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相似文献
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1.
目的研究连翘苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法测定不同温度(302K、310K)时连翘苷对BSA的猝灭光谱,根据Stern-Volmer方程求得302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq,并计算二者的结合位点数n。结果 302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq分别为1.26541×10^12L/(mol·s),1.24196×10^12L/(mol·s),二者的结合位点数n分别为0.9410、1.0395。结论连翘苷对BSA荧光的猝灭属静态猝灭,两者之间形成了一个结合位点。  相似文献   

2.
目的探讨原儿茶醛与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法利用荧光光谱考察了不同浓度的原儿茶醛对BSA的淬灭作用,用Stern-Volmer拟合方程和Line-weaver-Burk拟合方程对所得数据进行拟合。结果原儿茶醛与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭,采Stern-Volmer拟合方程和Line-weaver-Burk拟合方程,发现其猝灭机理为静态猝灭,结合常数Ka=1.95×104L/mol,结合位点数n=0.98。结论利用荧光光谱法可方便考察原儿茶醛与BSA的相互作用,具有操作简便,灵敏度高的优点。  相似文献   

3.
目的研究金刚烷甲酸(Ad)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法以BSA为荧光剂,Ad为猝灭剂,采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和圆二色性光谱等方法研究在生理条件下Ad与BSA的相互作用。结果 Ad与BSA二者间的结合常数为7.83×104L.mol-1(291 K),1.59×104L.mol-1(301K);Ad与BSA相互结合时,结合反应的主要作用力为氢键和范德华力,结合距离为r=3.12 nm,结合位点数n=1;BSA的α-螺旋由22.4%降低为19.6%,β-折叠分别由30.2%上升为43.6%。结论 Ad对BSA的荧光猝灭属于静态荧光猝灭;紫外吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色性光谱数据证实Ad与BSA相互作用后,BSA的二级结构发生了改变。  相似文献   

4.
目的:研究刺槐素(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱学特性;方法:在模拟人体生理条件下(pH=7.4),应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果:ACA可以通过静态猝灭使得BSA荧光强度减弱;在298 K下,ACA与BSA结合常数为1.13×105L/mol,结合位点数为1.011;结合距离为4.45 nm;ACA与BSA作用力主要为氢键和范德华力;ACA与BSA的同步荧光光谱表明,ACA与BSA的结合对蛋白质的构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸;结论:ACA与BSA存在较强的结合作用,人体内必须的金属离子对ACA与BSA结合能力具有一定的影响。  相似文献   

5.
目的研究山萘酚(kaem pferol,KF)与牛血清白蛋白(bovine serumal bumin,BSA)相互作用的特征。方法应用荧光光谱法检测KF对BSA内源性荧光的猝灭作用,应用校正的Stern-Volmer方程计算动态荧光猝灭常数和静态猝灭常数,应用荧光猝灭双对数方程计算KF与BSA之间的结合位点数,并且根据热力学参数,推断结合反应的主要作用力类型,在此基础上根据Frster的偶极-偶极非辐射能量转移理论计算KF与BSA结合时供体-受体之间的结合距离和能量转移效率。结果 KF对BSA荧光猝灭机制为静态猝灭和动态猝灭的复合方式,结合常数KA在108数量级,结合位点数接近2,结合距离r=1.45nm,能量转移效率E=0.73,作用力类型为疏水作用。结论 KF可通过动态和静态猝灭结合的机制对BSA的内源性荧光产生明显的猝灭作用,两者之间的结合力为疏水作用。  相似文献   

6.
光谱法研究头孢尼西钠与牛血清白蛋白的相互作用   总被引:1,自引:0,他引:1  
目的 运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下去探讨头孢尼西钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法 用Stern-Volmer、Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、静态荧光猝灭缔合常数(KLB)、结合位点数(n)和有效结合常数(Kb).结果 CS能结合BSA.由于生成CS-BSA复合物,头孢尼西钠对BSA的猝灭是静态猝灭机制.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有药物负协同作用.同步荧光光谱法表明CS能改变BSA的色氨酸和酪氨酸残基的微环境.结论 CS与BSA发生了静态相互作用,有一个结合位点,为CS的临床研究提供重要的参考依据.  相似文献   

7.
目的:研究在实验选定的最佳条件下头孢米诺钠(cefminox sodium,CMNS)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)之间的相互作用。方法:用荧光光谱法联合紫外光谱法研究CMNS与BSA的相互作用机制。结果:通过Stern?Volmer方程分析荧光猝灭数据,表明静态猝灭机制存在。热力学参数表明静电相互作用力是稳定CMNS?BSA复合物的主要分子间作用力。计算结合位点的数目(n)和有效结合常数(Kb)。CMNS与BSA的结合是自发过程,有1个结合位点。BSA 的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近。CMNS对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强。结论:CMNS与BSA有药物负协同作用,该研究结果为CMNS的临床研究提供一定的参考依据。  相似文献   

