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2,7-二氯荧光素与蛋白质相互作用的分光光度法研究
引用本文:罗英,何冀川,万怀龙.2,7-二氯荧光素与蛋白质相互作用的分光光度法研究[J].光谱实验室,2006,23(5):1099-1102.
作者姓名:罗英  何冀川  万怀龙
作者单位:绵阳师范学院组织部,四川省绵阳市,621000
摘    要:首次采用分光光度法研究了模拟生理条件(pH 7.4 Tris-HCl缓冲溶液,离子强度I=0.1)下2,7-二氯荧光素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的情况.研究结果表明:两者相互作用形成稳定的复合物,最大吸收波长为509nm,与2,7-二氯荧光素的最大吸收波长502nm比较,红移了7nm;两者之间主要通过静电引力结合,但并不排除疏水作用力和氢键;两者之间的结合数为32.

关 键 词:2  7-二氯荧光素  蛋白质  分光光度法  相互作用
文章编号:1004-8138(2006)05-1099-04
收稿时间:2006-04-11
修稿时间:2006-05-08

Study on the interaction of 2,7-Dichlorofluorescein with Protein
LUO Ying,HE Ji-Chuan,WAN Huai-Long.Study on the interaction of 2,7-Dichlorofluorescein with Protein[J].Chinese Journal of Spectroscopy Laboratory,2006,23(5):1099-1102.
Authors:LUO Ying  HE Ji-Chuan  WAN Huai-Long
Affiliation:Mian yang Teachers College , M ian yang ,Sichuan 621000,P. R. China
Abstract:The intereaction of 2,7-Dichlorofluorescein and bovine serum albumin (BSA) was investigated by the spectrophotometric methods under simulated physiological conditions.2,7-Dichloro-fluorescein interacts with BSA and forms a steady complex in Tris-HCl buffer of pH7.4.The complex has a maximum absorption at 509nm with 7nm of red shift.The binding of BSA with 2,7-Dichloro-fluorescein is mainly dominated by electrostatic forces,and other forces such as hydrogen bond and hydrophobic force.The binding number between 2,7-Dichlorofluorescein and BSA is 32.
Keywords:2  7-Dichlorofluorescein  Protein  Spectrophotometry  Interaction  
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