| 小麦POD同工酶谱蛋白条带中硒的中子活化分析 |
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| 引用本文： | 孙景信.小麦POD同工酶谱蛋白条带中硒的中子活化分析[J].科学通报,1997,42(16):1770-1773. |
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| 作者姓名： | 孙景信 |
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| 作者单位： | [1]中国科学院高能物理研究所 [2]中国科学院生态环境研究中心 |
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| 基金项目： | 中国科学院核分析技术开放实验室（94B028）资助项目1996-10-03 |
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| 摘 要： | 硒是一种生命必需的微量元素。Rotruck等发现硒是谷胱甘肽过氧化物酶（GSH-Px）的活性组分,从而确认了GSH-Px是哺乳动物中发现的第一个硒酶。此后,对硒的代谢和功能作用,以及是否还存在其他的含硒酶或蛋白等的研究一直十分活跃。到目前为止,已经在哺乳动物和微生物中陆续发现了一系列的含硒酶,如动物体中的磷脂氢过氧物谷胱甘肽过氧化物酶（PHG-Px）、Ⅰ型碘甲状腺5′-脱碘酶等、以及微生物中的甲酸脱氢酶、甘氨酸还原酶等等。然而,对植物中的含硒蛋白或酶的研究甚少。 过氧化物酶（Peroxidase,POD）是植物体内最重要的氧化还原酶类之一。POD具有多种同工酶,对外界环境反应十分敏感。在逆境条件下,POD的活性往往增强,同工酶谱发生变
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| 关 键 词： | 小麦 过氧化物酶 同工酶 硒 中子活化分析 |
| 收稿时间： | 1996-10-03 |
| 修稿时间： | 1996-12-09 |
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