大豆分离蛋白乳化性影响因素的研究

本文对影响大豆分离蛋白乳化性的外部因素进行了研究,实验证明大豆分离蛋白的乳化能力与蛋白质浓度、加热温度、pH值、NaCl浓度、卡拉胶浓度、搅拌时间密切相关。因此,在表征大豆蛋白的乳化特性及乳化稳定性(ESI)和乳化活性(EAI)时,应考虑这些因素。     

温度对于大豆分离蛋白起泡性的影响研究

研究了20～90℃下商业用大豆分离蛋白(SPI)的起泡性。随着溶解温度的升高,5%大豆分离蛋白的溶解性及疏水性逐渐提高,起泡能力逐渐增强,泡沫稳定性则逐渐下降;将不同温度下5%大豆分离蛋白中的可溶性蛋白采用离心方法分离后发现可溶性蛋白的起泡性表现出与5%大豆分离蛋白相反的趋势,尤其在20～40℃的溶解温度下可溶性蛋白的起泡性远远优于大豆分离蛋白的起泡性。研究结果也说明,溶液中高比例可溶性大豆蛋白的存在可能有利于蛋白质泡沫的形成,但不能对泡沫的稳定性起到良好的支撑作用,同时大豆蛋白在溶液中的构象也会影响其起泡性。      

温度对于大豆分离蛋白起泡性的影响研究

研究了20～90℃下商业用大豆分离蛋白(SPI)的起泡性。随着溶解温度的升高,5%大豆分离蛋白的溶解性及疏水性逐渐提高,起泡能力逐渐增强,泡沫稳定性则逐渐下降;将不同温度下5%大豆分离蛋白中的可溶性蛋白采用离心方法分离后发现可溶性蛋白的起泡性表现出与5%大豆分离蛋白相反的趋势,尤其在20～40℃的溶解温度下可溶性蛋白的起泡性远远优于大豆分离蛋白的起泡性。研究结果也说明,溶液中高比例可溶性大豆蛋白的存在可能有利于蛋白质泡沫的形成,但不能对泡沫的稳定性起到良好的支撑作用,同时大豆蛋白在溶液中的构象也会影响其起泡性。     

大豆分离蛋白溶解性和乳化性影响因素研究

研究了pH、大豆分离蛋白(SPI)质量浓度、NaCl浓度、搅拌时间和温度等因素对SPI溶解性和乳化性的影响.结果表明,0.8%的SPI在pH 6.0的条件下,实验浓度范围内的NaCI均使SPI溶解性和乳化性降低,适当的延长搅拌时间和升高温度可以显著提高SPI溶解性和乳化性.在室温条件下,搅拌50 min时SPI溶解度最...     

干热处理对大豆分离蛋白乳化与起泡性能的影响

研究了60℃、80℃和90℃下干热处理对大豆分离蛋白乳化和起泡性能的影响.研究发现,干热处理4 d使大豆分离蛋白的乳化活性增加到最大值,其乳化稳定性也增加到接近最大值的水平,长时间的热处理降低大豆分离蛋白的乳化活性;60℃干热处理1 d使大豆蛋白的膨胀率增加到最大值880%,此后随热处理时间的延长而持续下降,80℃和90℃热处理降低了大豆分离蛋白的泡沫稳定性;干热处理使大豆分离蛋白7S亚基各组分和部分11S酸挂亚基发生共价聚合形成高分子量的聚合物.     

