黄原胶对大豆分离蛋白乳状液聚集稳定性的影响

本研究以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和黄原胶(xanthan gum,XG)为乳化剂及稳定剂制备了水包油乳状液。通过测定14 d储藏期内乳状液的流变学特性,并结合粒径和Zeta-电位,考察了XG浓度对SPI-XG水包油乳状液流变学特性及稳定性的影响。结果表明,XG的添加,明显增加了乳状液的黏度,改善了乳状液的黏弹性行为,促进了凝胶类乳液的形成。其中,XG浓度为0.10%时,在14 d储藏期内粒径变化程度较小,Zeta-电位绝对值较大,频率扫描和降温过程中储能模量(G′)和损耗模量(G″)相对稳定,赋予了乳状液良好的储藏稳定性;随着XG浓度的增加,形成的乳状液的粒径增大,G′和G″相对不稳定,流变学特性不佳。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白乳状液冻融稳定性的影响

采用转谷氨酰胺酶（transglutaminase,TGase）改性提高大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）乳状液冻融稳定性。以出油率和分层系数为稳定性指标,研究TGase交联时间、添加量、冻融循环次数对SPI乳状液冻融稳定性的影响。通过显微结构、热特性分析比较研究由SPI、TGase改性SPI作为乳化剂乳状液的冻融稳定性,利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳分析酶改性对SPI组成的影响,进而分析与乳状液稳定性的关系。结果表明：经过3 次冻融循环后改性SPI制备的乳化剂仍保持较好的冻融稳定性,TGase交联时间3 h、添加量1.5%时稳定性较好,微观结构可看出改性SPI乳状液处于相对稳定状态。乳状液冻融过程中热特性的差异,反映出改性蛋白在冻融过程中乳状液结晶及融化的热行为得到了改变。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳结果表明酶改性使蛋白组成发生改变,从而影响大豆蛋白的冻融稳定性。TGase改性大豆蛋白具有较好的冻融稳定性,为其在冷冻食品中应用提供理论依据。     

影响大豆分离蛋白乳化稳定性测定的几种因素研究

采用离心法对影响大豆分离蛋白乳化稳定性的测定结果的几种因素进行了研究。通过研究得出如下结论：对乳化稳定性影响最大的是油相体积分数，然后依次是蛋白质溶液浓度、pH、离子强度、离心速度。在测定的范围内，均质速度、均质时间、水浴加热时间、加热温度和离心时间对测定结果的影响都很小。     

大豆多糖对乳清分离蛋白—乳状液稳定性与流变特性的影响

本文研究了大豆多糖（SSPS）与乳清分离蛋白（WPI）乳状液静电组装,形成乳状液聚集体,考察了不同浓度的SSPS对WPI-乳状液稳定性与流变特性的影响,以期提高体系的粘弹性,形成高流变特性的食品体系。将不同浓度的大豆多糖与2%乳清分离蛋白乳状液（油相为20%）静电组装,分析乳状液的粒径,Zeta-电位,稳定性指数,流变性质和微观结构。结合剪切流变与微流变技术,深入研究了SSPS对乳清分离蛋白（WPI）乳状液流体特性与结构的影响。结果表明:随着SSPS浓度的增加,WPI乳状液的粒径在添加0.25%SSPS时达到峰值（3350±0.35）nm,而后随着SSPS浓度的增加而降低;Zeta-电位绝对值呈递减的趋势,表明SSPS与WPI间产生静电吸附作用;SSPS静电吸附提高WPI乳状液的稳定性;剪切流变结果表明,SSPS浓度为0.5%时,其粘度最大,并在剪切速率为95.8 s-1处其粘度是WPI乳状液粘度的10倍以上;微流变结果表明,0.5%SSPS-WPI乳状液的MSD曲线出现平台区,表明其弹性指数（EI）与宏观粘度指数（MVI）均显著提高达到最大值。微观结构结果表明,0.5%SSPS-WPI乳状液形成均一的乳状液聚集体。本研究将有助于理解大豆多糖与蛋白质乳状液的相互作用,同时为低脂高流变特性的食品（如蛋黄酱、调味汁、巧克力和植脂奶油等）生产提供理论指导。      

大豆分离蛋白与卵磷脂间相互作用对O/W型乳状液稳定性的影响

研究大豆分离蛋白与卵磷脂的复合比例及相互作用对乳化体系稳定性及功能性质的影响。结果显示:乳状液的乳化活性和粒径分布等性质受大豆分离蛋白与卵磷脂比例分配的影响较大。当大豆分离蛋白与卵磷脂间的质量比为10∶1时,复合体系的乳化活性较高(98.1 m~2/g),同时乳液的体积平均直径D_(4,3)最小(13.34μm),乳液双峰分布程度较低。乳化稳定性和ζ-电位测试结果显示,复合体系中大豆分离蛋白与卵磷脂比例为1∶1或100∶1都不利于体系稳定,此时激光共聚焦显微镜观测乳液出现相分离和不规则非球形液滴。这说明大豆分离蛋白与卵磷脂作为复合乳化剂具有最适配比,在该比例下大豆分离蛋白与卵磷脂间的相互作用对食品级水包油(oil-in-water,O/W)乳状液的稳定性是有利的。     

