转谷氨酰胺酶交联作用对乳蛋白功能特性的影响

转谷氨酰胺酶可用于蛋白交联,改性蛋白质的组织结构和功能特性,在食品工业中具有广阔的应用前景。本文介绍了转谷氨酰胺酶的作用机制、对乳蛋白功能特性的影响以及在酸奶生产中的应用等。     

转谷氨酰胺酶对荞麦蛋白功能特性的影响

微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)能够使荞麦蛋白(BWP)的大部分球蛋白亚基被聚合,而几乎不能使分子量低于36kDa的碱性亚基聚合。BWP聚合物(催化时间<60min)的溶解度(PS)较BWP显著增加,聚合物的PS随反应时间的延长而降低;MTGase催化BWP反应120min可明显降低其PS(P<0.05)。聚合反应能提高BWP的持水能力(WH)和持油能力(FA),且BWP聚合物的FA随反应时间的增加而增强。适当的交联会使BWP的起泡性能增加,但继续提高交联度(延长酶反应时间),BWP的起泡性能反而降低。BWP聚合物的乳化活性指数(EAI)降低,乳化液稳定性(ES)却增强。      

转谷氨酰胺酶对荞麦蛋白功能特性的影响

微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)能够使荞麦蛋白(BWP)的大部分球蛋白亚基被聚合,而几乎不能使分子量低于36kDa的碱性亚基聚合。BWP聚合物(催化时间<60min)的溶解度(PS)较BWP显著增加,聚合物的PS随反应时间的延长而降低;MTGase催化BWP反应120min可明显降低其PS(P<0.05)。聚合反应能提高BWP的持水能力(WH)和持油能力(FA),且BWP聚合物的FA随反应时间的增加而增强。适当的交联会使BWP的起泡性能增加,但继续提高交联度(延长酶反应时间),BWP的起泡性能反而降低。BWP聚合物的乳化活性指数(EAI)降低,乳化液稳定性(ES)却增强。     

转谷氨酰胺酶交联时间对玉米胚芽蛋白功能性质的影响

为解决玉米胚芽蛋白溶解性低的问题,提高其在食品工业领域的实际应用,以玉米胚芽蛋白为原料,通过酶解、转谷氨酰胺酶(TGase)交联,制备了不同交联时间的玉米胚芽蛋白,利用红外光谱仪和粒度分析仪分析玉米胚芽蛋白结构和表面性质的变化,并检测其溶解性、乳化性、起泡性等功能性质。结果表明：随着交联时间的延长,玉米胚芽蛋白的溶解性、起泡能力、持水性、乳化活性逐渐增强,乳化稳定性变化趋势与之相反,泡沫稳定性先升后降,持油性先降后升;与原样相比,交联3 h的玉米胚芽蛋白的乳化活性提高了16.7倍,持水性和持油性分别增加了9.16%和8.71%;TGase交联反应改变了玉米胚芽蛋白的二级结构,酰胺Ⅰ带的伸缩振动增强, β-转角增多,蛋白质粒径和Zeta电位发生改变,蛋白质结构和表面性质的改变造成其功能性质的变化。综合来看,交联3 h的玉米胚芽蛋白的功能性质表现最佳。     

转谷氨酰胺酶对食品蛋白特性的影响

蛋白质是食品的重要组成成分,其功能特性影响食品的品质。转谷氨酰胺酶(transglutaminase, TGase)作为一种高效、安全的生物酶交联剂,通过催化蛋白交联、酰基转移、脱酰胺基反应,改变蛋白质微观结构,从而改善食品蛋白功能特性,提高食品营养价值,降低致敏性。该文对近年来国内外转谷酰胺酶改性食品蛋白的研究进行综述,阐述了TGase对食品蛋白不同功能特性的改变,以及其对蛋白致敏性、消化性和风味的影响,总结归纳了TGase改性与其他技术复合使用的应用结果,并指出TGase改性未来的研究方向,以期为TGase改性研究及食品加工应用提供参考。     

酶法水解对罗非鱼下脚料蛋白功能特性的影响

以罗非鱼下脚料为原料,采用Alcalase蛋白酶、中性蛋白酶、风味蛋白酶对其进行控制酶解,通过pH-stat法控制水解程度,制备不同水解度(1.0%～15.0%)的罗非鱼下脚料酶解蛋白,探讨酶的种类和水解度对其乳化性和发泡性的影响。结果表明:在水解度较低(3.0%～5.0%)时,酶解蛋白的乳化性和发泡性较好,随着水解度进一步增大,酶解蛋白的乳化性和发泡性均降低;比较而言,由中性蛋白酶水解得到的酶解蛋白乳化性较好,而风味蛋白酶水解得到的酶解蛋白发泡性较好;此外,pH值(2～10)对轻度酶解蛋白的乳化性和发泡性影响较大,在pH 4.0～5.0范围内,酶解蛋白的乳化性和发泡性最差。     

