鸡肉蛋白和大豆蛋白的相互作用和机理研究

目的:研究鸡肉蛋白和大豆蛋白在转谷氨酰胺酶催化下的相互作用以及经酶改性后的蛋白质对其凝胶性和乳化性的影响,为开发新型鸡肉产品奠定理论基础.方法:应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、差示热量扫描(DSC)、荧光光谱等方法研究蛋白质-蛋白质相互作用的机理.结果:酶催化鸡肉蛋白和大豆蛋白发生共价交联反应,生成超大蛋白分子,形成具有三维网络的稳定结构,明显改善了MPI/SPI混合蛋白的凝胶性和乳化性,使混合蛋白的凝胶持水性提高约95％,乳化活性提高约13 m2/g.结论:酶催化鸡肉蛋白和大豆蛋白的共价交联,改善了混合蛋白的凝胶性和乳化性,对大豆蛋白在鸡肉制品中的应用以及改善产品品质提供理论依据.     

转谷氨酰胺酶对乳蛋白质的改性作用

转谷氨酰胺酶是催化酰基转移反应的一种酶,可使蛋白质或多肽之间发生共价交联反应。本文介绍了转谷氨酰胺酶对牛乳蛋白质凝胶特性、乳化性、热稳定性、成膜性等特性的改性作用及其在乳品加工中的应用。     

转谷氨酰胺酶在食品工业中的应用

转谷氨酰胺酶是一种催化酰基转移反应的转移酶,通过胺的结合和交联来修饰蛋白质,大大改善蛋白质产品的乳化性、热稳定性和凝胶性。转谷氨酰胺酶的基本性质和凝胶特性,使其在食品加工中具有重要的用途,在肉制品和面粉制品中得到广泛应用。     

芸豆蛋白热处理与鸡肉蛋白异源重组及其对功能特性的影响

目的:芸豆蛋白主要含球状蛋白,本文研究芸豆蛋白热处理对鸡肉蛋白TG酶促交联效果及交联蛋白食品功能特性的影响。方法:采用SDS-PAGE及浊度法探究芸豆蛋白热处理对自身及与鸡肉蛋白TG酶促交联效果的影响;以凝胶性、乳化性和起泡性为指标,分析芸豆蛋白热处理对交联蛋白食品功能特性的影响。结果:电泳图谱中原有条带消失,新条带生成,表明芸豆蛋白热处理有利于自身及与鸡肉蛋白的交联反应,浊度法所得结果与此一致;凝胶性及乳化性的变化表明芸豆蛋白热处理能显著提高交联蛋白的凝胶性和乳化性;起泡性的变化表明芸豆蛋白热处理对起泡性影响不大。结论:芸豆蛋白热处理有利于交联反应以及交联蛋白的食品功能特性的改善。     

微生物谷氨酰胺转移酶及其在食品工业中的应用

谷氨酰胺转移酶能促进蛋白质分子间的交联作用,催化蛋白质之间异肽键的形成,对蛋白质溶解度、乳化能力、发泡性能和凝胶化作用等功能产生积极影响。众多食品工业加工过程中如奶酪生产、乳制品加工、肉类加工、焙烤制品及可食性膜的生产过程等都应用了这种酶的交联特性。微生物源性的谷氨酰胺转胺酶在生物技术生产中所需成本低,目前已经应用于几乎所有的工业领域。本文总体概述了谷氨酰胺转胺酶的特点及其在食品工业中的应用。     

转谷氨酰胺酶的特性及其聚合大豆蛋白的研究

转谷氨酰胺酶作为一种生物催化剂,可以催化蛋白质赖氨酸上ε-氨基和谷氨酰胺上γ-羟酰胺基之间的交联反应,在蛋白质分子间或分子内形成ε-(γ-谷氨酰胺基)赖氨酸(G-L)键。此催化过程具有反应条件温和、底物选择性好的特点,交联聚合后蛋白的功能特性,如凝胶性、热稳定性和保水性等会得到明显改善,因此,其广泛应用于动植物蛋白的改性中。本文介绍了不同来源转谷氨酰胺酶的特性和其在不同食品体系中的作用,并对转谷氨酰胺酶催化大豆蛋白聚合的研究进行了综述。     

转谷氨酰胺酶交联对大豆分离蛋白乳化性的影响研究

本论文通过转谷胺酰胺酶交联大豆分离蛋白,并对交联后大豆分离蛋白溶解乳化性和乳化稳定性的变化进行了研究。实验结果表明交联前乳化性为15.86m2/g,交联后乳化性为13.23m2/g,经转谷氨酰胺酶交联后乳化性有所降低,降低了16.6%。乳化稳定性交联前为38.2min,交联后为60.8min,交联后乳化性稳定性显著提高,提高了37.2%。     