8.
目的为新型噻吩并嘧啶的开发与应用提供重要信息。方法应用荧光光谱、紫外可见光谱方法研究了2-环己氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)-酮(HJA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果HJA能强烈猝灭BSA的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭。在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等。结论HJA分子与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力。  相似文献   

9.
为了从分子水平上认识有机小分子与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制,本研究运用荧光光谱法和紫外光谱法研究了人体生理pH值条件下6-氨基-4-(4-氯)苯基-5-氰基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑(Ⅰ)对BSA的荧光猝灭和两分子间的相互结合反应.获得了不同温度下Ⅰ与BSA作用的猝灭常数(KSV)、结合常数(K)和结合位点数(n),得出分子间的结合距离(r)和能量转移效率(E),证实Ⅰ与BSA的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,彼此作用力强,大约以1∶ 1相结合,并且主要以疏水作用力为主.  相似文献   

10.
目的研究盐酸头孢替安与血清白蛋白的结合作用,揭示盐酸头孢替安在体内的代谢过程。方法运用荧光光谱法测量盐酸头孢替安(cefotiam hydrochloride,CH)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)作用的荧光光谱,并运用Stern-Volmer方程及双对数方程对数据进行处理。结果盐酸头孢替安对BSA具有荧光猝灭作用,其作用机制为静态猝灭,根据Stern-Volmer方程及双对数方程求出了结合常数KA、结合位点数n及相关系数R。结论盐酸头孢替安与BSA形成了静态复合物,二者有弱结合位作用,这对于阐明盐酸头孢替安在体内的存储、转运和药理、毒理作用具有重要意义。  相似文献   

11.
目的:研究头孢地尼(cefdinir,CE)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)之间的相互作用。方法:在 优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究CE与BSA之间的相互作用。结果:CE可与BSA形成基态复 合物,从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭机制为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点 数。通过计算反应热力学参数值,可推断CE与BSA作用力主要为氢键和范德华力,生成的自由能变(Gibbs free energy change,ΔG)为负值,表明CE与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域II A中。Hill系数 小于1,表明CE有负协同作用。同步荧光光谱表明CE对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。结论:该实 验对揭示药物动力学问题及后续头孢类药物的研究开发提供了理论依据。  相似文献   

12.
目的研究咪唑斯汀与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。方法用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色谱法(CD)检测咪唑斯汀对牛血清白蛋白构象的影响。结果用上述检测方法获得不同温度下咪唑斯汀与牛血清白蛋白的猝灭常数和热动力学参数。结论静态猝灭是咪唑斯汀导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热动力学参数表明,咪唑斯汀与牛血清白蛋白分子间的结合力以疏水作用力为主。上述二者的结合导致BSA的构象发生改变。  相似文献   

13.
曲克芦丁与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
目的: 应用光谱技术研究曲克芦丁(troxerutin, TRO)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA) 间结合作用机制.方法:通过荧光光谱法确定曲克芦丁对BSA的荧光猝灭机制.依据热力学参数讨论两者之间的主要作用力类型.利用同步荧光光谱考察曲克芦丁对BSA构象的影响.结果: 曲克芦丁对BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭;反应的热力学参数ΔH=-77.06 KJ/mol,ΔS=-152.20 J/(mol·K).结论: 曲克芦丁与BSA之间的主要作用力是范德华力;曲克芦丁的加入使BSA构象发生了变化.  相似文献   

14.
目的 采用荧光光谱法研究有无锆离子(Zr4+)共存时槲皮素与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法 于10 mL的比色管中,依次加入0.20 mol/L Tris-HCl缓冲溶液(pH 7.40)2.50 mL,0.10 mol/L NaCl溶液1.0 mL,一定量的HSA溶液,Zr4+溶液,槲皮素溶液,用二次蒸馏水定容至10 mL。HSA荧光激发/发射波长为281/352 nm,激发和发射光狭缝宽度为3 nm,在波长300~500 nm内记录荧光光谱。结果 测得了有无锆离子存在时槲皮素-HSA结合反应的平衡常数和结合摩尔位点数分别为1.032×106 L/mol、2.964×105 L/mol,1.13、1.07;确定槲皮素-HSA的作用类型为静态猝灭过程。结论 锆离子、槲皮素对HSA荧光均有猝灭作用,而且二者共存时对HSA荧光有协同猝灭作用,其猝灭机制为槲皮素与锆离子形成配合物后再对HSA的荧光有猝灭作用,而不是槲皮素和锆离子各自猝灭的简单累加。  相似文献   