转谷氨酰胺酶交联乳蛋白对新鲜干酪特性的影响

利用转谷氨酰胺酶(TG)交联酪蛋白,研究其对新鲜干酪凝乳的成分和质构特征的影响。结果表明,TG能够加速凝乳发酵过程,提高乳中蛋白质和脂肪的回收率,并显著降低了乳清中的蛋白含量,对凝乳的质构特征也具有明显修饰作用。但与凝乳酶同时作用时,TG酶对凝乳的修饰作用不显著。     

转谷氨酰胺酶交联乳蛋白对新鲜干酪特性的影响

利用转谷氨酰胺酶(TG)交联酪蛋白,研究其对新鲜干酪凝乳的成分和质构特征的影响。结果表明,TG能够加速凝乳发酵过程,提高乳中蛋白质和脂肪的回收率,并显著降低了乳清中的蛋白含量,对凝乳的质构特征也具有明显修饰作用。但与凝乳酶同时作用时,TG酶对凝乳的修饰作用不显著。      

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白交联聚合作用研究

该文研究利用微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白进行交联聚合,研究不同反应条件对聚合反应影响,并对聚合后蛋白凝胶性进行研究。结果显示,大豆分离蛋白是MTGase良好底物;得到较好聚合反应条件为:温度45℃或50℃;pH7.0;反应时间2 h时最适加酶量为5U/g。聚合后蛋白凝胶特性,尤其是凝胶硬度和粘性有较显著提高。     

碱性蛋白酶酶解罗非鱼下脚料蛋白动力学研究

以加工罗非鱼片废弃的下脚料蛋白和碱性蛋白酶为原料,以水解度为指标,考察温度、底物质量浓度、酶用量及pH等因素对碱性蛋白酶酶解罗非鱼下脚料蛋白水解度的影响。得到碱性蛋白酶水解罗非鱼下脚料蛋白的适宜工艺条件为：酶解温度50℃、底物质量浓度20g/L、酶用量为0.067g/L、pH9.50、反应时间180min,此时水解度为22.00%。同时得到50℃条件下酶失活常数Kd为37.9min-1,反应速率常数K2为244.2min-1、米氏常数KM为29.27g/L、最大反应速度Vmax为28.41g/(min·L);并建立了相应的水解动力学模型。验证实验表明：建立的水解动力学模型与实际水解过程基本吻合。     

转谷氨酰胺酶交联大豆分离蛋白结构表征

为研究转谷氨酰胺酶（transglutaminase,TGase）交联大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对SPI分子结构的影响,采用差示扫描量热仪、扫描电镜、X-射线衍射、红外光谱、圆二色谱等对TGase交联SPI前后二级结构的变化进行分析。结果表明：交联后SPI表面疏水性增强,自由氨基含量降低,结构和微观晶体结构均发生变化,结构由球形结构变成凹陷孔状,多肽链充分伸展,空间结构改变,结晶度降低;β-折叠含量升高,有序度更高,无规卷曲结构含量相对较低;利用氨基酸全自动分析仪测定氨基酸含量,交联后必需氨基酸含量提高了5.5%,疏水性氨基酸含量提高了14.5%,表明交联后提高了SPI营养价值,改善SPI的表面疏水性。     

转谷氨酰胺酶交联对食物蛋白改性作用的研究进展

简要介绍转谷氨酰胺酶来源、性质以及在食品工业中的应用,重点阐述了转谷氨酰胺酶交联蛋白的最新国内外研究动态。     

转谷氨酰胺酶交联对大豆分离蛋白乳化性的影响研究

本论文通过转谷胺酰胺酶交联大豆分离蛋白,并对交联后大豆分离蛋白溶解乳化性和乳化稳定性的变化进行了研究。实验结果表明交联前乳化性为15.86m2/g,交联后乳化性为13.23m2/g,经转谷氨酰胺酶交联后乳化性有所降低,降低了16.6%。乳化稳定性交联前为38.2min,交联后为60.8min,交联后乳化性稳定性显著提高,提高了37.2%。     

转谷氨酰胺酶对牛乳酪蛋白功能性质的影响

采用微生物转谷氨酰胺酶 (TG)对牛乳中的酪蛋白进行了酶法改性 ,并对改性后牛乳中酪蛋白功能性质如溶解性、起泡性、泡沫稳定性和持水性进行了研究 .结果表明 ,牛乳经TG作用后 ,其酪蛋白功能性质发生了较大变化 ,酪蛋白的起泡性、泡沫稳定性和持水性都有不同程度的增加 ,而溶解性略有下降 .实验中考察了TG作用的时间、温度、剂量等因素对酪蛋白功能性质的影响 ,结果显示 ,要获得综合性能优良的酪蛋白 ,TG最佳的作用条件为 :pH 7.0 ,5 0℃ ,6 0min ,酶的添加量0 .1～ 0 .2U/mL .     

