羟自由基氧化对中华管鞭虾肌肉功能特性的影响

目的 以中华管鞭虾为研究对象,通过对其进行羟自由基氧化,研究其肌肉功能特性的变化。方法 将中华管鞭虾在羟自由基体系中（包含FeCl3浓度0.01 mmol/L,抗坏血酸浓度0.1 mmol/L,过氧化氢浓度分别为0.5、1.0、2.0、4.0 mmol/L）用同浓度的过氧化氢作用1、3、5和7 h,考察羟自由基氧化对肌原纤维蛋白Ca2+-ATPase活性、浊度、乳化活性（EAI）和乳化稳定性（ESI）、总巯基和活性巯基、羰基含量指标以及对肌肉硫代巴比妥酸(TBA)的影响。结果 随着氧化程度的增加,肌原纤维蛋白Ca2+-ATPase活性、EAI和ESI、总巯基和活性巯基含量不断下降,而浊度、羰基含量呈现升高的趋势;虾肌肉中TBA显著上升,脂肪氧化加剧。结论 羟自由基氧化体系显著劣化中华管鞭虾肌肉功能特性,本研究为控制中华管鞭虾加工贮藏过程中的蛋白质和脂质氧化、品质劣变提供理论参考。     

低温等离子体对中华管鞭虾（Solenocera crassicorni）菌相变化及品质特性的影响

为研究低温等离子体对虾类保鲜贮藏期间的作用机理,本实验以中华管鞭虾为研究对象,利用低温等离子体对其进行处理,考察中华管鞭虾在贮藏过程中菌相及品质变化。以（4±1）℃为贮藏条件,对其微生物多样性进行分析,并对比分析了经低温等离子体处理后中华管鞭虾的挥发性盐基氮（total volatile basic nitrogen,TVB-N）含量、菌落总数、弹性、咀嚼性及肌肉微观结构的变化。结果表明,未处理组中假单胞菌属（Pseudomonas）与腐败希瓦氏菌属（Shewanella）为优势腐败菌,两者相对丰度在贮藏6 d时分别达到49.01%和28.6%,而处理组的优势菌株为气单胞菌属（Aeromonas）,贮藏6 d时相对丰度为43.16%;未处理组的TVB-N含量在4 d已经达到（28.03±1.98）mg/100 g,但处理组仅在8 d时接近限值（30 mg/100 g）,在物性指标中,处理组与未处理组相比弹性、咀嚼性均下降缓慢;在电子显微镜下观察,在第4天时,未处理组的肌纤维空隙出现絮状结构,而处理组的肌肉微观结构与新鲜状态时无明显差异。综上,低温等离子处理可有效延缓因微生物作用导致的管鞭虾腐败,并显著改变其微观形态,有利于提高贮运品质。本研究结果可为该新型技术应用于水产品保鲜提供理论参考。     

超高压辅助中华管鞭虾脱壳及对其肌肉品质的影响

为研究超高压处理对虾仁品质的影响,采取不同的压力(100~500 MPa)处理中华管鞭虾,通过测定虾仁肌原纤维蛋白盐溶性、巯基含量、表面疏水性、Ca~(2+)-ATPase活性及虾仁色泽、质构、肌肉超微结构,研究超高压处理在辅助脱去虾壳的同时对虾仁肌肉及其蛋白生化特性的影响。结果表明,与对照组相比,200、300 MPa处理中华管鞭虾,在保持虾仁结构完整性及其良好品质的同时能显著提高脱壳效果,400、500 MPa处理后虾肉发生熟化;200 MPa处理组虾肉硬度、弹性和咀嚼性比对照组分别提高35.37%、7.46%和24.93%,肌原纤维蛋白除表面疏水性上升外,其盐溶性、总巯基含量和Ca~(2+)-ATPase活性无明显变化;而300、400、500 MPa处理后肌原纤维蛋白盐溶性、巯基含量及Ca~(2+)-ATPase活性下降明显。结合脱壳效果和对虾仁肌肉及其肌原纤维蛋白生化特性的影响,选择200 MPa处理中华管鞭虾,可有效提高脱壳效果,还能保持虾仁良好品质。实验结果可为冻虾仁生产中利用超高压辅助中华管鞭虾脱壳技术的应用提供支持。     

