羟自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶性质的影响

以草鱼肉为研究对象,采用芬顿反应体系(H_2O_2浓度分别为0.1、1.0、5.0、10.0 mmol/L)产生不同浓度·OH对其肌原纤维蛋白进行模拟氧化,研究·OH氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构及凝胶性质的影响。结果表明,氧化使肌原纤维蛋白羰基含量显著增加(P0.05),当氧化剂H_2O_2的浓度为10.0 mmol/L时,羰基含量比对照组增加了111.35%;随着H_2O_2浓度的提高,肌原纤维蛋白总巯基、活性巯基、游离氨基含量显著下降(P0.05);二聚酪氨酸水平和表面疏水性显著增加(P0.05)。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明氧化使蛋白质分子间发生交联和聚集,产生了分子质量大于200 ku的蛋白聚集体。可见,·OH氧化使草鱼肌原纤维蛋白中巯基、酪氨酸、色氨酸等氨基酸残基发生了显著氧化修饰,蛋白质分子产生了交联和聚集,蛋白质构象发生了显著变化。此外,氧化可进一步影响肌原纤维蛋白的凝胶性质,使其凝胶网络结构变疏松、凝胶孔隙增大,凝胶中部分不易流动水转变为自由水,最终导致凝胶强度和凝胶持水性显著降低。     

超高压协同磷酸盐对虾蛄中肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

为了提高虾蛄中肌原纤维蛋白凝胶的品质,优化加工工艺,把磷酸盐(STP)添加到虾蛄肌原纤维蛋白中,然后经超高压处理,加热形成凝胶,测定其凝胶强度。结果表明,STP对肌原纤维蛋白凝胶的凝胶强度影响极显著(p0.01)。通过Box-Behnken实验所得的结果和二次多项回归方程确立了最优的工艺条件,即:压力为293 MPa,保压时间为17 min,STP添加量为6.0%,得到凝胶强度为(214.340±4.93)g。STP与保压时间的交互作用对蛋白凝胶强度影响显著(p0.05),其他因素交互作用并不显著(p0.05)。研究表明,超高压协同磷酸盐能够促进肌原纤维蛋白形成良好的凝胶,在虾蛄肉制品加工中具有广泛的应用前景。     

磷酸盐对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以草鱼肌原纤维蛋白为对象,研究三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,TPP）和焦磷酸钠（sodiumpyrophosphate,SPP）的添加量对肌原纤维蛋白溶解度和浊度、二级结构和表面疏水性、总巯基和活性巯基含量的影响。结果表明：随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白溶解度升高,浊度下降;蛋白链伸展使得α-螺旋含量有所降低,β-转角含量升高;同时稳定蛋白二级结构的作用力如表面疏水性、总巯基以及活性巯基含量也均增加。结论：磷酸盐可以改变蛋白质的结构特性,且SPP相对TPP而言,对肌原纤维蛋白结构的影响更为显著。     

地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将地衣芽孢杆菌接种到草鱼肌原纤维蛋白中,研究不同贮藏温度条件下地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明：地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性和结构有较大影响。4 ℃和25 ℃贮藏条件下,随着贮藏时间的延长,凝胶强度、硬度、弹性和白度均呈下降趋势,且对照组下降幅度大于空白组;空白组和对照组凝胶的菌落总数均显著增加,自由水含量随着贮藏时间延长逐渐增加,对照组上升更明显,其保水性逐渐变差;场发射扫描电镜观察到凝胶微观结构被破坏,由紧密的网状结构逐渐变得疏松多孔;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）结果表明肌球蛋白重链和肌动蛋白逐渐被降解,且对照组凝胶的结构和蛋白降解程度均大于空白组。25 ℃条件下更适宜地衣芽孢杆菌的生长,样品凝胶破坏程度大于4 ℃条件下贮藏的样品。     

超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响

采用超声波技术对草鱼肌原纤维蛋白进行处理,通过分析处理前后肌原纤维蛋白粒度、表面疏水性、巯基含量及分子质量等结构信息的变化,研究超声波对草鱼肌肉肌原纤维蛋白溶液理化特性的影响。结果表明：超声波处理可使草鱼肌原纤维蛋白颗粒分布更加均匀,肌原纤维蛋白颗粒粒径、热聚集程度、内源荧光强度及巯基含量降低,且随着处理时间的增加,降低的幅度增加,肌原纤维蛋白颗粒平均粒径最小可达270.3 nm。处理后的肌原纤维蛋白表面疏水性增加,分子质量无明显变化。这说明超声波可诱导草鱼肌原纤维蛋白分子展开,使疏水基团等暴露,高级结构受到破坏,蛋白颗粒发生解聚集,但对肌原纤维蛋白一级结构无影响。     

