不同宿主来源的α-环糊精葡萄糖基转移酶分离纯化及化学修饰提高其热稳定性 |
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引用本文: | 吴丹,郑贤良,吴敬.不同宿主来源的α-环糊精葡萄糖基转移酶分离纯化及化学修饰提高其热稳定性[J].食品与生物技术学报,2013,32(3):287-292. |
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作者姓名: | 吴丹 郑贤良 吴敬 |
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作者单位: | 食品科学与技术国家重点实验室江南大学 |
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基金项目: | 中央高校基本科研业务费专项资金(JUSRP20917);食品科学与技术国家重点实验室科研基金(SKLF-MB-200802)资助 |
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摘 要: | 研究了不同宿主来源的α-环糊精葡萄糖基转移酶(α-CGT)经化学修饰后的热稳定变化,首先通过阴离子交换和疏水色谱分离纯化了来源于Paenibacillus macerans的天然α-CGT酶以及来源于Escherichia coli和Bacillus subtilis的重组α-CGT酶,再将α-CGT酶置于50℃水浴30min测残酶活,发现α-CGT酶残酶活分别为28%,30%和25%。首次采用戊二醛交联的方法研究了化学修饰对提高重组α-CGT酶稳定性的影响,E.coli重组表达的α-CGT酶经戊二醛交联成大分子聚合物后,与对照相比50℃水浴30 min后酶的热稳定性明显提高,水浴后仍有78%的酶活,酶活保有率相对未交联的酶提高了2.9倍。
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关 键 词: | 酪蛋白 螯合铁 大鼠 补铁 效应 |
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