大豆球蛋白吸附在空气－水和油－水界面上的比较研究

采用动态滴形分析法研究了大豆球蛋白在空气-水和油-水界面上的吸附特性,主要检测了大豆球蛋白吸附在空气-水、纯的花生油-水和正十四烷-水界面上的界面张力和膨胀流变特征参数随吸附时间的变化.结果表明:吸附速率随着初始体相蛋白浓度的增加而加快,受界面类型的影响比较明显;大豆球蛋白在三种界面上吸附的速率顺序为:正十四烷-水界面>空气-水界面>花生油-水界面;在空气-水和花生油-水界面上,大豆球蛋白的吸附及其吸附膜的形成机制基本类似;而在花生油-水和正十四烷-水界面上,吸附膜的膨胀流变特性差别较大.     

不同流体界面上大豆11S球蛋白吸附膜膨胀黏弹性的比较研究

采用轴对称滴形分析法(ADSA)检测了空气/水、正十二烷/水和大豆油/水界面上不同浓度(0.001%~0.1%)的大豆11S球蛋白吸附膜的表面膨胀黏弹性随吸附时间的变化。研究表明,在体相蛋白溶液pH8.0和离子强度0.05mol/L的恒定条件下,随着吸附时间的延长,表面膨胀弹性增大,膨胀弹性明显大于膨胀黏性。从表面流变学的角度分析,空气/水和大豆油/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的,膨胀弹性随液滴体相蛋白浓度的增加而增大,受界面类型的影响很大。空气/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最大,而大豆油/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最小。     

大豆油水界面上大豆11S球蛋白吸附膜的膨胀流变特性

本文采用轴对称滴形分析法（ADSA）检测了pH2．0和5．0条件下，大豆油／水界面上不同浓度（0．1—0．001％，w／w）的大豆11S球蛋白吸附膜的膨胀流变特征参数（膨胀模量、膨胀弹性、膨胀粘性及相角）随吸附时间的变化。实验表明，在温度（23℃）和体相溶液离子强度（0．05M）恒定的条件下，随着吸附时间的延长，表面膨胀模量增大，相角减小。膨胀弹性明显大于膨胀粘性，因此，从表面流变学的角度分析，油／水界面上粘弹性的大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的。膨胀模量随液滴体相蛋白浓度的增加而增大，受体相pH值的影响很大。pH2．0时，吸附膜的膨胀模量明显大于pH5．0时吸附膜的膨胀模量。     

琥珀酰化和棕榈酰化对大豆蛋白界面特性的影响

以琥珀酸酐和棕榈酸N-羟琥珀酰亚胺酯为酰化剂,使琥珀酰基和棕榈酰基与大豆分离蛋白(SPI)共价结合,主要检测了改性程度对SPI溶解性、表面疏水性、乳化性、在油-水界面上的吸附动力学及其界面膨胀流变特性的影响,分析了溶解性和表面疏水性与其界面特性的关系,比较了亲水和疏水改性对大豆蛋白界面特性的影响。研究显示,随着琥珀酰化程度的增加,SPI的水溶性增加,表面疏水性下降,蛋白分子在油-水界面上的吸附速率增加,吸附膜的界面膨胀模量增大,体系的乳化性能得到有效改善;适度的棕榈酰化(酰化程度为30.21%)使SPI的表面疏水性增加,溶解性没有明显降低,蛋白分子在油-水界面上的吸附加快,吸附膜的膨胀模量增大,乳化性能得到一定的改善;而当棕榈酰化程度达50%左右时,溶解性下降到近40%,吸附速率明显降低,乳化体系无法形成;比较而言,亲水的琥珀酰化比疏水的棕榈酰化对SPI界面特性的影响更为明显。因此,共价结合疏水基团使大豆蛋白表面疏水性增加对其界面特性的改善是有限的。     

蛋白-多糖其价复合物界面流变特性的研究

采用自动形滴张力测量法对蛋白-多糖复合物的界面流变特性进行了研究.结果表明,SPI-KC复合物在油-水界面上形成的界面膜为粘弹性膜,SPI-KC共价复合后界面膜的膨胀弹性模量明显增大,对SPI与三种不同类型的多糖(KC、KG、AG)的共价复合物进行对比研究,发现产物的膨胀弹性模量均表现出与它们的乳浊液稳定性相一致的关系.     

