超滤法制备胎盘肽的初步研究

<正>自1985年刘月新报道采用“匀浆-透析法”提取胎盘肽以来,广大免疫工作者对胎盘肽进行了大量的理化分析与生物活性测定,并就其在临床用于治疗病毒性肝炎、白细胞减少症、重症肌无力等免疫性疾病以及恶性肿瘤等作了大量的观察,取得了较为理想的疗效 .     

恶性疟原虫保护性单克隆抗体的分离和纯化

为制备亲和吸附剂,提取恶性疟原虫保护性抗原,我们用ProteinA亲和吸附柱,自小鼠腹水中提取抗恶性疟原虫保护性单克隆抗体。腹水上柱后,用0.1M PBS洗涤杂蛋白,用0.1M醋酸洗脱吸附的McAb。洗脱液经透折。浓缩后,用SDS—PAGE鉴定纯度,免疫荧光及双扩散试验检测其活性。 四个杂交瘤株(9_4D_1,9_4C_3,9_2D_4,9_3A_3)的腹水共60.3ml,过柱后收获McAb153.9mg,平均每毫升腹水可得2.25mg McAb,SDS—PAGE电泳图谱上显示二条区带,     

用抑制性单克隆抗体对恶性疟原虫裂殖体和裂殖子表面抗原的鉴定

根据体外抑制试验证明,94D_1,94C_3,92D:,9_3A_3,9 B和9_3D_4等6株McAb对恶性疟原虫的增殖有明显的抑制活性,为了分析这些McAb相应的靶抗原以及进一步的提取和纯化。我们首先对上述靶抗原的理化特性作了初步鉴定。用葡萄球菌A蛋白(SPA)免疫吸附柱自小鼠杂交瘤腹水中提取纯化抗恶性疟原虫保护性单克隆抗体。纯化后的单克隆抗体与溴氰活化的琼脂糖珠(Sepharose 4B)制备免疫吸附柱。将~(125)I—标记的恶性疟原虫tritonX—100提取物通过上述亲和层析柱,洗脱物经透析浓缩后,用SDS—PAGE—放射自显影鉴定与保护性McAb对应的靶抗原的分子量。同时用提纯后的McAb与恶性疟原     

胎盘肽研究的进展

本文系统地介绍了近几年来对胎盘肽的理化性质、生物活性及临床应用的研究情况,阐明了胎盘肽与转移因子在理化特性、生物活性方面的异同,以及在临床方面的优越性。展望了胎盘肽的应用及开发前景。     

恶性疟人群免疫血清靶抗原的分析

本文报告利用乳过氧化物酶(LPO)催化的~(125)I放射性标记法,标记恶性疟原虫裂殖体(裂殖子)表面抗原。将标记的原虫制成TritonX—100提取物,然后分别与采自流行区的11份病人血清和非疟疾流行区正常人血清进行免疫沉淀,通过十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS PAGE)和放射自显影分析恶性疟患者血清的靶抗原。 结果指出,恶性疟裂殖体(裂殖子)的TritonX—100提取物中存在20多种表面膜抗原。分子量为270、240、183、160、137、104、98、74和63KD的多肽系免疫沉淀中的主要靶抗     

恶性疟原虫红内期同步化培养的实验观察

本文定时观察培养原虫感染率及环状体、滋养体和裂殖体等各期的比例,对国产山梨醇同步化处理原虫效果的某些影响因素进行了比较研究。结果发现,以去离子才配制的5％山梨醇溶液同步化效果较好,处理时间控制在25min为宜,第一次处理后40h追加处理一次同步化效果比较满意。起始感染率的高低并不影响山梨醇的处理效果。     

恶性疟原虫保护性抗原的鉴定和纯化

用~(125)Ⅰ—乳过氧化物酶法标记恶件疟原虫裂殖体(子),TritonX—100提取疟原虫表面标记抗原。抗恶性疟单克隆抗体9_4D_1与上述恶性症原虫膜抗原提取物作免疫沉淀分析,并用单克隆抗体9_4D_1制备免疫吸附剂,通过亲和层析自恶性疟原虫提取物中分离纯化相应的靶抗原。结果表明,免疫沉淀的靶抗原分子量为55kd,48kd和25kd的多肽,与亲和层析纯化出的靶抗原基本一致.     

蚊虫产卵后携带乙型肝炎表面抗原的情况

我们曾报道蚊虫叮吸含乙肝表面抗原(HBsAg)的血液后,大部分HBsAg随血液的消化可能从粪便排出,但有少数蚊虫在胃血完全消化甚至产卵后仍可查到HBsAg。为了弄清这时的HBsAg分布情况,又继续作了一些研究。在河南信阳县农村,选有HBsAg携带者的人家,每天早晨从其蚊帐中捕捉吸过血的淡色库蚊,于蚊笼中喂糖水饲养5—7天,待产卵后将蚊虫逐个解剖,分为头和唾腺、躯体以及内脏(包括消化道、马氏管和生殖系统)三部     

两种超滤法对制备人转移因子的比较

比较了5k与10K两种超滤膜制备人转移因子对人转移因子E_200(?)/E_200(?)值的影响,结果表明5K超滤膜对提高人转移因子的E_200(?)/E_200(?)值有较好的效果。