响应面优化转谷氨酰胺酶改性花生分离蛋白工艺的研究

为了改善花生分离蛋白的凝胶特性,研究了利用转谷氨酰胺酶交联改性花生分离蛋白的工艺。在进行了酶添加量、花生分离蛋白浓度和酶作用时间单因素试验基础上,利用响应面试验设计优化了酶交联改性的最佳条件。并分别测定了酶改性前后花生分离蛋白的功能性,包括:溶解性、吸油性、持水性、乳化性和乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性。通过响应面分析得到酶改性的最佳条件:酶添加量、花生分离蛋白质量浓度和酶作用时间分别为17.75 U/g、29.60 g/mL和376 min,在此条件下,凝胶的硬度可达到333.49 g。经转谷氨酰胺酶改性后,花生分离蛋白的吸油性和持水性均有不同程度的提高,分别提高了27.41%和61.24%。     

转谷氨酰胺酶催化对不同大豆蛋白凝胶性的影响

研究转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白和7S、11S球蛋白凝胶特性的影响,采用TA-XT plus物性测定仪、荧光分光光度计对各参数进行测定。结果表明：转谷氨酰胺酶能够显著提高大豆蛋白凝胶的凝胶强度,最佳工艺条件为酶添加量40U/g、温度40℃、pH7.5、作用时间2.5h,但此时凝胶表面疏水性和保水性有所下降。经转谷氨酰胺酶催化后,不同蛋白形成热处理凝胶的凝胶特性均发生显著变化,凝胶强度均显著增加,转谷氨酰胺酶催化后大豆蛋白凝胶强度的顺序为11S＞7S＞SPI。     

糖基化交联反应对酪蛋白胶凝和乳化性质的影响

利用转谷氨酰胺酶催化酪蛋白与壳寡糖发生糖基化交联反应,控制反应时间(1、2 h和4 h)制备3种糖基化交联蛋白质(修饰酪蛋白),分析糖基化交联反应对酪蛋白胶凝和乳化性质的影响。结果表明:修饰酪蛋白的凝胶时间显著缩短(约50%);凝胶的持水能力为99%(800 r/min条件下离心10 min),较高;凝胶的微观结构发生了显著的变化,而且随着反应时间的延长,凝胶的空间网络结构更加规则;糖基化交联反应对酪蛋白的乳化活性及乳化稳定性影响较大。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白交联聚合作用研究

该文研究利用微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白进行交联聚合,研究不同反应条件对聚合反应影响,并对聚合后蛋白凝胶性进行研究。结果显示,大豆分离蛋白是MTGase良好底物;得到较好聚合反应条件为:温度45℃或50℃;pH7.0;反应时间2 h时最适加酶量为5U/g。聚合后蛋白凝胶特性,尤其是凝胶硬度和粘性有较显著提高。     

谷氨酰胺转氨酶介导的荞麦蛋白-花生蛋白交联及其功能特性研究

该文以谷氨酰胺转氨酶（TGase）为交联酶制剂,对荞麦蛋白与花生蛋白进行交联,通过单因素试验对两种蛋白的比例、总蛋白质浓度、TG酶添加量、交联温度、交联时间和pH进行了参数优化,并研究了最佳交联工艺条件下制备得到的交联产物的功能特性。结果表明,荞麦蛋白与花生蛋白的质量比1:1 (g:g)、总蛋白浓度4%、加酶量1.25%、反应温度40℃、反应时间120 min、pH 8.0时的交联反应效果最佳,交联度为63.1%。功能特性测定结果表明,与未交联的蛋白质相比,交联后的蛋白质的持水性、持油性和乳化稳定性有所提高,但乳化性、起泡性和起泡稳定性降低;在pH 3~12范围,交联蛋白质的溶解度逐渐升高,尤其在pI 4.0处,溶解度提高最为显著。     

转谷氨酰胺酶提高蛋清粉凝胶性能的研究

为改善蛋清粉的加工品质,探讨了酶交联反应对提高蛋清粉凝胶性能的影响。通过研究转谷氨酰胺酶用量、反应温度及作用时间对蛋清粉凝胶强度的影响,采用Box-Benhnken设计对转谷氨酰胺酶交联蛋清粉的凝胶强度进行优化。以蛋清粉凝胶强度为响应值,进行响应面分析。结果表明,转谷氨酰胺酶交联蛋清粉的优化工艺条件为:酶用量6U/g蛋清粉,作用时间3.99h,温度35℃,在此条件下,蛋白粉的凝胶强度达到820g/cm2,与实测值基本一致,说明利用该试验建立的模型在实践中具有可行性。     

谷氨酰胺转胺酶及其在食品工业中的作用

谷氨酰胺转胺酶是一种新型的酶制剂，可使蛋白质分子或多肽链之间发生共价交联，从而改善蛋白质凝胶特性、营养价值以及增强乳化稳定性和热稳定性等。本文介绍了谷氨酰胺转胺酶的来源、作用机理、影响其反应的因素及谷氨酰胺转胺酶在食品工业中的作用。     