提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的研究

为了拓宽大豆分离蛋白在食品中的应用，提高其乳化性及乳化稳定性。研究了大豆分离蛋白物理、化学和生物改性，并对改性前后大豆分离蛋白的乳化性及乳化稳定性进行了比较。同时也探讨了pH对大豆分离蛋白及其改性物形成乳状液的影响，并利用成膜蛋白质分子所受的相互作用解释了蛋白质的乳化稳定性受外界条件和内部因素所发生的变化。研究发现适度改性可以提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性；碱性有利于大豆分离蛋白及其改性物乳化性的提高；而且用吸光值比(K)可较好地表示乳化稳定性．     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

超高压对大豆分离蛋白乳化性影响

研究超高压对大豆分离蛋白乳化性影响,对不同压力、加压时间、pH对其乳化性影响进行分析,并通过正交试验,最终得出提高大豆分离蛋白乳化性最佳工艺条件,即:作用压力400MPa,处理时间12.5min,pH为8.0;在此条件下,乳化能力与乳化稳定性可分别提高86.6%和24.7%。     

大豆分离蛋白与糖基化分离蛋白乳化性的研究

大豆分离蛋白通过美拉德反应进行糖基化改性并将改性后的糖基化分离蛋白与大豆分离蛋白的乳化性进行对比分析研究,结果表明,糖基化分离蛋白乳化性在很大范围内有提高。      

大豆乳清蛋白乳化性的研究

对大豆乳清蛋白的乳化性进行了研究,并与大豆分离蛋白进行了比较。研究结果表明,大豆乳清蛋白的乳化稳定性优于大豆分离蛋白,乳化能力与大豆分离蛋白基本相当。正交实验确定大豆乳清蛋白乳化稳定性效果最优条件是:浓度20%、温度40℃、pH值9、时间25min。大豆乳清蛋白的乳化性的最佳条件是:浓度25%、温度40℃、pH值9、时间25min。离子对大豆乳清蛋白乳化性和乳化稳定性的影响为钠离子>钾离子,且钠离子的作用明显,使用大豆乳清蛋白乳化稳定性功能时选用离子条件是钠离子0.01mol/L,使用大豆乳清蛋白乳化性功能时选用离子条件是钠离子0.05mol/L。     

玉米胚芽分离蛋白溶解性和乳化性质的研究

以湿法脱胚的玉米胚芽为原料,采用碱溶酸沉法制备了玉米胚芽分离蛋白。探讨了不同实验条件如温度、pH、盐浓度等对玉米胚芽分离蛋白的溶解性和乳化性的影响,并解释了乳化性和溶解性在实验条件下的变化规律。研究结果表明,玉米胚芽分离蛋白在碱性条件下溶解度较好,55℃时溶解度最大;在pH 7.0~8.5范围内乳化活性明显增加,提高温度可以增加蛋白质的乳化活性。     

限制性酶解结合糖基化改性对大豆分离蛋白乳化性质的影响

目的：开发基于大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）的新型乳化剂。方法：采用限制性酶解结合糖基化处理对SPI进行结构修饰,研究协同改性对SPI乳化特性的影响。结果：SPI水解物（soybean protein isolate hydrolysate,SPIH）中的相对分子质量较大组分（F30）的乳化性最佳,且糖基化反应4 h的F30-葡聚糖轭合物乳化稳定性相对最好。相较于SPI,SPIH与F30,F30-葡聚糖轭合物稳定的乳液表现出最低的初始平均粒径,并且具有最佳的贮藏稳定性。当pH接近SPI等电点或体系处于高盐浓度时,所有乳液均出现不稳定聚集现象。与SPI相比,SPIH和F30稳定乳液的聚集程度更高,而F30-葡聚糖轭合物由于共价结合的葡聚糖提供了额外的空间位阻和亲水性,使得轭合物稳定的乳液能够耐受离子强度和温度的变化,在不利环境条件下表现出更高的抵抗力。结论：限制性酶解结合糖基化改性是开发SPI基乳化配料的潜在可靠途径。     

谷氨酰胺转氨酶对大豆分离蛋白溶解性和乳化性的影响

以谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TG)为交联剂,与大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)发生交联反应,通过单因素试验研究热处理温度、TG浓度、交联温度、交联时间、SPI浓度和交联pH值对SPI溶解性和乳化性的影响。结果表明,4%的SPI溶液在70℃下热处理30 min,按照2 U/g SPI的剂量添加TG,在45℃、pH 6.5条件下交联1 h,此时SPI的溶解性、乳化活性和乳化稳定性分别为0.037 g/mL、328.868 cm-1、0.951。与未经处理的4%SPI相比,TG交联SPI的乳化活性和乳化稳定性显著提高,但溶解性显著下降。     