转谷氨酰胺酶交联作用对豆腐品质的影响

转谷氨酰胺酶能催化蛋白发生交联作用,在制作石膏豆腐过程中添加转谷氨酰胺酶能改变豆腐的质构从而影响豆腐的品质。试验考察了酶的添加方式、酶的添加量、点浆温度、保温时间四个因素对豆腐品质的影响。单因素试验和正交试验结果表明,转谷氨酰胺酶制作豆腐的最佳条件为:酶的添加方式为点浆时添加,添加量为0.5g/L,点浆温度55℃,保温时间18 min。     

转谷氨酰胺酶酶解大豆浓缩蛋白工艺研究

利用谷氨酰胺转氨酶在催化转酰基反应改善蛋白的交联作用,使肽链中含硫氨基酸通过氧化作用形成二硫键,对醇提大豆浓缩蛋白改性.以蛋白中巯基的变化率为指标,通过单因素和正交试验确定谷氨酰胺转氨酶改善醇提大豆浓缩蛋白功能性的最佳酶作用条件:底物浓度5%,酶添加量0.7 U/100 g·底物,酶解温度50 ℃,酶解时间3 h,pH为7.在此条件下,蛋白中巯基的变化率可达到40.63%.     

转谷氨酰胺酶交联改性小米蛋白质的溶解特性

以小米分离蛋白为研究对象,通过转谷氨酰胺酶交联酶改性后,对其不同条件下的溶解性进行分析研究,通过SDS-PAGE电泳对小米酶改性蛋白组分进行亚基分析。结果表明,在不同处理情况下,小米酶改性蛋白在pH 5处溶解度最小,故等电点应在pH 5附近;随盐离子浓度升高,蛋白溶解度呈现先下降后上升再下降现象;温度升高,蛋白溶解度呈现先上升后趋于稳定现象;SDS-PAGE试验结果显示,小米酶改性蛋白亚基大部分分子质量大于66.2k Da,含二硫键的亚基占大部分,在不同pH下,等电点附近沉淀的亚基数量最多,进一步印证等电点附近蛋白的溶解度的变化规律;在不同离子强度下的溶解度差异,只是整体亚基的溶解度差异,并无亚基溶解度的特异差别,在不同温度下,最接近分子质量14.4 kDa的亚基不易聚集形成不溶性聚集体。     

超声处理对转谷氨酰胺酶交联乳清分离蛋白的结构特性和凝胶保水性的影响

本文研究了超声处理(20 kHz,400 W,0、10、20、30、40 min)对转谷氨酰胺酶(TGase)交联乳清分离蛋白(WPI)的分子量分布、粒径分布、荧光强度、表面疏水性和凝胶保水性的影响。结果表明,TGase交联WPI后生成了分子量约为120 kDa的大分子聚合物,且聚合物的量随着超声处理时间的增加而逐渐增加;TGase交联WPI后的荧光强度高于未交联的WPI,且荧光强度随着超声处理时间的增加而增大;TGase交联后WPI的表面疏水性增大,且随着超声处理时间的延长,表面疏水性逐渐升高。此外,WPI的粒径随着超声处理而减小,但TGase交联后WPI的粒径明显高于未交联的WPI。TGase交联后WPI的凝胶保水性呈上升趋势,并且随着超声时间的延长而逐渐升高。因此,TGase交联WPI可以改变WPI的结构,增强其凝胶保水性。     

转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶水解产物改善大豆分离蛋白乳化特性的研究

为获得适宜添加到冰淇淋等冷冻食品中的大豆分离蛋白（SPI）,利用转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶酶解大豆分离蛋白产物来改善大豆蛋白的乳化特性。将样品经高压均质制成O/W型乳状液,研究不同水解程度的水解产物交联后对样品乳状液的粒度分布、表面积平均粒径、离心乳析率等的影响,同时研究了常温放置、低温放置（4℃）以及冷冻-解冻处理对酶改性蛋白乳状液聚集、聚结稳定性的影响。结果表明,SPI和中低度水解（DH2%¹0%）样品经转谷氨酰胺酶交联后乳化活性和乳化稳定性均显著提高,水解度10%样品交联后的乳化活性和乳化稳定性改善最显著。酶改性可以显著改善SPI新鲜乳状液的聚集稳定性,中度水解度（DH6%¹0%）SPI样品交联后聚集程度最低。冷藏不会明显损坏样品的聚集和聚结稳定性。冷冻-解冻处理使乳状液发生聚结现象,SPI乳状液的聚结程度最大,中度水解度（DH6%¹0%）样品交联后的聚结程度最小。因此,可将中度水解SPI交联样品用于对乳化特性要求较高的冰淇淋等冷冻食品中。