荧光法研究四(对甲氧基苯基)钴卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

合成了四(对甲氧基苯基)钴卟啉,利用荧光光谱法研究了四(对甲氧基苯基)钴卟啉与牛血清白蛋白的相互作用,由实验数据计算求得该卟啉与牛血清白蛋白的双分子猝灭过程速率常数Kq=9.619×1012L·mol-1.s-1、结合常数KA=3.475×103L·mol-1、结合数n=0.6893,结果表明:四(对甲氧基苯基)钴卟啉与牛血清白蛋白之间发生了较强的静态荧光猝灭作用。     

四(对甲氧基苯基)钐卟啉与牛血清白蛋白相互作用的研究

合成了四(对甲氧基苯基)钐卟啉,利用荧光光谱法研究了四(对甲氧基苯基)钐卟啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明四(对甲氧基苯基)钐卟啉对BSA的荧光有较强的猝灭作用,属于静态荧光猝灭,由实验数据求得猝灭速率常数K_q=1.3842×10~(13)L·mol~(-1)·s~(-1)、结合常数K_△=3.4610×10~4L·mol~(-1)、结合数n≈1。     

荧光光谱法研究四苯基-锌金属卟啉与蛋白质的相互作用机理

利用荧光光度法研究了meso-四(4-羟基苯基)卟啉-锌金属卟啉(TPP-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合反应。TPP-Zn对于BSA有荧光猝灭作用,基于TPP-Zn对BSA内源荧光的猝灭机理,测定了两者之间在不同温度下的结合常数,温度在27,35和42 ℃时,利用荧光猝灭法测得的结合常数K分别为1.521×106 L·mol-1,7.048×105 L·mol-1,1.473×105 L·mol-1,各温度下的最大扩散碰撞猝灭速率常数K_q均大于2.0×1010 L·mol-1·s-1,由此判定猝灭类型为静态猝灭。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了TPP-Zn与BSA之间的能量转移效率E,能量给体(BSA)与受体(TPP-Zn)之间的结合距离r=3.72<7 nm,符合非辐射能量转移条件。依据热力学参数ΔG<0,ΔH<0和ΔS>0确定了TPP-Zn与BSA之间的作用力主要是静电引力。     

荧光光谱法研究虎杖苷与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下,采用荧光光谱,紫外-可见吸收光谱研究了虎杖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。虎杖苷对BSA的荧光有较强的猝灭作用。根据292K和311K时虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程及双倒数方程处理实验数据,表明虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用属于动态猝灭过程,根据Foerster非辐射能量转移理论计算出了虎杖苷与BSA间的结合距离r=3.61nm,结合常数(Kb)分别为5.189×105L·mol-1(292K),1.382×105L·mol-1(311K)及对应温度下的热力学参数。实验结果表明二者主要靠疏水作用力结合,采用同步荧光光谱探讨了虎杖苷对BSA构象的影响。     

血卟啉与左旋多巴相互作用的研究

文章采用荧光光谱法研究了卟啉类化合物血卟啉与左旋多巴之间的相互作用,研究发现： 在模拟人体生理条件下(pH 7.4),随着体系中血卟啉浓度的增大,左旋多巴的荧光强度逐渐猝灭,荧光发射峰发生轻微蓝移,并有等发射点出现,表明卟啉与左旋多巴发生了作用,且形成了新的配合物。根据Stern-Volmer方程,求得了不同温度时两者的结合常数、相关系数及热力学常数,实验结果表明血卟啉HP对左旋多巴荧光猝灭速率常数Kq值均大于2.0×1010 L·mol-1·s-1,证实了血卟啉与左旋多巴的结合反应为静态猝灭反应,且随着温度的升高,结合反应常数有不同程度的减小。在25 ℃时,ΔG＝-26.58 kJ·mol-1;ΔS＝138.7 J·K-1;ΔH=14.71 kJ·mol-1。     

