ABEEMσπ／MM 模型下8种类型氢键的氢键拟合函数

在ABEEMσπ/MM浮动电荷模型下,为了防止电荷过度极化,提高力场的准确性,引入了氢键拟合函数klp,H(Rlp,H)在氢键相互作用区域代替总校正系数k来描述氢键相互作用.选取了8个模型小分子二聚体,通过拟合在氢键两个区域之间不同距离时从头计算结果的结合能,来拟合ABEEMσπ/MM方法下的氢键拟合函数.应用该氢键拟合函数在ABEEMσπ/MM方法下计算小分子二聚体的结合能,与从头算方法得到的结合能有很好的一致性.同时对具有同样类型氢键的其他二聚体的结合能进行了计算,与从头算结果相近,说明这些函数具有良好的可转移性.     

应用ABEEM/MM方法研究尿素与缬氨酸二肽间的相互作用

对尿素与二肽的相互作用的研究可为探讨尿素致蛋白质变性的机理提供基础.应用ABEEM/MM方法,对尿素和缬氨酸二肽间的相互作用进行了理论研究.结果 表明,尿素对缬氨酸二肽的几何结构影响很大,使其骨架二面角发生了明显的扭转.此外,用该方法计算的电荷分布和键长、键角、二面角等结构参数,都与从头算的结果有很好的一致性.     

系列小分子与碱基尿嘧啶间氢键相互作用的理论研究

核酸碱基尿嘧啶分子可以使用3个不同位点与其他分子形成多种类型的分子间氢键.笔者使用密度泛函理论B3LYP/6-31＋G（d,p）方法优化得到了系列小分子与尿嘧啶分子形成的31个氢键复合物的稳定结构,进而使用MP2/aug-cc-pVTZ方法计算了这些氢键复合物的结合能.研究结果表明,尿嘧啶分子更倾向作为氢键给体与小分子形成氢键.尿嘧啶分子最易使用1号位点与小分子形成氢键复合物,最不易使用2号位点形成氢键复合物.甲基取代小分子氢键受体上的氢原子会使氢键强度变强.为了深入理解这些氢键复合物体系中氢键作用的本质,还使用B3LYP/6-31G（d,p）方法进行了自然键轨道（NBO）分析计算.自然键轨道（NBO）分析表明,大部分氢键复合物满足二阶相互作用稳定化能之和越大,结合能绝对值越大,结合得越稳定的原则,说明共价作用在这些氢键作用中起重要作用.     

组氨酸二肽-水团簇的Ab Initio和ABEEMσπ力场的研究

使用密度泛函B3LYP/6-311++G(d,p)方法对组氨酸二肽与水团簇的结构进行优化,在MP2/aug-cc-pVDZ水平下计算了这些体系的结合能,同时考虑了基组重叠误差(BSSE)和零点能(ZPE)校正.应用ABEEMσπ浮动电荷分子力场优化了组氨酸二肽与水分子所形成的团簇结构,计算了氢键键长和氢键键角,同时计算了组氨酸二肽与1~6个水分子所形成的团簇His(H2O)n(n=1~6)的结合能,探讨了氢键的协同效应.将ABEEMσπ浮动电荷分子力场、OPLSAA和AMBER力场所得的结果与从头算方法的结果进行了比较,ABEEMσπ的结果好于OPLS-AA和AMBER力场的,可与从头算方法所得到的结果相媲美.     

ABEEMσπ/MM模型中静电相互作用能的并行化

ABEEMσπ/MM模型程序中,计算静电相互作用能非常耗费机时.针对原串行程序中多个循环相互嵌套的求解部分,进行循环带状划分并行化处理.经测试表明,利用新编制的并行程序进行动力学模拟,并行加速比以线性趋势提高、求解静电相互作用能速度大幅度加快、尤其是针对原子数较多的分子体系效果比较理想.利用36个CPU,对于位点数为10 000左右的蛋白质体系,进行1ns的动力学模拟,至少可以节省1年左右的时间,明显地提高了研究蛋白质体系性质的效率.     

