蟹类水产品过敏原及其致敏性消减技术研究进展

蟹类是我国重要的经济水产品,也是诱发过敏反应的主要食物之一。因此,了解蟹类水产品过敏原种类及抗原表位,探究有效的蟹类致敏性消减技术等极为迫切。阐明蟹类水产品过敏原及其抗原表位是消减其致敏性的重要前提,概述了国内外分离鉴定的蟹类水产品过敏原,包括原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌质钙结合蛋白、磷酸丙糖异构酶、细丝蛋白c等;总结了利用生物信息学技术、噬菌体展示技术、一珠一化合物技术等定位分析蟹类水产品过敏原的线性表位和构象表位概况。比较了辐照技术、超声技术、美拉德反应技术、酶法交联技术、微生物发酵技术等现代加工处理方法,或修饰过敏原抗原表位或破坏过敏原蛋白质结构,从而消减蟹类水产品过敏原致敏性。着重分析了蟹类水产品过敏原的未来研究趋势,提出蟹类水产品过敏原结构与致敏性的构效关系解析是该领域的研究难点;对比了物理法、化学法、生物法在蟹类水产品致敏性消减方面的优缺点,提出未来重点发展复合加工处理方式,以便更大程度地降低过敏原致敏性,从而为低致敏性的蟹类食品或生物制品的开发提供技术依据。     

低致敏食品制备技术及其工业化应用研究进展

食物过敏是联合国粮农组织和世界卫生组织认定的全球性食品安全问题之一。在食品加工多元化的背景下,食物过敏患者要完全避免过敏原十分困难,研发低致敏食品对食物过敏患者的安全膳食至关重要。总结了低致敏食品制备技术的加工技术原理;以蒸煮、微波和烘烤为主的热加工技术通过加热诱导蛋白质变性的方式破坏致敏性构象性表位;高压、脉冲电场、脉冲光、低温等离子体、辐照和超声等非热加工技术可以通过过敏原蛋白结构修饰、多肽链断裂、新化学键的产生等方式直接破坏致敏性表位;酶水解、酶交联、糖基化、微生物发酵等其他加工方法则通过改变蛋白质构象或将蛋白质与糖类物质结合,破坏或隐藏过敏原致敏性表位。另外,对工业化低致敏蛋白配料的加工方法和生产现状进行了阐述分析。基于酶法水解的部分水解乳蛋白和深度水解乳蛋白已经可以工业化生产,其他消减食物致敏性的方法以及其他低致敏蛋白配料值得进一步研究。希望可以为工业化生产低致敏食品提供参考。     

蟹类主要过敏原及其消减技术研究进展

蟹是引起食源性过敏的主要食品之一,蟹类过敏原是引起蟹过敏的根源。近年来,过敏原性质的研究及分离纯化技术备受关注,已发现蟹的主要过敏原包括原肌球蛋白、精氨酸激酶、血蓝蛋白等。利用食品加工技术降低蟹致敏性的研究也日益增多,以热加工法、辐射技术、酶处理法和超高压法等为代表的蟹致敏活性消减技术取得了新进展。本文就蟹类主要过敏原的种类、致敏蛋白的制备、蟹与其他甲壳类的交叉过敏性以及蟹类过敏原消减方法等进行综述,以期为蟹过敏的诊断预防和低致敏产品开发提供参考。     

水产品致敏蛋白的研究进展

水产品因营养丰富、味道鲜美而深受消费者喜爱,但水产品也是容易引起食物过敏反应的一类食品。目前, 全球水产品的加工难以满足过敏人群对食用安全性的需求,且针对水产品过敏的治疗,也尚无特效药物。因此,食用水产品能危害潜在过敏人群的健康,降低其生活水平。近年来,随着全球过敏发病率的上升,水产品致敏蛋白的研究已成为全球关注的公共卫生问题之一。本文介绍了水产品中的钙结合蛋白、原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌球蛋白轻链、血蓝蛋白等主要致敏蛋白的生化特性及其抗原表位,阐述了基于致敏蛋白及其DNA为基础的酶联免疫吸附法、质谱法、生物传感器法、聚合酶链式反应检测水产品致敏蛋白的方法,同时介绍了利用物理、化学和生物方法消减致敏蛋白致敏性的研究现状,在此基础上提出了水产品致敏蛋白研究和应用中存在的问题及其发展趋势,旨为进一步认识水产品致敏蛋白,开发低致敏或无致敏性水产食品提供参考。     