大豆11S球蛋白在空气-水界面上的吸附动力学

采用轴对称滴形分析法研究了大豆11S球蛋白在空气-水界面上的吸附动力学，主要检测了不同浓度和pH值条件下表面压力随吸附时间的变化。实验表明，大豆11S球蛋白在空气-水界面上的吸附随初始体相蛋白质质量分数的增加而加快，受pH值的影响尤其明显。当pH=3．0时，1S1球蛋白快速吸附到空气-水界面上；而当pH=5．0时，吸附明显下降。在吸附的初始阶段，扩散控制吸附动力学；而当表面压力较高时，蛋白质分子在界面上的展开和重排控制吸附动力学。     

盐离子对大豆乳清混合蛋白乳液的稳定性及界面特性的影响

采用大豆分离蛋白-乳清分离蛋白（SPI-WPI）作为乳化剂形成水相,加入大豆油作为油相,制备O/W乳液,通过粒径、Zeta电位、乳液稳定性系数、激光共聚焦显微镜、界面蛋白吸附量、界面压力及界面膨胀流变等指标探究不同盐离子浓度（0~0.5 mol/L NaCl）对混合蛋白界面特性及乳液稳定性的影响。结果表明:盐离子会使混合蛋白乳液表面电位增加,且随着NaCl浓度的增加,乳液的体积平均粒径（D₄₃）升高,乳液稳定系数降低,乳液稳定性降低。并且,盐离子浓度为0.05 mol/L时,乳液最为稳定。此外,盐离子会使SPI-WPI在油-水界面的相互作用较弱,从而导致SPI-WPI溶液的界面压力值增大,在油-水界面的总模量（E）、弹性模量（E_d）、粘性模量（E_v）等降低,进而影响乳液的稳定性。这为食品产业生产较稳定的双蛋白乳液提供了理论依据。     

蛋白质与脂类在界面上的特性及其交互作用

探讨了蛋白质与脂类物质在油-水及气-水界面上的物理化学特性及分子间的交互作用。蛋白质与脂类在油-水及气-水界面上表现出不同的界面特性,一些小分子乳化剂等脂类物质在界面上能够降低界面张力,达到良好的乳化效果。蛋白质在界面上形成一粘弹性的网络结构,从而能够稳定乳浊液。当蛋白质与小分子乳化剂等脂类共存时,发生竞争性吸附和合作吸附两种作用,溶液体系中其它溶质的特性及蛋白质与脂类在溶液中的比率等因素决定这两种分子发生交互作用的类型。     

利用示踪粒子及膨胀流变学研究β-乳球蛋白聚集体的界面行为

在热加工过程中,蛋白易形成聚集体,不同聚集形态蛋白质的界面结构、流变学特性对乳液体系的稳定性及油脂消化特性具有显著影响。为探究β-乳球蛋白聚集体的界面行为,本研究通过调节pH值和加热时间制备了β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-lg)的不同聚集体,包括β-lg、纳米颗粒聚集体(β-lg NP)和纤维状聚集体(β-lg F),并对这3种形态蛋白质的形貌进行了表征;利用示踪粒子微流变学及膨胀流变学对不同质量分数的β-lg、β-lg NP、β-lg F在油-水(癸烷-水)界面的吸附过程及胆盐取代行为进行研究,并通过体外消化模型实验研究了3种形态蛋白质乳液的消化特性。结果表明,质量分数越高,蛋白向界面扩散越快,形成界面黏弹性越强;蛋白质聚集体比β-lg向界面吸附更快,且形成界面膜弹性更高;在胆盐取代界面蛋白过程中,发现β-lg NP抵抗胆盐取代能力最强,β-lg最弱,与乳液的体外消化模型实验结果一致。     

大豆蛋白-溶血磷脂O/W型复合乳液的乳化特性

针对大豆溶血磷脂添加量对大豆分离蛋白-溶血磷脂复合乳化体系乳化特性的影响进行探究。对复合乳化体系分别进行了界面蛋白吸附量、界面张力、乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位的测定,并采用光学显微镜对乳液中油滴分布及微观结构变化进行观察。结果表明:随着溶血磷脂添加量的增加,乳化特性指标均基本呈现先升高后降低的趋势。其中,当溶血磷脂添加量为10%时,乳液的乳化特性表现最佳,这表明添加适量溶血磷脂会促进其与大豆分离蛋白的相互作用,降低界面张力,在油-水界面上形成较稳定的界面膜,形成稳定的复合乳状液。     