15.
目的研究微乳介质中丹参酮ⅡA和牛血清白蛋白的相互作用行为。方法采用荧光光度法,通过Stern-Volmer公式计算荧光猝灭数据和结合常数,通过计算热力学数据探讨丹参酮ⅡA和牛血清白蛋白的相互作用机理。结果常温下结合常数为1.93×10^4L·moL^-1,且结合常数、猝灭常数均随温度升高而降低,热力学数据△H^0、△S^0和△G^0均为负值。结论在微乳液中,丹参酮ⅡA对牛血清白蛋白的猝灭机制属于复合物的静态猝灭过程,其结合机制可能为范德华力和氢键作用力。  相似文献   

16.
目的 研究模拟生理条件下中乌头碱(MA)与牛血清白蛋白(BSA)的键合作用,以及硫酸阿托品(AS)对其相互作用的影响。方法 主要采用荧光光谱法及紫外吸收光谱法进行研究。结果 MA对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭机制为动态猝灭。MA与BSA表观结合常数(Kb)和结合位点数(n)均随着温度升高而增大,二者之间的相互作用力类型主要为疏水作用,结合距离为4.44 nm,该反应是自发进行的。同步荧光光谱图的信息表明MA对蛋白微环境有影响。AS使MA和BSA的Kbn均减小;抑制MA对BSA构象的改变。结论 MA与BSA能发生相互作用,AS与MA间存在竞争作用,能够增加游离型MA浓度,通过减少MA在生物体内的积累,加快代谢,发挥解毒作用。  相似文献   

17.
目的合成1-苯基-3-甲基-4-苯甲酰吡唑啉酮-5-苯甲酰肼腙(HL)的Pd(Ⅱ)、Pt(II)配合物PDL:和PtL2,研究其对牛血清白蛋白(BSA)的影响。方法利用紫外吸收光谱和静态荧光光谱定性讨论了HL以及PDLz和PtLz对BSA构象的影响。结果HL以及PDL2和PtL2以静态猝灭的方式猝灭了BSA的内源荧光,并计算出了不同温度下这3种化合物与BSA的键合常数(Ka)以及热力学参数焓变(AH)及熵变(AS)。结论HL和PDL2与BSA的作用力主要是静电相互作用,而对于PtL2,除了静电相互作用外还包括疏水相互作用。  相似文献   

18.
目的 研究槲皮苷与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,并探讨葡萄糖对二者结合的影响。方法 应用光谱法研究槲皮苷与HSA的作用机制,以双对数方程和能量转移原理计算槲皮苷与HSA的结合常数、结合位点数和结合距离;根据热力学参数判断二者的作用力类型;用同步荧光光谱考察槲皮苷对HSA构象的影响;观察葡萄糖浓度对反应结合常数和结合位点数的影响。结果 槲皮苷对HSA的荧光猝灭过程为生成复合物的静态猝灭;结合常数和结合位点数随温度的升高而降低;结合距离小于7 nm;二者主要以疏水作用力相结合;槲皮苷与HSA的相互作用改变了色氨酸残基所处的微环境;葡萄糖的加入使结合常数和结合位点数均增加。结论 槲皮苷能与HSA结合并改变HSA的构象,生理浓度的葡萄糖可增加槲皮苷与HSA的结合常数和结合位点数。  相似文献   

19.
目的:研究灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光猝灭类型、结合位点、结合常数和作用力类型。方法:采用紫外-可见分光光度法和荧光光谱法研究两者的相互作用,并通过计算得到相关参数。结果:通过紫外-可见分光光度法发现,在灯盏花素的作用下,牛血清白蛋白的最大吸收峰发生了轻微蓝移,蛋白质疏水性增强;通过荧光光谱法发现,灯盏花素与牛血清白蛋白作用的猝灭类型为静态-动态联合猝灭,其中静态猝灭起主导作用。通过计算热力学参数,得到两者的相互作用力主要为静电引力。结论:阐明了灯盏花素和牛血清白蛋白相互作用的机制,建立了灯盏花素和牛血清白蛋白的结合模型。  相似文献   

20.
目的:应用光谱法研究中药功能因子芦丁与牛血清白蛋白(BSA)分子间的结合反应。方法:采用荧光光谱法及紫外分光光谱法,计算芦丁与BSA反应的结合常数(K)、结合距离(r)及热力学参数。结果:芦丁与BSA作用的K 25℃ 芦丁=7.08×10 4;r 芦丁=1.97nm,芦丁与BSA之间主要为疏水作用力。结论:芦丁与BSA之间结合不紧密,在血药运输中易结合易分散。  相似文献   

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