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萝卜CBPs的分离及部分酶学特性研究
引用本文:赖晓芳,沈善瑞,王炜军.萝卜CBPs的分离及部分酶学特性研究[J].淮海工学院学报,2003,12(4):47-50.
作者姓名:赖晓芳  沈善瑞  王炜军
作者单位:[1]淮海工学院海洋学院,江苏连云港222005 [2]华南农业大学生命科学学院,广东广州510642
摘    要:通过脱氨再生几丁质凝胶亲和层析和CM-纤维素离子交换层析从萝卜中分离出一组CBPs,并对CBP1和CBP2溶菌酶酶学特性作了研究。活力分析表明:CBP1和CBP2均为溶菌酶/几丁质酶双功能酶;CBP3和CBP4只有几丁质酶活力。SDS—PAGE纯度分析表明:CBP1和CBP2已达到电泳纯,相对分子质量分别为26900和24800;CBP3仍具有两个组分,CBP4则由于含量过低,在凝胶上无蛋白带。CBP1和CBP2部分酶学特性分析表明:CBP1的最适反应条件为PH5.8,55C,0.4g/L溶壁微球菌;CBP2的最适反应条件为pH6.8,45℃,0.4g/L溶壁微球菌;CBP1在pH3.4~10.6,0~55℃较稳定,CBP2在pH2.0~10.6,0~60℃较稳定。

关 键 词:萝卜  分离  酶学特性  几丁质结合蛋白  溶菌酶  几丁质酶双功能酶
文章编号:1008-3499(2003)04-0047-04
修稿时间:2003年5月20日

A Study on the Purification and Properties of Chitin-binding Proteins from Raphannuns Sativus
LAI Xiao-fang,SHEN Shan-rui,WANG Wei-jun.A Study on the Purification and Properties of Chitin-binding Proteins from Raphannuns Sativus[J].Journal of Huaihai Institute of Technology:Natural Sciences Edition,2003,12(4):47-50.
Authors:LAI Xiao-fang  SHEN Shan-rui  WANG Wei-jun
Affiliation:LAI Xiao-fang~1,SHEN Shan-rui~1,WANG Wei-jun~2
Abstract:
Keywords:Raphannuns Sativus  chitin-binding protein  lysozyme/chitinase  enzyme properties
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