大豆蛋白生理保健作用研究进展

探讨了大豆蛋白及其生物活性成份如异黄酮的生理保健作用,综述了近年来大豆蛋白与胆固醇降低、心血管疾病、骨质疏松症、更年期症状、癌症等关系的研究进展。     

昆虫食品研究与发展探讨

介绍了食用昆虫各营养成份、保健成份,综述了多种典型昆虫食品并展望了昆虫食品发展方向.     

大豆胰蛋白酶抑制失活诸方法研究探讨

研究了大豆制品——豆奶中胰蛋白酶抑制剂的三种失活方法：热处理失活、木瓜蛋白酶水解失活及茶多酚络合失活。实验证明,这三种方法都可以有效的使胰蛋白酶抑制剂活性降低。同时都有其最佳失活条件,否则将影响其产品质量或胰蛋白酶抑制剂的失活效果：热处理过度,会使豆奶产生焦味和褐变;木瓜蛋白酶的加入量达到最佳值后胰蛋白酶的活性趋于稳定而不再呈上升的趋势;茶多酚的用量过多时,剩余量会对胰蛋白酶产生抑制作用而降低失活效果。本文同时还探讨了温度、受热时间对茶多酚与大豆胰蛋白酶抑制剂络合物的影响,温度偏高或加热时间过长,络合物就会部分解络,从而达不到预期的效果。     

色素结合法测定茶叶水溶性蛋白质含量

研究结果表明,牛血清蛋白作为CBBG-250结合法的标准蛋白测定茶叶水溶性蛋白质含量,比细胞色素C理想.通过对茶叶干样及鲜叶的各种处理测定结果的比较,以及回收率试验,确定茶叶干样及鲜叶的水溶性蛋白含质含量的测定方法和程序。     

木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白的水解作用研究

用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行了酶解研究,结果表明：以大豆分离蛋白作为底物,木瓜蛋白酶的反应动力学参数km值为0．34％,酶的最适反应pH值为7．5,在pH9．0的碱性条件下有较好的适应性。酶的最大反应温度为60℃,在此温度条件下,温浴180min仍能保持70％的酶活。2．0％~2．5％的大豆分离蛋白溶液经木瓜蛋白酶水解后,丝氨酸、苏氨酸、脯氨酸、组氨酸、蛋氨酸等游离或基酸含量明显增加,大豆多肽每100ml提高92~94mg,等电点分布范围变宽,由原来大豆分离蛋白的pH3．1~4．3变为pH3.1~5．5。     

酶工程在酿酒工业中的应用

综述了酶工程在啤酒、白酒、黄酒中的应用,并对它未来在酿酒工业中应用的发展趋势作了概括.     

超声波对菠萝蛋白酶热稳定性及二级结构的影响

研究了菠萝蛋白酶经超声波处理后的活性、热稳定性和远紫外圆二色谱的变化.在超声波处理条件为240W,5min时,菠萝蛋白酶活性增大至119.05%,随着处理时间的延长,酶活性逐渐下降,在280W,35min时,酶活下降至58.60%.热稳定性分析发现,160W和200W的处理功率均可以改善菠萝蛋白酶的热稳定性,其中160W,5min时最为显著,菠萝蛋白酶在60℃中保存120min后的酶活残留率为63.49%,比未处理时提高了约20%.圆二色谱结果表明,在处理条件为200W,5min及160W,5min时,菠萝蛋白酶的α-螺旋分别减少为24.30%和26.80%,而β-折叠由34.50%分别增加到40.10%和44.50%,无规则转曲由18.60%分别增加到19.00%和13.50%.     

壳聚糖与黄原胶对绿茶汁澄清效果的研究

壳聚糖分子链上具有氨基、羟基官能团,与酸或酸性化合物结合后,便成为带正电荷的聚电解质,和溶液中存在的带负电荷的蛋白质、纤维素等微粒相互作用,能够使引起果汁和酒液混浊的蛋白质、单宁等胶态颗粒絮凝沉淀下来而达到澄清目的。黄原胶可以将食品分散体系中的颗粒物絮凝出来。本文以浊度和色差为指标,壳聚糖和黄原胶为澄清剂,研究了壳聚糖/黄原胶对绿茶汁的澄清效果,确定了最佳的工艺参数,并在单因素试验的基础上,通过多因素正交试验,得出澄清绿茶汁的最适工艺为时间55min,壳聚糖(10g/L)黄原胶(10g/L)比例7∶3,绿茶汁pH4.1,验证试验结果表明此时浊度为0.63NTU,绿茶汁的色差L*=40.08,b*=20.19,此工艺条件不但能得到满意的澄清效果还能呈现绿茶原汁的亮黄色。     

不同添加剂对香蕉褐变的抑制作用研究

选取柠檬酸、抗坏血酸、氯化钠、茶多酚、L-半胱氨酸、草酸作为香蕉褐变的抑制剂,研究其对香蕉经过切片打浆过程中酶促褐变的抑制作用.结合色差测定的定量分析,结果表明L-半胱氨酸是最有效的褐变抑制剂,而且与抗坏血酸具有协同作用.通过正交实验,得出最佳抑制剂复配处理为0.2%L-半胱氨酸和0.3%抗坏血酸复配,处理30min.结合最佳抑制剂处理,在微波功率495W处理30s可得到满意的护色效果.     

Ca2+对菠萝蛋白酶热稳定性和二级结构的影响

研究了Ca2+对菠萝蛋白酶活性及远紫外圆二色谱的变化.在37℃下,Ca2+与酶作用1h后,5～10mmol/L Ca2+对酶的活性均有促进作用,其中当Ca2+浓度为2mmoL/L时.促进作用最明显.在60℃下,Ca2+浓度为3mmol/L时,对菠萝蛋白酶的热稳定化效果最好,处理100min后仍然能保留68%的活性;菠萝蛋白酶在60℃下活性的半衰期为86min,除Ca2+浓度为1mmoVL外,其他浓度(2、3、4、5mmol/L)的Ca2+与菠萝蛋白酶作用后,酶的半衰期均有所延长.由圆二色谱曲线发现,菠萝蛋白酶在波长209nm与221am处有明显的负峰.与Ca2+作用后菠萝蛋白酶的α-螺旋、β-转角和无规则卷曲均有所变化,其中,在37℃下加入Ca2+后,菠萝蛋白酶的α-螺旋均减少,而β-转角有所增加.在70℃下处理1h,Ca2+对菠萝蛋白酶二级结构也有所影响.无Ca2+处理的菠萝蛋白酶和加入4mmol/L Ca2+的菠萝蛋白酶的α-螺旋分别减少为34.90%和35.60%,而β-转角则有所增加,分别为26.30%和25.10%.圆二色谱结果表明,α-螺旋结构对菠萝蛋白酶的稳定性起关键作用.