中华管鞭虾在不同贮藏温度下品质变化的规律

以中华管鞭虾为对象,分别在冷藏(0℃,0～12 d)和冻藏(-30℃和-45℃,0～120 d)条件下,比较分析虾肌肉组织感官、pH、持水力、挥发性盐基氮(total volatile base nitrogen, TVB-N)、硫代巴比妥酸反应物(thiobarbituric acid reactive substance, TBARS)值、K值、质构等指标的变化。研究表明,由于贮藏时间的不断延长,冷藏和冻藏虾肌肉pH均不断升高,但冻藏条件下虾的pH升高幅度低于冷藏条件下;虾肌肉的持水率随贮藏时间延长而逐渐降低,冷藏至12 d时降低至66.1%,-30℃和-45℃冻藏至120 d时分别降低至73.9%和77.1%;而虾肌肉的TBARS、K值等均呈现不同程度的上升,TBARS以丙二醛(malondialdehyde, MDA)表示,冷藏至12 d时分别为2.56 mg MDA/100g和45.3%,-30℃和-45℃冻藏至120 d时分别为0.98、0.91 mg MDA/100g, 31.67%和17.95%,冷藏条件下各指标上升趋势显著高于冻藏条件。综上所述,在冻藏过程中冻藏温度越...     

蛋白质氧化对高白鲑肌浆蛋白理化特性的影响

以新疆塞里木湖高白鲑为研究对象,研究高白鲑肌肉蛋白经FeCl3/H2O2/Asc羟自由基氧化系统氧化后,蛋白理化特性的变化情况。结果表明,高白鲑肌浆蛋白（sarcoplasmic proteins,SP）的羰基含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性与氧化剂浓度（1～20?mmol/L）和时间（1～5?h）呈正相关,总巯基含量、游离氨基相对含量和Ca2＋-ATPase活性与氧化剂浓度和氧化时间呈负相关,各指标变化差异显著（P＜0.05）。与氧化剂H2O2（20?mmol/L）氧化作用5?h后,与未氧化组相比,羰基含量增加了41.28%,二聚酪氨酸含量增加了39.5%,表面疏水性增加37.5%,总巯基含量减少了65.9%,Ca2＋-ATPase活性降低了60.2%,游离氨基含量降低了22.5%。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定从分子水平上反映出H2O2氧化造成蛋白聚合物的形成和蛋白降解。结果表明,蛋白氧化和SP的物化特性的改变对高白鲑SP的质量有影响。     

中华管鞭虾多酚氧化酶的分离制备

对中华管鞭虾中多酚氧化酶(PPO)的提取分离及其影响因素进行研究,讨论了新鲜管鞭虾的保藏温度、提取方法、浸提时间、缓冲液pH值、料液比和超声波提取等单因素影响,在此基础上采用正交法对各因素进一步优化。结果表明:在室温状态下,使用溶液浸提法,最佳时间为8h,最佳料液比为1:2,缓冲液最适pH值为8,超声时间为20min。     

中华管鞭虾(Solenocera Melantho)高水分即食虾仁加工工艺优化及品质分析

以海捕中华管鞭虾虾仁为原料,以感官评定为判断标准,通过调味配方单因素实验及正交实验,确定了最佳调味配方为:白砂糖的添加量为8%,料酒的添加量为9%,生抽的添加量为1.5%,味精的添加量为0.3%,验证实验感官评分达到49分;再以L*值、TVB-N值以及菌落总数为理化指标进行实验测定,确定了产品调味工艺中最佳食盐添加量为1.5%,最佳料液比为3:1 g/mL,最优腌制时间为12 min。最后以感官评定为指标,通过对产品生产工艺条件进行单因素实验及正交实验,确定了产品生产全过程中的最优工艺参数:调味时间为12 min、蒸煮时间为4 min、干燥时间为60 min(60 ℃条件下)、杀菌时间为10 min(115 ℃条件下),此条件下的产品经检测细菌总数小于1000 CFU/g,大肠菌群小于10 MPN/100 g,致病菌未检出,且验证实验感官评分达到48分,产品常温条件下保藏时间达到6个月以上。该研究成果为开发风味独特的中华管鞭虾方便调理食品提供了技术基础。     