α-氨基酸热分解环氧中间产物的从头算研究

用量子化学从头算方法在RHF/6-21G水平上对四种氨基酸失去NH3以后的分子碎片进行了全优化计算,得到了四种氨基酸各自的环氧中间产物的几何构型.对计算所得的各环氧中间产物进行了振动分析,均无虚频,表明环氧中间产物的构型不是鞍点过渡态结构,而是稳定点结构,证明了文献[1]关于环氧中间产物的推断是正确的.     

多肽链二级结构的氢键定义及氨基酸残基间的氢键分布

蛋白质的生物功能往往决定于它的三维结构，而二级结构是蛋白质的氨基酸顺序和三维构象之间的桥梁，决定了蛋白质折迭的框架，氢键是稳定二级结构的主要作用力。通过Kab—sch—Sander的二级结构的氢键定义，由氢键识别模式对二级结构及其氨基酸残基问的氢键作了统计分析，发现二级结构中的氨基酸残基的丰度与其提供氢键的能力没有统计关联，但氨基酸残基(除ser外)的CO基团形成氢键的能力越强，其NH基团形成氢键的能力越弱，反之亦然I同时给出了各种残基对在*螺旋中形成氢键能力的比较。     

腺嘌呤与水分子相互作用的理论研究

应用在密度泛函理论和电负性均衡原理基础上发展起来的原子-键电负性均衡方法（ABEEM），并融合进分子力场中，对比从头计算方法，研究了腺嘌呤（adenine）-水体系中氢键的相互作用，计算了腺嘌呤1水复合物的各种性质，如：优化的几何构型、结合能、稳定性等．揭示了腺嘌呤1水复合物稳定存在的构型是环状的双氢键形式，即水分子与腺嘌呤相互作用时，同时作为受体和供体与腺嘌呤的氢原子和氮原子形成氢键．同时，通过对腺嘌呤1水复合物能量的计算，找到了腺嘌呤与水结合的最优几何位置．计算结果表明，我们的方法和从头计算及实验结果相比有很好的一致性，验证了我们模型的合理性和参数的可靠性．     

应用ABEEMσπ/GB-SA方法估算4个带电二肽的溶剂化自由能

采用B3LYP/6-311++G(d,p)理论水平优化获得体系的稳定几何结构.在相同的理论水平下,使用SMD溶剂模型,计算这些分子在水溶剂中的溶剂化自由能,并以其作为标准值.将各分子的稳定结构作为初始结构,在298 K、NVT系综下,应用ABEEMσπ可极化分子力场,对氨基酸侧链分子的水溶液进行分子动力学模拟,模拟的时间为1ns.平衡后的结构作为训练集,以调节和确定ABEEMσπ的相关参数,最终得到与从头计算相一致的溶剂化自由能.使用相同的参数,计算带电氨基酸二肽的溶剂化自由能,ABEEMσπ的计算结果与从头计算结果具有良好的一致性,表明该参数具有可转移性,这为研究多肽和蛋白质分子的溶剂化自由能奠定了基础.     

天然氨基酸中氢键的量子化学研究

用从头计算法优化了20种天然氨基酸正、负、偶极离子.计算结果表明,α-NH2上的氮原子可以和羧基氧原子形成氢键,通过N1-H2…O3氢键的生成,原子N1、H3、O4、C4、C5形成了五元环.从正离子、负离子到偶极离子,氢键强度逐渐减小.侧链原子对氢键也有影响:正离子的侧链除苏氨酸和丝氨酸外,其它氨基酸不对氢键构成影响;负离子氢键受侧链的影响较大;而偶极离子中氢键基本不受侧链的影响.     