转谷氨酰胺酶交联作用对凝固型酸乳品质的影响

转谷氨酰胺酶可催化蛋白质发生交联反应,从而改善酸乳的品质特性。考察了转谷氨酰胺酶的添加方式、添加量、发酵温度、发酵时间对酸乳的黏度、持水性、胶体脱水收缩敏感性和感官特性的影响,优化了酶的应用工艺及技术参数。研究结果表明,制作酸乳的最佳工艺条件为:转谷氨酰胺酶添加方式为接种时添加,添加量为0.5 g/L,发酵温度42℃,发酵时长6.5 h。     

利用转谷氨酰胺酶提高谷朊粉乳化性研究

转谷氨酰胺酶是一种催化蛋白质分子交联酶类,利用其对谷朊粉乳化性进行改良,研究酶浓度、底物浓度、pH值、反应时间、反应温度对谷朊粉乳化活性和乳化稳定性影响;在此基础上通过正交实验,探索转谷氨酰胺酶酶解谷朊粉提高乳化性最佳反应条件。分析发现五个因素对谷朊粉乳化性影响由强到弱顺序为:pH值、谷朊粉浓度、温度、时间和酶浓度。最佳酶解条件为:谷朊粉浓度为6.0%,酶浓度1.0%,反应时间为1.0h,pH值为5.0,反应温度为45℃;此时谷朊粉乳化活性为84.9%,乳化稳定性为85.7%,比酶解前谷朊粉乳化性有明显提高。     

温度及酶量对MTGase催化聚合WPC质构特性的影响

以乳清浓缩蛋白(WPC)为底物,探讨了不同的温度及酶量微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)催化聚合WPC对其质构特性的影响.结果表明:MTGase催化聚合WPC,在有还原剂DTT存在的条件下,酶/蛋白质比为10U/g左右时,25～45 ℃的反应温度范围内,可以获得质构特性较好的凝胶.酶/蛋白质比及温度过低或过高,都不利于蛋白凝胶的形成.     

应用二次回归正交旋转组合设计优化转谷氨酰胺酶作用的乳清蛋白交联条件

考察了pH、催化时间、催化温度及加酶量对转谷氨酰胺酶作用WPI形成交联产物的粘度影响,并对影响因素进行优化,找出最佳组合。该研究共分两个实验进行,实验1考察pH、时间、温度及加酶量单个因素对转谷氨酰胺酶交联作用的影响;实验2是基于单因素实验结果,采用四因素(pH、催化时间、催化温度、加酶量)五水平回归正交旋转设计,对WPI经转谷氨酰胺酶交联后产生最大粘度的最佳条件进行优化,以便确定实验多元回归方程和获得较大WPI黏度的最佳条件。实验结果表明:交联时间4h、交联温度50℃、pH8.0和加酶量20u/g时,具有最佳粘度值,转谷氨酰胺酶作用效果最佳。     

转谷氨酰胺酶及其在食品工业中的应用

转谷氨酰胺酶是催化蛋白质分子之间交联的一种酶,对蛋白质的成胶能力、热稳定性、持水能力等功能特性有独特的改善作用。简要介绍了转谷氨酰胺酶的性质、功能特性和作用机理,详细阐述了转谷氨酰胺酶在食品工业中的应用,包括了肉制品、乳制品、水产品、植物蛋白制品、焙烤制品以及在食品包装及保藏等方面。     

热处理及转谷氨酰胺酶对糖基化燕麦蛋白凝胶性质的影响

对燕麦蛋白及其乳糖糖基化燕麦蛋白进行热诱导和转谷氨酰胺酶诱导凝胶改性,探究2 种不同诱导方式对燕麦蛋白及其糖基化产物凝胶性质及结构的影响。结果表明：与燕麦蛋白热诱导凝胶相比,其他3 种燕麦蛋白凝胶的弹性、硬度和持水性均显著提高（P＜0.05）;酶诱导凝胶的质构性质（弹性、硬度、胶黏性）与持水性优于热诱导凝胶;糖基化改性蛋白凝胶的质构性质与持水性显著高于未糖基化改性蛋白凝胶（P＜0.05）。酶诱导蛋白凝胶的表面疏水性分别高于两种热诱导蛋白凝胶;而糖基化改性蛋白凝胶的表面疏水性分别低于未糖基化改性蛋白凝胶。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、傅里叶变换红外光谱、荧光光谱分析、微观结构分析进一步证明了转谷氨酰胺酶能引起燕麦蛋白发生分子间或分子内交联而形成大分子质量的交联产物,转谷氨酰胺酶诱导的燕麦蛋白凝胶具有更为致密的微观三维网络结构。研究表明,与热处理相比,转谷氨酰胺酶更能诱导燕麦蛋白及糖基化产物形成良好的凝胶,为燕麦粉的多元开发提供了一定理论基础。