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花生分离蛋白碱性蛋白酶Alcalase水解物具有血管紧张素转化酶抑制活性 总被引:9,自引:1,他引:9
分别以碱性蛋白酶Alcalase和中性蛋白酶Neutrase对花生分离蛋白进行水解,制备花生分离蛋白水解物,并测定不同水解时间所得产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性。未水解的花生分离蛋白没有ACE抑制活性,用中性蛋白酶Neutrase水解所得的水解物显示弱ACE抑制活性。然而,碱性蛋白酶Alcalase水解物具有很强的ACE抑制活性,水解0.5h时水解物活性最高,其半抑制浓度为(IC50)0.56mg/ml。本研究表明,当用碱性蛋白酶Alcalase水解时,花生分离蛋白是生产ACE抑制肽的良好蛋白质来源,花生分离蛋白碱性蛋白酶Alcalase水解物可作为具有降压功能的功能食品添料。 相似文献
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血管紧张素转化酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制剂是目前用于治疗高血压的重要药物.本实验采用胃蛋白酶(pepsin)和胰蛋白酶(trypsin)组合酶解胶原蛋白制备水解液.使用1kD超滤膜对水解液进行超滤,超滤液采用葡聚糖凝胶Sephadex G-15凝胶过滤层析得到多种组分.各组分经酶活力和蛋白浓度测定,筛选出有较高 ACE抑制率的两个样品.继续使用反相高效液相色谱进一步分离筛选出样品,对分离出的不同组分进行蛋白浓度和抑制率测定,通过分析实验数据,筛选出具有最高活性组分.最终样品经脱盐和冷冻干燥后进行高抑制活性的血管紧张素转化酶抑制肽的分子量的测定. 相似文献
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利用碱性蛋白酶Alcalase对花生分离蛋白进行水解,制备花生分离蛋白水解物,并测定不同水解时间所得产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制作用。未水解的花生分离蛋白没有ACE抑制活性,而利用碱性蛋白酶Alcalase水解所得的水解物具有很强的ACE抑制活性,水解30 min时水解物活性最高,其半抑制浓度为(IC50)0.56 mg/mL。通过超滤、Sephadex G-15凝胶过滤层析、反相高效液相色谱(RP-HPLC)、基质辅助激光解吸电离飞行时间串联质谱(MALDI-TOF-MS/MS)和氨基酸组成分析等分析手段从水解30 min所得的水解物中分离鉴定出两种新的ACE抑制肽,氨基酸序列为Gln-Gly-Gly-Ser-Gly-Met-Thr-Leu-Ala-Phe-Pro-Leu-Pro-Lys和Lys-Ile-Phe-Leu-Arg-Leu-Ser,其IC50值分别为10.6μmol/L和36.6μmol/L。 相似文献
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酶解牛乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
目的利用酶技术制备酪蛋白源ACE抑制肽.方法以ACE抑制活性为指标,筛选最佳用酶,优化酶解反应条件,并研究酶解过程中水解度和游离氨基酸含量的变化.结果通过对5种蛋白酶的筛选,最终确定AS1.398中性蛋白酶为水解用酶,制备酪蛋白源ACE抑制肽,其最佳反应条件为pH 7、温度45℃、底物质量分数7.5%、酶用量([E]/[S])5%,水解6 h.在酶解过程中,随着时间的延长,水解度略有增加,而游离氨基酸含量大幅度增加.酪蛋白ACE抑制肽的半抑制浓度(IC50值)为0.68mg/mL.结论牛乳酪蛋白用蛋白酶水解可制备高活性的ACE抑制肽,是获得ACE抑制肽的良好来源. 相似文献
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血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,简称ACE)对于人体血压的调节有着十分重要的作用。血管紧张素转化酶抑制肽(ACEIP)是从食源性蛋白质中提取的功能性肽,有着抑制ACE的作用,从而降低人体血压,达到治疗高血压的目的。本文主要从ACE抑制肽的降压原理、来源、结构、分类及作用特点和前景展望这几方面对其进行总结阐述。 相似文献
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血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,简称ACE)对于人体血压的调节有着十分重要的作用。血管紧张素转化酶抑制肽(ACEIP)是从食源性蛋白质中提取的功能性肽,有着抑制ACE的作用,从而降低人体血压,达到治疗高血压的目的。本文主要从ACE抑制肽的降压原理、来源、结构、分类及作用特点和前景展望这几方面对其进行总结阐述。 相似文献
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实验以虾头为材料,利用Trypsin、Alcalase 2.4L、Protamex、Flavourzyme、Kojizyme、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、与虾头蛋白酶复合酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽.以ACE抑制率(I值)、氨基酸态氮含量(Cn值)、和TCA可溶性蛋白(短肽)含量(Cp值)为指标对酶解过程进行分析,说明了酶法水解以及不同酶水解生成产物的特点;在此基础上选择控制酶解的方法以达到较高的产量,其中Protamex与虾头蛋白酶复合后效果最好,酶解3h,最大I值达到83.6%(稀释20倍),Cp值于酶解2h达到最大值为6.35mg/mL. 相似文献
