子键含量,疏水作用力含量、二硫键含量由高到低均为牛腩肉、牛肩颈肉、牛霖肉(P<0.05);乳化活性与化学作用力呈显著负相关(P<0.05)。3个部位蛋白二级结构差异较为明显,其中牛肩颈肉中肌原纤维蛋白的无规则卷曲和α-螺旋结构比例相近,且含有极低的β-转角结构;牛霖肉中肌原纤维蛋白只有α-螺旋结构;牛腩肉中肌原纤维蛋白的α-螺旋结构含量低于...     

超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响

采用超声波技术对草鱼肌原纤维蛋白进行处理,通过分析处理前后肌原纤维蛋白粒度、表面疏水性、巯基含量及分子质量等结构信息的变化,研究超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响。结果表明：超声波处理可使草鱼肌原纤维蛋白颗粒分布更加均匀,肌原纤维蛋白颗粒粒径、热聚集程度、内源荧光强度及巯基含量降低,且随着处理时间的增加,降低的幅度增加,肌原纤维蛋白颗粒平均粒径最小可达270.3 nm。处理后的肌原纤维蛋白表面疏水性增加,分子质量无明显变化。这说明超声波可诱导草鱼肌原纤维蛋白分子展开,使疏水基团等暴露,高级结构受到破坏,蛋白颗粒发生解聚集,但对肌原纤维蛋白一级结构无影响。     

超声波及超声波结合酸处理优化鲣鱼肌原纤维蛋白功能特性

为探究超声波、超声波结合酸葡萄糖酸内酯(glucono-delta-lactone,GDL)处理对鲣鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)凝胶性质的影响,提高鲣鱼的附加值及鲣鱼产品的品质,以鲣鱼肌原纤维蛋白为原材料,对其进行超声波3 min及超声波3 min结合GDL处理,观察肌原纤维蛋白的凝胶特性变化。研究结果表明:超声波3 min提高肌原纤维蛋白的凝胶预备阶段,却削弱了凝胶强化阶段; MP凝胶的硬度、弹性、凝聚性、咀嚼性明显下降。超声波3 min结合GDL处理后,提升MP凝胶预备阶段的同时,维持原有的凝胶强化能力;硬度、弹性与原样无明显差别,却大幅度增加了凝聚性与咀嚼性;超声波结合酸处理后,样品的持水性与单一超声波处理相比明显增加,但与未处理组相比偏低。超声波结合酸处理后的样品其溶解度与原样相比明显增加,与单一的超声波处理无明显差别。     

氯化钠对鸡肉冷藏过程中肌原纤维蛋白氧化的影响

为探究氯化钠对鸡肉腌制冷藏过程中肌原纤维蛋白氧化的影响,采用不同添加量（0.0%、1.5%、3.0%、4.5%、6.0%、7.5%）的氯化钠处理鸡胸肉,冷藏不同时间（0、2、4 d）后提取肌原纤维蛋白,通过测定其表面疏水性、粒径、羰基、巯基含量等判断肌原纤维蛋白氧化程度。结果表明：随着氯化钠添加量的增加及贮藏时间的延长,鸡肉肌原纤维蛋白羰基含量逐渐增加,巯基含量则显著减少（P＜0.05）;肌原纤维蛋白产生一定的聚集交联现象,平均粒径呈增大趋势;肌原纤维蛋白中α-螺旋相对含量随着氯化钠添加量的增加而降低,而色氨酸荧光强度随氯化钠添加量的增加先升高后降低。综上所述,氯化钠对鸡肉腌制冷藏过程中的肌原纤维蛋白氧化有一定促进作用,其中氯化钠添加量4.5%时对鸡肉肌原纤维蛋白的氧化效果最为明显。     

超声波处理对猪肉肌原纤维蛋白理化及乳化特性的影响

采用超声波技术对猪肉肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP)进行改性处理,研究超声功率(0,80,140,180,200W)对肌原纤维蛋白理化与乳化特性的影响。结果表明,与未经超声处理的肌原纤维蛋白比较,随着超声功率的增加,MP体积等效平均粒径(d4,3)降低,而溶解度、电位绝对值、乳化活性及乳化稳定性均显著升高。超声功率达到180W时,该处理的肌原纤维蛋白制备的乳化液表现出较高的乳化活性和乳化稳定性,乳化稳定性的提高与增加的电位和降低的平均粒径有关,光学显微镜观察发现该乳化液表现出相对较低的油滴大小。相关性分析结果表明,超声功率与d4,3极显著负相关(P≤0.01),与溶解度、电位、乳化活性及乳化稳定性显著正相关(P≤0.05)。     

Effects of ultrasound power on the properties of non-salt chicken myofibrillar protein emulsions

The present study was designed to investigate the effects of different ultrasonic powers (0–600 W) on the storage stability, rheological properties and microstructure of non-salt chicken myofibrillar protein (MP) emulsions. The Turbiscan stability index (TSI) values, storage modulus (G′) values, loss modulus (G″) values, viscosity values and droplet size of the MP emulsions first increased and then decreased with an increase in ultrasonic power. The results of the creaming index and TSI values showed that ultrasonic treatment effectively improved the storage stability of the emulsions compared with non-ultrasonic treatment. Meanwhile, sonication decreased the oil droplet size and the contact angles accompanied by an increase in G′ and G″ values and the viscosity. The oil droplets became smaller and more uniform distribution observed through the different kinds of microscopic analysis. The physical stability of non-salt MP emulsions treated with different ultrasonic powers was significantly enhanced, and ultrasonic treatment with 450 W power had the optimal efficiency for the stability of the emulsions.     