热加工与非热加工技术对水产品致敏性的影响研究进展

我国作为水产养殖和消费总量第一大国,水产品引发的过敏问题越来越受到关注,近些年来,因食用水产品而导致的过敏事件日益增多。该研究综述了近年来热加工技术（蒸、煮、高温压力）、非热加工技术（超高压、低温等离子体、超声波和辐照）以及两种加工技术联用对水产品过敏原消减的研究,指出热加工技术主要通过使蛋白质变性来消减过敏原的致敏性,非热加工技术则通过掩盖或破坏过敏原抗原表位来消减过敏原致敏性,为低致敏性水产品开发提供了重要基础和技术参考。不断探究过敏原诱导过敏反应发生的机理,加快推进低致敏性水产品加工技术在实际生产中的应用,有利于控制和降低水产品过敏所带来的风险。     

芝麻过敏原及其致敏性消减技术研究进展

芝麻是新的“8大类”过敏食物之一,芝麻过敏反应由于其潜在危害性及其日益上升的发病率而越来越引起全世界的普遍重视,因此研究芝麻致敏性消减技术在保障食品安全方面具有重要意义。概述了芝麻主要过敏原(Ses i 1～Ses i 7)的结构和免疫特性,及其致敏性消减技术原理和研究进展;已报道的芝麻过敏原有7种,属于2S白蛋白、7S类豌豆球蛋白、油质蛋白和11S球蛋白,其中11S球蛋白和2S白蛋白是主要的过敏原蛋白。利用热加工技术消减芝麻致敏性,主要通过煮沸、微波、烘焙等工艺引起过敏原的解聚、变性进而破坏致敏表位;高压、辐照、发酵、酶解等非热加工技术通过氢键、疏水键等化学键的变化、多肽链的断裂引起蛋白结构变化,从而掩盖或直接降解致敏表位。另外,结合其他食品过敏原,对芝麻过敏原的潜在消减技术,包括脉冲电场、冷等离子体、超声波、脉冲光、糖基化改性和复合加工技术等进行了阐述分析。未来需要进一步研究芝麻不同过敏原的致敏表位、不同加工工艺对过敏原结构及致敏性影响、开展血清学、细胞和动物模型等致敏性评价等,以明确芝麻致敏性消减的主要机制,以期为生产低敏或脱敏芝麻产品奠定理论依据与科学指导。     

水果过敏原及其致敏性消减技术研究进展

水果含有丰富的维生素、多酚等抗氧化物质,可延缓衰老,促进人体健康,然而水果过敏造成的食品安全问题日益突出。概述了常见的水果过敏原与交叉过敏反应,水果致敏性消减技术的原理与研究进展。常见的7大类水果过敏原主要包括类甜蛋白、Bet v 1同源蛋白、脂质转移蛋白、抑制蛋白、几丁质酶、半胱氨酸蛋白酶和β-1,3-葡聚糖酶。交叉过敏反应是引发水果过敏的主要原因之一,当多种过敏原含有相似的结构序列或决定簇时可引发明显的交叉过敏反应。其中,花粉中的Bet v 1最容易与常见的水果引起交叉过敏反应。高温、高压、脉冲电场、超声波、辐照等物理加工技术可通过二硫键的断裂与重排、氢键的增强或削弱、肽链的断裂或交联等作用直接破坏水果过敏蛋白质的结构;碱液或酶处理等化学消减技术可通过破坏过敏原的蛋白结构,降解过敏原致敏性表位。目前水果致敏性消减技术的研究较少,其效果也不够理想。未来可通过分子动力学模拟、新型食品加工方法等多技术联合,精准靶向控制水果致敏性;生物育种和基因编辑等新技术培育脱敏水果新品种,从根本上解决水果致敏性难题,为低敏或脱敏水果产品的开发与产业化应用提供科学依据。     

贝类致敏原抗原表位及交叉反应的研究进展

贝类（Shellfish）包括甲壳类和软体类,具有很高的营养价值和经济价值。我国作为贝类生产及消费大国,由食用贝类引发的食物过敏问题日益增多。已报道的贝类食品致敏原有原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌质钙结合蛋白、肌球蛋白轻链等。抗原表位是食品致敏原发挥作用的分子基础,明确不同致敏原的抗原表位,是深入分析其致敏性及交叉反应性的关键,也是定向消减致敏原致敏性的重要前提。本文介绍了贝类食品致敏原种类、抗原表位、交叉反应性和加工消减致敏原致敏性等方面的研究进展。     