真空低温慢煮加工对中华管鞭虾肌肉品质的影响

探究真空低温慢煮（sous vide,SV）加工对中华管鞭虾肌肉品质特性的影响。以去头去壳（虾仁组）和去头带壳（带壳虾组）中华管鞭虾为对象,经真空密封后在70℃水浴下分别加热5、8、10和12 min(SV加工),以传统100℃沸水加热2 min为对照（CK）,测定加工后虾仁肌肉感官特性、色差、水分含量、蒸煮损失率、质构特性、蛋白质含量及提取率、肌原纤维蛋白总巯基含量、Ca2+-ATPase活性和组织微观结构等指标。结果发现,随着煮制时间延长,SV加工中华管鞭虾肌肉L*值和b*值不断上升,a*值先上升后下降,肌肉中水分含量逐渐下降,而肌肉蒸煮损失率、硬度和咀嚼性不断升高。煮制加热过程中,肌肉中盐溶性蛋白质、肌原纤维蛋白总巯基含量、Ca2+-ATPase活性和肌原纤维蛋白溶解度不断下降。HE染色和SEM结果表明,煮制过程中中华管鞭虾肌纤维受热逐渐发生变性,肌纤维间距增大、肌丝断裂。与CK处理相比,SV处理可增加虾感官评分和水分含量,有效减少蒸煮损失率、硬度和咀嚼性,更好保留水溶性蛋白质、盐溶性蛋白质、肌原纤维蛋白总巯基含量、Ca2+-ATPase活性等,并减少不溶性蛋白质的形成。此外,与...     

蛋白氧化对秘鲁鱿鱼肌肉品质及其结构的影响

为探究氧化对秘鲁鱿鱼肌肉品质及其结构的影响,本文采用羟基自由基氧化体系(H₂O₂浓度分别为1、5、10、50 mmol/L)对秘鲁鱿鱼肌肉进行体外模拟氧化,通过测定羰基含量、紫外光谱、肌肉微观结构、肌原纤维小片化指数、蒸煮损失率、离心损失率、低场核磁共振,从而比较不同浓度的H₂O₂对秘鲁鱿鱼肌肉品质及其结构的影响。结果表明,随着氧化浓度的增加,秘鲁鱿鱼肌原纤维蛋白的羰基含量明显增加,当H₂O₂浓度达到50 mmol/L时,羰基含量较对照组增加了53.59%(P<0.01),一些生色氨基酸减少,导致蛋白的紫外吸收光谱吸收峰值下降。肌肉微观结构的破坏程度增加,肌纤维间隙增大、结构疏松,并逐步出现小片化,肌原纤维小片化指数增加,50 mmol/L的指数约是对照组(0 mmol/L)的1.5倍,肌肉保水性下降。综上所述,在羟自由基氧化体系中,氧化剂浓度越高,氧化程度就越高,肌原纤维结构破坏越严重,保水性越低。     

盐浓度对冷藏即食中华管鞭虾肌肉品质的影响

以中华管鞭虾为研究对象,探究NaCl浓度（0%、2%、4%和6%）对即食中华管鞭虾仁冷藏期间肌肉品质变化的影响。在冷藏0、10、20、30、40和50 d时,比较不同组别中华管鞭虾肌肉色差、质构特性、水分含量、持水力、pH、挥发性盐基氮含量（TVB-N）、菌落总数、TBA值及组织微观结构的变化情况。结果表明,在冷藏过程中,相比于0%NaCl处理组（对照组）,4%和6%NaCl可以显著（P<0.05）抑制虾仁肌肉色泽和质构特性的劣化,延缓肌肉TVB-N含量和TBA值的增加及微生物的快速生长。冷藏期间,各NaCl处理组虾仁肌肉持水力随贮藏时间延长而显著上升（P<0.05）,且NaCl浓度越高虾仁肌肉持水力保持效果越好。随冷藏时间延长,各组虾仁肌肉水分含量呈先上升后下降趋势,而肌肉pH则先下降后上升,但添加NaCl使得虾仁肌肉水分含量和p H均显著低于对照组（P<0.05）。冷藏第40 d时,与对照组相比,NaCl浓度增加抑制了虾仁肌纤维组织的劣化,其中以4%NaCl处理虾仁肌肉组织结构保持较为完整,肌纤维组织排列较为紧密。综上,选用4%NaCl浸泡处理可以改善保持中华管鞭...     

