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采用羟自由基氧化体系研究添加不同质量分数多酚化合物--鞣酸(tannic acid,TA)、没食子酸(gallicacid,GA)对猪肉肌原纤维蛋白氧化和凝胶特性的影响。结果表明:与对照组相比,添加0.05% TA和0.25% GA可显著抑制肌原纤维蛋白中羰基和二聚酪氨酸含量的增加(P<0.05),提高肌原纤维蛋白的最大热变性温度和凝胶保水性(P<0.05)。扫描电子显微镜观察表明,不同酚类化合物对肌原纤维蛋白凝胶微观结构影响有显著差异,添加0.05%氧化TA后形成的肌原纤维蛋白凝胶结构更加致密。结论:多酚的添加抑制了肌原纤维蛋白氧化,改善了肌原纤维蛋白的热稳定性、凝胶保水性和凝胶强度。 相似文献
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蛋清蛋白对猪肉肌原纤维蛋白功能性的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
在保持总蛋白含量4%的条件下,研究蛋清蛋白(EWP)添加量(0%,0.5%,1.0%,1.5%和2.0%)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)功能性的影响。试验结果表明,随着EWP添加量的增加,凝胶保水性和凝胶白度呈显著下降趋势(P0.05);凝胶硬度、黏聚性、弹性和回弹性总体呈下降趋势。EWP对乳化性的影响不显著(P0.05),而乳化稳定性随EWP的增加显著降低(P0.05),说明EWP单独与猪肉MP作用并不能改善肉蛋白的凝胶特性和乳化稳定性。只有结合其他因素共同作用才能提高蛋白质的功能特性。 相似文献
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通过建立不同氧化程度的脂肪促进肌原纤维蛋白氧化模型,研究脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化的促进作用 及其对蛋白氧化后性质和结构的影响。结果表明:脂肪氧化产生的自由基可以促进蛋白质发生氧化反应,随着脂肪 氧化程度的增加,肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量发生显著变化(P<0.05),当硫代巴比妥 酸反应产物含量为2.5 mg/kg时,羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量分别为4.12、81.33 nmol/mg pro、563.36 AU, 表明蛋白质的氧化程度和表面疏水性逐渐升高,流变学特性储能模量和损失模量也随之降低,稳定的α-螺旋和β-折 叠部分遭到破坏,转变成不稳定的β-转角和无规卷曲,肌原纤维蛋白的结构和功能特性都随着脂肪氧化程度的增加 发生变化。 相似文献
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在羟自由基氧化体系中,研究不同添加量的绿原酸对猪肉肌原纤维蛋白(MP)理化性质和亚硝基二乙胺(NDEA)生成的影响。结果表明,氧化导致羰基含量升高,疏水性增加,蛋白结构展开。添加绿原酸后,0.1~0.5 mmol/L能有效抑制羰基的生成(p<0.05),而0.8~1.0 mmol/L未能抑制羰基的生成。0.1~2.0 mmol/L的绿原酸使肌原纤维蛋白疏水性增加,内源色氨酸荧光强度降低。绿原酸对NDEA的生成具有浓度依赖性,0.1~0.8 mmol/L的绿原酸促进NDEA生成,而0.8~2.0 mmol/L的绿原酸抑制NDEA生成。结论:适量的绿原酸抑制了肌原纤维蛋白的氧化和NDEA的生成。 相似文献
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《肉类研究》2017,(10):6-11
为探讨白肌肉(pale,soft and exudative meat,PSE肉)形成时肌原纤维蛋白结构和功能的变化,以PSE猪肉为研究对象,从氧化还原体系失衡和钙激活蛋白酶活性变化两方面进行研究。结果表明:与正常肉(red,firm and non-exudative meat,RFN肉)相比,PSE肉的超氧化物歧化酶抑制率显著降低(P0.05),谷胱甘肽过氧化物酶活性显著增加(P0.01),钙激活蛋白酶活性显著增加(P0.05);随着氧化还原体系失衡和钙激活蛋白酶活性的增加,PSE肉十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱的肌间线蛋白、肌动蛋白和Ⅰ-肌钙蛋白条带变淡、变细;肌原纤维蛋白的表面疏水性显著增大(P0.05),溶解性显著降低(P0.01),结构和功能特性发生改变。 相似文献
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本实验将小块猪后腿肉采用密封包装、复合抗氧化剂/密封包装、真空包装三种方式包装保存并冻藏24周,期间取样提取肌原纤维蛋白并进行凝胶的制备与流变分析。结果表明,蛋白主要在非真空包装的冻藏过程中发生氧化,并引起肉制品保水能力下降。ATP酶活测定结果表明氧化改变了肌球蛋白头部构象,蛋白发生了部分变性。由于冻藏过程中氧化导致蛋白分子间相互作用的增加,增强了肌原纤维蛋白凝胶能力;但储藏中发生过度氧化时,又会使得蛋白凝胶强度大幅下降。 相似文献
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氯化钠对鸡肉冷藏过程中肌原纤维蛋白氧化的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
为探究氯化钠对鸡肉腌制冷藏过程中肌原纤维蛋白氧化的影响,采用不同添加量(0.0%、1.5%、3.0%、4.5%、6.0%、7.5%)的氯化钠处理鸡胸肉,冷藏不同时间(0、2、4 d)后提取肌原纤维蛋白,通过测定其表面疏水性、粒径、羰基、巯基含量等判断肌原纤维蛋白氧化程度。结果表明:随着氯化钠添加量的增加及贮藏时间的延长,鸡肉肌原纤维蛋白羰基含量逐渐增加,巯基含量则显著减少(P<0.05);肌原纤维蛋白产生一定的聚集交联现象,平均粒径呈增大趋势;肌原纤维蛋白中α-螺旋相对含量随着氯化钠添加量的增加而降低,而色氨酸荧光强度随氯化钠添加量的增加先升高后降低。综上所述,氯化钠对鸡肉腌制冷藏过程中的肌原纤维蛋白氧化有一定促进作用,其中氯化钠添加量4.5%时对鸡肉肌原纤维蛋白的氧化效果最为明显。 相似文献