复合肌原纤维蛋白的凝胶特性

温度是影响蛋白质凝胶特性的主要因素。实验通过研究复合肌原纤维蛋白凝胶(猪肉肌原纤维蛋白、鲢鱼肉肌原纤维蛋白质量比分别为2∶0、1∶1、0∶2)在70、80、90、100℃加热时色泽、凝胶强度、质构特性、水分分布的变化,对复合肌原纤维蛋白凝胶和单一肌原纤维蛋白凝胶之间凝胶特性的差异和相关性进行研究,优化蛋白凝胶加热温度。结果表明:1∶1复合的肌原纤维蛋白凝胶能结合单一蛋白凝胶的特点,改善肌原纤维蛋白的凝胶特性;低场核磁共振表明,温度可通过影响水分分布来影响蛋白质的凝胶特性;蛋白凝胶特性随温度升高而增强,但温度过高会出现劣化,90℃是较为理想的加热温度。     

草鱼肌原纤维蛋白-葡萄糖糖基化产物的理化特性及乳化特性研究

选取葡萄糖作为糖基供体对草鱼肌原纤维蛋白进行糖基化修饰,探讨糖基化产物理化性质及其乳化性能。草鱼肌原纤维蛋白与葡萄糖按质量比1:2混合,在相对湿度为44%、50 ℃条件下进行糖基化反应,测定产物的糠氨酸含量、荧光强度、游离氨基含量、蛋白质二级结构以及乳化性和乳化稳定性。结果表明:随着加热时间的延长,糠氨酸含量和荧光强度呈现先增大后降低的趋势,游离氨基含量和褐变强度ΔE持续增加(p<0.05),其中在反应48 h时,糠氨酸含量达到最大值((4.09±0.07) mg/100 mg样品);二级结构分析表明,糖基化对草鱼肌原纤维蛋白的二级结构影响较小。此外,糖基化修饰显著提高了草鱼肌原纤维蛋白的乳化性能(p<0.05),且经过48 h制备的糖基化产物的乳化活性及乳化稳定性最高,分别为未反应草鱼肌原纤维蛋白的1.32倍(p<0.05)和1.53倍(p<0.05)。进一步通过相关性分析发现,草鱼肌原纤维蛋白的乳化性受糖基化反应程度的影响。     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

不同多糖对冻藏过程中草鱼肌原纤维蛋白流变性的影响

以草鱼肌原纤维蛋白作为研究对象,添加魔芋葡甘聚糖降解产物及葡聚糖（7 000 D,T7）,测定草鱼肌原纤维蛋白质量浓度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）和流变性质的变化,比较不同多糖对冻藏过程中肌原纤维蛋白的冷冻保护效果,探讨不同多糖对草鱼肌原纤维蛋白结构的冷冻保护机制。研究发现,随冻藏时间的延长,空白、酶解魔芋葡甘聚糖、辐解魔芋葡甘聚糖、T7及商业抗冻剂各组对应草鱼肌原纤维蛋白质量浓度和流变储能模量（G’）均下降,与冻藏过程草鱼肌原纤维蛋白SDS-PAGE的变化基本吻合。同时,添加上述不同多糖各组草鱼肌原纤维蛋白质量浓度和G’均高于空白组。研究结果表明：T7、酶解魔芋葡甘聚糖及辐解魔芋葡甘聚糖通过保护副肌球蛋白和肌球蛋白轻链,延缓草鱼肌原纤维蛋白的变性,其中,辐解魔芋葡甘聚糖效果最强,T7次之,酶解魔芋葡甘聚糖最弱,但都具有明显的冷冻保护作用。     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

Roles of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein processing in the gelation of myofibrillar protein