基于组织蛋白酶催化的不冻液冻结中华管鞭虾中肌原纤维蛋白氧化分析

对比分析利用不冻液(-18℃和-30℃)冻结后冻藏与直接置于冰箱(-18℃和-30℃)冻结后冻藏的中华管鞭虾肌原纤维蛋白氧化指标变化以及组织蛋白酶B、H、L活性变化,通过肌原纤维微结构观察,分析酶活性对肌原纤维蛋白水解产生的作用,并探讨其与肌组织结构的相关性。结果表明：采用-18℃和-30℃不冻液冻结的中华管鞭虾的盐溶性蛋白含量(92.7 mg/g和97.8 mg/g)均明显高于-18℃和-30℃冰箱缓冻组(72.40 mg/g和77.90 mg/g);-30℃不冻液组的表面疏水性最低(400.6μg);两种冻结方式下-30℃组Ca²⁺-ATPase活性均高于-18℃组;总巯基含量变化趋势与Ca²⁺-ATPase活性变化趋势一致。冻藏前期(0～60 d),低温不冻液冻藏能较好地抑制中华管鞭虾组织蛋白酶活性,使其蛋白结构保持良好;冻藏后期(60～120 d),其对于酶活性的抑制作用减弱。综合以上结果,在一定冻藏期内,不冻液冻结比冰箱冻结能够更好减弱冻藏过程中中华管鞭虾的肌原纤维蛋白的氧化和组织蛋白酶活性,且不冻液的冻结温度越低,冻结速率越高,组...     

即食中华管鞭虾贮藏品质变化及其货架期研究

目的 探究贮藏期间,不同温度下(4、15、25和37℃)即食中华管鞭虾肌肉品质变化情况,并构建即食中华管鞭虾的货架期模型。方法 以即食中华管鞭虾为研究对象,测定不同温度下虾仁肌肉中挥发性盐基氮(total volatile basic nitrogen, TVB-N)含量、菌落总数、硫代巴比妥酸(thiobarbituric acid, TBA)值、色差、pH、持水力和感官评分变化,以虾仁肌肉TVB-N构建货架期模型。结果 随着贮藏时间的延长,不同温度下贮藏的即食中华管鞭虾肌肉TVB-N含量、菌落总数、TBA值和b*值均呈上升趋势;肌肉pH呈先下降后上升趋势;肌肉L*值和感官评分呈下降趋势,且贮藏温度越高,即食中华管鞭虾虾仁肌肉品质劣化越快。此外,受贮藏温度影响,4和15℃贮藏的虾仁肌肉持水力呈先上升后下降的趋势,而25和37℃贮藏虾仁肌肉持水力呈下降趋势。采用Pearson相关系数分析,确定了TVB-N含量和菌落总数为虾仁肌肉品质变化的关键性因子,其变化特征符合一级动力学模型。Arrhenius方程结果显示,虾仁TVB-N值的拟合精度更高,用TVB-N值建立货架期模型结果更为准确。通过模型验证发现,以虾仁肌肉TVB-N含量建立的货架期模型能够较为准确的预测其货架期。结论 贮藏温度升高会加速即食中华管鞭虾品质的劣化。4~37℃贮藏时,以虾仁肌肉TVB-N含量建立的货架期模型可较为准确地预测其货架期。     

东海中华管鞭虾多酚氧化酶(PPO)的纯化及特性研究

本文采用匀浆浸提法提取中华管鞭虾(Solenocera crassicornis,S. crassicornis)多酚氧化酶(polyphenoloxidase,PPO),经硫酸铵质量分级、离子交换、凝胶过滤纯化后,以左旋多巴胺(L-DOPA)为底物研究其底物专一性和动力学特性,并选取不同抑制剂和金属离子探讨对该PPO的抑制影响。结果显示,匀浆浸提法提取PPO的最佳条件为料液比1:2(W/V)、p H 7.5、浸提3 h、温度50℃,从100 g中华管鞭虾中获取的PPO的产量和纯化倍数分别是1.2%和25.9,中华管鞭虾PPO对L-DOPA和儿茶酚具有很显著地催化氧化作用(p≤0.05),Km值为分别是3.8 mM和8.12 mM,说明该酶为儿茶酚家族酶。PPO活性对苯硫脲、抗坏血酸、柠檬酸较为敏感,能显著被Cu~(2+)、Zn~(2+)、乙二胺四乙酸(EDTA)抑制。结果表明,中华管鞭虾PPO可能是活性部位含Cu~(2+)的金属酶,为控制中华管鞭虾黑变提供基础的信息。     

