H_2O_2荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

为了探讨荧光探针BCZ-4识别H_2O_2的识别机理,在模拟生理条件下,采用光谱法研究BCZ-4与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。结果表明,探针主要以静态猝灭方式猝灭HSA的荧光,二者之间作用距离为4.89 nm,作用力类型主要为静电作用。荧光光谱和CD光谱显示,探针与HSA的结合改变了HSA的构象。     

硼酯类荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法、三维荧光光谱、CD光谱及同步荧光,研究了硼酯类荧光探针(JYS-1)与人血清白蛋白(HSA)的作用机理和探针对HSA构象的影响.由实验结果可知,HSA与探针之间的猝灭方式主要是静态猝灭方式.根据热力学数据,确定了二者之间的结合距离为3.07nm,二者之间在298K、305及308K时的结合常数,分别为2...     

光谱法研究铜离子荧光探针与人血清白蛋白的相互作用

运用紫外以及荧光光谱对铜离子荧光探针(DQX-1)与人血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,此探针与HSA结合,形成复合物,探针能够有规律的猝灭HSA的荧光,猝灭机理证明为静态猝灭。由两者之间的相互作用力,判别出:探针DQX-1和HAS之间发生自动的结合,主要依靠的作用力是氢键和范德华力。通过探针DQX-1和HAS之间的结合距离为5.42 nm,说明两者之间能够发生非辐射能量的转移。同步荧光和三维荧光光谱数据表明,加入DQX-1后HSA的构象也发生变化。     

光谱法研究铜离子荧光探针与人血清白蛋白的相互作用

运用紫外以及荧光光谱对铜离子荧光探针(DQX-1)与人血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,此探针与HSA结合,形成复合物,探针能够有规律的猝灭HSA的荧光,猝灭机理证明为静态猝灭。由两者之间的相互作用力,判别出:探针DQX-1和HAS之间发生自动的结合,主要依靠的作用力是氢键和范德华力。通过探针DQX-1和HAS之间的结合距离为5.42 nm,说明两者之间能够发生非辐射能量的转移。同步荧光和三维荧光光谱数据表明,加入DQX-1后HSA的构象也发生变化。     

基于光谱法研究汞荧光分子探针与人血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术,研究了不同温度下用于识别汞的荧光分子探针（WL-6）与生物大分子人血清白蛋白（HSA）的结合机理。结果表明,HSA在结合位点的荧光强度,随着WL-6的浓度增加而显著降低。根据荧光数据,得到了WL-6与HSA作用的结合常数、主要作用力及猝灭常数。从紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光、三维荧光光谱和圆二色谱的结果可以看出,WL-6的结合改变了HSA的构象。     

人血清白蛋白和菁染料的相互作用研究

研究菁染料分子DMSA与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用及DMSA对HSA构象的影响。采用荧光光谱研究菁染料DMSA与HSA的相互作用机制,通过计算结合常数和结合位点确定荧光猝灭类型;利用吸收光谱和同步荧光光谱探讨DMSA对HSA构象的影响。结果表明菁染料DMSA能猝灭HSA的内源性荧光,其猝灭机制为静态猝灭且DMSA与HSA之间具有很强的结合能力,结合常数Ka=7.73×106L·mol-1,结合位点n=1.59。此外,通过吸收光谱和同步荧光光谱探讨了DMSA对HSA构象的影响,DMSA的加入使HSA的结构变得疏松导致构象发生变化。     

血竭总黄酮与血清白蛋白的作用

应用荧光光谱法研究不同离子强度、温度、酸度条件下,血竭总黄酮(tFSD)与血清白蛋白的相互作用。研究表明:tFSD能不同程度地猝灭牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的荧光强度,BSA的荧光强度猝灭得更显著;在288~298K间,随着温度的升高,BSA-tFSD和HSA-tFSD两荧光体系的猝灭程度降低,推测tFSD对BSA、HSA的荧光猝灭作用不是动态猝灭,而是静态猝灭;在pH6.0~pH10.0间,随着pH的提高,tFSD对BSA(HSA)的荧光猝灭程度上升,说明tFSD与BSA(HSA)之间以非静电作用为主,并形成了不发荧光的复合物。     

霉酚酸钠和吗替麦考酚酯与人血清蛋白相互作用机制的比较研究

利用荧光光谱法和分子对接比较研究了新型免疫抑制剂霉酚酸的两个前药吗替麦考酚酯和霉酚酸钠与人血清蛋白(HSA)相互作用。结果表明,两种药物与HSA之间以1∶1结合形成复合物,猝灭机制均为静态猝灭。不同温度下荧光猝灭实验计算了结合参数,结果显示两种药物对HSA均有猝灭,且霉酚酸钠猝灭更为显著。三维和同步荧光结果表明两个药物单体的加入均对HSA的构象产生了影响。分子对接结果显示配体和蛋白间有氢键生成,结合热力学结果说明药物与HSA之间的相互作用力主要是氢键和范德华力,且霉酚酸钠的结合能力更强。综上结果表明霉酚酸钠能更好的结合HSA,从而在体内运转和代谢的更快。相关研究工作不仅从分子层面阐明了两种药物单体与蛋白的结合机制,而且可为免疫抑制剂类药物的临床用药选择提供一定的理论依据。     

两种芹菜素衍生物与人血清白蛋白的相互作用

以黄酮类化合物芹菜素（4',5,7-三羟基黄酮）为原料,利用Mannich和磺化反应先后合成了两种芹菜素衍生物Ⅰ[8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7,-三羟基黄酮]、Ⅱ[8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7,-三羟基黄酮-3'-磺酸],并对其结构进行ESI-MS、1H-NMR、13C-NMR表征。利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱法结合内滤光校正、分子对接研究了298、303、308 K时两种衍生物与人血清白蛋白（HSA）的相互作用机制。光谱法结果表明,衍生物Ⅰ、Ⅱ通过与HSA形成复合物而对HSA有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,且衍生物与HSA的结合位点在HSA的亚结构域ⅡA附近,Ⅱ比Ⅰ更容易被转移和运输。热力学分析结果显示结合点数为1,且ΔH和ΔS均大于0,表明疏水作用为主要作用力。分子对接结果表明,两种衍生物与HSA均是通过疏水作用力和氢键结合于HSA的疏水空腔内,其中疏水作用为主要作用力,这与热力学结果相吻合。     

两种芹菜素衍生物与人血清白蛋白的相互作用

以黄酮类化合物芹菜素(4',5,7-三羟基黄酮)为原料,利用Mannich和磺化反应先后合成了两种芹菜素衍生物8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7-三羟基黄酮(Ⅰ)、8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7-三羟基黄酮-3'-磺酸(Ⅱ),并对其结构进行ESI-MS、1HNMR、13CNMR表征。利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱法结合内滤光校正、分子对接研究了298、303、308 K时两种衍生物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用机制。光谱法结果表明,衍生物Ⅰ、Ⅱ通过与HSA形成复合物而对HSA有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,且衍生物与HSA的结合位点在HSA的亚结构域ⅡA附近,Ⅱ比Ⅰ更容易被转移和运输。热力学分析结果显示结合点数为1,且ΔH和ΔS均大于0,表明疏水作用为主要作用力。分子对接结果表明,两种衍生物与HSA均是通过疏水作用力和氢键结合于HSA的疏水空腔内,其中疏水作用为主要作用力,这与热力学结果相吻合。