The role of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein isolate (SPI) processing in the gelling properties of myofibrillar protein (MP) was studied. Incorporating soluble SPI aggregate could greatly improve (P < 0.05) the elastic modulus (G’) and water‐holding capacity (WHC) of MP gel, but had no notable effect on MP gel strength. In contrast, incorporating the insoluble SPI aggregate significantly enhanced the G’, strength and WHC of MP gel, although the improvement in WHC was smaller than that produced by the soluble aggregate. The results of environmental scanning electron microscopy showed that the soluble SPI aggregate induced a less randomly composite gel structure, which may explain its notable enhancement of WHC. However, the insoluble SPI aggregate appeared to be granules embedded in the continuous MP gel matrix, which may be related to the reinforcement of gel strength. Hence, the results of this study suggest further means of processing commercial SPI for use in meat products.     

预热处理大豆蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶和流变学特性的影响

以鲤鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein isolate,MPI）为研究对象,研究经过预热处理的大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对MPI凝胶和流变学特性的影响。SPI在90 ℃热处理0（天然SPI）、30 min和180 min,分别与MPI以不同的比例（0∶1、1∶1、1∶2、1∶3、1∶4）混合,所有溶液总蛋白质量浓度均为40 mg/mL。结果表明,经过预热处理的SPI与MPI混合后其凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著高于天然SPI与MPI混合所形成的蛋白凝胶（P＜0.05）,且预热处理时间越长的大豆蛋白（180 min）与短时间处理（30 min）相比增加得更为明显（P＜0.05）。此外,随着SPI-MPI复配1∶1～1∶4,混合蛋白凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著增大（P＜0.05）。流变学研究表明,SPI添加到MPI溶液中能增加蛋白变性温度,而经过预热处理SPI能够显著地提高储能模量（G’）。热稳定性结果表明,MPI中添加天然SPI能够显著降低Tmax3（P＜0.05）而对Tmax1和Tmax2无影响（P＞0.05）;当SPI经过热处理后添加到MPI中能够显著降低Tmax1（P＜0.05）而提高Tmax3（P＜0.05）。总之,与未经预热处理的SPI相比,经过预热处理后的SPI添加到MPI中能够改善蛋白凝胶特性和流变学特性。     

Gel‐forming ability of surimi from grass carp (Ctenopharyngodon idellus): influence of heat treatment and soy protein isolate

The effects of setting conditions and soy protein isolate (SPI) on textural properties of surimi produced from grass carp were investigated. Effects of setting temperature, setting time and protein concentration on the breaking force and distance were evaluated and compared utilizing response surface methodology. Models for breaking force and breaking distance of grass carp surimi were established. Protein concentration was the major factor affecting the gel strength of grass carp surimi. Breaking force and distance of grass carp surimi gels decreased with increase of protein ratio from SPI at 30 °C and 40 °C for 60 min setting and heating at 85 °C for 30 min, but the breaking force obtained for addition of 100 g kg^?1 SPI protein to grass carp surimi was higher than that for surimi alone at 60 °C for 60 min incubation and heating at 85 °C for 30 min. Copyright © 2005 Society of Chemical Industry     

三聚磷酸钠对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响

以猪肉肌原纤维蛋白（myofibril protein,MP）为研究对象,探讨不同质量浓度三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,STP）的添加对MP乳化性、乳化稳定性、起泡性等7 个功能特性指标的影响,并进行相关性分析。结果表明：随着STP质量浓度升高,MP的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、凝胶强度和凝胶保水性均呈上升趋势,表面疏水性呈下降趋势;MP的起泡性和凝胶强度在STP质量浓度为0.3 g/100 mL时最大,乳化性、表面疏水性和凝胶保水性在STP质量浓度为0.4 g/100 mL时效果最佳;MP的起泡性、起泡稳定性和乳化性呈极显著正相关（P＜0.01）,乳化性与乳化稳定性呈显著正相关（P＜0.05）,乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性与表面疏水性呈极显著负相关（P＜0.01）,与凝胶保水性呈极显著正相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶保水性呈极显著负相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶强度呈极显著正相关（P＜0.01）。STP可以增强MP的功能特性,其质量浓度为0.3～0.4 g/100 mL时效果最佳。改善乳化性、起泡性和表面疏水性等界面性质可以增强MP的凝胶特性。     