7-羟基黄酮及磷酰化7-羟基黄酮与DNA的弱相互作用荧光法研究

以溴化乙锭(EB)为荧光探针,研究了7-羟基黄酮及磷酰化7-羟基黄酮与DNA的弱相互作用。实验结果表明,两种化合物与DNA间均存在弱相互作用,但与7-羟基黄酮相比,磷酰化7-羟基黄酮对DNA更具亲和力。随着温度的升高,7-羟基黄酮及磷酰化7-羟基黄酮对DNA-EB体系的荧光猝灭常数降低,两种化合物均可与DNA形成复合物,此猝灭过程为静态猝灭。根据Stern-Volmer方程和Scatchard方程,常温下7-羟基黄酮及磷酰化7-羟基黄酮对DNA-EB体系的荧光猝灭常数和它们与DNA的固有的结合常数分别为：K_q1=601 L·mol-1,K_q2=1 381 L·mol-1;K₁=2.07×104 L ·mol-1,K₂=3.19×104 L·mol-1。     

依巴斯汀与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究

在PH=7.4的PBS缓冲溶液中,利用荧光光谱研究了在依巴斯汀存在下牛血清蛋白的荧光猝灭特征.通过实验得到三个温度(298K,305K,312K)下的猝灭光谱曲线组,根据Stern-Volmer方程计算各相应温度下的猝灭常数发现:依巴斯汀对牛血清蛋白的荧光猝灭机制属于静态猝灭.通过对依巴斯汀-牛血清蛋白体系的热力学参量的计算得出依巴斯汀与牛血清蛋白间的相互作用力类型为疏水作用力.通过拟合双对数方程计算出在以上三个温度下结合常数分别为3.27×104 L·mol-,4.11×104 L·mol-,7.59×104 L·mol-,结合位点数为0.98、1.02、1.08.依据Frster非辐射能量转移理论计算出荧光供能体(牛血清蛋白)与受能体(依巴斯汀)之间的结合距离为2.8nm,利用同步荧光光谱及三维荧光光谱技术分析了依巴斯汀对牛血清蛋白构象的影响.     

2,4-二氯苯酚与人血清白蛋白的相互作用研究

通过2,4-二氯苯酚与人血清白蛋白结合反应的光谱学特征,探讨2,4-二氯苯酚与人血清白蛋白的结合反应机制;应用荧光光谱法和吸收光谱法,根据荧光猝灭数据,由Stern-Volmer方程和采用lg[(F0-F)/F]对lg[Q]作图,进行一元线性回归处理求出2,4-DCP与HSA的猝灭常数(Kq)、结合常数(Ksv)和结合位点数(n)及反应热力学参数;荧光静态猝灭常数Kq=3.713×1013L·mol-1·s-1,结合常数为2.743×106L/mol、结合位点数为n=1;2,4-二氯苯酚对人血清白蛋白内源荧光的猝灭机制,主要是通过疏水作用力,形成了无荧光特征的复合物所引起的静态荧光猝灭。     

荧光法研究牛血清白蛋白与三羟基苯基荧光酮-钼(Ⅵ) 配合物探针的作用机理

用荧光光谱法研究了三羟基苯基荧光酮(TH-PF)-钼(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白的结合反应。探讨了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物对蛋白质内源荧光的猝灭机理,并测定了不同温度下的结合常数,温度为25 ℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=4.78×104 L·mol-1,温度为40 ℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=3.72×104 L·mol-1。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体之间的作用距离和能量转移效率(E=0.314),并根据热力学参数确定了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白之间的作用力类型,以静电引力为主。     

芦丁钐配合物与血清白蛋白的相互作用

在生理pH值条件下,用荧光光谱法(FS)研究了芦丁钐配合物(rutin-Sm)与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)之间的结合反应。探讨了rutin-Sm对BSA 和HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理, 以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Sm与BSA和HSA的结合常数(K_LB)和热力学参数,并判断rutin-Sm与BSA和HSA结合的作用力类型;实验结果表明:rutin-Sm与BSA和HSA结合形成复合物,导致BSA(HSA)内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;以Lineweaver-Burk方程计算rutin-Sm与HSA和BSA的结合常数KLB分别为:rutin-Sm-HSA, 295 K: 6.830×105 L·mol-1; 310 K: 4.665×105 L·mol-1; rutin-Sm-BSA, 295 K: 6.540×105 L·mol-1; 310 K: 3.265×105 L·mol-1;芦丁钐配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力、氢键; 而与HSA之间的作用力主要为静电引力。同时用同步荧光光谱法探讨了rutin-Sm对BSA和HSA构象的影响。进一步证明芦丁钐配合物在体内能够被血清白蛋白存储和转运。