4-HR与抗坏血酸对中华管鞭虾多酚氧化酶的抑制动力学模拟分析

研究无硫复合抑制剂主要作用成分4-己基间苯二酚（4-hexylresorcinol,4-HR）、抗坏血酸对中华管鞭虾多酚氧化酶（polyphenoloxidase,PPO）活性的抑制作用,并从抑制剂化学结构及动力学模型出发分析推断其抑制机理。结果表明,4-HR、抗坏血酸均能抑制PPO活力,且对酶促反应有延滞作用,两者半抑制浓度分别为0.072、2.02?mmol/L,对中华管鞭虾PPO的抑制作用都表现为竞争性抑制;化学动力学模拟分析显示4-HR、抗坏血酸均可与PPO双铜活性中心结合,其中4-HR可生成一种高稳定的多酚氧化酶络合物,持续有效地消耗PPO。4-HR、抗坏血酸均能有效抑制中华管鞭虾PPO酶促反应,其中4-HR抑制效果更显著。本实验为无硫复合抑制剂在海水虾捕捞与加工过程中的应用推广提供理论依据。     

空间电场-微冻贮藏过程中红虾蛋白质特性的变化

目的 研究空间电场-微冻贮藏过程中红虾蛋白特性的变化。方法 将新鲜红虾置于装有2 kV-50 Hz、3 kV-50 Hz电场装置的冰箱中微冻（-5℃）贮藏,以虾肉pH、挥发性盐基氮含量、肌原纤维蛋白含量、羰基含量、Ca2+-ATPase活性、总巯基含量和溴酚蓝结合量作为品质指标,并对鲜度与蛋白质特性指标进行相关性分析。结果 贮藏25 d时2 kV组、3 kV组和对照组三组虾肉TVB-N分别由6.72 mg/100g上升至23.75 mg/100g,21.98和31.36 mg/100g;蛋白质含量相对于初始值分别减少了37.30%、32.72%和46.89%;羰基含量分别由1.25 nmol/mg prot上升为7.86 nmol/mg prot,7.04 nmol/mg prot和9.24 nmol/mg prot;Ca2+-ATPase活性分别下降了64.10%,50%和69.23%;总巯基含量分别减少了52.40%,48.30%和58.78%;溴酚蓝结合量分别由7.77 μg增加至14.53 μg,13.12 μg和17.03 μg。结论 施加空间电场能够有效维持红虾在微冻贮藏过程中的鲜度品质和蛋白质特性稳定性,其中3 kV电场的保鲜效果更佳。     

Investigation of the activity of cathepsin B in red shrimp (Solenocera crassicornis) and its relation to the quality of muscle proteins during chilled and frozen storage

Cathepsin B is a cysteine protease that has important effects on the quality of muscle products. In this study, the changes of cathepsin B activity and its relation to muscle proteins were investigated in intact and beheaded shrimp during chilled and frozen storage. The obtained results indicated that the water holding capacity (WHC), shear force, hardness, and myofibrillar protein (MP) content all significantly decreased in both the intact and beheaded shrimp samples with increasing storage period (p < 0.05). Specifically, beheading shrimp exhibited much more stable characteristics than intact shrimp samples during both chilled and frozen storage. The enzyme activity results suggested that cold temperature and storage induced the release of cathepsin B from the lysosomes to the mitochondria, sarcoplasm, and myofibrils in the muscle tissues. Furthermore, SDS-PAGE and transmission electron microscopy (TEM) analysis revealed that beheading the shrimp greatly inhibited the dissociation of shrimp muscle proteins during storage. The current findings suggest that cathepsin B located in the head of shrimp was likely transferred to the muscle through the first abdominal segment during storage, accelerating the dissociation of the muscle proteins. Therefore, beheading the shrimp was conducive to prolonging the shelf-life of stored shrimp products.