大豆蛋白自组装纤维聚集体的界面及乳化性质研究

大豆分离蛋白(SPI)经酸性热处理后可自组装形成具有交叉β-折叠结构的纤维聚集体,研究了SPI纤维化对其界面吸附动力学、界面膜扩张流变特征及乳化性质的影响。由于纤维化过程中伴随的蛋白水解,酸性热处理明显改善了SPI在等电点附近的溶解度,但中性p H处溶解度明显下降。SPI纤维化过程中,蛋白表面压增加速度和Ed值明显增强,说明其拥有较高的界面活性,且增强了蛋白分子在界面上的相互作用,易于在界面形成较厚的多层结构。纤维聚集体的形成使蛋白乳液粒径随加热时间延长而不断增加,但其p H稳定性明显增强,明显抑制了其在中性条件下的絮凝,这一改善受加热时间强烈影响。     

分子动力学结合拉曼光谱评价乳液界面蛋白结构变化

使用质量分数1.5%罗非鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）和玉米油（0%、10%、68%、70%,V/V）制备乳液体系,并通过分子动力学（molecular dynamics,MD）结合拉曼光谱技术探究乳液界面蛋白结构的变化。MD模拟显示,蛋白吸附到不同油相体积分数的乳液界面上,肌球蛋白的空间构象改变,二级结构中均含有48%左右α-螺旋结构,且吸附到界面后结构相对稳定。肌球蛋白空间构象改变伴随溶剂可及表面积增大,疏水相互作用增强,使乳液呈稳定状态。拉曼光谱与MD模拟具有相似的二级结构变化。此外,拉曼光谱结果还显示,色氨酸和酪氨酸残基暴露于蛋白质表面,参与氢键形成和疏水相互作用,有利于乳液体系保持稳定。综上,MP主要通过改变界面蛋白质空间构象和侧链基团微环境,促进蛋白质之间的氢键和疏水相互作用,使MP在油-水界面形成紧密的界面膜,有利于提高乳液稳定性。     

不同比例球蛋白组成对大豆蛋白溶液乳化性与界面特性的影响

本文研究大豆蛋白组成(不同配比7S和11S蛋白)对水包油型乳液乳化和界面吸附特性的作用规律。结果表明:自提7S和11S球蛋白基本处于天然未变性状态;随着大豆蛋白中11S含量的增加,乳液整体粒径分布增大,乳液乳化活性指数、ζ电位绝对值、油水界面蛋白浓度及含量均逐渐减少,乳滴絮凝和合并指数显著上升,乳液整体乳化活性及稳定性也随之降低;由乳化特性数据可知7S球蛋白对大豆蛋白整体乳化性能贡献大于11S;界面蛋白电泳结果表明所有亚基均可吸附至界面,且吸附的两类蛋白各亚基含量变化与各样品蛋白所占比重基本一致;乳液微结构随着11S球蛋白含量提升由清晰球状转变为无规则絮凝聚集态;整体上本实验所提大豆11S球蛋白在油水界面扩散、展开和重排速率高于7S球蛋白,不同11S含量的大豆蛋白界面重排速率均高于吸附展开速率,通过调整大豆蛋白组成可一定程度上调控蛋白在乳液界面吸附行为。     

辛烯基琥珀酸酯化淀粉的乳化性质研究

研究4种辛烯基琥珀酸酯化淀粉TE-135、HI-CAPl00、N-LOK和Puritv Gum 2000制备葱油乳状液的界面性质和乳化稳定性,以便为制备葱油微胶囊选取壁材.研究结果表明,4种辛烯基琥珀酸酯化淀粉能有效在油/水界面上形成具有良好黏弹性的界面膜,由其制备的乳状液具有很高的乳化稳定性.由TE-135,HI-CAPl00为乳化剂制备的葱油乳状液在高固形物含量条件-F(40%,w/w)能保持低于150 mPa'S的低黏度,且乳状液平均粒径小,经4000 r/min离心15 min破乳后乳化稳定性参数低于1.2,显示了良好的乳化稳定性,是理想的微胶囊化壁材材料.     