促凝剂及小分子表面活性剂对大豆分离蛋白乳状液凝胶性质的影响

大豆分离蛋白乳状液凝胶在豆制品以及肉制品中有广泛的应用,因此如何提升乳状液凝胶的强度和持水性受到广泛关注。作者利用流变、质构和显微结构分析,详细研究了促凝剂、乳状液稳定性、小分子表面活性剂对于大豆分离蛋白乳状液凝胶强度和持水性的影响。结果表明,乳状液稳定性好的其凝胶强度与持水性也相对要好。对于促凝剂,硫酸钙与葡萄糖酸内脂混合凝胶要优于两者单独促凝的效果。当吐温20添加量小于体积分数0.4%时,其能够减弱凝胶强度,体积分数高于0.4%时,能够增强凝胶强度,但是持水性都是呈下降趋势。大豆卵磷脂对于凝胶强度没有明显的改善,但是对于持水性有明显的提高作用。     

大豆分离蛋白的乙酰化

本文通过对乙酰化改性大豆分离蛋白(SPI)影响因素的研究,确定了乙酰化大豆分离蛋白(A-SPI)的最佳工艺条件.在这个条件下生产的 SPI 有较好的功能性质,提高了在 pH 值4.5～7范围的溶解性,降低了凝胶强度.同时,乙酰化不会改变大豆蛋白的营养价值和产品质量.研究结果表明,本实验的数据是可靠的,效果是较好的,达到了预定的目的.     

大豆分离蛋白的凝胶稳定性的研究进展

大豆分离蛋白因其蛋白质含量高,具有凝胶性等多种功能特性,在食品工业中得到广泛应用。但大豆分离蛋白在贮藏过程中,其凝胶的稳定性往往下降,严重地影响了产品的质量。国内外研究发现,在贮藏过程中蛋白组成成分、蛋白浓度、温度、pH 值和离子强度等的变化对凝胶形成具有一定影响,通过各种改性方法可以提高大豆蛋白的凝胶稳定性。     

大豆分离蛋白凝胶研究进展

该文概述大豆分离蛋白凝胶性质和机理研究进展及存在问题;探讨蛋白质组成、温度、pH和离子强度、剪切力等因素对凝胶功能性质影响,并介绍在凝胶结构功能研究中采用方法,仪器及能解决问题。     

亚麻籽胶-大豆分离蛋白乳状液微滴聚集体的制备及其流变特性

基于异型聚集效应,考察亚麻籽胶(FG)与大豆分离蛋白(SPI)乳状液微滴形成异型微聚集体的理化特性。采用微射流分别制备亚麻籽胶(0.6%)乳状液与SPI(1%)乳状液微滴,通过异型聚集形成不同组成的微聚集体,分别采用动态光散射、Lumisizer稳定性分析仪、光学显微镜、剪切流变与微流变技术分析微聚集体的粒径、Zeta-电位、稳定性、微观结构和流变特性。随着FG乳状液微滴含量的增加,Zeta-电位绝对值呈先减小后增大的趋势,表明异型微滴间产生静电吸附作用;乳状液微聚集体的粒径呈先增大后减小的趋势,当FG乳状液微滴含量为60%时粒径最大,且乳状液不稳定性指数较低,稳定性较好;同时,微聚集体的宏观黏性指数(MVI)和弹性指数(EI)均得到显著提高;微观结构表明:形成具有特定三维空间网络结构的微聚集体。本研究为开发食品脂质替代物奠定理论基础。     

物理作用力对大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的影响

研究物理作用力对4 种供试大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的影响。分别采用不同浓度的NaCl、NaSCN、尿素和1,2- 丙二醇处理大豆分离蛋白以改变其物理作用力。研究结果表明：随着NaCl 和NaSCN 浓度的增加,乳化活性指数(EAI)值均呈先降低再升高的趋势,说明静电作用力起主导作用,疏水相互作用不利于乳化性。随着NaCl 和NaSCN 浓度的升高,乳化稳定性(ES)值均降低,说明静电作用力起主导作用,并且比疏水相互作用力的影响强。加入尿素可使蛋白质的疏水基团暴露出来,使EAI 值升高,但是加入不同浓度的尿素对乳化性的影响差别不大。EAI 值随着1,2- 丙二醇浓度的升高而升高,说明氢键相互作用利于乳化活性和乳化稳定性。     

