根霉菌F6的分离复壮研究

从活化液的选择、改变分离操作方法、选择有效菌落三方面进行了根霉菌F6的分离复壮研究。结果表明，用PDA营养液代替生理盐水作根霉F6分离源的活化液、制备孢子悬浮液时不用玻璃珠击打分散、分离培养16h后选择直径为0．8～1．0cm的菌落（菌丝稀疏型）为初筛对象较容易获得复壮菌株。     

Rhizopus chinesis在新型白酒中的应用

市场上部分新型白酒口感上香和味分离,浮香突出,质量不稳定,严重败坏了新型白酒的名声.研究重点为应用华根霉(Rhizopus chinesis)技术即采用生物酯化的方法合成香料,生产调味酒,代替化工合成香料,解决新型白酒浮香味,通过洋河试验酒与市售中档酒的比较,找出提高新型白酒质量的措施.     

L-氨基酰化酶产生菌的筛选及其固态发酵工艺

从13株米曲霉菌株中筛选到一株产氨基酰化酶活力较高的米曲霉（Aspergillus oryzae）W0607，以米曲霉w0607为生产菌固态发酵生产氨基酰化酶，较适的培养基组成和培养条件为；麸皮7．0g，豆饼粉3．0g，蛋白胨0．3g，水11mL，PH值6．5，发酵温度28℃，发酵周期约48h．在此条件下，米曲霉W0607的氨基酰化酶产率为400u／g左右．     

L-乳酸米根霉发酵体系LDH活力及代谢调控研究

乳酸脱氢酶(LDH)是米根霉代谢生产L-乳酸过程的关键酶，研究其在发酵过程中的活力变化，从酶水平分析发酵条件对L-乳酸发酵的影响，对米根霉发酵生产L-乳酸的人工代谢调节、菌种选育具有重要意义。本文研究了摇瓶条件下的米根霉AS3．1208发酵体系中乳酸脱氢酶的活力调控条件及与L-乳酸即时产率的关系，结果表明，发酵体系中L-乳酸产率与LDH活力在36～40h时最高。葡萄糖作为C源的L-乳酸产率与LDH活力比甘薯淀粉高。与牛肉膏和蛋白胨相比，硫酸铵是米根霉代谢的最佳N源，0．40％的硫酸铵具有较高的乳酸产率与LDH活力。发酵培养基中添加CaCO3与否，对乳酸产率与LDH活力有极大影响。以甘薯淀粉为碳源，在250ml三角瓶中的装液量为100ml，发酵36～40h时的L-乳酸即时产率最大，此时LDH活力也最高。     

新型功能性红曲调味品的研究

本研究以红曲霉，米曲霉为菌种，用不同配比的大米，豆粕，麸皮等为原料，分别进行单菌种及混合菌种培养，培养成熟后，并对其进行发酵，结果表明：可用大米，豆粕为原料培养红曲，米豆比例1．5：1，温度30℃，培养时间6d时为最佳。以红曲霉，米曲霉混合菌种培养，原料以米：豆粕：麸皮比例为1：2：1，温度30℃，培养时间3d为最佳。通过对两种发酵比较：混合菌种培养发酵工艺酿制的新型调味品，在感官及理化指标等方面均优于单菌种培养混合发酵工艺所酿制的调味品。℃     

湘西原香醋主要糖化菌分离及双菌种制曲研究

湘西原香醋采用传统酿造工艺,有大量微生物参与糖化。试验从其醋醅中分离黑曲霉、米曲霉等主要糖化菌,并通过不同条件下黑曲霉与米曲霉双菌种制曲的糖化酶活力变化分析,探讨接种比例、曲料含水量、培养温度、培养时间等因素对制曲效果的影响。结果表明:接种比例为1∶1,制曲温度33℃,曲料含水量90%,制曲时间48h时糖化酶活力高达1849U/g,比自然制曲提高约74%。双菌种制曲既能缩短制曲时间、提高原料利用率,而且保留了传统酿造工艺特色。     

N~+注入诱变选育氨肽酶高产菌株及发酵条件初步优化

通过N+注入米曲霉WJ05-1,筛选得到2株氨肽酶活力提高了30%的高产菌株M60-5-13和M80-10-7,经多次传代实验表明2菌株遗传稳定性良好。对M80-10-7的发酵条件,如碳氮源及浓度、起始pH、发酵时间和表面活性剂等进行了初步优化,进一步使产酶水平提高了77.5%。     

酶法生产小麦麦胚油操作单元研究

用于提取麦胚油的麦胚最适宜颗粒为40目。麦胚用微波90s稳定可以获得满意结果。采用少孢根霉发酵液,最适宜料液比为1∶4,最适宜酶法提取工艺条件为在pH5.5、60℃时,催化水解6h。酶解出油率最高达到73%。     

Rhizopus sp.052凝乳酶的部分酶学性质

Rhizopus sp.052在pH1~7范围内,4℃条件下稳定。凝乳酶的最适作用温度为40℃,55℃保持20min完全失去活性,与小牛凝乳酶性质相似,而热失活的温度低于小牛凝乳酶。Rhizopussp.052凝乳酶对热不稳定的特性有利于干酪副产品乳清的加工处理。Rhizopussp.052凝乳酶对酪蛋白的水解能力比蛋白酶低,比小牛凝乳酶高,可以用于干酪的生产。对N-末段15个氨基酸序列GTGSVPVTDYQNDVE进行检索,结果表明,Rhizopus sp.052凝乳酶与其他菌株相比不完全相同,尚未见有研究者对其进行研究和报道。     

少根根霉发酵液纤溶酶的分离纯化及部分性质鉴定

以产纤溶酶的根霉菌8B进行发酵,发酵液通过蒸发浓缩、(NH_4)_2SO_4分级沉淀、透析除盐、DEAE阴离子交换纤维素层析、Sephadex G—75凝胶过滤层析对该酶进行纯化,纯化浓缩后酶液活力达到3 978.5U/ mL。结果表明,该纤溶酶在-18～37℃,pH 5～7时性质稳定。该酶即能直接分解纤维蛋白,又能激活血纤维蛋白溶酶原,间接分解纤维蛋白。对家兔血栓的溶解实验表明,8B纤溶酶6h对血栓的溶解率达到52.4%,并且对兔血细胞没有明显损伤,在体外是安全有效的。