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研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明:H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。 相似文献
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将血球蛋白粉(spray-dried blood cells,SBC)、大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)、蛋清蛋白(egg white protein,EWP)和猪血浆蛋白(porcine plasma protein,PPP)分别以不同添加量添加至肉糜中,研究其对肉糜品质及其肌原纤维蛋白结构的影响,以未添加非肉蛋白的肉糜为空白对照,以蒸煮损失、色度、pH值、微观结构、质构等为考察指标。结果表明:与空白对照组相比,添加EWP使得猪肉糜呈现疏松多孔结构,导致其保水性降低;而添加PPP能够显著改善肉糜凝胶的保水性、质构特性和微观结构,提高肉糜pH值;质构分析结果表明,非肉蛋白的添加能够显著提高肉糜的咀嚼性;添加SBC使肉糜红度值提高;通过分析肌原纤维蛋白的二级结构发现,加入PPP和SBC组酰胺Ⅰ带最大吸收峰红移,表明α-螺旋含量提高,相应地,无规则卷曲含量下降,导致凝胶结构变致密,凝胶强度与凝胶保水性提高;经非肉蛋白处理的肌原纤维蛋白紫外吸收强度普遍有所降低,紫外吸收光谱图中的最大吸收峰略微红移,表明蛋白质发生聚集。综上所述,添加PPP可有效改善肉糜品质。 相似文献
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采用p H偏移法改性花生分离蛋白,研究添加不同比例(0.25%,0.50%和0.75%)改性花生分离蛋白(AH-PPI)和天然花生分离蛋白(N-PPI)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)凝胶性能的影响。结果表明,与单独MP凝胶相比,添加N-PPI-MP凝胶体系的凝胶强度和保水性无显著变化,储能模量G’降低,而添加AH-PPI则显著改善MP凝胶体系的凝胶强度和储能模量G’(p<0.05),当添加量为0.75%时,MP凝胶强度和储能模量G’最大;离心法测试表明,添加AHPPI提高MP凝胶保水性;低场核磁分析显示,添加AH-PPI的MP凝胶体系中T23自由水比例下降,不易流动水比例升高,从而提高MP凝胶的保水性。结果表明,AH-PPI能明显改善猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能,为改性花生分离蛋白在肉类产品加工中的应用提供指导。 相似文献
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三聚磷酸钠对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响 总被引:1,自引:1,他引:1
以猪肉肌原纤维蛋白(myofibril protein,MP)为研究对象,探讨不同质量浓度三聚磷酸钠(sodium tripolyphosphate,STP)的添加对MP乳化性、乳化稳定性、起泡性等7 个功能特性指标的影响,并进行相关性分析。结果表明:随着STP质量浓度升高,MP的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、凝胶强度和凝胶保水性均呈上升趋势,表面疏水性呈下降趋势;MP的起泡性和凝胶强度在STP质量浓度为0.3 g/100 mL时最大,乳化性、表面疏水性和凝胶保水性在STP质量浓度为0.4 g/100 mL时效果最佳;MP的起泡性、起泡稳定性和乳化性呈极显著正相关(P<0.01),乳化性与乳化稳定性呈显著正相关(P<0.05),乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性与表面疏水性呈极显著负相关(P<0.01),与凝胶保水性呈极显著正相关(P<0.01),表面疏水性与凝胶保水性呈极显著负相关(P<0.01),表面疏水性与凝胶强度呈极显著正相关(P<0.01)。STP可以增强MP的功能特性,其质量浓度为0.3~0.4 g/100 mL时效果最佳。改善乳化性、起泡性和表面疏水性等界面性质可以增强MP的凝胶特性。 相似文献
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文章研究了猪肉肌原纤维蛋白氧化导致其结构功能发生改变及氧化和不同离子条件下其结合风味物质的能力变化。实验选择了2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、己醛、辛醛、壬醛等5种风味物质,利用顶空结合气相色谱观察肌原纤维蛋白结合风味物质的能力。结果表明:经氧化的肌原纤维蛋白二级结构及功能发生了变化。氧化处理的肌原纤维蛋白对2-甲基丁醛和壬醛有促释放的作用,对3-甲基丁醛、己醛和辛醛的作用呈2,2-偶氮二(2-甲基丙基咪)二盐酸盐(AAPH)浓度依赖性。Na+的添加促进了氧化蛋白对己醛的释放,而Na+、K+、Ca2+和Mg2+的添加促进了氧化蛋白对2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的吸收。因此,在肉及肉制品的加工贮藏过程,氧化易造成蛋白结构和功能的改变,进而影响蛋白质结合风味物质的能力;另外,氯化钠在肉制品中被其它盐部分替代造成蛋白质所处的离子环境发生改变,导致蛋白质结合风味物质的能力改变,从而使肉制品风味发生改变。 相似文献
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