水力空化对大豆分离蛋白谷氨酰胺转氨酶促凝胶行为的影响

利用基于涡流的水力空化处理大豆分离蛋白,通过比较处理前后大豆分离蛋白在谷氨酰胺转氨酶的催化作用下形成凝胶的质构特性、持水性、流变学性质、分子间作用力、微观结构和二级结构的变化,来研究大豆分离蛋白经水力空化处理后其酶促凝胶行为的变化规律及机制。结果表明,与未经水力空化处理的大豆分离蛋白相比,大豆分离蛋白经水力空化处理30 min后形成的酶促凝胶强度（P＜0.05）、持水性（P＜0.05）和储能模量增加;凝胶形成的分子间作用力发生变化,离子键、氢键及疏水相互作用相对含量显著降低（P＜0.05）,而二硫键和非二硫共价键相对含量显著增加（P＜0.05）;扫描电子显微镜观察到经水力空化处理后的大豆分离蛋白形成的酶促凝胶孔洞较小,微观结构更加致密和均匀;红外光谱分析结果表明凝胶的二级结构也发生了改变,β-折叠、β-转角相对含量显著增加（P＜0.05）,而α-螺旋、无规卷曲相对含量显著降低（P＜0.05）。可见,水力空化处理在一定条件下可以改善大豆分离蛋白谷氨酰胺转氨酶促凝胶的性能,可作为一种有效的方法应用于食品工业。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

不同温度下亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响及机制

本实验研究了不同加热温度下,添加亚麻籽胶对肌原纤维蛋白保水性、凝胶强度、流变特性、二级结构、微观结构的影响及其作用机制。结果表明,随着温度升高,肌原纤维蛋白凝胶保水性显著下降（P＜0.05）,凝胶强度显著上升（P＜0.05）,加热温度高于50 ℃时添加亚麻籽胶显著提高了肌原纤维蛋白凝胶保水性（P＜0.05）,同时显著降低了凝胶强度（P＜0.05）;拉曼光谱结果表明随着温度从30 ℃上升至80 ℃,凝胶α-螺旋含量显著下降,β-折叠含量显著上升;添加亚麻籽胶使得肌原纤维蛋白存在α-螺旋含量下降,β-折叠含量上升现象,影响凝胶的形成及性质。流变学特性结果显示高于50 ℃时添加亚麻籽胶后肌原纤维蛋白储能模量G’下降。从微观结构发现,添加亚麻籽胶后肌原纤维蛋白在50 ℃出现更多凝胶孔洞,且在70、80 ℃时形成的凝胶三维网络结构更为致密均一。     

Mg2+对羊肉肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响

通过建立Mg²⁺-羊肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)模型,研究Mg²⁺对MP构效关系和凝胶特性的影响机制。研究发现,随着Mg²⁺浓度(0、0.01、0.02、0.03、0.04、0.05 mol/L)的增加,羊肉MP的理化特性溶解度、乳化活性、乳化稳定性和粒径显著提升(P<0.05),Zeta电位绝对值下降;MP结构特性：二级结构β-折叠占比显著增加(P<0.05);表面疏水性显著提升(P<0.05);内源色氨酸荧光强度在0.04 mol/L最大;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示肌球蛋白和相关轻链蛋白条带强度增强。MP凝胶特性：羊肉MP流变学分析发现,随着Mg²⁺浓度增加,储能模量(G’)先升高后降低;与对照组相比,0.03 mol/L Mg²⁺时,MP凝胶强度提升70.49%;凝胶蒸煮损失、保水性与Mg²⁺浓度呈负相关(P<0.05);低场核磁共振分析得出随着Mg²⁺浓度...     

Food Protein Functionality in a Liquid System: A Comparison of Deamidated Wheat Protein with Dairy and Soy Proteins

ABSTRACT: Solubility, surface properties, overrun, foam stability, apparent viscosity, and emulsification properties were evaluated for 3% protein dispersions of deamidated wheat protein (DWP), sodium caseinate (SC), soy protein isolate (SPI), and whey protein isolate (WPI). DWP dispersion had the highest apparent viscosity, 25% higher emulsion activity index (EAI), and 82% higher emulsion stability index (ESI) when compared to SPI dispersions. Dispersions of DWP had similar foaming properties and surface properties when compared to SC, but had 50% higher EAI and 1000% greater ESI when compared to the 2 dairy proteins. The utilization of DWP could be expanded into liquid food systems currently using dairy proteins.