甲壳类水产食物致敏原及其分子结构的研究进展

甲壳类水产品是亚洲地区最主要的致敏食物。食物过敏主要由摄入的食品致敏原引起,而食物致敏原的结构不仅与抗原表位的形成有关,也决定了其在食品加工和体内消化过程的稳定性。本文针对甲壳类水产品,首先阐述了甲壳类水产食物过敏及致敏原的研究进展;进一步对甲壳类水产食物致敏原的分子结构及其与致敏性的构效关系展开论述,并基于此提出了致敏原脱敏策略。目前已鉴定的甲壳类水产食物致敏原大部分属于肌动蛋白结合蛋白、磷酸原激酶和EF手型钙离子结合蛋白3个家族。针对不同蛋白质家族致敏原的结构特点,通过食品加工技术消减致敏性或利用分子生物学手段获得低致敏性衍生物都是防控食物过敏的重要途径。但甲壳类水产食物致敏原的结构信息有待完善,其与致敏性的构效关系也仍是未来致敏原研究的重要方向。本文综合阐述了甲壳类水产食物致敏原结构特性及其与致敏性的构效关系,以期为甲壳类水产食物致敏原的系统研究和食品脱敏方法的建立提供思路。     

水产品过敏原及其消减方法研究进展

水产品在人类营养和健康中扮演重要角色。随着水产养殖业和国际贸易的发展,其市场和消费群体不断增多;由此水产品引发的过敏问题也逐渐增多,已成为世界性的重大食品安全问题之一。水产品的主要过敏原是小清蛋白(parvalbumin)和原肌球蛋白(tropomyosin,TM);另外,卵清蛋白、胶原蛋白(collagen)、精氨酸激酶(arginine kinase)、肌球蛋白轻链(myosin light chain)、肌钙结合蛋白(sarcoplasmic calcium binding pro-tein)等过敏原也扮演重要角色。基于此本文综述了水产品过敏原致敏机制、过敏原的种类、水产品致敏性的消减方法,并展望了水产品过敏原今后的研究方向和发展趋势。     

Potential efficacy of processing technologies for mitigating crustacean allergenicity

ABSTRACT

Crustacean allergy has become a growing food safety concern at a global scale. In the past decades, various food processing approaches have been employed to develop food products with reduced allergenic potential. Thermal treatment can dramatically influence the allergenicity of crustaceans by either reducing or enhancing their allergenic potential. Maillard reaction, enzymatic and acid treatments have shown to be promising in mitigating crustacean allergenicity. Recently, novel processing technologies, namely high-pressure processing, high-intensity ultrasound, irradiation, pulsed ultraviolet light and hurdle technology have attracted special attention from the researchers and the food industry professionals owing to their benefits over the conventional methods. In this context, this review paper provides an updated overview of the current knowledge on how different food processing methods induce structural changes of crustacean allergens and, subsequently, influence their allergenic potential. Data on prevalence and clinical relevance of crustacean allergy are presented, as well as, the molecular characterization of crustacean allergens and the main analytical methods for their detection in processed foods.     

植物乳杆菌（Lactobacillus plantarum）对过敏原原肌球蛋白免疫活性的消减作用

为探究植物乳杆菌（Lactobacillus plantarum）对过敏原原肌球蛋白（tropomyosin,TM）免疫活性的影响,以富集纯化的TM为研究对象,利用植物乳杆菌的菌体、破碎内容物、菌体碎片、胞内酶提取液,以及去除蛋白、脂肪和脂磷壁酸、羧基酯化、氨基甲基化后的菌体分别水解TM 12～48 h,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白免疫印迹和竞争性酶联免疫吸附剂测定（enzyme linked immunosorbent assay,ELISA）等方法测定免疫活性,利用表位多克隆抗体结合红外光谱技术研究植物乳杆菌对TM二级结构及其致敏表位的影响,以解析植物乳杆菌消减TM免疫活性的作用位点。免疫学分析结果发现,不同提取物水解TM 48 h后,菌体对TM免疫活性的消减率最高（76.9%）,而菌体碎片和氨基甲基化菌体的消减率最低,分别为60.7%、61.7%,表明植物乳杆菌对原肌球蛋白免疫活性有一定消减作用。红外光谱及ELISA结果显示植物乳杆菌各成分提取物会较大程度改变TM的二级结构并破坏其致敏表位,而氨基甲基化菌体和菌体碎片对TM的α-螺旋结构和致敏表位的破坏最小,且TM的折叠化结构较少,对TM免疫活性消减效果最差。此外,研究发现氨基可能是植物乳杆菌消减TM免疫活性的一个重要作用位点。本研究可为食物过敏原的活性控制及低致敏性水产加工制品的开发提供理论参考。     

