光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的纳秒时间分辨光谱研究

光合作用是地球上最重要的化学反应.揭示光合作用的奥秘,对解决人类面临的能源、粮食、环境保护等问题十分重要.高等植物光系统Ⅱ可分解水,因此对其机理的研究就显得十分重要,而对光系统Ⅱ反应中心机理的研究,有助于人们深入理解光合作用的原初机理.为此,近些年来人们采用各种时间分辨光谱技术对光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的电荷分离及复合过程进行了广泛细致的研究.但因此体系衰变组分较多,光谱重叠严重,所以对各成分的归属意见不一.为此,本文采用纳秒时间分辨光谱技术及光谱解叠方法对D1/D2/cyt b559的电荷复合过程进行了研究.     

光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的纳秒时间分辨光谱研究

<正>光合作用是地球上最重要的化学反应.揭示光合作用的奥秘,对解决人类面临的能源、粮食、环境保护等问题十分重要.高等植物光系统Ⅱ可分解水,因此对其机理的研究就显得十分重要,而对光系统Ⅱ反应中心机理的研究,有助于人们深入理解光合作用的原初机理.为此,近些年来人们采用各种时间分辨光谱技术对光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的电荷分离及复合过程进行了广泛细致的研究.但因此体系衰变组分较多,光谱重叠严重,所以对各成分的归属意见不一.为此,本文采用纳秒时间分辨光谱技术及光谱解叠方法对D1/D2/cyt b559的电荷复合过程进行了研究.     

光系统Ⅱ碳酸酐酶与放氧外周多肽及锰分子簇的关系

以菠菜ＰＳⅡ膜颗粒为材料,研究了ＰＳⅡ放氧复合体３个外周多肽及锰分子簇对ＰＳⅡ－ＣＡ的影响。实验结果可作为支持ＰＳⅡ放氧侧存在膜结合态ＣＡ的直接证据。外周多肽的存在对维持ＣＡ活性起着重要作用。去除锰簇后放氧活性受抑制但ＣＡ活性不受影响,表明ＣＡ的功能并不依赖于锰分子簇的存在,与放氧活性并不直接相关。     

钙离子对光系统Ⅱ二级结构的影响及其与光抑制的关系

许多实验表明钙子在光系统Ⅱ的放氧过程起着重要作用。报道了固钙离子丧失引起的光系统Ⅱ的二级结构变化。结果显示钙离子的丧失可导致部分α－螺旋结构向转角和折叠结构的转变,但补加钙离子后,只有转角结构能够得到恢复。     

与光系统Ⅱ颗粒结合的蛋白酶的初步分析

叶绿体是植物进行光合作用的细胞器,光合作用中光能的吸收、传递和转化、水的裂解及光合磷酸化等功能均是在具有一定分子排列和空间构象并镶嵌于类囊体膜上的叶绿素蛋白复合体中进行的。叶绿体类囊体膜蛋白的周转需要多种蛋白酶的水解作用。在蛋白质合成后加工成熟中,已证实光系统Ⅱ(PS Ⅱ)反应中心D1蛋白(Q_B结合蛋白)的C-末端加工需要一个类囊体膜结合的蛋白酶,质体菁N-末端加工也需要一个类囊体结合的蛋白酶,与PSⅡ水裂解相关联的三种外在性水溶性蛋白如同Cyt.b-f在整合到膜上时需要类囊体膜结合     

甲醇为探针研究活性光系统Ⅱ次级电子给体TyrZ与底物水分子作用机制

光系统Ⅱ（PSⅡ）次级电子给体TyrZ担负调控原初电荷分离和水的催化氧化功能. 目前有两类TyrZ调控机理模型被提出: 一类是TyrZ通过与底物水分子直接作用调控水氧化; 另一类是TyrZ处于疏水环境中, 不与底物水分子直接作用, 而是借助与His190之间氢键强度的变化调控水氧化. 本文利用低温电子顺磁共振技术研究与水分子类似的甲醇分子对活性PSⅡ中TyrZ氧化还原特性的影响, 发现当Mn簇处于S2和S0态时, 甲醇分子的存在能够明显促进TyrZ的低温氧化和TyrZ•的低温还原. 理论计算显示: (1)当甲醇分子与Tyr直接作用时会导致Tyr氧化变难; (2)伴随环境极性降低, Tyr的氧化变得容易. 综合这些结果, 我们推测在活性PSⅡ中甲醇分子不与TyrZ直接作用, 甲醇对TyrZ的低温氧化及TyrZ•的低温还原的促进作用可能是由于甲醇分子替换PSⅡ内部的水分子, 降低了TyrZ-His190周围环境的极性, 使TyrZ与His190之间的氢键强度增加所致. 鉴于甲醇分子与水的类似性, 以上结果支持我们最近提出的活性PSⅡ中TyrZ不与水分子直接作用的观点.