大豆蛋白及其水解物的界面流变学行为和搅打性质

为研究不同结构大豆蛋白在空气-水界面处的吸附行为,探究其与搅打起泡性质的关系,本文对大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)、大豆蛋白选择性水解产物(SPSH)和大豆蛋白限制性水解产物(SPLH)进行了聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、界面剪切流变学和搅打起泡性的测定。SDS-PAGE表明SPI由7S和11S组成,SPSH选择性水解后11S亚基带消失,仅保留了7S亚基,SPLH水解度1%,仅留下分子量约10 kDa的多肽链。界面剪切流变学行为表明SPI和7S的吸附速度较慢,SPLH可快速吸附至界面上。SPSH同时存在7S和多肽,既可快速吸附至界面,又能形成粘弹性强的界面膜。搅打实验表明SPSH和SPLH的泡沫膨胀率明显增加,分别从450%增至680%和700%。水解可以降低大豆蛋白的分子量,加快蛋白质吸附至界面的速度,从而增加泡沫膨胀率。本研究为大豆蛋白在充气食品的应用提供实际意义。     

用自旋滴体积法研究大豆蛋白在油／水界面上的吸附动力学

用自旋滴体积法分别测定了大豆分离蛋白和水解度为ＤＨ６．４％的大豆水解蛋白在茴香油／水界面的界面张力。研究表明：两种大豆蛋白质在界面吸附的过程是相似的；大豆分离蛋白的松驰时间τ１与其体相的浓度无关，而大豆水解蛋白的松驰时间τ１与其体相的浓度有关，说明大豆分离蛋白在水溶液中为球蛋白，当它水解到ＤＨ６．４％时，分子呈伸展型柔性分子；大豆水解蛋白的松驰时间τ１和τ２都比大豆分离蛋白小，显然大豆水解蛋白（ＤＨ６．４％）分子扩散到茴香油／水界面的速率以及在界面上分子的重排都比大豆分离蛋白分子快；通过蛋白质的分子量分布的测定，表明大豆水解蛋白分子较小因而扩散较快。     

羊毛纤维上十二烷基硫酸钠表面胶束的荧光探测研究

用芘的荧光探针研究了35℃时羊毛纤维/水界面上十二烷基硫酸钠(SDS)吸附层微环境的极性和表面胶束聚体大小(聚集数)及数目密度的变化趋势.首次得到了该吸附组装体系中芘单重态及激发态二聚体的荧光发射光谱.研究发现,随着SDS表面胶束的形成,吸附层微环境的疏水性增强,然后在一定质量分数范围内趋于恒定.后者表明表面胶束聚集体的大小基本不变,而聚集体的密度(数目)则随覆盖度增加而增大;当平衡质量分数极高时,表面胶束的疏水性急剧增大,表明表面胶束聚集数增大,吸附层结构发生了变化.     

环境因素对大豆球蛋白-大豆皂苷复合乳液稳定性的影响

大豆球蛋白是一种优质植物蛋白,而大豆皂苷则是一种天然两亲性小分子活性物质,二者均可单独作为界面稳定剂制备水包油乳液,但在部分环境因素的影响下乳液的稳定性较差.将大豆球蛋白与大豆皂苷混合后作为乳化剂制备复合乳液,研究了典型环境因素(酸、温度、冻融)对大豆球蛋白-大豆皂苷复合乳液稳定性的影响.采用多重光散射技术对热(90、...     

乳清分离蛋白-葡聚糖接枝物的乳化性能研究

A294和褐变程度的变化证实乳清分离蛋白与葡聚糖在干热处理条件下确实发生了以美拉德反应为机理的接枝反应。由于亲水性葡聚糖的共价接入,导致接枝物在O/W乳液中能够快速且更为紧密地吸附在油-水界面上,在油滴表面形成厚的界面膜,从而提高了乳清分离蛋白的乳化性能。在pH3~10范围内,接枝产物G150的乳化活性明显优于原蛋白;对接枝物样品溶液在90°C保温处理10min后,可以进一步提高其乳化活性;高盐体系中接枝产物G150的乳化活性并未发生明显的下降。     

分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白工艺研究

采用大容量(250×4mL)低速(5300×g)离心机分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白,进行碱溶条件、酸沉条件等条件的研究。结果表明:提取蛋白的碱性溶液(pH8.5的Tris-HCl溶液)离心效果较佳,沉淀大豆球蛋白pH6.4为佳,沉淀β-伴大豆球蛋白pH4.8为佳,用pH5.0沉淀杂蛋白离心分离效果较好;每一个待离心的浊液,在离心之前4℃冷藏2h以上,对离心效果的提高十分有效;采用最佳条件,从300g脱脂豆片分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白,收率分别为6.8%和2.2%,用SDS-PAGE电泳实验方法测定大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白样品纯度分别为89.1%和78.9%。因此该低速离心法较适合数十克级别的β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白的分离。