酶解对蛋清蛋白液起泡性能和乳化性能的影响

利用碱性蛋白酶水解蛋清蛋白,主要研究了酶用量、底物浓度和酶解时间对蛋清蛋白液起泡性能和乳化性能的影响。实验结果表明,酶解条件对蛋清蛋白液的起泡性能和乳化性能有一定程度的影响,当碱性蛋白酶酶解温度为45~50℃,pH6~8.5时,其最佳酶解条件为酶用量4%,底物浓度3%,酶解时间6h。在此最佳酶解条件下获得的蛋清蛋白酶解液起泡性为27.65%,发泡能力178.26,泡沫稳定性60.33%,乳化容量37.86%,乳化稳定性127.23,乳化活性指数134.53,乳状液稳定指数1.83。      

大豆磷脂对大豆蛋白乳化体系的影响

研究了大豆磷脂对三种大豆球蛋白(SPI、7S、11S)乳状液性质的影响,并对相关作用机理进行了探讨。测定了添加磷脂前后蛋白乳状液的黏度、粒径分布、表面疏水性、Zeta电位的变化。结果表明,磷脂与大豆球蛋白有疏水作用发生,使蛋白结构改变,疏水基团有不同程度的暴露,增加了乳状液的负Zeta电位。蛋白乳液加入磷脂后,乳状液粒径变小,黏度变小,7S与磷脂球蛋白的疏水作用最强,SPI与磷脂作用强度由7S与11S交互作用共同决定。      

大豆分离蛋白的功能特性

叙述了分离蛋白功能特性的定义 ,并分别介绍了大豆分离蛋白主要的功能特性及影响其功能特性的因素     

Physicochemical and emulsifying properties of mung bean protein isolate as influenced by succinylation

The application of mung bean protein in foods is limited due to its poor functionality. Acylation with succinic anhydride could be used to improve the functionalities of protein. In this study, the influence of the weight ratio of succinic anhydride to protein (0–0.10) on the degree of N-acylation, physicochemical properties and protein functionalities including emulsifying properties of mung bean protein isolates (MPI) were investigated. The extent of N-acylation of MPI increased as the succinic anhydride:protein ratio increased, while the ζ-potential at neutral pH decreased. In addition, succinylation had an impact on the average particle size of MPI depending on the succinic anhydride:protein ratio. Succinylation had no impact on the total and exposed free sulfhydryl groups. Moreover, the isoelectric point (pI) of the succinylated proteins shifted from pH 5 to lower pH. Succinylation increased the emulsifying activity index (EAI), while the impact on the emulsion stability index depended on the succinic anhydride:protein ratio. Thus, succinylation at low succinic anhydride:protein ratio can alter mung bean protein charge and affect physicochemical and functional properties especially emulsifying properties that could be used to increase its utilization.     

尿素改性大豆分离蛋白流变学特性研究

对尿素改性大豆分离蛋白溶液的流变性进行了测定,得出了不同条件下的非牛顿指数、结构黏度指数等流变学参数及其变化趋势。尿素法改性的大豆分离蛋白具有良好的流动性和稳定性,初步判定尿素法改性大豆分离蛋白适用于大豆蛋白复合纤维的生产。     

大豆分离蛋白凝胶性影响因素研究

大豆分离蛋白具有良好凝胶性,因而在食品中有广泛应用。该实验对影响大豆分离蛋白热致凝胶和盐致凝胶外部因素进行研究,研究表明,大豆分离蛋白凝胶性能与蛋白质浓度、加热温度、加热时间、pH值、CaCl_2浓度等因素密切相关。