冷冻处理对大豆分离蛋白结构和乳化性质的影响

为探究冷冻对大豆分离蛋白结构和乳化性质的影响,选取0.04 g/mL大豆分离蛋白溶液进行研究,以-5℃和-20℃作为冷冻温度,冷冻3 d。通过傅立叶红外光谱、内源荧光光谱、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、静态多散射稳定性分析仪以及倒置荧光显微镜等方法,研究冷冻处理对大豆分离蛋白微观结构以及乳化性质的变化影响。结果表明,经冷冻处理和未经冷冻处理的大豆分离蛋白亚基组成基本相同,冷冻使蛋白产生可逆变性;冷冻处理后的样品最大吸收峰在340 nm,证明冷冻后的大豆分离蛋白三级构象发生变化;冷冻后蛋白的β-类型结构均少于80%,β-折叠和无规卷曲结构增多、β-转角减少,表明冷冻使大豆分离蛋白结构趋于无序化。通过研究浓度为0.002 g/mL大豆分离蛋白乳状液的粒径分布、稳定性和微观结构,发现未经冷冻处理的大豆分离蛋白乳状液粒径多数在20μm以下,冷冻后,乳状液粒径峰型变宽,多数粒径分布在10μm~50μm之间,表明产生了聚集体;通过对乳状液微观结构的观察和对稳定性的测定,发现冷冻大豆分离蛋白乳状液中存在蛋白聚集体,且稳定性与未经冷冻处理蛋白乳状液相比明显较差,表明冷冻处理对于大豆分离蛋白的结构及乳化性质带来不利影响。     

米黑毛酶提高大豆分离蛋白泡沫稳定性的研究

通过测定不同水解pH条件、不同水解时间、不同搅打起泡pH条件下大豆分离蛋白(SPI)的泡沫稳定性,结合SDS-PAGE分析,水解度分析及蛋白分子表面疏水性分析,为利用米黑毛酶水解大豆分离蛋白制备高泡沫稳定性大豆蛋白制品提供一定的理论依据。显示结果表明:SPI经米黑毛酶在pH 3.5处水解45~60 min后,回调pH至5.0搅打起泡的泡沫稳定性最优;随水解时间增长,SPI的泡沫稳定性有不同程度提高。通过酶解作用,伴随SPI的蛋白分子量减小,蛋白分子表面疏水性增加,泡沫的稳定性显著提高。     

大豆分离蛋白的磷酸化改性研究

采用三聚磷酸钠 (STMP)对大豆分离蛋白 (SPI)进行磷酸化改性。研究了不同改性程度下SPI功能特性的变化。结果表明 :磷酸化SPI等电点由 pH 4 4 1移至pH 3 86,溶解性、乳化能力和持水性也有明显提高     

两种双酶切大豆分离蛋白技术路线的比较

本研究以碱性丝氨酸蛋白酶和蛋白酶Ⅱ作为水解酶对大豆分离蛋白进行两步定向酶切,以制备具有改善肝昏迷生物活性的高F值寡肽。本研究设定两种定向酶切的技术路线,即在酶解过程中维持碱性丝氨酸蛋白酶最适pH的时间分别设定为3h（技术路线Ⅰ）和30min（技术路线Ⅱ）,而蛋白酶Ⅱ分别在酸性及中性条件下继续酶解大豆分离蛋白水解液。结果表明,技术路线Ⅰ、Ⅱ蛋白质回收率分别为86.5%、87.8%;酸溶性氮得率分别为83.2%、86.4%;灰分含量分别为11.1%、7.0%;技术路线Ⅰ所得肽的相对分子质量分布范围为：分子量大于5000的肽占肽总量的20.6%,分子量在3000左右的肽占总量的3.3%,分子量在500～600之间的肽占肽总量的61.3%;技术路线Ⅱ所得的产物组分相对分子质量分布范围为：分子量在1000以下的占71.3%,且分子量主要在700～900之间,分子量在2000左右的占5.7%,分子量在5000以上的占12.8%。研究结果表明,技术路线Ⅱ的酶切效果优于技术路线Ⅰ的。     

酶法改性磷脂对大豆蛋白共建体系乳化稳定性及氧化稳定性的影响

为探究磷脂酶解物-大豆分离蛋白复合乳化体系稳定性及氧化稳定性的机理,研究了不同酶解时间对乳液乳化性质、贮存稳定性和氧化稳定性等特性的影响,通过核磁共振法对酶解后的磷脂产物组分进行分析,并对乳状液的乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位、乳层析指数、氢过氧化物值和硫代巴比妥酸反应物值进行测定。结果发现：随着酶解时间的延长,磷脂经4 h酶解后主要产物为溶血磷脂,其与大豆蛋白共建乳化体系后,乳化稳定性、贮存稳定性及氧化稳定性均优于对照组,酶解6 h左右酰基转移现象加剧,产生的溶血磷脂会继续被酶解生成甘油磷脂酰胆碱,导致稳定性略有下降;添加一定酶解时间的磷脂酶解产物,会促进乳化体系通过相互作用在水油界面上形成较稳定的界面膜,可以提高乳液的稳定性及氧化稳定性。