Effect of high‐pressure processing on myofibrillar protein structure

Modification of myofibrillar proteins induced by high‐pressure processing has been investigated at pressures ranging from 50 to 600 MPa for 10 min at 20 °C. Analysis by spectroscopic methods and circular dichroism of myofibrillar proteins in phosphate buffer pH 6.0 containing 0.6 M KCl showed no changes in the secondary structure of proteins. However, study of protein conformation by quasielastic light scattering and gel filtration chromatography proved the emergence of aggregation after treatment at pressures higher than 300 MPa. This aggregation was accompanied by enhanced binding of anilino‐1‐naphthalene‐8‐sulphonic acid, which indicated an increase in hydrophobic bonding of myofibrillar proteins. Modification of the tertiary and quaternary structures of proteins may induce a molten globule state. Copyright © 2003 Society of Chemical Industry     

Emulsion-forming properties of heat-induced pork myofibrillar protein affected by NaCl

The emulsification characteristics of myofibrillar proteins (MPs) with different NaCl concentrations also affect the quality of meat products after cooking. We investigated the effects of heating (100 °C) on the solubility, emulsifying activity, and conformational and environmental changes of MPs prepared with different NaCl concentrations. Emulsifying activity increased with increasing NaCl prior to heating, but there was no significant effect after heating. The viscosity increased and particle size decreased with increasing NaCl before heating, but these properties did not change after heating. NaCl did not affect the amount of α-helix and β-sheet. We deduced that the different emulsifying activity of myofibrillar proteins with different NaCl concentrations after heating may have been due to changes in the local environment of MPs. An understanding of the physicochemical and functional properties of MPs would unlock an area for development of meat products at different NaCl and temperature in the food industry.     

不同盐浓度下黄原胶对大豆分离蛋白—肌原纤维蛋白复合凝胶性质的影响

研究不同盐浓度下黄原胶对大豆分离蛋白(SPI)—肌原纤维蛋白(MP)复合体系凝胶特性和结构的影响。结果表明:在0.1,0.3 mol/L NaCl条件下,低含量SPI有利于MP—SPI复合体系的凝胶及提高凝胶持水性;黄原胶也可提高MP—SPI复合凝胶的持水性。环境扫描电镜显示:黄原胶的强持水能力及大豆蛋白的填充起到了凝胶促进作用。在高盐浓度下,SPI的加入,对于MP—SPI复合凝胶强度和持水性均有破坏效应;对于纯MP凝胶,黄原胶的加入会弱化凝胶强度,但可提升凝胶持水性;对于MP—SPI复合凝胶样品,随着黄原胶用量的增加,肌纤维蛋白—大豆蛋白复合凝胶的凝胶强度和持水性均呈现增加趋势。说明多糖—MP—SPI复合体系中,三者相互作用受盐浓度影响显著,在低盐条件下,低浓度大豆蛋白和高浓度黄原胶的加入可较好地改善复合蛋白凝胶性质。     

NaCl对热诱导牛肉肌原纤维蛋白氧化及消化率的影响

摘 要: 目的 分析不同盐浓度下肌原纤维蛋白氧化和消化率的变化规律。方法 以加热后的牛肉肌原纤维蛋白为研究对象, 探究不同NaCl浓度(0、0.2、0.4、0.6、0.8 mol/L)对其氧化程度的影响, 并采用体外模拟消化试验, 分析不同NaCl浓度对热诱导牛肉肌原纤维蛋白(85℃水浴)消化率的影响。结果 NaCl会造成肌原纤维蛋白氧化且可显著提高肌原纤维蛋白消化率。当NaCl浓度从0逐渐增加到0.8 mol/L时, 肌原纤维蛋白消化率表现为先升高后降低的趋势, 当浓度达到0.4 mol/L时其消化率达到最高的79.78%, 较0 mol/L的55.37%提高了0.45倍。羰基、活性巯基、多肽释放量和游离氨基酸的含量也保持相同趋势, 在NaCl浓度达到0.4 mol/L时, 羰基含量高达7.95 nmol/mg prot,活性巯基含量高达0.42mmol/g,多肽含量达到最高3.475 mg/mL, 游离氨基酸含量达到4740.23 μg/mL。结论 NaCl会造成蛋白质氧化, 适度的NaCl可以促进热诱导牛肉肌原纤维蛋白的消化吸收, NaCl浓度为0.4 mol/L时消化率达到最高。该结果对研究低钠肉制品具有一定指导意义。     

Effect of mungbean [Vigna radiata (L.) Wilczek] protein isolates on the microbial transglutaminase‐mediated porcine myofibrillar protein gels at various salt concentrations

This study was performed to investigate the effects of mungbean protein isolates (MPI) as a meat/water binder on the MTGase‐mediated porcine myofibrillar protein (MP) gels at 0.15, 0.3, and 0.45 m salt concentrations. The general property of MP gel was evaluated by pH, cooking loss (CL) (%) and gel strength (gf). Protein–protein interactions among MPI, MTGase, and MP during cooking were also assessed using gel electrophoresis, thermal analysis and microstructure. When salt content was reduced, gel CL (%; P < 0.05) was increased while pH and gel strength (gf) values were decreased (P < 0.05). Addition of MTGase to MP increased pH, CL (%), and gel strength (gf) values, while co‐addition of MTGase and MPI induced synergistic effects on the MP gel strength (gf; ≥0.3 m salt concentration; P < 0.05). In scanning electron micrograph images, increase of salt concentrations made MP gels more swollen and interwoven or conglomerated, regardless of treatment. In conclusion, addition of MPI and MTGase strengthened gel‐forming ability and improved cooking yield of MP gel at salt concentration (≥0.3 m ).