应用ABEEM/MM模型研究异亮氨酸与水的氢键作用

应用ABEEM/MM模型构建了异亮氨酸(Isoleucine)-水相互作用的势能函数,并将其运用到异亮氨酸与水组成的二聚体的研究中.在B3LYP/6-311++G(d,p)水平上,首先研究了异亮氨酸单体的几何构型,结果表明最稳定的构型是异亮氨酸的顺式结构,并用ABEEM/MM模型对其进行优化和电荷分布分析;其次研究了异亮氨酸与1个水的相互作用,通过分析氢键作用区域得到4种稳定构象,用ABEEM/MM和从头算方法计算稳定二聚体的结合能.数据表明,ABEEM/MM模型与从头算方法得到的结果有很好的一致性.     

Weak interaction between CH3SO and HOCl: Hydrogen bond, chlorine bond and oxygen bond

B3lyp/6-311＋＋g＊＊ and mp2/6-311＋＋g＊＊ calculations were used to analyze the interaction between CH3SO and HOCl. Nine （complex A： S1A-S9A） and five （complex B： S4B-S7B and S10B） minima were localized on the potential energy surface of CH3SO…HOCl complexes at b3lyp/6-311＋＋g＊＊ and mp2/ 6-311＋＋g＊＊ computational levels, respectively. The AIM and NBO theories were also applied to explain the nature of the complexes. Bonding energy of complexes A and B corrected with BSSE falls in the ranges of -0.4―-41.4 kJ·mol-1 and -6.9―-35.8 kJ·mol-1 at mp2/6-311＋＋g＊＊ level, respectively. The re- sults show that a novel oxygen bond complex （S6） exists in the system, besides hydrogen bond and chlorine bond. Especially, S6B-F, S6B-Br and S7B are blue shifted complexes compared with red shifted S6A, because the electron transfer occurs between LP1（S8） and σ＊（O5-Cl7）, resulting in the increase of O5-Cl7 and the decrease of vibrational frequency. The complex of S10B has characteristics of both red shift and blue shift.     

甲酰胺二聚体性质的分子力学模拟研究

应用ABEEM/MM浮动电荷力场和从头算方法对甲酰氨二聚体的性质进行了研究,甲酰氨二聚体都具有一定的对称性,其中FAD1和FAD4具有C2h对称性而FAD2和FAD3具有Cs对称性。ABEEM/MM力场的模拟结果与较精密从头算法所得的结构都非常相近,因此ABEEM/MM力场能够很好地描述氨基化合物二聚体的结构性质。     

特殊氢原子与丙氨酸二肽构象稳定性的理论研究

使用B3LYP／6-31G^*方法，优化得到了丙氨酸二肽分子的6个稳定构象，从特殊氢原子之间的相互作用及其所形成氢键环和五元环的结构特点，探讨了影响二肽构象稳定性的因素，并估算了相关弱相互作用的能量。     

利用ABEEM/MM模型对气态丝氨酸和苏氨酸残基二肽分子构象的研究

应用ABEEM／MM浮动电荷模型（原子一键电负性均衡方法融合进分子力场）对气态丝氨酸和苏氨酸残基二肽分子构象进行了初步的研究,与经典的力场模型相比,该方法中的静电势包含了分子内和分子间的静电极化作用,以及分子内电荷转移影响,同时加入了化学键等非原子中心电荷位点,合理的体现了分子中的电荷分布。相对其他极化力场模型,该模型具有计算量较小的特点。结果表明：我们模型计算的两种二肽分子的构象能和关键二面角结构与从头计算结果符合得很好,优于其他力场模型。     

应用ABEEM/MM方法对生物小分子CH3CONH2(H2O)n(n=1～3)团簇的理论研究

应用ABEEM/MM方法对由乙酰胺结合1～3个水分子形成的9种团簇进行研究,并把由该方法计算出的结果同从头算的结果进行比较.得出：在CH3CONH2（H2O）n（n=1～3）团簇中,氢键作用是主要的;随着水分子数的增加,团簇的稳定性随之增强;同时,对于结合相同水分子数的团簇而言,其稳定性也随着形成氢键的类型及数目的不同而有所差别.另外,ABEEM/MM方法在几何构型优化和相互作用能计算方面,也与从头算方法得到了较好的吻合.