硼酯类荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法、三维荧光光谱、CD光谱及同步荧光,研究了硼酯类荧光探针(JYS-1)与人血清白蛋白(HSA)的作用机理和探针对HSA构象的影响.由实验结果可知,HSA与探针之间的猝灭方式主要是静态猝灭方式.根据热力学数据,确定了二者之间的结合距离为3.07nm,二者之间在298K、305及308K时的结合常数,分别为2...     

血竭总黄酮与血清白蛋白的作用

应用荧光光谱法研究不同离子强度、温度、酸度条件下,血竭总黄酮(tFSD)与血清白蛋白的相互作用。研究表明:tFSD能不同程度地猝灭牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的荧光强度,BSA的荧光强度猝灭得更显著;在288~298K间,随着温度的升高,BSA-tFSD和HSA-tFSD两荧光体系的猝灭程度降低,推测tFSD对BSA、HSA的荧光猝灭作用不是动态猝灭,而是静态猝灭;在pH6.0~pH10.0间,随着pH的提高,tFSD对BSA(HSA)的荧光猝灭程度上升,说明tFSD与BSA(HSA)之间以非静电作用为主,并形成了不发荧光的复合物。     

芦丁铕配合物与人血清白蛋白的相互作用

在模拟动物体生理pH条件下,用荧光光谱法(FS)和电化学法研究了芦丁铕配合物(rutin-Eu)与人血清白蛋白(HSA)的结合反应.探讨了rutin-Eu对HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理,以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Eu与HSA的结合常数(KLB,295K:1.540×106L/mol,310K:1.265×106L/mol)、结合距离(r=2.28nm)和热力学参数(△Η=-9.97kJ/mol;295K:△S=84.64J/K,△G=-34.94kJ/mol;310K:△S=84.65J/K;△G=-36.21kJ/mol),并判断rutin-Eu与HSA结合的作用力类型;同时用圆二色谱及同步荧光光谱法探讨了rutin-Eu对HSA构象的影响.结果表明,rutin-Eu与HSA结合形成复合物,导致HSA内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;它们之间的主要作用力是静电作用力而结合距离r为2.28nm.同步荧光光谱法和圆二色谱法表明rutin-Eu对HSA的构象有影响,可使HSA的二级结构发生改变.     

H_2O_2荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

为了探讨荧光探针BCZ-4识别H_2O_2的识别机理,在模拟生理条件下,采用光谱法研究BCZ-4与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。结果表明,探针主要以静态猝灭方式猝灭HSA的荧光,二者之间作用距离为4.89 nm,作用力类型主要为静电作用。荧光光谱和CD光谱显示,探针与HSA的结合改变了HSA的构象。     

H_2O_2荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

为了探讨荧光探针BCZ-4识别H_2O_2的识别机理,在模拟生理条件下,采用光谱法研究BCZ-4与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。结果表明,探针主要以静态猝灭方式猝灭HSA的荧光,二者之间作用距离为4.89 nm,作用力类型主要为静电作用。荧光光谱和CD光谱显示,探针与HSA的结合改变了HSA的构象。     

乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白(HSA)之间的结合特征.采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数.实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1.081×105L?mol-1,7.784×104L?mol-1,2.397×105L?mol-1.结合位点数分别为1.013,0.979,1.071.二者之间的主要作用力为氢键和范德华力.这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭.     

镧(Ⅲ)-芸香甙配合物与人血清白蛋白作用特征的研究

合成了稀土镧(Ⅲ)与芸香甙的配合物(LaPH),采用荧光光谱法和圆二色性光谱法研究了LaPH与人血清白蛋白(HSA)的作用特征。结果表明,在人体血液离子强度及pH值条件下,LaPH能与HSA依靠氢键和范德华力发生结合反应,导致HSA内源荧光的猝灭,结合过程可自发进行;计算得到了不同温度下结合反应的平衡常数和热力学参数;圆二色性光谱显示LaPH的介入使HSA的α-螺旋、!-折叠等二级结构发生了一定的转变。     

羟基肉桂酸衍生物的合成及其与人血清白蛋白的相互作用

以咖啡酸、间羟基肉桂酸为母体,分别与止血芳酸反应,设计合成两种羟基肉桂酸衍生物I、II,并用MS、IR、1H-NMR、13C-NMR进行结构表征。采用荧光光谱法、同步荧光光谱法、紫外可见光谱法结合分子对接技术研究其在体外生理条件下与HSA之间的相互作用机制。光谱实验结果表明,衍生物I和II都可以使HSA的内源荧光发生静态猝灭,相互作用力主要是氢键和范德华力,且对HSA的构象产生一定的影响。分子对接结果表明衍生物I、II与HSA中的结合位于亚结构域IIA（即site I）中,作用力主要是氢键和范德华力,同时还存在着疏水作用,且衍生物距色氨酸残基(Trp214)很近,很好地解释了衍生物有效猝灭HSA内源荧光的实验现象。分子对接与实验获得了一致性的结果,二者相互作证,提高了实验结果推断的准确度。     

荧光光谱法研究缬沙坦与人血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法研究缬沙坦与人血清白蛋白的作用机制。判断出缬沙坦对人血清白蛋白(HSA)体系的猝灭是由于生成复合物的静态猝灭,计算出在30℃缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n30℃=0.53和K30℃=761.8,37℃时缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n37℃=0.48和K37℃=374.8。此外,还得出了一些金属离子存在下的结合常数(KCa=3899.5,KCu=1081.4,KFe=1595.1,KZn=3833.6)。体系的热力学常数分别为ΔH=-24.9kJ/mol,ΔS30℃=38.2J.mol-1.K-1,ΔS37℃=34.5J.mol-1.K-1,由此得出缬沙坦与人血清白蛋白之间是以静电作用力相结合。由Frster非辐射能量转移理论计算出两者间的作用距离r=2.07nm。并利用同步荧光技术,考察了缬沙坦对蛋白质构象的影响。     

抗生素痢菌净与人血清白蛋白的相互作用

用荧光、同步荧光、三维荧光和紫外-可见吸收光谱法,研究了在生理条件下痢菌净(MEQ)与人血清白蛋白(HSA)相互作用的光谱学行为。分析了MEQ对HSA的荧光猝灭机制,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、结合常数Kb、结合位点数n、热力学参数(如:ΔH、ΔS、ΔG)和结合距离r,并探研了MEQ对HSA构象的影响。结果表明:MEQ对HSA荧光猝灭方式是动态猝灭;结合位点数1;结合距离4.2 nm;MEQ对HSA构象的影响不大。MEQ与HSA间结合作用较弱,作为肠、胃或体外消炎药时,不易被血清白蛋白储存和转运,药物在体内的残留量较少、残留时间较短、所产生的副作用也较小。