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应用6种商业蛋白酶水解牦牛乳酪蛋白,研究其水解产物的血管紧张素转换酶抑制活性,结合蛋白水解度及蛋白回收率的结果,蛋白酶C适用于制备牦牛乳酪蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽。 相似文献
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设计了血管紧张素转换酶抑制肽(angiotensin converting enzyme inhibitory peptides,ACE抑制肽),并对设计的ACE抑制肽进行抗酶解研究。选取静电荷和疏水性这两个重要的结构参数,设计了一系列的ACE抑制肽。采用反相高效液相色谱(reversed-phase high performance liquid chromatography,RP-HPLC)来检测37℃下胃蛋白酶和胰蛋白酶对ACE抑制肽的酶解后的保留量,以研究静电荷和疏水性与肽的抗酶解之间的关系。结果表明,肽中疏水性氨基酸含量及蛋白质的平均疏水性均与ACE抑制肽的抗酶解活性呈正相关,而静电荷对ACE抑制肽抗酶解的影响较小。 相似文献
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食源性降血压肽在调节机体血压过程中发挥着一定的积极作用。本实验采用碱性蛋白酶水解南瓜籽蛋白,水解物经膜分离获得血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽,通过质谱鉴定其结构,并采用抑制动力学和分子对接方法研究ACE抑制肽的活性机制;此外,通过ACE抑制活性实验、自发性高血压大鼠(spontaneously hypertensive rats,SHRs)模型等评价南瓜籽蛋白水解物、膜分离组分以及南瓜籽肽的降血压活性。结果表明,低于1 kDa南瓜籽蛋白水解物组分ACE抑制活性较好,1 mg/mL下ACE抑制率为46.22%,100 mg/kg mb 剂量下灌胃SHRs 6 h后收缩压可以降低21.42 mm Hg;鉴定出9 个ACE抑制肽(LLV、LVF、LTPL、SVLF、LLPQ、MLPL、LLPGF、VLLPE和RFPLL),其中RFPLL、LLPGF、MLPL和LVF具有较好的ACE抑制活性,半抑制浓度均低于1 mmol/L;RFPLL和LVF具有较好的降血压活性,30 mg/kg mb剂量下灌胃6 h后SHRs的收缩压降低量分别为37.0 mm Hg和22.2 mm Hg,SHRs的舒张压降低量分别为17.0 mm Hg和11.2 mm Hg;RFPLL、LLPGF、MLPL和LVF可以很好地对接ACE的活性中心,RFPLL是ACE混合型抑制剂,MLPL对ACE的抑制模式可能是竞争型抑制,LLPGF、LVF可能是ACE的非竞争型抑制剂。综上,低于1 kDa南瓜籽蛋白水解物是一种良好的降血压功能食品原料,其中RFPLL和LVF可用于降血压功能食品或者药品的开发原料。 相似文献
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血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制剂通过抑制ACE活性能够降低血压。目前人工合成ACE抑制药物已开发并应用到降血压的治疗中,但会带来多种副作用。食源性ACE抑制肽与合成抑制剂相比因其副作用小、安全性高等特点,成为ACE抑制肽研究的热点。由于独特的生活环境与巨大的存在数量,海洋生物具有与陆地生物截然不同的化学结构及丰富的生物活性成分。海洋生物来源ACE抑制肽的研究为食源性ACE抑制肽的筛选提供了基础。本文结合海洋生物来源ACE抑制肽的作用机制及制备流程,对鱼类、软体动物、虾类、藻类及海绵、海蜇、粗刺参等不同生物来源的ACE抑制肽制备工艺进行了综述,并对海洋生物的综合开发利用进行了概括。 相似文献
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为了获得高活性的金针菇血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,该研究对益生菌发酵制备金针菇ACE抑制肽的工艺条件进行了优化,并采用超滤法对ACE抑制肽进行了分级分离和活性鉴定。试验以ACE抑制率为评价指标,对枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)、酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)和黑曲霉(Aspergillus niger)三种益生菌进行了筛选,优选出沉淀分离活性肽的最适pH,然后采用单因素和响应面设计对发酵条件进行了考察。结果表明,确定枯草芽孢杆菌为最适菌种;沉淀ACE抑制肽的最适pH为6;最佳发酵条件为蒸馏水与金针菇粉液料比5∶1(mL∶g)、发酵时间16 h、发酵温度37℃、金针菇粉用量35 g/500 mL三角瓶,于此条件下ACE抑制率实测值为(51.25±1.02)%;截留分子质量<3 kDa的ACE抑制肽活性最强。 相似文献