水生动物原肌球蛋白致敏原研究进展

原肌球蛋白(tropomyosin,TM)是甲壳类动物中的一种常见的泛致敏原,同时部分鱼中TM致敏性已得到证实.其蛋白质结构保守、同源性高、致敏性强,且具有广泛的免疫交叉反应.原肌球蛋白致敏性及其消减方法、免疫交叉反应都与抗原表位有关.因此,表位研究是原肌球蛋白研究中的重点.本文中介绍了国内外水生动物原肌球蛋白的性质、...     

蜂花粉过敏原识别及微生物发酵法降解过敏原的潜在应用研究进展

蜂花粉是蜜蜂从显花植物上采集的花粉粒,并向其中加入花蜜及唾液腺分泌物而形成的团状物。蜂花粉营养物质和活性成分十分丰富,具有极高的药用价值。然而,部分易敏人群因食用蜂花粉产生临床过敏症状,限制了蜂花粉食用安全。然而目前国内外关于蜂花粉的致敏机制研究尚不完善,制约了蜂花粉进一步开发利用。本文通过对近年来国内外关于蜂花粉致敏性及其过敏原识别的相关研究现状进行综述,并对微生物发酵法降解过敏原的潜在应用进行分析讨论,以期为后续开发高效的蜂花粉脱敏技术提供参考。     

Food Allergens: Is There a Correlation between Stability to Digestion and Allergenicity?

Food allergy is a major health problem in the Western countries, affecting 3–8% of the population. It has not yet been established what makes a dietary protein a food allergen. Several characteristics have been proposed to be shared by food allergens. One of these is resistance to digestion. This paper reviews data from digestibility studies on purified food allergens and evaluates the predictive value of digestibility tests on the allergenic potential. We point out that food allergens do not necessarily resist digestion. We discuss how the choice of in vitro digestibility assay condition and the method used for detection of residual intact protein as well as fragments hereof may greatly influence the outcome as well as the interpretation of results. The finding that digests from food allergens may retain allergenicity, stresses the importance of using immunological assays for evaluating the allergenic potential of food allergen digestion products. Studies assessing the allergenicity of digestion products, by either IgE-binding, elicitation or sensitizing capacity, shows that digestion may abolish, decrease, have no effect, or even increase the allergenicity of food allergens. Therefore, the predictive value of the pepsin resistance test for assessing the allergenic potential of novel proteins can be questioned.     

酶改性对食物蛋白过敏原性的影响

酶法改性蛋白技术主要包括酶水解和酶交联方法,它可以改变蛋白质的结构和功能特性,已广泛用于食品加工。酶水解,包括胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶、糜蛋白酶,可以水解食物蛋白表面的过敏原表位,从而降低其过敏原性;酶交联,包括转谷酰胺酶、过氧化物酶、多酚氧化酶等,可以通过交联反应促使过敏原蛋白聚合而使其过敏原表位包裹在内部,因而也可以降低食物的过敏原性。总之,酶改性是降低食物蛋白过敏原性的一种有效方法,值得深入研究。     

Immunological characteristics of monoclonal antibodies against shellfish major allergen tropomyosin

Two types of murine monoclonal antibodies (MAbs) against American lobster (Homarus americanus) were generated and characterized. Three purified MAbs were characterized to be specific to the shellfish major allergen tropomyosin. MAbs 5G5E1 and 1A3A7 were reactive to tropomyosin from crustacean species only, whereas MAb 2A7H6 was reactive to both crustacean and mollusk tropomyosins. None of the antibodies reacted to vertebrate tropomyosins. Competitive ELISA indicated that the antigenic epitopes recognized by the two types of MAbs were different from each other. In addition, competitive immunoblot results showed that the binding of shellfish-allergic patient IgEs to lobster tropomyosin was inhibited by the MAb 2A7H6 only. This finding suggests that the antigenic epitope for the 2A7H6 antibody might be similar or close to the allergenic epitope shared by crustaceans and mollusks. Consequently, the MAbs recognizing the different common antigenic epiotopes obtained in the present study would not only facilitate the allergen characterization of shellfish, but may also be useful for the development of specific and sensitive immunoassays for allergen quantification or epitope mapping.