Toxicity of different wheat gliadins in coeliac disease |
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| Authors: | Herbert Wieser Gudrun Springer Hans-Dieter Belitz Azaria Ashkenazi and Dalia Idar |
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| Affiliation: | (1) Deutsche Forschungsanstalt für Lebensmittelchemie und Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität München, Lichtenbergstraße 4, D-8046 Garching, Germany;(2) Department of Pediatrics and Pediatric Research, Kaplan Hospital, Rehovot;(3) Hadassah and Hebrew University Medical School, Jerusalem, Israel |
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| Abstract: | Summary To determine the toxic effect of different gliadins on coeliac patients, which has been variably assessed in the literature, wheat prolamines (gliadin) were separated into the main fractions -,  -,  -, and -gliadins by chromatography on Sulfopropyl Sephadex C-50. The chemical compositions of the gliands were characterized by polyacrylamide gel electrophoresis, amino-acid analysis, determination of amide nitrogen and peptide maps.The peptide fractions B2 and B3 were isolated from the gliadins by a peptic tryptic digestion, ultrafiltration and gel filtration on Sephadex G-50.The gliadins and the peptide fractions were examined for coeliac activity by immunological tests (LIF tests) and by organ-culture tests.The results show that the peptide fractions are generally more active than their respective gliadins. The peptide fractions of all gliadins have a coeliac-specific toxic effect; their activities correlate with the chemical composition of the gliadins.
Untersuchungen von Gliadinfraktionen des Weizens auf Cöliakieaktivität Zusammenfassung Zur Überprufung der teilweise widersprüchlichen Angaben in der Literatur über die cöliakieauslösende Wirkung einzelner Gliadinfraktionen wird Weizenprolamin (Gliadin) durch Ionenaustauschchromatographie an Sulfopropyl-Sephadex C-50 in die Hauptfraktionen-, -, - und-Gliadin aufgetrennt. Die Gliadine werden durch PAG-Elektrophorese, Aminosäureanalyse, Amid-N-Bestimmung und über die nach partieller enzymatischer Hydrolyse erhaltenen Peptidmuster in ihrer chemischen Zusammensetzung charakterisiert. Durch peptisch-tryptische Partialhydrolyse, Ultrafiltration und Gelchromatographie an Sephadex G-50 werden aus den einzelnen Gliadinen die Peptidfraktionen 132 und 133 gewonnen. Die Protein- und Peptidfraktionen werden in einem immunologischen Test (LIF-Test) bzw. in einem Organkultur-Test auf Cöliakieaktivität untersucht.Die Ergebnisse zeigen, daß die Peptidfraktionen durchweg größere Aktivität haben als die entsprechenden Proteine, und daß von den Peptidfraktionen aller Gliadine eine cöliakiespezifische Wirkung ausgeht, wobei die Aktivität mit der chemischen Zusammensetzung der Gliadine korreliert ist.
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